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1、生化习题及参考答案 仅为参考答案，不是标准答案。有打问号的题目需自己找答案第一章 蛋白质的结构与功能一、名词解释1.肽键: 由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。2.肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，构成肽单元。 3.蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键： 氢键 4.蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要靠次级键维系，包括：疏水键、盐键、氢键和范德华力。 5.模体：在许多蛋白质分

2、子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。 6.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。 7.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域 8.蛋白质一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 9.蛋白质四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。蛋白质亚基间的相互关系及空间排布，亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。二、思考题：1. 举例说明蛋白质

3、一级结构与功能的关系。1）一级结构是空间结构的基础例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。2）一级结构与功能（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。如哺乳动物的胰岛素分子等。（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。如镰刀型血红蛋白贫血病。（3）蛋白酶原的激活2.试述蛋白质二级结构的形成基础及几种构象特点。二级结构的基础是肽平面，其构象包括-螺旋、折叠、转角、无规则卷曲。（1） -螺旋特征是：以肽键平面为单位,右手螺旋； 每螺旋圈个氨基酸残基，螺距 ；

4、 氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行； 氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响螺旋的形成和稳定。（2）-折叠的特征：多肽链较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方；两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同，也可相反；氢键稳固折叠结构。3.蛋白质的三级结构的含义及维持其构象稳定的作用力。整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要作用力为疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力4.蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的

5、空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 5.举例说明蛋白质空间结构与功能关系。分子的构象与功能的关系1）蛋白质变性：一级结构不变，但空间构象改变，进而使蛋白质的生物学活性、理化性质也改变。2）肌红蛋白与血红蛋白：氨基酸序列差别很大，但在血红素周围的构象高度相似，均有对氧的结合能力。3）酶的别构调节4）四级结构与功能：亚基构象改变可传递，进而影响其他亚基的构象改变

6、及生物学活性。如别构调节、协同效应、血红蛋白的氧解离曲线。 第三章 酶一、名词解释：1.酶: 由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质 2.酶的活性中心: 指酶分子表面能与底物特异结合并将底物转化为产物的具有特定空间结构的局部区域。 3. 酶的特异性: 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。 4. 酶的变构效应: 一些代谢物与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。5. 酶的共价修饰: 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性 6. 酶原: 有

7、些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原 7. 酶原激活: 一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变为有活性的酶。 8. 同工酶: 指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 二、思考题1、试述酶促反应的特点酶与一般催化剂的相同点：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点。酶催化作用的特点：酶促反应具有极高的效率； 酶促反应具有高度的特异性（Specificity）；酶促反应的可调节性；活性的不稳定性。2、试述结合酶的组成特点及其B族维生素在其中

8、的作用 VB1参与组成的辅酶-酮酸氧化脱羧酶的辅酶转酮醇酶的辅酶VB2是体内氧化还原酶的辅基,如：琥珀酸脱氢酶、黄嘌呤氧化酶及 NADH脱氢酶等，主要起氢传递体的作用。VPP的活体形式NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶。VB6参与组成的辅酶 氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶 -氨基-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶 糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄搪的过程。泛酸参与组成的辅酶在体内CoA及ACP构成酰基转移酶的辅酶。生物素是体内多种羧化酶的辅酶，参与C02的羧化过程叶酸的活体形式FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单位传递体的作用。3、酶促反应速度受哪些因素

9、影响影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂等。当底物浓度较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。随着底物浓度的增高：反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。当底物浓度高达一定程度：反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。在一定温度下，酶促反应速度达最大值，这个温度称为酶的最适温度。低温时，酶活性受到抑制（但未失活），温度回升，酶可恢复活性；高温60，酶开始变性，80变性不可逆，失去活性。PH影响：E活性中心必需基团、S中基团的解离状态。在某一PH条件下，酶的催化能力最强，酶促反应速度达最大值，此时

10、的PH称为酶的最适PH。抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制、可逆性抑制。 4、试用竞争性抑制的原理说明磺胺药抑制细菌的作用机理。与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶：5、试述酶原激活的机制及某些酶以酶原形式存在的生理意义酶原分子内肽键的一处或多处断裂，进而使分子构象发生一定程度的改变，从而形成或暴露酶的活性中心部位。生物学意义：1）保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏。2）保证合成的酶在特定部位和环境中发挥起生理作用。如消化系统：以蛋血酶原形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化。凝血系统：血管内，凝血酶原没有凝血作用，保证了血流畅通。可以视为酶的储存形式。 第04章 聚糖结构与

11、功能 第05章 维生素与无机盐一、名词解释：1.维生素: 维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。2.微量元素: 微量元素是指人体中每人每天的需要量在100以下的元素。 3.糖蛋白: 由短链寡糖与蛋白质共价结合形成的复合物。 4.蛋白聚糖: 糖胺聚糖和核心蛋白共价结合形成的蛋白聚糖，是结缔组织基质的主要成分。二、思考题1.哪些B 族维生素参与糖代谢，试从辅酶的形式、参与的代谢及其在反应中的作用等来总结。维生素B1在糖代谢中具有重要作用，缺乏可引起脚气病。TPP是-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮酶的辅酶，且TPP在神经

12、传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。2.简述糖蛋白寡糖链的功能。3.简述蛋白聚糖的功能。（一）聚糖可影响糖蛋白生物活性 保护糖蛋白不受蛋白酶的水解，延长其半衰期； 蛋白质的聚糖也可起屏障作用，影响糖蛋白的作用； 聚糖还可以避免蛋白质中抗原决定簇被免疫系统识别而产生抗体。（二）对糖蛋白新生肽链的影响 参与新生肽链的折叠并维持蛋白质的正确的空间构象；影响亚基聚合；糖蛋白在细胞内的分拣和投送。（三）聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送和分泌中的作用有些蛋白质的投送信号存在于肽链内，但有些是与其糖链有关。 （四）糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用聚糖中单糖分子连接的多样性是聚糖起到分子识别作用的基础。受体

13、与配体识别和结合也需聚糖的参与。细胞表面糖复合物的聚糖还能介导细胞-细胞的结合。4.简述糖蛋白的N-连接寡糖链的结构及分型。糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。高甘露糖型复杂性杂合型 第6章 糖代谢一、名词解释：1.糖无氧氧化: 在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。 2.底物水平磷酸化: 底物分子内部能量重新分布，释放高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。 3.糖有氧氧化: 糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过

14、程。 4.巴斯德效应: 巴斯德效应(Pastuer effect)指有氧氧化抑制糖酵解的现象。5.糖原合成: 糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。 6.糖原分解: 糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。 7.糖异生: 是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。 8.乳酸循环:由糖经无氧酵解过程所产生的乳酸，可进入肝脏经过糖异生途径重新转变为葡萄糖，避免了乳酸的堆积，但过程中需耗能，此为乳酸循环。 9.血糖: 指血液中的葡萄糖二、思考题1.糖酵解途径中ATP是如何产生和利用 方式：底物水平磷酸化，是机体在缺氧情况下获取能量的

15、有效方式，是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。2.试述三羧酸循环的主要过程和生理意义。TAC指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。TAC过程的反应部位是线粒体。经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。关键酶有：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。整个循环反应为不可逆反应生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供H+

16、 + e。3.简述磷酸戊糖途径的生理意义。为核苷酸的生成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：1. NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；2. NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关；3. NADPH可维持GSH的还原性 4.试述糖异生途径中哪些反应和酶与糖酵解途径不同 酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替。酵解中的不可逆反应即：G在己糖激酶的作用下转变成G-6-P,F-6-P在磷酸果糖激酶1作用下转变为F-1，6-2P，PEP在丙酮酸激酶作用下转变为丙酮酸。糖异生是：丙酮酸在丙酮酸羧化酶作用下转变成草酰乙酸，草酰乙酸在磷酸

17、烯醇式丙酮酸羧激酶转变成PEP后再进入糖异生途径。1,6-双磷酸果糖 转变为 6-磷酸果糖由果糖双磷酸酶催化6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖由葡萄糖6磷酸酶催化。 5.试述血糖的来源和去路。 血糖来源于食物的消化和吸收，还可由肝糖原分解以及体内非糖物质经糖异生而来。最终可经有氧氧化彻底转变成水和CO2，还可在肝脏合成糖原，也可通过磷酸戊糖途径转变成其他糖，最后还可通过脂类、氨基酸代谢转变成脂肪和氨基酸。第七章 脂类代谢一、名词解释1.营养必需脂肪酸: 机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素，故称为营养必需脂酸 2.脂肪动员: 是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘

18、油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 3.激素敏感性脂肪酶: 是脂肪分解的限速酶，受多种激素的调控 4.酮体: 乙酰乙酸 、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。 5.血浆脂蛋白: 血脂与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白(lipoprotein)形式而运输 二、问答题1.简述脂肪动员的基本过程,及激素对其影响作用首先是脂解激素与其受体结合，激活G蛋白，由活化的G蛋白激活腺苷酸环化酶，然后ATP在腺苷酸环化酶的作用下转变成CAMP，CAMP又可激活PKA，无活性的激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）在活化的PKA的作用下转变成有活性的HLS，之后TG在HLSb的作用下脱去一份子的FFA，变成甘油二酯，甘

19、油二酯再在甘油二酯脂肪酶作用下水解成一份子的FFA和甘油一酯，最后甘油一酯在甘油一酯脂肪酶的作用下水解成甘油和游离脂肪酸。2.计算1mol 12碳饱和脂肪酸彻底氧化分解时生成的ATP数。总反应经过5轮-氧化，生成6分子 CoA，5分子NADH+H+，5分子FADH2，生成ATP 610 + 5 + 5 =80，由于反应消耗2个高能磷酸键，所以最终所的能量为80-2=78.3.酮体是如何产生和利用的2分子的乙酰辅酶A在乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下脱去一份子的CoASH，生成乙酰乙酰辅酶A，随后乙酰乙酰辅酶A在HMGCoA合酶作用下与一份子的乙酰辅酶A合成羟甲基戊二酸单酰辅酶A（HMGCOA），而

20、HMGCOA再在HMGCOA裂解酶的作用下裂解生成乙酰辅酶A和乙酰乙酸，乙酰乙酸又可通过加氢生成-羟丁酸，本过程为可逆，另外乙酰乙酸还可脱去一份子的CO2生成丙酮，此步反应不可逆。酮体是肝脏输出能源的一种形式。酮体分子小，溶于水，能在血液中运输，可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。肝外组织有活性较高的酮体利用酶。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。4.试述人体胆固醇的来源与去路。体内的胆固醇来自食物和内源性合成，乙酰CoA和NADPH是胆固醇合成基本原料，胆固醇在在肝细胞中转化成胆汁酸(bile acid)，随胆汁经胆管排入十二指肠，是体内代谢的主

21、要去路。胆固醇可转化为类固醇激素，胆固醇可转化为维生素D3的前体。5.血浆脂蛋白分为哪几类各类脂蛋白在组成上和功能上各有何特点 分为乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白四类， CM VLDL LDL HDL密度组成脂类含TG最多， 8090%含TG 5070%含胆固醇及其酯最多，4050%含脂类50%蛋白质最少, 1%510%2025%最多，约50%载脂蛋白组成apoB48、E A、A A、C C、CapoB100、C、C C、 EapoB100apo A、 A乳糜微粒主要转运外源性甘油三酯及胆固醇, 极低密度脂蛋白主要转运内源性甘油三酯, 低密度脂蛋白主要转运内源性胆固醇,

22、高密度脂蛋白主要是参与胆固醇的逆向转运(RCT)，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为肝汁酸后排出体外。HDL还是apo的储存库，尤其是apo C。第八章 生物氧化一、名词解释1.生物氧化：物质在生物体内进行的氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。2.氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。3.呼吸链：指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链 O比值：指氧化磷酸化过程中

23、，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP分子数）。 5.高能磷酸键：水解时释放的能量大于25kJ/mol的磷酸酯键，常表示为P。 6.底物水平磷酸化：与脱氢等反应偶联，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。 二、问答题1.何谓呼吸链其排列顺序如何指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链。氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列。2.什么是P/O比值简述其测定的意义。指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O

24、2所生成ATP的摩尔数。3.线粒体外的NADH是如何进行氧化磷酸化的胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体的氧化呼吸链，胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。即-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭，-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中：首先是NADH+H+磷酸二羟丙酮在线粒体胞浆侧结合，将NADH+H+的H离子传递给磷酸二羟丙酮形成-磷酸甘油，后者穿梭线粒体外膜入膜间隙后，与线粒体内膜的FAD结合形成FADH2进入呼吸链。 苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌：首先是NADH+H+与草酰乙酸在苹果酸脱氢酶的作用下将H离子转移到苹果酸上，苹果酸穿梭线粒体内膜入基质

25、侧再在苹果酸脱氢酶的作用下与NAD+结合重新将H离子捕获形成NADH+ H+，而此时生成的草酰乙酸与基质侧的谷氨酸在谷草转氨酶的作用下生成-酮戊二酸和天冬氨酸，-酮戊二酸在-酮戊二酸载体作用下穿梭出内膜入胞液侧，天冬氨酸在氨基酸酸性载体的作用下穿梭出内膜入胞液侧，之后这2者再在谷草转氨酶的作用下重新生成谷氨酸和草酰乙酸，进入下一轮的NADH穿梭机制。4.比较两条电子传递链顺序和产生ATP部位的异同点。NADH氧化呼吸链 NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O2NADH 复合体Q产生一份子ATP，Q 复合体Cyt c产生一份子ATP，Cyt c 复合体O2产生一份子ATP。琥珀酸氧化呼吸

26、链（FADH2氧化呼吸链）琥珀酸 复合体 Q 复合体Cyt c 复合体O2Q 复合体Cyt c产生一份子ATP，Cyt c 复合体O2产生一份子ATP。5.如何理解生物体内的能量代谢以ATP为中心 ATP在能量代谢中起核心作用，（一）ATP是体内能量捕获和释放利用的重要分子ATP是体内最重要的高能磷酸化合物，是细胞可直接利用能量形式。营养物分解产生的能量约40%用于产生ATP。体内许多代谢物的“活化” 反应（吸能）大多直接或间接地与ATP酸酐键的水解放反应相偶联，使“活化”反应能顺利进行。（二）ATP是体内能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心（三）ATP通过转移自身基团提供能量（四）磷酸肌酸

27、是高能键能量的储存形式第九章 氨基酸代谢一、名词解释1.营养必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、 Phe、Met、Trp、Thr、Lys。2.食物蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。 3.蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。 4.氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolic pool) 。 5.

28、联合脱氨基：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸的过程。 6.转氨基作用：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。 7.一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位 8.生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，苏氨酸，色氨酸都属于生酮兼生酮氨基酸。 9.丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖周而复始的转变，完成骨骼肌与肝之间氨的转运，这一途径即为丙氨酸-葡萄糖循环。二、问答题1.简述氨基酸在体内的代谢概况。成人体内的蛋白质每天约有1%2%被降解，主要是

29、肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%80%被重新利用合成新的蛋白质。(1)食物中的蛋白质在胃肠道被消化吸收后转变成氨基酸进入血液，经过脱氨基作用生成-酮酸和NH3，-酮酸可彻底氧化分解并提供能量，或经氨基化生成营养非必需氨基酸，还可转变成糖及脂类化合物。而NH3通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝，也可通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾，而在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸和其它含氮化合物以及谷氨酰胺，最后在肾小管分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。（2）组织蛋白质在体内分解生成组织氨基酸，后者经脱羧基作用生成胺和CO2，也可经代谢作用最终生成嘌呤、

30、嘧啶、肌酸等含氮 化合物。未被代谢的组织氨基酸又可重新合成组织蛋白质。 2.试述体内氨基酸脱氨基作用有哪些方式氨基酸通过转氨基作用脱去氨基,即在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，此种方法存在于肝、脑、肾中，辅酶为 NAD+ 或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂。典型为转氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基

31、的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基，主要在心肌、骨骼肌组织。氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基3.为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标正常时体内多种转氨酶主要存在于相应组织细胞中，血清含量极低，如谷丙转氨酶(GPT)在肝细胞中活性最高，而谷草转氨酶（GOT）在心肌细胞中活性最高，当肝细胞或心肌细胞受损时上述转氨酶分别释放入血，此时就可在血中测得转氨酶值的升高。4.脑细胞中产生的氨如何转运、解毒、排出 在脑中，氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成谷氨酰胺，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式，谷氨酰胺由血液运往肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸及氨，最后由尿排出体外。5.试述尿素生成的详细过程 尿素生成的过程称