011009生物化学复习要点Word文件下载.docx

1、2.葡萄糖的开链及环状结构？3.单糖的主要性质。4.淀粉的结构及性质？5.糖原及支链淀粉的在结构上的区别？第三章 脂类化学 课时：共 1学时 目的要求 1掌握脂类的生理功能、甘油三酯的结构和主要性质。2熟悉磷脂、胆固醇和类固醇激素的结构和作用。3了解神经鞘脂类的结构和功能。教学内容 1脂类的分类和生理功能。2脂肪酸及前列腺素、血栓素和白三烯。3甘油脂类：甘油三酯的结构和主要性质。甘油磷脂：卵磷脂、脑磷脂。4神经鞘脂类：神经鞘磷脂、脑苷脂和神经节苷脂（自学）。5类固醇：胆固醇及胆固醇脂、胆酸和类固醇激素。思考题 1.主要的脂类物质有哪些？2.甘油三酯的结构和主要性质 3.甘油磷脂的结构 4.类固

2、醇的结构 第四章 蛋白质化学 课时：共 4学时 目的要求 1掌握蛋白质的组成和分子结构。2熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性及理化性质。3了解蛋白质的分类，分子结构及功能的关系及体内重要的活性肽。教学内容 1蛋白质概述：1 蛋白质在生命过程中的重要性。蛋白质的分类。2蛋白质的分子组成：蛋白质的元素组成：含 N量占整个分子量 16%蛋白质的基本组成单位-氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为 L-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。肽键和肽：肽键的形成、肽的概念 体内某些重要的活性肽 3蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。蛋白质的空

3、间结构：（二级、超二级、三级、四级结构）。4蛋白质结构及功能关系 一级结构及功能关系 空间构象及功能关系。5蛋白质的理化性质：呈色反应，紫外吸收特征，两性电离和等电点；大分子性质：胶体性质（使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素）、扩散及沉降（盐析法沉淀蛋白质的原理）；蛋白质的变性及复性。思考题 1.氨基酸的结构特点 2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质及多肽的区别。5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？6.维持蛋白质各级结构的主要作用力有哪些？7.蛋白质的紫外吸收有何特点？8.什么是蛋白质的变性及复性？9.简述蛋白质

4、的两性电离和等电点？10.简述引起蛋白质变性的因素 第五章 核酸化学 课时：共 3学时 目的要求 1掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。2熟悉 RNA的种类、结构特点及其生物学作用。3了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。教学内容 1核酸的概述（分类和生物学意义）。2核酸的分子组成：戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA及 RNA在组成上的区别 3核酸的分子结构：核酸分子中核苷酸之间连接的方式：3,5-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）及侧链（碱基）、3端（保留 3-OH）及 5端（保留 5-）DNA的分子结构：一级结构、二级结构（双螺旋结构）、

5、三级结构（超螺旋、核小体）RNA的种类和分子结构：真核生物 mRNA的结构特点（5-帽子结构、3端聚 A尾巴、有内含子）；tRNA的一级（分子量小、大约含 10%稀有碱基、3端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子及反密码子环）、三级结构（倒 L型）；rRNA 的种类（包括原核生物及真核生物）4核酸的理化性质：紫外吸收、核酸的变性及复性、Tm 的概念及影响因素 5体内某些重要核苷酸结构和生理功能：两种环核苷酸（cAMP 及 cGMP）思考题 1.简述核酸一级结构特点。2.简述 DNA双螺旋结构的基本内容；3.比较 DNA的双螺旋结构及蛋白质的 螺旋结构；4.RNA的种类及其

6、生物学作用。5.简述 tRNA二级结构的基本特点。6.mRNA的结构特点。7.核酸的变性及复性。8.简述 DNA的解链温度。第六章 酶 课时：共 5学时 目的要求 1掌握酶的化学本质和分子结构，酶催化反应的特点及机制。2熟悉酶促反应动力学，酶及医学关系。3了解酶的命名、分类和活性测定。教学内容 1酶的概念及分子组成 酶的概念 酶的分子组成：全酶、酶蛋白及辅因子的关系、辅酶及辅基的区别 酶促反应的特点：高效性、专一性（相对专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、可调节性、不稳定性）2酶的分子结构及功能 酶的活性中心：活性中心及必需基团的概念；催化基团及结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性

7、中心的组成部分，位于酶活性中心内 酶原及酶原的激活：酶原及酶原激活的概念、激活的机理及意义 同工酶：同工酶的概念 3.酶促反应的机制 活化能 酶的中间复合物学说 酶促反应机制 4酶促反应动力学：温度（高温及低温降低酶促反应速度的机理）、pH、酶的浓度、底物浓度（米氏常数的含义及延伸意义、米氏方程式）、激活剂和抑制剂（不可逆及可逆性抑制剂的区别；竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的区别；举例说明竞争性抑制剂的抑制作用机理）对酶促反应的影响。5酶的命名、分类和活性测定。（自学）6酶及医学的关系：酶及疾病的关系。酶在医学上的应用。思考题 1.简述酶作为生物催化剂及一般化学催化剂的共性及其个性。2.什么

8、是酶原和酶原的激活？3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6.Km值及哪些因素有关？及哪些因素无关？有何意义？7.试述在酶促反应中酶蛋白及辅助因子之间的相互关系。8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10.简述温度对酶促反应影响的双重性。11.试述酶及医学的关系。12.何谓同工酶？在医学上有何应用？13.酶的催化作用有哪些特点？14.酶的专一性有哪几种类型？第七章 维生素 课时：共 3学时 目的

9、要求 1掌握维生素的概念、分类和典型缺乏病；掌握维生素 A、D、C 的主要生理功能；掌握 B族维生素及酶的辅助因子的关系；2熟悉各种维生素的主要来源以及引起维生素缺乏病的原因；熟悉维生素 E的主要生理功能；3.了解维生素的化学结构、理化性质；了解维生素 K的主要生理功能。教学内容 1维生素概述：维生素的概念和特点。维生素的分类和命名。维生素缺乏病，引起缺乏病的原因和维生素的毒副作用。2水溶性维生素：维生素 C 的化学结构、主要来源、生化功能和缺乏病。B族维生素和辅助因子：维生素 B1和 TPP，维生素 B2及 FMN 和 FAD，维生素 PP 及 NAD+和 NADP+，维生素 B6及磷酸吡哆

10、醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和 FH4，维生素 B12 和辅酶 B12，硫辛酸。3脂溶性维生素：维生素 A、维生素 D、维生素 E和维生素 K的生理功能、缺乏病和来源。思考题 1.维生素有哪些特点？2.请写出 B族维生素和辅酶的关系 3.试述维生素 C 维持生物膜正常功能的原因 4.缺乏维生素 A为什么会发生夜盲症？5.维生素 D的为什么可以作为激素来研究？6.为什么多晒太阳是预防维生素 D缺乏的有效方法？7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？第八章 生物氧化 课时：共 3学时 目的要求 1掌握生物氧化的概念、呼吸链和能量代谢。2熟悉生物氧化过程中二氧化碳的生成方式。3了解其他氧化体

11、系的意义。教学内容 1概述：生物氧化的概念、特点和方式。2二氧化碳的生成。3水的生成呼吸链：呼吸链的概念、组成成分及呼吸链传递体排列顺序；体内两条重要的呼吸链。4ATP 的生成、储存和利用：底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O 比值的概念；高能磷酸化合物的种类（高能磷酸键、高能硫酯键）、生成（氧化磷酸化、底物水平磷酸化）、转移、储存（ATP，肌肉组织中为 ATP 和磷酸肌酸）和利用。5其他氧化体系：微粒体氧化体系；过氧化氢酶及过氧化物酶；超氧化物歧化酶。（自学）思考题 1.试述生物氧化中 CO2的生成方式。2.试述铁硫蛋白的组成及作用。3.试述生物氧化的特点。4.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？

12、5.试述体内能量的生成、储存及利用。6.甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率增高，请运用生化知识说明。7.抑制氧化磷酸化的物质有哪几类，机制如何？8.NADH氧化呼吸链是如何组成的？说明各个组成成份在呼吸链中的作用。9.呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成及功能。第九章 糖代谢 课时：共 5学时 目的要求 1掌握血糖，糖在体内代谢的主要途径及其生理意义。2熟悉糖的消化吸收和糖尿病的生化机制。3了解其他单糖的代谢、糖代谢紊乱和糖耐量实验。教学内容 1糖类的消化和吸收 2糖的氧化分解：糖的无氧分解（糖酵解）的主要过程、关键步骤、关键酶、能量计算和生理意义。糖的有氧氧化：主要过程、三羧酸

13、循环的特点、关键酶、能量计算和生理意义。戊糖磷酸途径：简要过程和生理意义。3糖原的合成、分解和糖异生作用的主要过程、关键酶和生理意义。4血糖：血糖的概念；血糖的来源和去路；血糖浓度的调节；血糖水平异常（糖尿病、低血糖）。5糖代谢紊乱及相关临床检查。（自学）思考题 1.糖酵解有何生理意义？2.简述糖酵解的四个主要阶段。3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？6.试从下列各点比较糖酵解及糖的有氧氧化的不同点。（1）反应条件（2）反应部位（3）终产物（4）产能 7.计算 1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子 A

14、TP？8.计算从糖原开始的 1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子 ATP？9.磷酸戊糖途径有何生理意义？10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？11.肝糖原的合成及分解有何生理意义？12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？13.简述人体内 6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？14.糖异生有何生理意义？15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参及了？16.血糖有哪些来源及去路？17.简述胰岛素的作用机制。18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。19.试述耐糖曲线的临床意义。20.从生化角度简述糖尿病的病因。21.试从糖尿病的发病机理，解释糖

15、尿病患者“三多一少”的临床表现。22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？第十章 脂类代谢 课时：共 4学时 目的要求 1掌握血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成和生理功能，甘油三酯的中间代谢及生理意义和胆固醇的转化。2熟悉脂类的消化吸收，血浆脂蛋白的代谢，甘油磷脂的代谢和胆固醇的合成原料。3了解脂类代谢紊乱。教学内容 1脂类的消化、吸收和分布。2血脂及血浆脂蛋白 血脂的概念；血脂的组成和含量；血脂来源和去路。脂蛋白的分类及命名；组成；结构特点；代谢和功能。血浆脂蛋白代谢异常，高脂血症和高脂蛋白血症。3甘油三酯的中间代谢。分解代谢：脂肪的动员（动员的关键酶-激素敏感性脂肪酶）；-氧化方式（主要步骤及

16、能量计算）；酮体的生成和利用（合成的原料、部位及相关酶；利用的部位及相关酶；酮体代谢的意义）；甘油代谢。合成代谢：脂肪酸合成（合成的部位、原料、关键酶）；甘油三酯的合成。激素对甘油三酯代谢的调节 4磷脂和胆固醇的代谢。磷脂的代谢：甘油磷脂的合成代谢（甘油二酯合成途径合成的原料、能量）和分解代谢。胆固醇代谢：吸收、合成（合成的部位、原料、关键酶）、酯化（血浆中的酯化）、转化（胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素）和排泄 5动脉粥样硬化及脂蛋白代谢。（自学）思考题 1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。2.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。4.试述酮体生成的组织、原料及

17、过程。5.试述血脂的成分及运输形式。6.何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？7.试述酮体生成和利用的生理意义。8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。9.胆固醇能转变成哪些物质。9.胆固醇酯化的过程及所需酶。10.何谓载脂蛋白？其主要功能如何？11.一分子 14碳的脂肪酸彻底氧化分解为 CO2和 H2O时，需经多少次-氧化？净生成多少分子 ATP？12.简述体内糖是如何转变成脂肪的。13.试述乳糜微粒的代谢过程。14.试述极低密度脂蛋白的代谢过程。15.试述低密度脂蛋白的代谢过程。16.试述高密度脂蛋白的代谢过程。17.试述血浆脂蛋白的结构特点。18.试述柠檬酸丙酮酸循环。第十一章 蛋白质的

18、分解代谢 课时：共 3学时 目的要求 1掌握蛋白质的营养价值和氨基酸的一般代谢 2熟悉蛋白质的消化、吸收和腐败、一碳单位的代谢 3了解支链氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，含硫氨基酸的代谢和激素对蛋白质代谢的调节。教学内容 1蛋白质的营养作用：氮平衡（氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡）；蛋白质的需要量和营养价值（必需氨基酸、蛋白质营养价值取决于必需氨基酸的种类、含量和比例）；食物的互补作用。2蛋白质的消化、吸收和腐败：蛋白质的消化：胃、小肠内的消化。氨基酸的吸收和转运：载体对氨基酸的吸收作用；-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用。蛋白质的腐败：腐败作用的概念；胺、酚、吲哚和氨的生成。3氨基酸的一般代谢

19、脱氨基作用：氧化脱氨基作用、氨基转移作用（ALT、AST）和联合脱氨基作用（及谷氨酸氧化脱氨联合、及嘌呤核苷酸循环联合）。氨的代谢：来源、转运和去向；尿素生成。-酮酸代谢：重新合成氨基酸；转化成糖或酮体、氧化供能。氨基酸的脱羧基作用：氨基酸脱羧酶（辅酶及所含维生素）组胺；5-羟色胺；多胺等。4个别氨基酸的代谢 一碳单位的代谢：概念、种类、存在及运输形式、生成及相互转变、生理意义。含硫氨基酸的代谢；甲硫氨酸、半胱氨酸。芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸；酪氨酸。支链氨基酸的代谢。5氨基酸代谢及临床。（自学）思考题 1.为何说蛋白质是生命的物质基础？举列说明。2.氮平衡有哪三种类型？各见于哪些人群？如何

20、根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢状况？3.某一病人的食物含氮量为 0.63 克，尿和粪中的含氮量为 0.82克。请根据蛋白质的含氮特点，分别计算蛋白质含量。并判断该病人的氮平衡类型及体内蛋白质代谢状况。4.哪些是人体内必需氨基酸？如何判断蛋白质的营养价值？5.何谓蛋白质的腐败作用？可产生哪些有毒物质？6.氨基酸的脱氨基方式有哪几种？各有何特点？7.转氨酶含哪种辅酶？有何作用？含哪种维生素？8.测定血清 GPT/ALT 有何临床意义？9.测定血清 GOT/AST 有何临床意义？10.简述肝内联合脱氨基作用全过程（包括参及的酶和辅酶）及其意义。11.机体内血 NH3 主要有哪些来源和去路？12.试述

21、鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。13.脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除 NH3毒？14.试用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能机理。15.-酮酸有哪些代谢途径？16.何谓生糖兼生酮氨基酸？主要有哪几种？17.何谓一碳单位代谢？主要有哪些形式的一碳单位？18.四氢叶酸在一碳单位代谢中有何作用？一碳单位代谢有何生理意义？19.简述甲硫氨酸循环过程及其生理意义。20.芳香族氨基酸有哪几种？酪氨酸可代谢转变为哪些生理活性物质？21.白化病、尿黑酸症及苯丙酮酸尿症各缺乏哪一种酶而引起？22.试计算 1分子丙氨酸的碳架彻底氧化后生成的 ATP 分子数，并列出简要分解过程。第十二章 核苷酸代谢（自学）

22、课时：共 0学时 目的要求 1熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成原料，嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及临床意义。2了解核苷酸的代谢途径和抗代谢物。教学内容 1嘌呤核苷酸的代谢。嘌呤核苷酸的合成代谢。嘌呤核苷酸的分解代谢：分解代谢终产物尿酸含量升高及痛风症和肾结石；别嘌呤醇治疗痛风症的机理 2嘧啶核苷酸的代谢。嘧啶核苷酸的合成代谢。嘧啶核苷酸的分解代谢。3抗代谢物对嘌呤、嘧啶核苷酸的抑制作用。（自学）思考题 略 第十三章 代谢调节（自学）课时：共 0学时 目的要求 1掌握糖、脂肪、氨基酸三者代谢相互关系和酶结构调节。2熟悉激素作用的基本原理。3了解酶的数量调节。教学内容 1三大营养素代谢间相互关系。2

23、细胞水平的调节：代谢途径的定位分布。调节方式：酶的结构调节（别构调节、化学修饰调节）；酶的数量调节。3激素水平的调节：通过质膜受体的调节：腺苷酸环化酶系；磷脂酰肌醇酶系。通过细胞内受体的调节。思考题 略 第十四章 核酸的生物合成（自学）课时：共 0学时 目的要求 1掌握复制的基本原则；参及 DNA复制有关的酶类；DNA生物合成的基本过程。掌握转录的基本概念。参及转录的主要物质。启动子的概念。2熟悉逆转录的概念、DNA损伤及修复的类型。熟悉转录的过程及转录的特点。终止子的结构特点。3了解端粒酶的概念及作用原理。了解转录后的加工修饰。教学内容 第一节 DNA的生物合成 1遗传信息传递概况 2DNA

24、的生物合成（复制）：DNA复制的基本原则；参加 DNA 复制有关的酶类；复制的过程（起始、延长、终止）；复制的特点 3端粒和端粒酶 4逆转录过程。5.DNA的损伤和修复 （1）DNA的损伤 （2）DNA损伤的修复（光修复、切除修复、重组修复、SOS 修复）。第二节 RNA的生物合成 1参及转录的主要物质 2转录过程。3.转后的加工修饰 思考题 1.试述 DNA损伤（突变）和修复的几种类型。2.试述原核生物 DNA 生物合成中 DNA聚合酶、的特点及功能。3.试述大肠杆菌 DNA 半保留复制的基本过程。4.用文字简述遗传信息传递的主要规律（中心法则）。5.试述逆转录的基本过程。6.简述切除修复的

25、基本过程。7.试述原核生物 DNA 聚合酶 的各种功能。8.原核生物如何实现 DNA复制的高保真性？9.试从模板、参及酶、合成方式、合成产物、原料等几方面叙述 DNA 复制及转录的异同点。10.试述原核生物转录的过程。11.简述真核生物转录后加工的基本过程和意义。12.试述原核生物 DNA 上及转录起始有关的结构的特点及作用。第十五章 蛋白质的生物合成（自学）课时：共 0学时 目的要求 1.掌握核蛋白体循环、遗传密码、靶向输送、信号肽的概念。2.熟悉蛋白质生物合成的主要过程及 RNA的作用，熟悉翻译后的加工修饰。3.了解蛋白质生物合成的抑制剂。教学内容 1参及蛋白质生物合成的主要物质。（1）m

26、RNA是蛋白质生物合成的模板 （2）tRNA是氨基酸的搬运工具 （3）核糖体是蛋白质生物合成的场所 2蛋白质的生物合成过程：翻译起始、延长、终止；多核糖体循环。3翻译后的加工修饰。（自学）一级结构的修饰 高级结构的修饰 靶向输送 4.蛋白质生物合成的抑制剂（自学）思考题 1.什么是遗传密码的通用性、方向性、连续性、简并性？2.什么是反密码子及密码子配对的摆动性？3.简述氨基酸的活化过程。4.比较原核生物和真核生物核糖体组成上的区别。5.简述 SD序列在翻译起始阶段的作用。6.简述 70S 起始复合物的形成过程。7.简述核糖体循环过程。第十六章 基因表达调控（自学）第十七章 基因重组及基因工程（

27、自学）第十八章 基因诊断及基因治疗（自学）第十九章 肝胆生化 课时：共 3学时 目的要求 1掌握肝脏在物质代谢、胆色素代谢中的作用。2熟悉胆汁酸代谢、肝脏的生物转化作用和黄疸及常用肝功能测定原理。3了解肝脏的排泄功能和肝功能试验意义。教学内容 1肝脏在物质代谢中的作用：在糖代谢中的作用维持血糖恒定 在脂类代谢中的作用 在蛋白质代谢中的作用 在维生素代谢中的作用 在激素代谢中的作用 2胆汁酸代谢：胆汁成分 胆汁酸种类、初级胆汁酸及次级胆汁酸在结构上的区别。胆汁酸代谢和生理功能：初级胆汁酸合成的部位及原料；次级胆汁酸合成的部位及原料；胆汁酸的肝肠循环；胆汁酸的生理功能。3胆色素代谢及黄疸：胆色素的主要来源；胆红素的生成（关键酶）；胆红素的转运；胆红素在肝细胞中的代谢（摄取、结合、排泄）；两种胆红素的主要区别；胆色素在肠道中的转变及肠肝循环；三种黄疸的鉴别。4肝脏的生物转化作用：概念；生物转化反应的主要类型；特点；影响生物转化的因素。5肝脏排泄功能