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1、3.脂肪酸的构成及分类：脂肪酸的结构特点是线性不分支。脂肪酸是许多脂的成分：脂质化合物种类繁多，结构各异，其中95%左右的是脂肪酸甘油酯，即脂肪。 饱和脂肪酸：软脂酸（16C）、硬脂酸（18C）脂肪酸 含1个双键（油酸） 不饱和脂肪酸 含2个双键（亚油酸）LA 含3个双键（亚麻酸）ALA 含4个双键（花生四烯酸）（1）必需脂肪酸： 亚油酸和-亚麻酸，称为必需脂肪酸。（2）皂化值（评估油的质量）完全皂化1克油脂所需KOH的毫克数， （3）酸值（酸败程度）中和1 克油脂中的游离脂肪酸所消耗的KOH毫克数。（4）碘值（不饱和键的多少） 100克油脂吸收碘的克数（5）乙酰化值:指1克乙酰化的油脂所分解

2、出的乙酸用氢氧化钾中和时，所需氢氧化钾的毫克数。花生四烯酸是体内合成前列腺素的前体。活性脂肪酸EPA，二十碳五烯酸（ 5，8，11，14，17）、二十二碳六烯酸DHA（ 4，7，10，13，16，19），DHA和EPA是深海鱼油的特征脂肪酸。饱和脂肪酸：软脂酸（棕榈酸） n-十六酸，16:0硬脂酸，n-十八酸，18:0，花生酸，n-二十酸，20：4.脂肪酸性质高等动、植物的脂肪酸有以下共性：（1）生物体中大多数脂肪酸是偶数原子脂肪酸。C14-20（2）饱和脂肪酸中最普遍的是软脂酸和硬脂酸。（3）在高等植物和低温生活的动物当中，不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸的含量。（4）不饱和脂肪酸的熔点比同

3、等链长的饱和脂肪酸熔点低。（5）高等动、植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在C9-10之间，多不饱和脂肪酸中的一个双键一般也在C9-10之间，其它则在C10后隔一个亚甲基。 （6）顺式多，反式少，反式的需要标记。如C：1 9，trans（7）细菌所含的脂肪酸种类比高等动、植物少。5.油脂氢化后的优点及缺点：优点：稳定性，颜色变浅，风味改变，便于运输和贮存，制造起酥油、人造奶油等。缺点：多不饱和脂肪酸含量，脂溶性维生素被破坏，双键的位移和反式异构体的产生。6.脂蛋白：要点：血浆脂蛋白血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三脂、磷脂、胆固醇及其脂组成，但不同的脂蛋白的蛋白质和脂类的组成比例及含量各不相同，各

4、种脂蛋白的功能亦不相同。（1）低密度脂蛋白ICM：含脂类最多80%-90%，含蛋白质最少1%。（2）高密度脂蛋白HDL：含脂类50%，含蛋白质最多占50%。7.磷脂类：脂肪酸+醇（甘油，鞘氨醇）+磷酸+含N碱基磷脂：组成生物膜-细胞膜（双分子层），线粒体膜等。磷脂有两种构型，分别是D型和L型，L型比较稳定。磷脂的磷酸基和胆碱亲水，其余部分亲脂。8.结构式：磷脂酰胆碱（卵磷脂）（PC）HOCH2CH2N+（CH3）3 （胆碱）磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）（PE）HOCH2CH2N+H3（乙醇胺）亚油酸:CH3 （CH2）4 CH= CHCH2CH=CH （CH2）7 COOH 18:29，12 磷脂结

5、构式：鞘氨醇结构式：9.脂代谢过程：1g脂肪在体内彻底氧化功能约38KJ,而1g糖彻底氧化仅功能16.7KJ。甘油氧化分解产生能量情况：消耗：活化 -1ATP生成：17.5或19.5个ATP净生成：16.5或18.5个ATP脂酰COA：反应不可逆脂酰COA的载体是肉碱（L-羟-三甲氨基丁酸），脂酰COA必须与肉碱结合成脂酰肉碱才能进入线粒体基质。反应由肉碱脂酰转移酶催化。脂肪酸-氧化的能量产生：1分子软脂酸经过活化的过程生成软脂酰COA，消耗了两个ATP软脂酰COA经过7次-氧化生成8个乙酰COA和7个FADH2 + 7个（NADH+H+）1分子软脂酸彻底氧化共生成（1.5*7）+（2.5*7

6、）+（10*8）=108分子ATP，再减去脂肪酸活化时消耗ATP的2个高能磷酸键净生成106分子ATP。10.酮体酮体的生成场所：肝脏（肝线粒体）。肝内生酮肝外用。酮体的生成原料: 乙酰COA（主要来自脂肪酸的氧化）。关键酶：HMG CoA合成酶酮体的生成途径：酮体的氧化途径：酮体生成的生理意义：1. 酮体具水溶性，能透过血脑屏障及毛细血管壁，是输出脂肪能源的一种形式。2. 长期饥饿时，酮体供给脑组织50%-70%的能量。3. 禁食，应激及糖尿病时，心、肾、骨骼肌摄取酮体代替葡萄糖供能，节省葡萄糖以供脑和红细胞所需，并可防止肌肉蛋白的过度消耗。11.糖转化脂肪酸从生物化学的角度说明为什么摄入糖

7、量过多容易发胖人体摄入的糖，首先用来氧化分解提供能量，如果摄入了过量的糖，那么多余的糖就会转化成脂肪储存在体内，就会导致肥胖。葡萄糖在人体内是如何转化为脂肪酸的？肝脏是人体合成脂肪酸的主要部位，其合成能力最强，约比脂肪大8-9倍。合成原料来源：碳源主要来自糖氧化分解，-氧化和氨基酸氧化分解产生乙酰COA，它们都存在于线粒体中。线粒体中的乙酰COA。需通过柠檬酸-丙酮酸循环（柠檬酸穿梭系统）运到胞浆中，才能供脂肪酸合成所需。ATP、NADPH、HCO3- （二氧化碳）及Mn2+等，其中NADPH主要来自胞浆中的磷酸戊糖途径，其次是柠檬酸穿梭系统。具体合成途径TCA：12. 乙酰COA可以进入哪些

8、代谢途径？糖酵解过程：葡萄糖分解代谢生成乙酰COA。甘油的氧化分解过程：脂肪氧化分解产生乙酰COA。脂肪酸的-氧化分解酮体的生成和利用氨基酸分解代谢，生糖氨基酸、生酮氨基酸，进入TCA循环的碳骨架彻底氧化过程:TCA三羧酸循环（柠檬酸循环）氧化磷酸化等途径都有乙酰COA的参与。13脂质过氧化相关名词自由基：自由基也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未（不）成对电子的原子或原子团。抗氧化剂：凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链反应的物质称为抗氧化剂。三、蛋白质和蛋白质的降解代谢1.氨基酸等电点：使得氨基酸分子所带静电荷为零时，溶液的pH值，记作pI2.肌球蛋白的A

9、TP酶活性：肌球蛋白可以用胰蛋白酶裂解成两个片段，轻酶解肌球蛋白 （LMM）和重酶解肌球蛋白（HMM）。LMM能形成粗丝，无ATP酶活性，不能与肌动蛋白结合；HMM有ATP酶活性，能结合肌动蛋白，但不能形成粗丝。（王镜岩 P219）3.肽键的特点：1.肽键的C-N键具有部分双键性质 2.与碳原子相连的N和C所形成的化学键可以自由旋转 3.肽键中C-N键所相连的四个碳原子基本处于一个平面上4.蛋白质变性：天然蛋白质受物理、化学因素等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高，以及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称蛋白质的变性。影响因素：物理因素：高温、高压、射线化学因素：强酸、碱，重金

10、属盐等主要特征：生物活性改变实质：实质-蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。不涉及共价键（肽键，二硫键等）的断裂，一级结构保持完好。5.血红蛋白的氧合曲线：王镜岩 教材 261页6.蛋白质定量法（甲醛滴定 凯氏定氮法）（1）甲醛滴定：A.为- NH2的反应B.在常温，中性条件，甲醛与- NH2很快反应，生成羟甲基衍生物，释放氢离子。通过甲醛保护氨基酸中的氨基，测得-氨基酸的含量。应用：氨基酸定量分析甲醛滴定法（间接滴定）（2）凯氏定氮法：每克样品含氮量6.25100=100g样品蛋白质含量（克%）7.蛋白质胶体特性：蛋白质溶液是分散系统：分散相是蛋白质分子颗粒，分散介质是水 。形成胶

11、体条件：分子大小：1100nm;水化作用极性基团表面吸附水，形成水化膜电荷作用 PHPI Pr带同种电荷相斥。8.氨基酸分解主要途径:9.蛋白质三级结构:多肽链在二级结构基础上进一步扭曲折叠形成一个多少有点球形的紧密结构，其中的稳定作用力是一些次级键（副键）糖蛋白连接键：糖肽键：N-糖肽键 O-糖肽键二硫键氧化断裂：过甲酸氧化法，将二硫键中的两个半胱氨酸（C-S-S-C）氧化成为两个半胱氨酸磺酸（C-SO3H），该过程为不可逆氧化，仅用于测序及结构研究中。（李宪臻 教材 94页）10.蛋白质四级结构:很多蛋白质是以三级结构的球状蛋白质的聚集体形式存在的。这些球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起

12、，这样的聚集体成为蛋白质的四级结构，每个球状蛋白质称为亚基或亚单位。11.沉淀蛋白原理（重金属沉淀蛋白）当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，这样它易与重金属离子（二价Hg、二价Pb、二价Cu、一价Ag等）结合成不溶性盐而沉淀。蛋白质合成（肽链的形成）原核生物肽链的特点呼吸链中传递电子的顺序（生物氧化）NAD+:NAD+ FMN（Fe-S） CoQ b（Fe-S） c1 c aa3 1/2O2FAD: FAD（Fe-S） CoQ b（Fe-S） c1 c aa3 1/2O2肽平面：组成肽基的4个原子和2个相邻的Ca原子倾向于共平面，形成所谓多肽主链的酰胺平面也称肽基平面或肽平面。酶联免疫

13、法：超二级结构:在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中经常可以看到由若干相邻的二级结构元件（主要是螺旋和折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。盐析：当离子强度增加到足够高时，eg.饱和或半饱和程度，很多蛋白质从水溶液中沉淀出来，这种现象叫盐析。结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。亲和层析：Pr分子与一些小配体分子可与非共价键结合（特异性强）-螺旋结构：结构特点：A.多肽链 B.每隔3.6 Aa盘绕成螺旋 （每圈有3.6 Aa残

14、基）C.每个Aa与其它侧面第四个Aa形成氢键D.有左手螺旋和右手螺旋，自然界为右手多，螺旋0.54nm右旋E.相邻螺圈之间形成链内氢键 ，氢键平行于纵中心轴F.R侧链伸出螺旋外侧G.轴间距0.54/3.60.15 nm离子交换层析：是一种用离子交换树脂做支持剂的层析法，分两类：阴离子交换剂：阳离子交换剂：一碳单位：指只含有一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。联合脱氨基：转氨基和直接脱氨基结合起来脱氨基，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸的过程。蛋白质结构和功能的关系例1 镰刀形贫血病患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白（Hb-S）它与正常的血红蛋白（Hb-A）的差别：

15、仅仅在于链的N-末端第6位残基发生了变化（Hb-A）第6位残基是极性谷氨酸残基，（Hb-S）中换成了非极性的缬氨酸残基使血红蛋白细胞收缩成镰刀形，输氧能力下降，易发生溶血。这说明了蛋白质分子结构与功能关系的高度统一性。活性肽功能（谷胱甘肽）A.解毒功能B.保护巯基酶（或蛋白质）C.可消除自由基（抗氧化作用）D.协助氨基酸的吸收蛋白质一级结构解析步骤胶原蛋白三级结构特点免疫球球蛋白结构特点：（王镜岩 教材276页）由四条多肽链组成的，两条大的链成称为重链或H链，两条小的链称为轻链或L链。尿素循环：四、酶1、辅酶Q：泛醌、亦简称Q。是许多酶的辅酶。是脂溶性醌类化合物，而且分子较小，可在线粒体内膜的

16、磷脂双分子层的疏水区自由扩散。2、丙酮酸氧化脱羧相关的酶：丙酮酸脱氢氧化酶系：3种酶+6种辅因子三种酶：E1-丙酮酸脱羧酶（也叫丙酮酸脱氢酶） E2-二氢硫辛酸乙酰基转移酶 E3-二氢硫锌酰胺脱氢酶六种辅助因子：焦磷酸硫胺素（TPP）、硫辛酸、 COASH、FAD、NAD+、Mg2+3、酶催化反应的专一性：酶的作用具有高度的专一性（特异性）。一种酶只能作用某一类或一种特定的物质底物。4、反应活化能：活化能的定义是一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位是J/mol。5、酶的活性中心：（1）、定义：酶分子中能直接与底物结合，并进一步起催化功能的特殊部位。（2）、活性中心：结合部位

17、；催化部位。结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。6、辅基：与酶蛋白结合牢固，不能用透析等物理方法去除的辅助因子。辅酶：与酶蛋白结合松散，能用透析等物理方法去除的辅助因子。7、竞争性抑制剂：酶的竞争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。8、变构酶：非催化部位与某些化合物以共价键可逆结合

18、，引起酶分子构象发生改变，进而改变酶的活性状态，这一过程称为酶的别构调节。具有这种调节作用的酶称为别构酶。9、同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成有所不同的一组酶。10、酶原：有的酶在生物体内合成后不能自折叠，而合成出来的只是它的无活性酶的前体，称为酶原。11、酶原激活：酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过程称为酶原激活。机制：酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂，使分子的构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，使没有活性的酶原转变成有活性的酶分子。酶原激活性质：共价键断裂、不可逆性。（消化系统中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶）、血液凝固系统中的酶）。12、固定化酶：酶

19、本身还是溶于水的，只是是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在其中，使得酶在水中溶性凝胶或半透膜的微囊体从而导致流动性降低。13、寡聚酶：相同亚基；不同亚基：双功能、专一性、只有底物载体亚基。14、诱导酶：当细胞加入特定诱导物后产生的酶叫诱导酶。15、结构酶：指细胞中天然存在的酶，含量稳定，受外界影响小。16、抑制剂：酶在不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失，成为酶的抑制作用，能引起这种抑制作用的物质称为酶的抑制剂。17、激活剂：凡能提高酶活性的物质，大部分是离子or简单的有机化合物。18、米氏方程计算：ES生成速度：k1（E-E

20、S）SES分解速度：k2ES+k3ES以上两个速度相等：k1（E - ES）S = k2ES+k3ES （米氏常数）Vmax=k3 E当S Km时，当S Km时，当S=Km时，Km是ES分解速度（K2+K3）与形成速度（K1）的比值，它包含ES解离趋势（K2K1）和产物形成趋势（K3K1）。Ks是底物常数，只反映ES解离趋势（底物亲和力），1/Ks可以准确表示酶与底物的亲和力大小。只有当K1 、K2K3时，KmKs，因此，1/Km只能近似地表示底物亲和力的大小。底物亲和力大不一定反应速度大（反应速度更多地与产物形成趋势K3K1有关）。19、Km的物理意义：（1）、当反应速度v=1/2 Vmax

21、时， Km = S，Km的物理意义是：当反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。（2）、Km是酶的特征常数之一。一般只与酶的性质、底物种类及反应条件有关，与酶的浓度无关。米氏方程计算例题：1、设定达到最大反应速度的0.9倍时，所需底物浓度为S0.9 S0.9=9Km 同理有：S0.8=4Km S0.7=2.33Km S0.6=1.5Km S0.5=1Km S0.1=1/9Km S0.9 /S0.1=81 S0.7/S0.1=21已知S，求V。 2）已知V，求S。a 由所要求的反应速度（应达到Vmax的百分数），求出应当加入底物的合理浓度。b 由已知的底物浓度，求出该条件下的反应速度。答：eg

22、1 若要求反应速度到达Vmax的99%，其底物浓度应为：99%=100%S/（Km+S） S=99Kmeg2 若要求反应速度达到Vmax的90%，其底物浓度应为：90%=100%S/（Km+S） S=9Km20、米氏方程作图：1、Lineweaver-Burk 双倒数作图法则选择不同的S测定相应的V，以1/V对1/S作图，绘出直线，外推至与横轴相交，横轴截距（-X）即为1/Km值，Km= - 1/X缺点：实验点过分集中于直线的左端，不准确。2、Eadie-Hofstee VV/S作图法V-V/S作图法：VKmV/S+Vmax以V对V/S作图,得一直线,纵轴截距Vmax,横轴截距Vmax/Km.

23、斜率为-Km。21、米氏方程局限性：22、影响酶活的因素：（1）、pH对酶反应速度V的影响最适pH：大部分酶的活动受其环境PH的影响。在一定pH下，酶反应具有最大速度。高于or低于此值，反应速度下降。影响原因：酶是蛋白质，过酸过碱影响酶蛋白的构象，使酶有一定变性失活。当pH改变不是很剧烈时，酶虽不变性，但活力受影响。（2）、温度对酶反应速度V的影响最适温度：在其两侧，反应速度v比较低。（钟形曲线）。温度过高，加快速度；温度过高增加到一定值，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧。（3）、酶浓度对酶反应速度V的影响若底物浓度足够大，足以使酶饱和，所以，V与酶浓度成正比。条件：酶纯度高

24、 对不含抑制物的粗酶制剂。推导： V=VmaxS/Km+S 因为Vmax= K3E所以V= K3ES/ Km+S V= K3S/ Km+S*E结论：当S不变，V正比于E。（4）、激活剂对酶反应速度V的影响激活作用无活性的酶 有活性的酶（5）、抑制剂对酶反应速度V的影响、酶的竞争性抑制：加入竞争性I，Vmax不变。km升高。A. 抑制程度与I成正比，与S成反比 I一定，增加S，可减少抑制程度。 S一定，增加I，可增加抑制程度。B. 在一定I和S下， Ki越大，抑制作用越小，Km值愈大，抑制程度愈大。、酶的非竞争性抑制加入非竞争性抑制剂，Vmax降低，km不变。抑制程度决定于I和Ki，与底物的Km

25、和S无关。、酶的反竞争性抑制剂酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。加入反竞争性抑制剂，Vmax降低。km降低。、三种竞争性抑制剂的比较加入竞争性抑制剂，Vmax不变。加入非竞争性抑制剂，Vmax降低。km不变。五、核酸及相关代谢核酸：结构：核酸（DNA和RNA）是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成, 而核苷则由戊糖和碱基形成。DNA与RNA结构相似，但在组成成份上略有不同。性质：核酸的两性性质及等电点：与蛋白质相似，核酸分子中既含有酸性基团（磷酸基）也含有碱性基团（氨基），因而核酸也具有两性性质。由于核酸分子中的磷酸是一个中等强度的酸，而碱性（氨基）是

26、一个弱碱，所以核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为44.5，RNA的等电点为22.5。RNA的等电点比DNA低的原因，是RNA分子中核糖基2-OH通过氢键促进了磷酸基上质子的解离。DNA没有这种作用。用别嘌呤醇治疗痛风（简答）：黄嘌呤氧化酶（XO）主要存在于肝、小肠和肾中，能将黄嘌呤氧化为尿酸，人类和其他灵长类排泄尿酸于尿中，但是大多数的N是形成尿素的。而鸟，爬行动物和昆虫N的主要排泄形式是尿酸。尿酸的水溶性较差，因此尿酸过多容易引起结晶而沉积于关节、软组织、软骨及肾等处（结石），导致痛风。痛风多见于成年男性，原因可能是嘌呤代谢酶缺陷，另外，进食高嘌呤饮食，体内核酸大量分解（白血病，恶性肿瘤等）及肾疾病导致尿酸排泄障碍均可导致尿酸升高。别嘌呤醇是黄嘌呤氧化酶的竞争性抑制剂，因此被用于痛风的治疗。合成嘌呤环的氨基酸：天冬氨酸 CO2 甘氨酸 甲酸盐（一碳单位）谷氨酰胺的酰胺基mRNA帽子结构：真核细胞mRNA的3-末端有一段长达200个核苷酸左右的聚腺苷酸（polyA），称为 “尾结构” ，5 -末端有一个甲基化的鸟苷酸，称为“ 帽结构” 。有义链：编码链（或正链）：双链DNA中无转录活性的链。