生物化学必背资料.docx

1、生物化学必背资料1结构域 ：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体.2蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。米氏常数：酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。3超二级结构：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。4别构效应(变构效应)：当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应5熔解温度（Tm）：通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度，称为该DNA的熔点

2、或熔解温度，用Tm表示6盐析：是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。7同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。8酶的活性中心：酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。9蛋白质等电点：当溶液在某一定pH值的环境中，使蛋白质所带的正电荷及负荷恰好相等，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH值。 10酶的专一性：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的

3、这种特性称为酶的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。11蛋白质变性：在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性12酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。核酶：有催化作用的RNA。13等电点（pI）：两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。14DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。15竟争性抑制作用: ：有的抑制剂及酶的底

4、物结构相似，可及底物竞争跟酶结合，这种抑制称为竞争性抑制作用。16DNA的变性和复性：核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链转变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变的过程称为变性；变性的DNA在适当条件下，分开的链重新缔合，恢复双螺旋结构的过程称为复性。17必需脂肪酸：动物体内不能合成,必须有植物摄取的脂肪酸,主要指不饱和脂肪酸。必需氨基酸：动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的氨基酸称必需氨基酸。赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。18生物氧化：有机分子在细胞内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量形成ATP的过程，称为生物氧化。19蛋白质盐析作用：用

5、中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程叫蛋白质的盐析作用20氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。21酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。22糖酵解：糖酵解是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。23DNA的增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。24糖酵解途径：指细胞在乏氧条件下细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程25氧化：是脂肪酸氧化分解的主要途径，脂肪酸被连续地在碳氧

6、化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在位碳原子而得名。每一轮脂肪酸氧化都是由4步反应组成：氧化、水化、再氧化和硫解。26底物水平磷酸化：底物水平磷酸化-在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使 ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。此过程及呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量 ATP。27磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径糖代谢的第二条重要途径，是产生NADPH和不同结构糖分子的主要途径28磷氧比(P/O)：在氧化磷酸化中,每消耗1摩尔

7、氧气所需要的含磷 物的摩尔数. 29呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终及氧结合成水，这样的电子或氢原子的传递体系称呼吸链。糖异生作用：指非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程。30三羧酸循环：乙酰COA及草酰乙酸合成柠檬酸，在经一系列氧化、脱羧，最终又重新生成草酰乙酸，乙酰基被彻底氧化成CO2和H2O，并产生能量的过程。31氧化磷酸化: 电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中伴随有ADP磷酸生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。32联合脱氨作用：由转氨酶和L谷氨酸脱氢酶联合催化脱掉氨基。33碱基

8、互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小及结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在 GC（或 CG）和 AT（或 TA）之间进行，即腺嘌呤始终及胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（AT），鸟嘌呤始终及胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(GC)。这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。34DNA半保留复制：DNA复制后形成的子代分子中的一条链来自亲代,另一条链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。35半不连续复制：DNA复制时，新合成的一条链是按5/-3/方向连续合成，另一条链合成是不连续的，先合成若干短片段，再通过连接酶连接起来形成第二条链。36退火：即复性.变性单链在逐渐降低

9、温度时有逐渐配对的过程.37遗传密码：核酸中的核苷酸残基序列及蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。38不对称转录：转录通常只在DNA的任一条链上进行，这称为不对称转录。39逆转录：以RNA为模板，在逆转录酶的催化下按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA。40多核糖体：由数个或更多的核糖体依次及mRNA结合形成的复合物。密码子：存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序。41酮体: 是乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮三种物质的总称。Km：当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。42冈崎片断：日本学者冈崎及其同事发现，DNA复制时，在复制叉上一条

10、新链是连续合成的，另一条链是以片段的方式合成的，人们称这种片段是冈崎片段。43一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。一碳单位具有一下两个特点：一是.不能在生物体内以游离形式存在；二是.必须以四氢叶酸为载体。44操纵子：即基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。操纵子包括在功能上彼此有关的结构基因和共同的控制部位五、问答题1蛋白质的螺旋结构有何特点？答：1、多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。 2、-螺旋结构的稳定主要

11、靠链内氢键，每个亚氨基的H及前面第四个氨基酸羰基的O形成氢键。 3、天然蛋白质的-螺旋结构大都为右手螺旋。2简述脂肪酸的-氧化及生理意义。答：-氧化:脂酰-COA进入线粒体基质,经脱氢,加水,再脱氢和硫解等生成比原来少两个碳的脂酰-COA,经过多次循环. -氧化生成的乙酰COA进入三羧酸循环。3简述RNA及DNA的主要不同点。答：RNA及DNA的差别主要有以下三点：（1）组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，而是核糖；（2）RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成RNA的基本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；（3）RNA的结构以单链

12、为主，而非双螺旋结构。4举例说明酶的三种特异性。答：A结构专一性 琥珀酸脱氢酶、脲酶等 B 立体专一性 胰蛋白酶和琥珀酸脱氢酶 5遗传密码如何编码？有哪些基本特性？答：mRNA 上每 3 个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信（4 种核苷酸共组成 64个密码子）。其特点有：方向性：编码方向是53；无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；简并性：除了 Met和 Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有 26 个密码子；通用性：不同生物共用一套密码；摆动性：在密码子及反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用，而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在

13、一定范围内进行变动。6什么是遗传密码，它有哪些性质？答：遗传密码是指核酸中的核苷酸残基序列及蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。它的主要性质如下：（1）密码的基本单位：每个三联体中的三个核苷酸只编码一个氨基酸，核苷酸不重叠使用，无标点，按53方向编码（阅读）；（2）密码的简并性：几种密码子编码一种氨基酸的现象称为密码子的简并性；（3）密码的变偶性：密码子的碱基配对只有第一、二位是严谨的，第三位可有一定变动；（4）密码的通用性和变异性;（5）密码的防错系统。7简述脂肪酸氧化的过程（5步）。 答：脂肪酸氧化的过程如下：（1）脂肪酸的活化脂酰

14、CoA的生成 ，长链脂肪酸氧化前必须进行活化，活化在细胞液中进行，活化的脂酰CoA通过肉碱携带进入线粒体内才能代谢。（2）脱氢，脂酰CoA生成反式2烯脂酰CoA。（3）加水，反式2烯脂酰CoA加水生成L-羟脂酰CoA。（4）脱氢，L-羟脂酰CoA生成-酮脂酰CoA。（5）硫解, -酮脂酰CoA及CoA作用，硫解产生 1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA。8简述DNA二级结构特点（以B型为例）。答：（1）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟(major groove)及小沟(m

15、inor groove)相间。（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，及对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; GC） 。（3）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。9蛋白质为什么能稳定存在，沉淀蛋白质的方法有哪些？答：蛋白质稳定存在的原因是其分子表面带有水化层和双电层。沉淀蛋白质的方法如下：（1）盐析法（2）有机溶剂沉淀法（3）重金属盐沉淀法（4）生物碱试剂和某些酸类沉淀法（5）加热变性沉淀法10什么是生物氧化，它有何特点？答：有机分子在细胞内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量形成ATP的过程，称为生物氧化。其特点：（1）生物氧化是在生物

16、体活细胞中进行的。（2）反应在酶的催化下进行，反应条件温和。（3）代谢底物的氧化是分阶段逐步缓慢地进行，能量也是逐步释放的。（4）生物氧化所释放的能量，可以贮存在特殊的高能化合物ATP中，通过能量转移作用，满足机体吸能反应的需要。11酶的活性中心有何特点？答：酶的活性中心特点：（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；（2）酶的活性部位是一个三维实体；（3）酶的活性部位及底物诱导契合；（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；（6）酶活性部位具有柔性或可运动性12简述化学渗透学说的要点？答：（1）呼吸链中各递氢体和电子传递体是按特定的顺序排

17、列在线粒体内膜上；（2） 呼吸链中递氢体具有质子泵的作用，在传递电子的过程中将2个H+泵出线粒体内膜；（3）质子不能自由通过线粒体内膜，泵出膜外的H+不能自由返回膜内侧，使膜内外的形成质子浓度的跨膜梯度；（4）在线粒体内膜上存在有ATP合成酶，当质子通过ATP返回线粒体基质时，释放出自由能，驱动ADP和Pi合成ATP。13简述磷酸戊糖途径的代谢特点及其生理学意义？答：是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程。其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂NADPH；供出三到七碳糖等中间产物，以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件

18、下可氧化供能。14核酸有几类？它们在细胞中分布和功能如何？答：核酸有两类：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。核糖核酸主要存在于细胞质中，但细胞核中也有，如SnRNA、核不均一性RNA。细胞质中的RNA主要有核糖体RNA，信息RNA，转移RNA三种。核糖体RNA是核糖体的结构成分。信息RNA是携带一个或几个基因信息到核糖体的核酸，它们指导蛋白质的合成。转移RNA是把mRNA中的信息准确地翻译成蛋白质中氨基酸顺序的适配器。除了这些主要的RNA外，还有许多专门功能的RNA，如线立体RNA、叶绿体RNA和病毒RNA。DNA主要存在于细胞核，但细胞质也有，如线立体DNA、叶绿体DNA、质粒DN

19、A等。主要功能携带遗传信息。15简述蛋白质变性的本质、特征以及引起蛋白质变性的因素。答：蛋白质变性的本质是蛋白质的特定构象被破坏，而不涉及蛋白质一级结构的变化。变性后的蛋白质最显著特征是失去生物活性，伴有溶解度降低，黏度下降，失去结晶能力，易被蛋白酶水解。引起蛋白质变性的因素主要有两类：（1）物理因素，如热、紫外线和X线照射、超声波，高压等；（2）化学因素，强酸强碱、重金属、有机熔剂等。16简述酶具有高效催化的因素。答：（1）、邻近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，使底物反应浓度有效提高，使分子间反应成为分子内反应。（2）、张力和形变：底物结合诱导酶分子结构变化，而变化的酶分子又使底物分子的

20、敏感键产生张力甚至形变，促进酶-底物中间产物进入过渡肽。（3）、酸碱催化（4）、共价催化：酶和底物形成不稳定的共价中间物，从而促进产物形成。17简述DNA双螺旋的结构特点。答：DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋、反向平行的双螺旋；以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内部，并且按照碱基互补规律的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A-T之间形成两个氢键、G-C之间形成三个氢键；双螺旋的直径是2nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm,所有的碱基及中心轴垂直；维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。18何谓必需氨基酸和非必需氨基酸?写出人体所需的8种必需氨基酸。答

21、： 动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。非必需氨基酸是指动物及人体能合成的氨基酸。19简述遗传密码的基本特点答：连续性 密码的三联体补间断，需三个一组连续阅读的现象；简并性 几个密码共同编码一个氨基酸的现象；摆动性 密码子第三个碱基及反密码子的第一个碱基补严格的配对现象；通用性 所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。20何谓必需脂肪酸?写出人体所需的必需脂肪酸。答： 动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的脂肪酸称为必需脂肪酸。如亚油酸、花生四烯酸及亚麻酸。21试比较糖酵解和糖

22、有氧氧化有何不同。答：糖酵解有氧氧化反应条件缺氧有氧进行部位胞液胞液和线粒体关键酶己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶除糖酵解途径中3个关键酶外还有丙酮酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合成酶产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化磷酸化终产物乳酸水和二氧化碳产生能量少（1分子葡萄糖产生2个ATP）多（1分子葡萄糖产生36-38个ATP）生理意义迅速提供能量；某些组织依赖糖酵解供能是机体获能的主要方式22DNA损伤修复系统有哪5种？答：错配修复、直接修复、切除修复、重组修复及应急反应和易错修复。23蛋白质有哪些结构层次？稳定这些结构的力分别有哪几种？答：有一级、二级、

23、三级、四级结构四个层次；稳定一级结构的力主要是肽键和二硫键；二级主要是氢键和疏水键；三级主要是疏水键、氢键、盐键等；四级主要是疏水键、氢键、盐键等。24酶为何有高效的催化效率，其机制如何？答： A 邻近和定向效应 B 诱导契合和底物形变 C 电荷极化和多元催化 D 疏水的微环境25举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。答:有些抑制剂及底物竞争及酶结合,妨碍酶及底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制剂的酶动力学特征是Vmax不变，Km增加.研究酶的竞争性抑制作用在医学,工农业生产上以及基础理论研究上都有

24、一定的意义.26何谓DNA的半保留复制？简述复制的主要过程。答: DNA复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但是以双向复制为主。由于 DNA双链的合成延伸均为53的方向，因此复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：双链的解开；RNA引物的合成；DNA链的延长；切除RNA引物，填补缺口，连接相邻的DNA片段。27简述关于氧化磷酸化作用机制的化学渗透学说的基本观点。答：电子传递的结果将H+ 从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧，于是在内膜内外两侧产生了H+ 的浓度梯度。即内膜的外侧及内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+ 返回内膜内侧的一种动力。H+ 通过F0F1-ATP酶分子上的特殊通道

25、又流回内膜的内侧。当H+ 返回内膜内侧时，释放出自由能的反应和ATP的合成反应相偶联。28测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp的分子量为204Da）。解：Trp残基MW/蛋白质MW0.29%，蛋白质MW64138Da29什么是尿素循环，有何生物学意义？答：1、尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。 2、尿素循环的生物学意义是解除氨毒害的作用。30核酸完全水解后可得到哪几类组分?DNA和RNA的水解产物有哪些不同？答：1、核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三类组分。2、DNA和RNA的水解产物中除了

26、都含有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶外，DNA的还含有胸腺嘧啶，RNA的还含有尿嘧啶，这是它们的不同点之一。3、DNA的水解产物中含有的戊糖是-D-2脱氧核糖而RNA的是-D-核糖，这是它们的不同点之二。31什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？ 答：（1）人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。必需氨基酸对成人来说，有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。（2）可在动物体内合成，作为营养源不需要从外部补充的氨基酸。非必需氨基酸包括有甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸

27、（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。32很多酶的活性中心均有组氨酸残基参及，请解释原因。答： A 酶活性中心的概念 B 氨基酸侧链基团的性质 C 组氨酸侧链的特殊性酶的催化作用包括若干基元催化，其中有酸碱催化。而组氨酸残基的咪唑环是最常见，最有效的的一般酸碱催化剂。在生理ph下它既可作为质子供体，又可作为质子受体。因此，组氨酸残基作为催化基团在很多酶的活化中心均有参及。33为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？答：1、在氨基酸合成过程中，转氨基反应是氨基酸合成的主要方式，许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，接受来自谷氨酸的氨基而形成。2、在氨基酸的分解过

28、程中，氨基酸也可以先经转氨酶作用把氨基酸上的氨基转移到-酮戊二酸上形成谷氨酸，谷氨酸在酶的作用下脱去氨基。34简述中心法则。答：1、在细胞分裂过程中通过DNA的复制把遗传信息由亲代传递给子代。2、在子代的个体发育过程中遗传信息由DNA传递到RNA，最后翻译成特异的蛋白质。3、在RNA病毒中RNA具有自我复制的能力，并同时作为mRNA，指导病毒蛋白质的生物合成。4、在致癌RNA病毒中，RNA还以逆转录的方式将遗传信息传递给DNA分子。 35酶作为生物催化剂及一般化学催化剂比较有何共性及其个性？答：1、共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也

29、不改变；可降低化学反应的活化能。 2、个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力及辅助因子有关。36简述竞争性抑制剂及非竞争性抑制剂的区别 答：竞争性抑制剂 抑制剂结构及底物相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小及抑制剂和底物的相对浓度有关。Km值增大，Vm不变。非竞争性抑制剂 非抑制剂结构及底物不相似或完全不同，它只及活性中心外的必需基团结合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。该抑制作用的强弱只及抑制剂浓度有关，Km值不变，Vm下降。 37简述酶作为生物催化剂及一般化学催化剂的共性及其个性答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变

30、化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力及辅助因子有关。38细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？答：主要的RNA有三种：mRNA tRNA 和rRNA生物学作用：rRNA及蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。tRNA携带运输活化了的氨基酸，参及蛋白质的生物合成。mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成的模板。39DNA 热变性有何特点？Tm值表示什么？答：将 D

31、NA的稀盐溶液加热到 70100几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为 DNA 的热变性。有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于 DNA 变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。40简述三羧循环及磷酸戊糖途径的生理意义。要点: 三羧循环:1.主要供能途径.2.三大物质转化枢纽.3.为多种代谢提供碳骨架. 磷酸戊糖途径:1.产生的NADPH供合成代谢需要.2.核酸合成原料.3.及光合作用有关41简述酶法测定DNA碱基序列的基本原理。要点:双脱氧核糖无法形成磷酸二酯键而导致链延伸终止.423.1mol丙酮酸彻底氧化为CO2和H2O 时，净生成多少ATP？已知鱼藤酮因抑制NADH脱氢酶的活性而成为一种重要杀虫剂。当鱼藤酮存在时，理论上1mol丙酮酸又将净生成多少ATP？答:分别是15摩尔ATP和1摩尔ATP.43淀粉和纤维素都是由葡萄糖组成的,为什么人只能消化淀粉而同为哺乳动物的牛羊等食草动物却能以纤维素为食?答:A 两者的连接方式不同 B 人类不含消化纤维素的酶 C 牛羊等肠胃中有可分泌纤维素酶的微生物44试述真核生物mRNA的结构特点。答：成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多