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1、12.常用定量测量还原糖的试剂为（）试剂和（）试剂。1.下列哪种糖无还原性？。麦芽糖。蔗糖。果糖。阿拉伯糖2.由于酮类无还原性，所以酮糖也无还原性。1、下列哪种糖不具有还原性？A、麦芽糖 B、异麦芽糖C、乳糖 D、蔗糖（2005）10.醛式链状葡萄糖具有还原性，当变成环形后，就失去其还原性。13.糖原、淀粉和纤维分子中都有一个还原端，因此它们都有还原性。1*.下列哪种糖是非还原糖？果糖 葡萄糖 核糖 蔗糖 （2008）20*.糖原，淀粉，纤维素都具有一个还原端，都具有还原性。（三）糖的化学性质10.葡萄糖和甘露糖是同分异构体但生成相同的糖杀说明它们只在第（）个碳上氢和羟基分布的方向相反。3、下

2、列哪种糖不能形成糖刹？A、葡萄糖B、乳糖C、蔗糖D、麦芽糖（2004）20、D葡萄糖，D甘露糖和D果糖生成同一种糖脎。 （2005）10、糖苷键对碱稳定，而一杯酸水解。4.直链淀粉遇碘呈（6）色，支链淀粉遇碘呈（7）色，糖原遇碘呈（8）色。1.*淀粉和纤维素都可以用KI-I2来鉴别。（四）糖的构型、旋光异构体（旋光性）、对映体、差向异构体8*.单糖都具有变旋的特性。1、环状结构的己醛其立体异构体的数目有几个？A、4 B、16 C、32 D、64（2004）7.葡萄糖的-型和-型是对映体。（五）糖的构象6.从热力学上讲，葡萄糖的椅式构象比船式构象更稳定。3.血型糖物质是一类（）磷蛋白 脂蛋白 糖

3、蛋白 核蛋白 色蛋白 （2002）4*.a-淀粉酶与-淀粉酶的差异？第二章 脂类（一）脂的分类1.根据主要成分不同，可将脂类分为（）和（），差别是（）。（1998） ：，结构式（2003）5、下列化合物中哪个不属于脂类化合物？A、甘油三丁酸酯B、胆固醇硬脂酸酯C、羊毛蜡D、石蜡（2004）（二）脂肪酸2.必需脂肪酸（概念及举例三种）12.下列哪个是饱和脂肪酸？油酸 。亚油酸 。亚麻酸 。棕榈酸（2003）15.豆蔻酸是几碳的饱和脂肪酸？（A）10碳（B）12碳（C）14碳（D）16碳（2006）3*.自然界中不饱和脂肪酸的双键位置一般在第10和第11个碳之间。（三）三酰甘油2、脂肪的碱水解过程

4、产物称为_。6.油脂的不饱和程度越高，熔点越高。（四）磷脂1.二月桂酰磷脂酰丝氨酸甘油的结构式（月桂酸为十二碳烷酸）：（）（1999）5、卵磷脂是由（ ）、（ ）、（ ）和（ ）组成。1.甘油磷脂是生物膜的主要成分，两条长的碳氢链构成（1）尾部，磷脂部分构成（2）的头部。5.生物膜上的脂质主要是磷脂。11.延长磷脂分子中脂酸的碳氢链可以增加细胞膜的流动性。（五）脂蛋白2.低密度的脂蛋白的主要生理功能是（3）。30.胆固醇含量最高的脂蛋白是：A.乳糜微粒；B.极低密度脂蛋白；C.中间密度脂蛋白；D.低密度脂蛋白。27*.负责胆固醇你想运输的脂蛋白是（）IDL HDL LDL VLDL （2008

5、）（六）过氧化作用和抗氧化剂4.下列有关谷胱甘肽（GSH）的论述，哪一项是不正确的？A保护血液的红细胞不受氧化损伤；B维持血红蛋白的半胱氨酸残基处于还原态；C与过氧化物反应起解毒作用；D.维持蛋白质的二硫键稳定。12.GSSG的中文名（）（1999）13、下列物质中，可以做天然抗氧化剂的是：A、硫胺素B、核黄素C、维生素E D维生素K（2004）18.维生素E不容易被氧化，因此可以作为抗氧化剂。第三章 氨基酸与蛋白质（一）氨基酸和肽的结构式2.-丙氨酸（1999） His （2003）4、胱氨酸（2004）5.苯丙氨酰赖氨酰胺（1999）2.谷氨酰胺甘氨酰苏氨酰赖氨酸 （2002）（二）氨基酸

6、的性质（1）氨基酸的化学性质。巯基酶能被下面哪种试剂抑制？对氯汞苯甲酸 。醋酸酐 。重氮化合物 。二异丙基磷酸氟（2003）。下列氨基酸哪种有米伦（Millon）反应？色氨酸。酪氨酸。苯丙氨酸。精氨酸（2003）（2）氨基酸的酸碱性质将ml的丙氨酸溶液调到pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，所得的溶液用NaOH反滴定到pH8.0，消耗0.2mol/L的NaOH溶液250ml。问，在起始的溶液中丙氨酸为多少克？（丙氨酸的分子量按计）（分）（2003）7.半胱氨酸的三个可解离基团pk1（羧基）=1.96，pk2（巯基）=8.18，pk3（氨基）=10.26，pI=（）。2.三肽Lys-Lys

7、-Lys的pI值为：（pK1=2.18，pK2=8.96，pK3=10.54）（A）5.57（B） 8.96（C）9.75（D）大于10.54（2006）5.在生理条件下（PH 7.0左右），蛋白质分子中什么氨基酸（9）和（10）的侧链几乎完全带正电荷，什么氨基酸（11）的侧链带部分正电荷。6*.三肽Lys-Ala-Gly在ph7.0时，所带的静电荷为（）。1.*假如有一个Thr, Lys, Glu等三种氨基酸的混合物，在ph6.0下电泳，茚三酮显色，请画出电泳后的氨基酸分布图，标明阳极，阴极，原点。（3）氨基酸的旋光性。下列氨基酸分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是：A. Pro B. Ty

8、r C. Thr D. Arg（2003）18.*下列氨基酸除哪个外都能使偏振光偏转？ Ala Glu Thr Asp（2008）（4）氨基酸的光谱性质9、蛋白质分子中的生色氨基酸是指（ ）、（ ）和（ ）三种。4、蛋白质的内源荧光主要来自于_和_两种氨基酸。1.蛋白质280nm特征吸收峰最大贡献的氨基酸残基是：（A）精氨酸（B）组氨酸（C）苯丙氨酸（D）色氨酸（2006）（三）氨基酸的分离纯化8.在PH6.0时，一个氨基酸混合物（甘氨酸，谷氨酸，组氨酸，丝氨酸），经电泳，跑得最快的是（）。4.用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。6.实验室常用薄膜层析或纸层析来分离鉴定游离氨基酸，

9、根据的原理是什么（12）。（四）蛋白的概念和分类10.自然界中多肽都是由L型氨基酸组成。15、下列哪种蛋白质不是结合蛋白质：A、黏蛋白 B、细胞色素C C、清蛋白 D、血红蛋白（2005）（五）稳定蛋白质三维结构的作用力18、维持蛋白质三级结构最重要的键是氢键。7.除了氢键和离子键是维持蛋白质的构象的主要次级键外，（13）和（14）也是。9.在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有二硫键。14.在水溶液中，蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。（2000和2006）15.疏水作用是使蛋白质空间结构稳定的一种非常重要的次级键。5.一个蛋白质分子含有四个半胱氨酸残基。若所有半胱氨酸

10、残基都可能配对形成二硫键，则此种蛋白质形成二硫键的方式有（）种。1.*稳定蛋白质三维结构的作用力有（）（）（）（）（2008）（六）二级结构及其特征常数与肽链的长度4.一种单体美基因的编码区含有372bp（不包括基因的启动和终止序列）：（1）计算此酶基因编码区的长度？（2）若酶分子中a螺旋结构占75%，其余为折叠，试求该分子呈二级结构时的长度（nm）。一个蛋白质的相对分子量为，由两条a螺旋肽链构成，其分子长度大约为：A.25 B.45 C.75 D.100nm 14、常用3.613-螺旋（n=3）来表示蛋白质二级结构中的-螺旋，其中的3.6指（ ），13表示（ ）。7、Gly也是破坏肽练中-螺

11、旋结构的氨基酸残基之一。5.在生理条件下容易形成-螺旋多聚氨基酸是A）poly-Glu（B）poly-Lys（C）poly-Ala（D）poly-Pro（2006）1.判断多聚赖氨酸（poly-Lys）在PH=7时和在PH=11时呈现的构象？（10分）（2006）（七）蛋白质沉淀与变性2.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的（ ）和（ ）。（2000）1.蛋白质变性是由于（） 蛋白降解 肽键断裂 氢键被破坏 水化层被破坏和电荷被中和 （2000）3、蛋白质变性后，其性质有哪些变化？（9分）（2005）（八）蛋白质的结构和功能八简述蛋白质的结构层次？3、蛋白质结构域（2004）（2006）1

12、.胰岛素分子中包含A、B两条肽链，是否代表胰岛素含有两个不同型的亚基？为什么？（10分）（2007）17、热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。问答题第一题，蛋白质三维结构中不同性质氨基酸的分布的问题。5、当蛋白质疏水侧链折叠到分子内部时，环境中水的熵_。6、通常球状蛋白质的侧链位于_分子内部，侧链位于_分子表面。14.蛋白质的结构由有序到无序，它的熵值增加。10.*在水溶液中，Met Phe Leu Val 通常分布在球蛋白分子的内部形成疏水核心。（九）同源蛋白质的保守性8、蛋白质进化过程中构象是易变的。8、蛋白质一级结构与功能的关系的特点是（2005）A、相同的氨基酸组成的蛋白质，其功能相

13、同 B、一级结构中任何一个氨基酸的改变，其生物活性即消失C、一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大 D、不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同8.*同源蛋白的保守残基通常分布在氨基酸序列的功能位点上。（十）蛋白质的分离纯化（1）前处理3、要将膜蛋白分子完整地从膜上溶解下来，可以采用：A、蛋白酶 B、透明质酸酶C、脂肪酶 D、去垢剂（2）带电性五某酶的等电点是5.0，在PH6.0条件下，能否采用CM纤维素柱层析来纯化该酶，说明理由？8、DEAE-纤维素是一种（ ）交换剂，CM-纤维素是一种（ ）交换剂。9、下面哪种方法较有效分离纯化活性多肽：焦谷组色丝酪甘亮精脯甘酰胺（2005）A、羧甲基纤维

14、素柱层析 B、二乙氨基乙基纤维素柱层析C、葡萄糖凝胶G100分子筛过滤柱层析 D、硫酸铵沉淀分级分离（3）分子大小4.凝胶电泳把混合的蛋白质分开，是根据各种蛋白质的什么性质？蛋白质分子带电性的不同。分子大小不同。分子极性的不同。溶解度的不同17、蛋白质用硫酸胺沉淀后，可以用透析法除去硫酸胺。硫酸胺是否从透析袋中除净，可以用下列哪种试剂检查？ A、奈氏试剂 B、茚三酮试剂C、Folin-酚试剂 D、斐林试剂 （2005） 3、采用透析和超滤方法来使蛋白质和其他小分子物质分开，是根据的什么特性？_（2005）9.*用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是相对分子质量最小的限于相对分子质量大的下来。（十一）

15、蛋白质测序与合成1.1953年，英国科学家（）首次阐明一级结构的蛋白质是（）。（1）N末端分析1.羧肽酶A遇到肽链C端的那种氨基酸残基时，该酶作用受阻。 Pro His Ser Glu （1998）3、有一小肽，用测N端发未测出有-NH2，则可认为此小肽必为环肽。（2002和2004）4.蛋白质N-末端测定的方法有很多，其中（）法由于该试剂与N-末端氨基酸形成的物质具有强烈的荧光，灵敏度很高。（2）氨基酸组成的分析1.蛋白质的酸水解一般用6mol/L HCI，110水解20小时左右，可使蛋白质完全水解。酸水解的优点是（），缺点是使（）被完全破坏。7、下列哪种方法可得到蛋白质的“指纹”图谱？A、

16、酸水解，然后凝胶过滤 B、用胰蛋白酶水解，然后竞选纸层析或纸电泳C、彻底碱水解并用例子交换层析测定氨基酸的组成 D、用2，4二硝基氟苯处理蛋白质。（3）二硫键的打开及其位置的确定14*、打开蛋白质分子二硫键采用的方法（2005和2008）A、用8mol/L脲处理 B、用巯基乙醇处理C、用酸水解处理D、用过甲酸E 蛋白水解酶F 用氰化溴16、测定蛋白质的二硫键为止，采用对角线电泳法，问点样时样品应点在滤纸的什么位置上？A、左上角 B、右上角C、右下角 D、中央3.可使二硫键氧化断裂的试剂是：（A）尿素 （B）疏基乙醇 （C）溴化氰 （D）过甲酸（2006）（4）多肽链的部分裂解9.CNBr能裂解

17、Gly-Met-Pro。8.CNBr不能裂解Gly-Mer-Pro-Lys，因为在甲硫氨酸残基的羧端是脯氨酸残基。3.用胰蛋白酶水解蛋白质时，由（）和（）的羧基组成的肽键最易被水解。2.有一个三肽，用胰蛋白酶水解，发现有游离的ly和一种二肽，下列多肽的一级结构中，哪个符合该肽的结构？ A. Ala-Lys-Gly B. Lys-Ala-Gly C. Gly-Lys-Ala D. Ala-Gly-Lys （2003）6.有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys,Gly,Arg,Phe,Ala,Tyr,Ser。此肽未经糜蛋白酶处理时，与反应不产生a氨基酸。经糜蛋白酶作用后，此肽断裂成两个肽段，其

18、氨基酸组成分别为Ala,Tyr,Ser和Gly,Phe,Lys,Ara。这两个肽段分别与反应，可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽与胰蛋白酶反应，同样能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg,Gly和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala。试问此七肽的一级结构是怎样的？给出分析过程。（分）（2003）3.*在蛋白质序列测定中必须先用（）对蛋白质进行部分水解成较小的肽断，才能进一步采用（）法进行太短的测序。（5）Edman降解法17.*从理论上讲，可以用Edman降解法测定任何非封闭多肽的氨基酸序列。（6）蛋白的合成1.我国科学家首次用（）法，人工合成了（ ）。（一种蛋白质）（20

19、00）（十二）血红蛋白的结构和功能（1）Hb的结构13.血红蛋白的简写：6、每分子血红蛋白所含铁离子数为几个？A、1 B、2 C、4 D、8（2004）10.血红蛋白分子中四条多肽链之间的连接键是：A.配位键；B.二硫键；C.非共价键；D.共价键。（2）Hb的协同性氧合与去氧过程及其影响因素（氧合曲线、Bohr效应等）15.*生理状态下，Hb与氧气可逆结合的铁处于什么状态？还原性二价 氧化性三价 结合时是三价，去氧后成二价 结合时是二价，去氧后成三价 8.Hb是氧的载体，是一个典型的（）蛋白，因而与氧的结合过程表现出（）效应，其反应曲线呈（）形。9.Hb与氧结合的过程呈现（）效应，是通过血红蛋

20、白的（）现象实现的。13.Hb的氧合曲线向右移动的原因： CO2分压增加 CO2分压减少 O2分压增加 O2分压减少 （2002）22.*有关血红蛋白的氧合过程描述正确的是： 氢离子浓度降低促进解离 CO2浓度升高促进解离 CO2浓度降低促进解离 2，3二磷酸甘油酸浓度升高抑制解离7、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳的什么作用？A、抑制琉基酶，使失活琉基酶 B、抑制胆碱酯酶，只乙酰胆碱堆积，引起神经中毒C、抑制其它酶的作用，导致代谢紊乱 D、抑制血红蛋白的功能，导致组织细胞缺氧（3）血红蛋白分子病4.镰刀形贫血症是由于正常血红蛋白beta链N端第六位Glu残基被（）代替，导致其（）性增加，在

21、红细胞内溶液体系中溶解度下降，输氧功能大减，而造成的一种致命的分子病。第四章 酶（一）酶的命名、组成、分类及其反应特点4.酶学史上第一个得到结晶的酶是（）。A a-淀粉酶 B胃蛋白酶 C过氧化氢酶 D脲酶 E酯酶（1999）7、按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号，碱性磷酸酶的编号时EC3.1.3.1，EC代表_，第一个数3代表_。2.全酶（2003）和酶蛋白（2003）8.*全酶是由（15）和（16）组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，前者决定酶的（17），而后者起（18）的作用。（2006和2008）8、酶活性中心包括_和_两个功能部位，分别决定酶的_和_。蛋白质的互补作

22、用（2003）3、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶的三维结构相似，活性中心的丝氨酸附近的氨基酸序列也完全相同，但作用的底物各不相同。试根据底物的结构特点推测三种酶作用部位的结构特点。（1）酶的专一性1.脂酶所催化的水解的专一性属于（）。A顺反异构专一性 B旋光异构专一性 C族专一性 D键专一性 E绝对专一性何为酶作用的专一性？主要有哪几种，其特点如何？（分）（2003）（2）酶的分类：核酶、抗体酶、同工酶、固定化酶、单体酶、缀合酶、多酶复合体和六大类酶5.从工业规模的应用来看，固定化酶至少具有（）（）（）（）等特点。9.制作固定化酶原则上可以采用（）（）（）等方法，使其固定在固体支持物上。6

23、.鸡蛋清等来源的溶菌酶可以溶解细菌的（），一起作用机制来看，它实际上是一中（）酶。11.乳酸脱氢酶属于：（A）氧化还原酶类（B）水解酶类（C）异构酶类（D）裂合酶类（2000和2006）9. 1986年，LernerR A和Schultz PG等人发现了具有催化活性的RNA,称之为（19）。.核糖体中催化肽键合成的是（），其实质是一种（），（）只是用于维持前者构象的。12.*核酶只是以RNA 为底物进行催化。4.*核酶（2008）5.*所有具有催化功能的酶都是蛋白质。12.*核酶只能以RNA 为底物进行催化。3.多酶复合体（2002）1.同工酶（1998）4.抗体酶（2007）（二）酶反应动力

24、学（1）米式方程的应用1.米氏方程式和米氏常数（2006）5.酶促反应的初速度（ ） a与底物浓度无关 b与Km成正比 c与酶浓度成正比 d与温度成正比（2000）五当底物浓度分别为0.5Km，1.0 Km， 10 Km 1 K，19 Km时，求酶促反应速率与最大反应速度之比。六某酶的Km值为1.0mM。试问底物浓度分别为0.1 1.0 和10 时酶活性部位被饱和的分数。六某酶A的Km值为3.0 mM，问酶活性被底物饱和的分数分别为10%，50%，90%时，底物的浓度？5.某酶Km值为0.50mmol/L，在1.0mmol/L底物的测活体系中，测定反应的初速度为100mol/L/min，计算出

25、当底物浓度分别为100mmol/L、2.0mmol/L和0.001mmol/L时的反应初速度?（10分） （2006）6.对Michaelis型的酶来说，如果要求酶促反应v =80%Vmax ,则S应为Km的倍数是（ ）。5酶促反应动力学的双倒数作图，得到的直线在纵轴上的截距为（ ），横轴上的截距为（）。7.双倒数作图法测定酶的米氏常数Km时，Km值可以从直线的（ ）截距获得。15.在米氏方程的双倒数作图中，直线的斜率代表1/Vmax。13.*在米氏方程双倒数作图中，横轴的截距为-Km值。3.*问答题，第三题，关于竞争性抑制剂存在条件下，Km和Ks关系的证明题。（2）米氏常数及其意义 何谓米氏

26、常数？有何生物学意义？（分）（2003）8.某些酶的Km 值可因某些结构上与底物相似的代谢物存在而改变。13、酶的Km值是一个特征常数，在任何条件下，一个酶的Km值是固定不变的。2*.下列关于Km陈述正确的是（）（2008）A是酶的特征常数 B是底物和酶反应的平衡常数 C 与酶的浓度有关 D与酶和底物的浓度都有关9、判断酶对底物的亲和力时认为最适的底物应该是A、Km值最小 B 、Km值最大 C、 Vm/ Km值最小 D、Vm /Km值最大（2004和2005）16.一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km应该是最小的。7*.一个酶作用于多种底物时，比较Vm和Km的比值，其值最者是酶的最适底物。（3）酶的不可逆抑制作用及其特点cat型抑制剂（2003）Ks型抑制剂（2004）2、酶的Kcat型抑制剂比Ks型抑制剂专一性更强。3.酶的变性作用和抑制作用都可以使酶活力丧失，两者的根本区别在于（23*.在一个反应体系中，（S）过量，加入一定量的抑制剂I，测V-（E）曲线，改变（I）,得到一系列平行曲线，则加入的抑制剂的类型是（