生物化学复习提纲Word格式.docx

1、pI=（pK1+pK2）/2 酸性:pI=（pK1+pKR）/2 碱性:pI=（pKR+pK2）/2 多肽等电点:酸性:pI=1/2（pKR+pK-COOH）碱性:pI=pKR+lg（等电点侧链解离数/未解离数）甲醛滴定的原理:向 AA溶液中加入过量的甲醛，用标准 NaOH 滴定时，由于甲醛与 Aa中的-NH2作用形成-NH.CH2OH-N（CH2OH）2 等羟甲基衍生物而降低了氨基的碱性，相对地增强了-NH3+的酸性解离，使 Pk2 减少了 2-3个 pH单位，NaOH滴定的曲线 A向 pH低的方向转移，滴定终点也移动 pH9附近。光吸收性质 蛋白质在 280nm 处有强烈的光吸收 Phe、

2、Tyr、Trp Trp贡献最大 3 肽键的特点，肽平面 肽键的特点:（1）酰胺键：由于酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基的共振作用，表现出高稳定性 1.CN具 40双键性质 2.CO具 40单键性质 3.共振杂化体（2）亚氨基（NH）pH 014没有明显的解离和质子化倾向 肽键是一个平面，称肽平面。可以有反式顺式结构，但旋转能障高，反式稳定（Pro例外）（3）蛋白质中的每一个氨基酸单位称氨基酸残基（residue）1 蛋白质一级结构的概念，分析方法，N-，C-末端、Edmen 降解，二硫键定位等 蛋白质的一级结构:蛋白质的共价结构，即蛋白质分子内部通过共价键连接而形成的结构形式 分析方法，N-，C-

3、末端:N端:（1）二硝基氟苯（DNFB or FDNB法），Sange试剂 （2）丹磺酰氯（DNS）法 原理：与 DNFB相同 优点：DNS 具强烈的荧光，检测灵敏度可以达到 1 10-9mol 比 DNFB 法高 100倍（3）苯异硫氰酸酯（PITC）法：逐个脱去。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链 N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。（4）氨肽酶法：氨肽酶：可以从多肽链的 N端逐个 降解氨基酸的肽链外切酶 亮氨酸氨肽酶（LAP）：水解以 Leu为 N末端的肽键速度为最大 C 端:肼解法,还原法.羧肽酶法 二硫键定位:（1）胃蛋白酶水解（2）过甲酸打开二硫键（3）双向电泳法分析 2 常见蛋

4、白酶的水解位点，水解方式：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶作用特点，内切酶，外切酶 3 蛋白质二级结构：定义，-螺旋、-折叠的结构要点，二面角 蛋白质的二级结构:是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键 -螺旋:（1）肽链内每个残基 C 的成对二面角 和 各自取同一数值：57 48 （2）右手、左手螺旋。均由 L-型 Aa残基构成，右手-螺旋和左手-螺旋不是对映体，蛋白质中-螺旋几乎均为右手的，右手的比左手的稳定（3）每圈螺旋占 3.6 个 AA残基，沿螺旋轴方向上升 0.54nm。肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰

5、胺基团的-C=O基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。（4）-螺旋是不对称的分子结构，具有旋光能力，天然-helix 的不对称因素引起右旋。-螺旋结构中重复性结构 命名：第一个数字表示每圈螺旋包含的残基数，下标数字表示氢键封闭的环所包含的主链原子数，同时也可标出氢键封闭的环内的重复单位数 常见的螺旋形式 3.613螺旋（n=3）：非整数螺旋，蛋白质中-螺旋结构的主要类型。310螺旋（n=2）：一般只出现在-转角内 4.416螺旋（n=4）:紧缩螺旋，某些核酸结合蛋白 -折叠:（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻肽链上的NH和 CO之间形成有规则的氢键，这样的多肽构

6、象就是 折叠。（2）平行式：各肽链的排列极性（NC）是同一方向的，119 +113，重复周期 0.65nm，常见于球状蛋白 （3）反平行式：相邻肽链的极性相反，139 +135 重复周期 0.70nm，常见于纤维状蛋白 （4）所有的肽键都参与链间氢键的交联，氢键与肽链的长轴接近垂直。多肽主链为据齿状折叠构象，侧链的 C C 键几乎垂直于折叠片平面，侧链 R 基交替地分布在片层平面的两侧 二面角:角-绕 C-N1 键旋转的角度,角-绕 C-C2键旋转的角度,每一对 、称肽平面的二面角.4 蛋白质三级结构：定义，稳定因素、超二级结构，结构域，胶原蛋白结构 蛋白质的三级结构:是指在二级结构基础上，肽

7、链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构 蛋白质表现完整生物活性的最低构象要求，即只有具有了完整的三级结构，才能表现出蛋白质的生物活性 稳定因素:氢键、疏水键、离子键和范德华力等。疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用 超二级结构:在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元组合在一起。彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体充当三级结构的构体，称为超二级结构。在结构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域 1 型 2 型 3 型 胶原蛋白结构:胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。其基本组成单位是原胶原蛋白

8、分子 胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是一种右手超螺旋结构。螺距为 8.6nm，每圈每股包含 30个残基。其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为 0.95nm，每一螺圈含 3.3个残基,每一残基沿轴向的距离为 0.29nm 5 蛋白质四级结构：定义，稳定因素、别构效应,红细胞携氧机制，意义 蛋白质的四级结构:是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白 稳定因素:亚基间的疏水作用 别构效应:指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象 别构蛋白质（allosteric protei

9、n）：具有别构效应的蛋白质，多为寡聚蛋白，包括活性部位和调节部位 红细胞携氧机制，意义:血红蛋白的结构与功能 组成：4个亚基组成，成年人红细胞由、两种亚基各两条构成 每条肽链都卷曲成球状，都有一个空隙容纳一个血红素，它们都能与氧气结合。以 2 2四聚体 形式存在一分子 Hb 能与 4分子氧气结合 分析 Hb与氧气结合，发现 Hb的 4 个亚基和 4个氧气结合时平衡常数（Keq）并不相同。而是有 4个不同的平衡常数，Hb与最后一个氧气结合时其结合力最大 Hb与氧气结合将影响其四级结构，即亚基与亚基之间的相对位置发生变动，这种变化增强了 Hb和 O2 的亲和力 6 蛋白质的化学性质，光吸收、颜色反

10、应、双缩脲反应，变性、复性 蛋白质的化学性质:胶体性质,酸碱性质 蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关 颜色反应:1 双缩脲反应：与 CuSO4碱性溶液反应，生成紫红色或蓝紫色的复合物，540nm处有最大光吸收 2 米伦反应,乙醛酸反应,坂口反应,酚试剂 光吸收:蛋白质在 280nm 处有强烈的光吸收 Phe、Tyr、Trp,Trp 贡献最大 变性沉淀因素：高温 强酸碱 重金属盐 有机试剂：溶剂、脲、胍、生物碱 去垢剂：SDS（十二烷基磺酸钠）7 蛋白质的分离纯化和鉴定：一般过程、常用方法，差速离心（单位）、密度梯度离心、SDS-PAGE，层析分离原理，分子排阻层析

11、、亲和层析，蛋白质组学。蛋白质分离提纯的得率、纯化倍数等的计算 一般过程:（1）前处理（分离组织-破碎细胞-去其他组分）常用方法（超声粉碎,微研磨,酶消化超速离心）注意问题：保持蛋白质的完整和活性（2）粗分级 常用方法：盐析法、等电沉淀、有机溶剂 （3）细分级（进一步提纯）常用方法：层析、电泳（4）结 晶 蛋白质分离纯化常用技术:1,沉降分离:蛋白质分子量、形状的不同会产生密度和沉降速度的差异 差速离心（单位）:利用蛋白质分子在离心力场的作用下沉降速度的差异分离不同蛋白质 单位离心力场下，物质的沉降速度与分子量和分子形状有关,在生物化学中常用沉降系数表征分子量 沉降系数定义：单位离心力场下的沉

12、降速度 mp，分子颗粒质量（1-vp）为浮力因子 f：摩擦系数 Svedberg单位：10-13 秒，S 密度梯度离心:利用物质在密度与其相同的溶液中不会沉降的特点区分不同密度的物质 2,层析、色谱 1 分配层析:一般原理：利用待分离物质在流动相和固定相中分配系数的不同，使物质间出现移动速度的差异，从而区分不同的物质 常用方式：分配柱层析,滤纸层析.薄层层析,离子交换层析,气相色谱 离子交换层析 原理：利用不同离子在不同的 pH下与固定相结合强度的差异，使待分离的物质在特定条件下与固定相中的同型离子发生交换，而与固定相结合，从而区分不同物质 洗脱方式:分段洗脱梯度洗脱 分子排阻层析:原理：利用

13、具有不同孔径的多孔网状结构的凝胶珠作为分离介质，小分子由于扩散作用进入凝胶颗粒内部而被滞留；大分子被排阻在凝胶颗粒外面，在颗粒之间迅速通过。又称凝胶过滤、分子筛 亲和层析:利用待分离蛋白质与固定相中相应配体的特异性结合，将目标蛋白质与其他物质分开 一般步骤 制备交联有配体的层析柱 蛋白质上样，平衡 杂质洗脱 可溶性配体洗脱目标蛋白质 3.电泳 SDS-PAGE:用聚丙烯酰胺凝胶作为支持物，可以将凝胶分别作成浓缩胶和分离胶两部分.浓缩胶一般孔径较大，pH6.8，分离胶一般孔径较小，pH8.8 样本加入 SDS（十二烷基磺酸钠）、巯基乙醇、尿素处理，使蛋白质分子带上均匀的负电荷，分子形状变为一致的

14、杆状分子，消除电荷差异和分子形态差异的影响。具有：样品的浓缩效应，凝胶对分子的筛选效应。可以用于测定蛋白质分子量，以标准分子量的蛋白质做对照，迁移率与分子量的对数成反比。蛋白质可用考马斯亮蓝或者苯胺黑染色，也可将其转移到醋酸酯膜上，用相应的抗体鉴定，称 west blotting 样本与凝胶之间没有共价的结合，可以将电泳后的样本回收，复性后，将保持其功能 等电聚焦电泳 第二章 核酸化学 1.DNA的双螺旋模型：要点 有关 DNA:原核和细胞器 DNA 的基因是连续的，没有内含子，很少重复序列和调控序列 真核生物的基因是断裂的，含有内含子，有众多的调控序列和重复序列 双螺旋结构要点:两条反向平行

15、多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕 嘌呤与嘧啶碱基在内侧，碱基平面与纵轴垂直，磷酸与核糖在外侧，糖环平面与纵轴平行，右手螺旋 双螺旋平均直径为 2nm，碱基堆积距离为 0.34nm，两核苷酸间夹角为 36，每一圈 10个核苷酸，螺距为 3.4nm 两条链通过碱基配对，由疏水作用和氢键维系在一起，两条链对应位置核苷酸按 A-T，G-C 互补配对，A与 T形成两个氢键，G与 C 形成三个氢键，为双螺旋结构主要侧向稳定力 碱基平面之间的疏水力（碱基平面堆积力）为主要纵向稳定力 由于两链间的相互缠绕，双螺旋表面形成大沟和小沟（Groove）DNA的三级结构-超螺旋结构 对于环状分子而言，有其拓扑学上特定

16、规律：L=T+W（T扭转数即螺旋圈数,L连环数即一条螺旋绕另外一条螺旋数目,W 超螺旋数即缠绕数）其他三级结构:与蛋白质结合形成复合体（病毒）核小体结构 DNA的高级结构:染色体 2.RNA的结构特点，真核 mRNA、tRNA，核糖体 rRNA的组成 mRNA结构特点 线状分子，分子量差异大，寿命较短 原核生物的 mRNA是多顺反子（多个基因转录到一个 mRNA分子上），编码多个蛋白质 真核生物的 mRNA是单顺反子（一个基因转录到一个 mRNA分子上），只编码一条肽链 真核生物的 mRNA分子存在 5-帽子结构和多聚 A尾巴 mRNA功能 以 DNA为模板，传递遗传信息 参与蛋白质表达的调控

17、 tRNA二级结构特点:分子内部，部分碱基互补配对，使整个分子形成由“臂”和“环”组成的三叶草形结构 4环:反密码环,TC 环,二氢尿嘧啶环（D环）,额外环（区别不同 tRNA）4臂:反密码臂,TC 臂，D臂，氨基酸臂 tRNA三级结构特点:倒 L型结构，反密码臂与 D臂同一轴线，氨基酸臂与 T C 臂在同一轴线。两轴线接近垂直。tRNA的生物学功能 携带 Aa到核糖体参与蛋白质合成 参与核糖体大亚基与小亚基之间的装配 通过自身的反密码子识别 mRNA上的密码子，决定 Aa的参入顺序 作为引物参与逆转录过程 对蛋白质的表达有调控作用 核糖体 rRNA的组成:由很多臂环结构构成，碱基可与分子上相

18、隔长距离的互补序列相互配对，高级结构复杂 rRNA功能 与蛋白质结合稳定核糖体构象 蛋白质合成的催化 1.核酸的一般性质，光吸收，光吸收与浓度、纯度的关系 稀有碱基:核酸分子中碱基被化学修饰二变成稀有碱基,大部分是被甲基化的结果,tRNA中含量较多,核酸分子中含量较少 核酸的理化性质:（1）一般理化性质核酸的粘性核酸微溶于水,不溶于一般溶剂,两性解离,一般为酸性（2）光吸收:核酸在 260nm 处有强烈光吸收，可以通过 OD260来定量分析核酸,OD260/OD280可以鉴别核酸的纯度，DNA 为 1.8，RNA为 2.0 1OD=50 g/ml 双螺旋 DNA，40 g/ml 单链 DNA（

19、RNA），或 20 g/ml 单核苷酸（3）核酸的变性与复性 1 核酸的变性、复性，Tm，复性与哪些因素有关 变性:核酸原有的碱基配对关系和高级构象被破坏，成为无规线团，对 DNA而言也指双螺旋的无规则拆分.变性后核酸性质的改变 光吸收增加，增色效应 粘度下降 浮力密度提高 生物学功能减弱或缺失 变性的因素 破坏氢键的因素 妨碍碱基堆积的因素 增加磷酸基静电斥力的因素 熔解温度 Tm：定义 DNA热变性过程中，紫外光吸收增量到最大增量一半的温度为 Tm 影响 Tm 的因素:1 核酸均一性：均一性愈高，熔解过程的温度范围愈窄 2 G-C 对含量：G-C 对含量越高，Tm 越高，3 溶液离子强度：

20、离子强度越低，Tm 越低 4 溶液 pH：高 pH 容易变性，pH低于 5.0则容易脱嘌呤 5 变性剂：甲酰胺、尿素、甲醛 复性:变性核酸的高级构象在适当的条件下重新恢复的过程称核酸的复性，对 DNA而言指双螺旋结构的恢复 热变性的 DNA的复性过程，需要缓慢的冷却过程，也称退火 核酸复性过程中光吸收下降，称减色效应 影响核酸复性的因素 温度，复性温度不宜过低，一般以 Tm-25 C 为宜。核酸单链的浓度，一定范围内与浓度正相关 核酸长度，分子量大的复性慢 片段内重复序列多，易于复性 离子强度，一定的离子强度有利于核酸复性 2 核酸的水解，酸水解，碱水解，酶水解，核酸酶的特点：限制性内切酶的作

21、用特点 DNA和 RNA对酸或碱的耐受程度有很大差别 在 0.1mol/L的 NaOH溶液中，RNA几乎可以完全水解，生成 2-或 3-磷酸核苷；DNA在同样条件下则不受影响 这种水解性能上的差别，与 RNA核糖基上 2-OH的邻基参与作用有很大的关系，在 RNA水解时，2-OH首先进攻磷酸基，在断开磷酯键的同时形成环状磷酸二酯，再在碱的作用形成水解产物 酸易水解 N-糖苷键，嘌呤碱基比嘧啶碱基易被酸水解 核酸酶的分类 按底物专一性分：RNA酶（RNase），DNA 酶（DNase）按作用方式分：核酸内切酶，核酸外切酶 按作用键分：分水解 3-磷酸酯键和 5-磷酸酯键的核酸酶产物分别是 5-磷

22、酸核苷和 3-磷酸核苷 限制性内切酶的作用特点:可识别特异的碱基序列并将其水解断开，作用于回文序列,产生粘性末端与平头末端，产物带 5-磷酸 基，已发现数千种，是基因工程的重要工具酶 3 核酸分离纯化的一般原则，不同核酸的沉降顺序 一般原则：条件温和，避免断裂 抑制核酸酶，避免降解 区分不同类型核酸 常用分离纯化技术:沉降分离:利用沉降速度和密度的不同分离核酸 沉降次序：RNA闭环 DNA线状 DNA有开口的环状 DNA 凝胶电泳 4 核酸杂交、PCR、RNAi、miRNA的基本原理和定义，核酸序列的研究技术:1 核酸的碱基顺序分析 酶法分析:sanger末端终止法-DNA自动分析仪 分子杂交

23、技术 利用变性后复性过程中，不同来源的核酸分子可以形成杂合双链的特点，用人工合成的探针标记特定序列的核酸分子 探针：人工合成的与目标核酸序列互补的小片段核酸序列，特异性的与目标核酸结合。带有标记物，可以用较简单的方法检测。聚合酶链式反应技术（PCR）第三章 酶化学 1 酶的概念和特点，酶的命名规则，酶的标准分类，酶活性单位，比活力，转化数 酶活力：指酶催化化学反应的能力，可以通过酶所催化的化学反应的速度来衡量 酶活性单位:一般指 25 C，最适 pH和底物浓度条件下，1分钟内能转化 1 mol 底物的最低酶量。比活力:每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，称酶的比活力（U/mg蛋白质）转化数:每秒

24、每酶分子，转化底物的微摩尔数 kcat 在饱和时 kcat=Vmax/ET,ET:总酶浓度 酶的命名规则:习惯命名法 依据底物命名：底物+“酶”，e.g.淀粉酶、蛋白酶 来源+底物+“酶”：e.g.唾液淀粉酶、胃蛋白酶 反应性质+“酶”：e.g.转移酶、氧化酶 底物+反应性质+“酶”：e.g.琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 系统命名法 底物+反应性质+“酶”列出全部底物，用“：”分隔 反应性质按标准分类，出现同一底物同类反应时区分参与反应的基团 必要时列出反应的产物 酶的标准分类:一氧二转三水解四裂五异六连接 1 酶的应用：抗体酶、酶工程 抗体酶:具有酶催化活性的抗体 酶工程;用工程学的手段和方法，

25、改造酶或酶制剂，应用与生产的过程 目前有化学酶工程和生物酶工程 2 米氏方程，Km 的意义，怎样得出 Km、Vmax，米氏方程的推导过程 米氏方程:令 V0=Vmax/2,则 Km 等于 S Km:酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为 mol/L.（只与酶的性质有关，与酶浓度无关）可近似地表示酶与底物的亲和力 Km 越小，表示酶与底物的亲和力越大 Km 越大，表示酶与底物的亲和力越小 如果一个酶有多个底物，则每个底物有一个对应 Km，Km 最小的底物是该酶的最适底物 在可逆反应中，两个值中最小的反应方向是该酶促反应的主要方向 如果代谢途径各酶的 Km 值已知，Km 值最大的酶是限

26、速酶 3 不同抑制剂对酶的影响，作用原理、作用后 Km、Vmax 的变化 抑制剂的类型:可逆抑制剂（抑制剂与酶以非共价键结合,能用透析、超滤方法除去抑制剂，使酶的活性恢复）:可分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 不可逆抑制（抑制剂与酶以共价键结合）:酶的修饰抑制 竞争性抑制:抑制剂与底物相似，可以竞争性地与酶的活性中心结合 非竞争性抑制:抑制剂与底物不相似，抑制剂是与活性中心外结合位点结合,可形成酶-抑制剂底物三元复合物 反竞争性抑制:酶与底物先结合，然后再与抑制剂结合,稳定酶与底物的复合物，抑制产物释放 4 酶专一性和催化作用的机理：诱导契合假说，主要的几个催化机理 诱导契合假说:当

27、酶活性中心与底物相互接近的时候，酶和底物之间相互诱导，使彼此的构象发生有利于相互结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应 动力学原理：诱导契合比简单的刚性契合“模板”假说更能解释酶的催化高效性 酶促反应的催化原理:邻近定向效应 形变与张力 共价催化 酸碱催化 酶活性中心是低介电区域 5 酶的别构调节，特点、同促效应、别构中心、反馈调节 别构酶:某些酶分子在活性中心外存在另一配体的结合部位（别构部位）称为别构酶 A.由多个亚基构成，有四级结构 B.不遵循米氏方程 别构调节剂 能与别构部位结合的配体称别构效应剂，具有别构效应的酶称别构酶 别构效应有别构激活（正协同效应）和别构抑制（负协同效

28、应）两种 代谢底物经常是别构酶的别构激活剂，代谢产物往往是别构抑制剂 反馈调节:一个代谢终产物（或者某些中间产物）对生化反应关键酶的影响.6 酶的共价调节，酶原激活 共价调节酶:可以通过共价修饰（用某些化学试剂与酶分子侧链基团以共价键结合）改变活性的酶称共价调节酶 共价调节特点:在修饰过程中，酶的活性在无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种状态中改变 共价修饰的互变是由不同的酶催化的 属于酶活性的快速调节 由激素信号启动的共价修饰会引起级联放大效应 常见调节方式 磷酸化与去磷酸化 甲基化与脱甲基化 腺苷化与脱腺苷化 SH与SS互变 动力学改变:满足米氏方程 修饰前后，Km、Vmax 将发生

29、改变 许多酶在体内存在无活性的前体形式，称酶原 酶原激活:酶原转变为有活性的酶的过程称酶原的激活 7 辅酶：哪些辅酶分子对应哪些反应类型的酶 第四章 代谢总论，生物氧化 1 新陈代谢的基本概念，生物能学的基本规律，G0的定义 新陈代谢的基本概念:生物体与外界环境物质能量交换的全过程 生物能学的基本规律:（1）自由能变化与化学反应 G=H-T S G0，体系反应不能自发进行（吸能反应）G=0，体系处于平衡状态 标准自由能变化 G：在标准条件下，化学反应自由能变化，25 C，1大气压（101325Pa），反应物浓度 1mol/L G=-RTInK（2）生物反应能学的补充规定 i.在稀水溶液的反应系

30、统中，当有水作为反应物或产物时，水的活度规定为 1.0 ii.生物能学规定的标准 pH=7.0，这时的标准自由能变化为 G iii.G的定义是假设在该条件下所有产物与反应物都能够解离。如果该条件不能满足，则不能应用 G来恒量反应 iv.由于 ATP 在生物代谢中的特殊作用，生物能学往往用生成或消耗 ATP 的数量来表征能量代谢的过程 2 生物氧化的特点，一般形式 生物氧化的特点：条件温和：体温、中性 pH、有水环境中进行 由酶催化，逐步有序的进行 产生能量以 ATP 等高能化合物形式储存，并不全部转化为热能 氧化过程受到严格的调控 生物氧化形式 直接电子转移 氢原子转移 直接加氧 3 呼吸链的组成，电子传递的过程 呼吸链的概念:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水，此过程中的全部反应体系，称呼吸链或电子传递链 真核生物的电子传递链在线粒体内膜上 原核生物的电子传递链在细胞质膜上 典型呼吸链包括：NADH呼吸链，初始 H受体为 NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸）FADH2呼吸链，初始 H受体为 FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）呼吸链的组成:烟酰胺脱氢酶类 黄素脱氢酶类 铁硫蛋白类 辅酶 Q类 细胞色素类：a、a3、b、c、c1 电子传递的过程:（1）复合物 I催化电子从 NADH转移到辅酶 Q-1 电子在