1、目目 录录蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第第 一一 章章Structure and Function of Protein目目 录录一、什么是蛋白质一、什么是蛋白质?蛋蛋白白质质(protein)是是由由许许多多氨氨基基酸酸(amino acids)通通过过肽肽键键(peptide bond)相相连连形形成成的的高分子含氮化合物。高分子含氮化合物。目目 录录二、蛋白质的生物学重要性二、蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物蛋白质是生物 体重要组成成分体重要组成成分分分布布广广:所所有有器器官官、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质;细胞的各个部分都含有蛋白质。细胞的各个部分都含有蛋白质。含含量
2、量高高:蛋蛋白白质质是是细细胞胞内内最最丰丰富富的的有有机机分分子子,占占人人体体干干重重的的45,某某些些组组织织含含量量更更高,例如脾、肺及横纹肌等高达高,例如脾、肺及横纹肌等高达80。目目 录录1 1)作为生物催化剂(酶)作为生物催化剂(酶)2 2)代谢调节作用)代谢调节作用3 3)免疫保护作用)免疫保护作用4 4)物质的转运和存储)物质的转运和存储5 5)运动与支持作用)运动与支持作用6 6)参与细胞间信息传递)参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的蛋白质具有重要的生物学功能生物学功能3.氧化供能氧化供能目目 录录蛋蛋 白白 质质 的的 分分 子子 组组 成成The Molecular
3、 Component of Protein第第 一一 节节目目 录录 组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素主要有主要有C、H、O、N和和S。有些蛋白质含有少量有些蛋白质含有少量磷磷或金属元素或金属元素铁、铁、铜、锌、锰、钴铜、锌、锰、钴、钼钼,个别蛋白质还含有,个别蛋白质还含有碘碘。目目 录录 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16。由由于于体体内内的的含含氮氮物物质质以以蛋蛋白白质质为为主主,因因此此,只只要要测测定定生生物物样样品品中中的的含含氮氮量量,就就可可以以根根据据以以下公式推算出蛋白质的大致含量:下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量克
4、样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.251001/16%蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点目目 录录一、氨基酸一、氨基酸 组成蛋白质的基本单位组成蛋白质的基本单位存存在在自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300余余种种,但但组组成成人人体体蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸仅仅有有20种种,且且均均属属 L-氨基酸氨基酸(甘氨酸除外)。(甘氨酸除外)。目目 录录H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式R目目 录录1.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸(7)甘丙缬亮异苯脯)甘丙缬亮异苯脯2.极性中性氨基酸极性中性氨基酸(8)色丝酪半蛋天谷
5、苏)色丝酪半蛋天谷苏3.酸性氨基酸酸性氨基酸(2)天谷)天谷4.碱性氨基酸碱性氨基酸(3)赖精组)赖精组(一)氨基酸的分类(一)氨基酸的分类*2020种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:目目 录录甘氨酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨酸丙氨酸 alanine Ala A 6.00缬氨酸缬氨酸 valine Val V 5.96亮氨酸亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48脯氨酸脯氨酸 proline Pr
6、o P 6.301.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸目目 录录目目 录录色氨酸色氨酸 tryptophan Try W 5.89丝氨酸丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41 谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸苏氨酸 threonine Thr T 5.602.极性中性氨基酸极性中性氨基酸目目 录录目目 录录天冬氨酸天冬氨酸 asp
7、artic acid Asp D 2.97谷氨酸谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22赖氨酸赖氨酸 lysine Lys K 9.74精氨酸精氨酸 arginine Arg R 10.76组氨酸组氨酸 histidine His H 7.593.酸性氨基酸酸性氨基酸4.碱性氨基酸碱性氨基酸目目 录录目目 录录几种特殊氨基酸几种特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸(亚氨基酸)(亚氨基酸)目目 录录 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH目目 录录(二)氨基酸的理化性质(二)氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点两性解离及等电点氨基酸是两性电解质,其解离程度取决氨基酸是两性电解质,
8、其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。于所处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point,pI)在在某某一一pH的的溶溶液液中中,氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离子子的的趋趋势势及及程程度度相相等等,成成为为兼兼性性离离子子,呈呈电电中中性性。此此时时溶溶液液的的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。目目 录录pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子目目 录录2.紫外吸收紫外吸收 色氨酸、酪氨酸的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在最大吸收峰在 280 nm 附近附近。大大多多数数蛋蛋白白质
9、质含含有有这这两两种种氨氨基基酸酸残残基基,所所以以 测测 定定 蛋蛋 白白 质质 溶溶 液液280nm的的光光吸吸收收值值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质质含含量量的的快速简便的方法。快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收目目 录录3.茚三酮反应茚三酮反应 氨氨基基酸酸与与茚茚三三酮酮水水合合物物共共热热,可可生生成成蓝蓝紫紫色色化化合合物物,其其最最大大吸吸收收峰峰在在570nm处处。由由于于此此吸吸收收峰峰值值与与氨氨基基酸酸的的含含量量存存在在正正比比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。目目 录录二、肽二、肽*肽肽键键(pep
10、tide bond)是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而而形成的化学键。形成的化学键。(一)肽(一)肽(peptide)目目 录录+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键目目 录录*肽肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。合物。*两分子氨基酸缩合形成两分子氨基酸缩合形成二肽二肽,三分子氨,三分子氨基酸缩合则形成基酸缩合则形成三肽三肽*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为不全,被称为氨基酸残基氨基酸残基(residue)。*由十个以内由十个以内氨基酸氨
11、基酸相连而相连而成成的的肽肽称为称为寡寡肽肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形由更多的氨基酸相连形成的肽称成的肽称多肽多肽(polypeptide)。目目 录录N 末端:多肽链中有末端:多肽链中有自由氨基自由氨基的一端的一端C 末端:多肽链中有末端:多肽链中有自由羧基自由羧基的一端的一端多肽链有两端多肽链有两端*多多肽肽链链(polypeptide chain)是是指指许许多多氨氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。基酸之间以肽键连接而成的一种结构。目目 录录N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶目目 录录(二)(二)几种生物活性肽几种生物活性肽 1.谷胱甘肽谷胱甘肽(gl
12、utathione,GSH)目目 录录GSH过氧过氧化物酶化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶还原酶NADPH+H+NADP+目目 录录 体内许多激素属寡肽或多肽体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽神经肽(neuropeptide)2.多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽目目 录录三、蛋白质的分类三、蛋白质的分类 *根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质 =蛋白质部分蛋白质部分 +非蛋白质部分非蛋白质部分*根据蛋白质形状根据蛋白质形状 纤维状蛋白质纤维状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质目目 录录蛋蛋 白白 质质 的的 分分 子子 结结 构构T
13、he Molecular Structure of Protein 第第 二二 节节目目 录录蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括 一级结构一级结构(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)高级高级结构结构目目 录录定义定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。顺序。一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构主要的化学键主要的化学键肽键肽键,有些蛋白质还包括二硫键。,有些蛋白质还包
14、括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。功能的基础。目目 录录目目 录录二、蛋白质的二级结构二、蛋白质的二级结构蛋蛋白白质质分分子子中中某某一一段段肽肽链链的的局局部部空空间间结结构构,即即该该段段肽肽链链主主链链骨骨架架原原子子的的相相对对空空间间位位置置,并并不不涉涉及及氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链的的构构象象。定义定义 主要的化学键主要的化学键:氢键氢键 目目 录录(一)肽单元(一)肽单元参参与与肽肽键键的的6个个原原子子C 1、C、O、N、H、C 2位位于于同同一一平平面面,C 1和和C 2在在平平面面上上所所处处的的位位置置为为反
15、反式式(trans)构构型型,此此同同一一平平面面上上的的6个个原原子子构构成成了了所所谓谓的的肽肽单元单元(peptide unit)。目目 录录 蛋白质二级结构的主要形式蛋白质二级结构的主要形式 -螺旋螺旋 (-helix)-折叠折叠 (-pleated sheet)-转角转角 (-turn)无规卷曲无规卷曲 (random coil)(二)(二)-螺旋螺旋目目 录录目目 录录(三)(三)-折叠折叠目目 录录(四)(四)-转角和无规卷曲转角和无规卷曲-转角转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。分肽链结构。目目 录录(五)模体(五)模体在
16、许多蛋白质分子中,可发现二个或在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体模体(motif)。目目 录录钙结合蛋白中结钙结合蛋白中结合钙离子的模体合钙离子的模体 锌指结构锌指结构 目目 录录(六)氨基酸残基的(六)氨基酸残基的侧链对二二级结构形成构形成的影响的影响蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋螺旋或或-折叠,它就会出现相应的二级结构。折叠,它就会出现相应的二级结构。目目 录录三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。力等。主要的化学键主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。(一)(一)定义定义 目目 录录目目 录录 肌红蛋白肌红蛋白(Mb
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