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1、生物化学要点生物化学要点第一章 蛋白质1.蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。2.蛋白质功能1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递7）氧化功能3.蛋白质组成主要有C、H、O、N和S少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘100克样品中蛋白质的含量 =每克样品含氮克数 6.25100自然界氨基酸有300，组成人体的氨基酸20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。4.氨基酸的分类1）非极性疏水性氨基酸：2)极性中

2、性氨基酸：3)酸性氨基酸：天冬、谷4)碱性氨基酸：赖、精、组特殊氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）、半胱氨酸5等电点pI在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。6.紫外吸收：280nm 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm7.肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。N 末端C 末端8.蛋白质的分类 ：组成：单纯蛋白质、结合蛋白质 形状：纤维状蛋白质

3、、球状蛋白质9.蛋白质1234级结构及化学键一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序肽键、二硫键 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。氢键。蛋白质二级结构的主要形式：-螺旋 ( -helix ) 蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个残基沿轴旋转100 在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链天然蛋白质绝大部分是右手螺旋 -折叠 ( -pleated sheet ) -折叠主链骨架以一定的折叠形式 形成一个折叠的片层。 在两条相

4、邻的肽链之间形成氢链。-折叠有平行和反平行的两种形式-转角 ( -turn )无规卷曲 ( random coil ) 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响：蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或-折叠，它就会出现相应的二级结构。 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力（结构域、分子伴侣）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要疏水键，其次氢键、离子

5、键。10.肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 11.模体：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。12.超二级结构 ：指二级结构的基本结构单位（-螺旋，-折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体：环 13.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密各行使其功能，称为结构域 14.分子伴侣：分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而

6、加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠15.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)16.协同效应cooperativity一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 正协同效应、负协同效应 17.别构效应（变构效应）蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就

7、能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。疯牛病中的蛋白质构象改变。正常的PrP富含-螺旋，称为PrPc转变成全为-折叠的PrPsc18.蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜19.蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)20. 蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链

8、融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出21.蛋白质的凝固蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中22.蛋白质的分离和纯化：透析、超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀 23.盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 24.免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。 25. 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各

9、种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。 26.多肽链中氨基酸序列分析:1）分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成2）测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基3)把肽链水解成片段，分别进行分析4）测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法5)一般需用数种水解法，并分析出各肽段中的氨基酸顺序，然后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列:1）分离编码蛋白质的基因2)测定DNA序列3)排列出mRNA序列4)按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列27.蛋白质空间结构测定；二级结构测定

10、：圆二色光谱 三级结构测定：X射线衍射法第二章 核酸1.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息2.核酸的化学组成：C、H、O、N、P碱基戊糖戊糖。核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。体内重要的游离核苷酸及其衍生物：多磷酸核苷酸：NMP，NDP，NTP 环化核苷酸: cAMP，cGMP 含核苷酸的生物活性物质：NAD+、NADP+、CoA-SH、FAD 等都含有 AMP 核苷酸的连接：核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。3.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序

11、。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。DNA的二级结构-双螺旋结构：DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，右手螺旋。互补配对形式：A=T; GC相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。DNA的三级结构超螺旋结构：正超螺旋、负超螺旋4.核小体的组成DNA：约200bp 组蛋白：H1，H2A，H2B，H3，H45.mRNA结构特点：5末端帽子结构：m7GpppNm-；3末端多聚A尾。6.tRNA的一级结构： 含 1020% 稀有碱基，如 DHU，3

12、末端为 CCA-OH，5末端大多数为G，具有 TC ；tRNA的二级结构三叶草形：氨基酸臂，DHU环，反密码环，额外环，TC环；tRNA的三级结构 倒L形7. rRNA：真核生物；5S rRNA，28S rRNA，5.8S rRNA，18S rRNA；原核生物：5S rRNA，23S rRNA，16S rRNA8.RNA组学研究细胞中snmRNAs的种类、结构和功能。同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时间、不同状态下snmRNAs的表达具有时间和空间特异性。 9.DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。现象：OD260增高、粘度下降、比旋度下降、浮力密度升高

13、、酸碱滴定曲线改变、生物活性丧失。本质是双链间氢键的断裂10.增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象；减色效应DNA复性时，其溶液OD260降低。11.解链曲线：如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260（absorbance，A，A260代表溶液在260nm处的吸光率）值作图，所得的曲线称为解链曲线。12.Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(melting temperature, Tm)。其大小与G+C含量成正比13.DNA复性：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构

14、象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火14.核酸分子杂交：在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链(heteroduplex)。这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。这种现象称为核酸分子杂交。15.核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶；核酸外切酶：53或35核酸外切酶第三章 酶1.酶：酶、核酶（脱氧核酶）酶是一

15、类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或RNA或 DNA。酶的不同组织形式：单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。单纯酶、结合酶。酶蛋白决定反应的特异性；辅助因子决定反应的种类与性质

16、。2.水溶性维生素与辅酶：1）维生素PP：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）2）VB2 : 核黄素。黄素腺嘌呤单核苷酸(FMN)、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)VB2缺乏：口角炎、唇炎、舌炎、阴囊炎、脂溢性皮炎等。3) 泛酸和辅酶A(CoA)4) 叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。5) 硫胺素:维生素B1.硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时表现出多发性神

17、经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。TPP是丙酮 酸脱氢酶、 -酮戊二酸脱氢酶的辅酶，参与丙酮酸和-酮戊二酸的氧化脱羧作用。也可作为转酮醇酶的辅酶。6)吡哆素：磷酸吡多素是转氨酶的辅酶，转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。7) 生物素：生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7，生物素为羧化酶的辅酶,CO2的载体.8) 维生素B12辅酶主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。9）硫辛酸：硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）传递氢原子. 10) 辅酶Q(CoQ)：辅酶Q又称为泛醌辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要功能

18、是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子11) 维生素C在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。3.脂溶性维生素：维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。维生素A：维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。4.辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去5.酶的活性中心：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为

19、产物。结合基团与底物相结合，催化基团催化底物转变成产物。 6.酶与一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。7.酶促反应的特点：1）酶促反应具有极高的效率2）酶促反应具有高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性3）酶促反应的可调节性8.诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 9.酶促反应的机理；1）邻近效应与定向排列2）多元催化3）共价催化4）表面效应和金属离子催化作用10.酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速度的

20、影响，并加以定量的阐述影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。11.底物浓度对反应速度的影响：酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示12.抑制作用的类型：不可逆性抑制；可逆性抑制 ：竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制 13.酶的调节：酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）14.变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节15.酶的共价修饰调节：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活

21、性，此过程称为共价修饰16.同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。第四章 糖代谢1.糖：碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。单糖、寡糖、多糖、结合糖 2.糖的生理功能：1）氧化供能2）提供合成体内其他物质的原料3）作为机体组织细胞的组成成分3.糖的吸收：部位：小肠上段，形式：单糖，机制：Na+依赖型葡萄糖转运体4.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。反应部位：胞浆。两个阶段：第一阶段，由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径；第二阶段，由丙酮酸转变

22、成乳酸。过程：1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（己糖激酶）2）6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖（己糖异构酶）3）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖（6-磷酸果糖激酶-1）4）磷酸己糖裂解成磷酸二羟丙和3-磷酸甘油醛5）磷酸丙糖的同分异构化6）3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸 7）1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸 （磷酸甘油酸激酶）8）3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（磷酸甘油酸变位酶）9）2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸（烯醇化酶）10）磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸， 并通过底物水平磷酸化生成ATP（丙酮酸激酶）11）丙酮酸转变成乳酸（乳酸脱氢酶）。反应全过程中有三步

23、不可逆的反应：1）、3）、10）。5.糖酵解的调节：6-磷酸果糖激酶-1(PFK-1) ：别构激活剂：AMP; ADP; F-1,6-2P; F-2,6-2P别构抑制剂： 柠檬酸; ATP（高浓度）丙酮酸激酶：别构激活剂：1,6-双磷酸果糖，别构抑制剂：ATP, 丙氨酸。糖酵解的生理意义：1）是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径6.底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能

24、量的过程。是机体主要供能方式。部位：胞液及线粒体。有氧氧化的反应过程 ：第一阶段：酵解途径。第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧。第三阶段：三羧酸循环。第四阶段：8.丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA。氧化磷酸化丙酮酸脱氢酶复合体：E1：丙酮酸脱氢酶E2：二氢硫辛酰胺转乙酰酶E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶。反应过程：1）丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP。2）由二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。3）二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化生成乙酰CoA, 同时使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。4）二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)使还原的二氢硫辛酰胺脱氢，同时将氢传递给FAD。5）在二

25、氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将FADH2上的H转移给NAD+，形成NADH+H+9.三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC)也称为柠檬酸循环，指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。三羧酸循环的要点：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。关键酶有：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。三羧酸循环的生理意义 ：是三大营养物质氧化分解的共同途径；三大营养物质代谢联

26、系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供H+ + e11.有氧氧化的调节：1）酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1 2）丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体3）三羧酸循环：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶12.巴斯德效应：指有氧氧化抑制糖酵解的现象。有氧时，NADH+H+进入线粒体内氧化，丙酮酸进入线立体进一步氧化而不生成乳酸; 缺氧时，酵解途径加强，NADH+H+在胞浆浓度升高，丙酮酸作为氢接受体生成乳酸13.磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。第一阶段：氧化反应生成磷

27、酸戊糖，NADPH+H+及CO26-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖酸内酯6-磷酸葡萄糖酸5-磷酸核酮糖5-磷酸核糖关键酶：第一步脱氢的6-磷酸葡萄糖脱氢酶。第二阶段；非氧化反应包括一系列基团转移。每3分子6-磷酸葡萄糖同时参与反应，在一系列反应中，通过3C、4C、6C、7C等演变阶段，最终生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖。总反应式：36-磷酸葡萄糖 + 6 NADP+ 26-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+H+3CO2 。磷酸戊糖途径的特点：脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。 反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。 反应中生成了重

28、要的中间代谢物5-磷酸核糖。 一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H14.NADPH作用：1） NADPH是体内许多合成代谢的供氢体2）NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关3）NADPH可维持GSH的还原性。15.糖原的结构特点：葡萄糖单元以-1,4-糖苷 键形成长链。分枝处葡萄糖以-1,6-糖苷键连接。糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。组织定位：主要在肝脏、肌肉，细胞定位：胞浆。糖原合成途径 ：1）葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖（己糖激酶、葡萄糖激酶肝）2）6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸

29、葡萄糖（磷酸葡萄糖变位酶）3）1- 磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖4）-1,4-糖苷键式结合（糖原合酶）16.糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。亚细胞定位：胞浆 17.肝糖元的分解：1）糖原的磷酸解（糖原磷酸化酶）2）脱枝酶的作用3）1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖4）6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖 ；肌糖原的分解：肌糖原分解的前三步反应与肝糖原分解过程相同，由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的6-磷酸葡萄糖不能转变成葡萄糖释放入血18.糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。1）丙酮酸转变成

30、磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)：丙酮酸（丙酮酸羧化酶）草酰乙酸 （磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶） PEP 2）1,6-双磷酸果糖 转变为 6-磷酸果糖（果糖双磷酸酶）3）6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖 （葡萄糖-6-磷酸酶）第五章 脂类代谢1.脂类：脂肪和类脂总称。脂肪：甘油三酯；类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、鞘脂 2.脂酸的来源:1)自身合成,多为饱和脂酸和单不饱和脂酸。2)食物供给 包括各种脂酸，其中一不饱和脂酸，动物不能自身合成。 3.必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成故称必需脂酸。4.或n编码体系：从脂酸的甲基碳起计算其碳原子顺序。 常见的不饱和脂

31、酸：3、6及9三族多不饱和脂酸在体内彼此不能互相转化。 动物只能合成9及7系的多不饱和脂酸，不能合成6及3系多不饱和脂酸。5.脂类的消化： 乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用； 酶的催化作用：部位：主要在小肠上段6.辅脂酶：胰脂酶对脂肪消化不可缺少的蛋白质辅因子，分子量约10,000。辅脂酶在胰腺泡中以酶原形式合成，随胰液分泌入十二指肠。进入肠腔后，辅脂酶原被胰蛋白酶从其N端切下一个五肽而被激活。辅脂酶本身不具脂肪酶的活性，但它具有与脂肪及胰脂酶结合的结构域。它与胰脂酶结合是通过氢键进行的；它与脂肪通过疏水键进行结合。7.脂类的吸收：部位：十二指肠下段及空肠上段。8.甘油三酯的

32、合成代谢：1）合成部位肝脏：肝内质网合成的TG，组成VLDL入血。小肠粘膜：利用脂肪消化产物再合成脂肪。2）合成原料：甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢，CM中的FFA（来自食物脂肪）3）合成基本过程：甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）、甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）9.甘油一酯途径：CoA + RCOOH RCOCoA （脂酰CoA合成酶） 10.脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素、对抗脂解激素因子。脂肪动员过程：脂解激素-受体G蛋白 AC +ATPcAMP PKA +HSLa(无活性) HSLb(有活性)+TG甘油二酯（DG）甘油二酯脂肪酶甘油一酯 甘油一酯脂肪酶 甘 油 HSL-激素敏感性甘油三酯脂肪酶 11.脂酸的-氧化：1）脂酸的活化 脂酰 CoA 的生成（胞