生物化学试题及复习资料Word格式文档下载.docx

1、9、简述蛋白质的分离提纯可依据哪些差异。10、简述蛋白质结构及功能的关系。【参考答案】1、等电点：当氨基酸或蛋白质溶液处在某一值时，氨基酸或蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即形成兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的值称为该氨基酸或蛋白质的等电点。2、等离子点：指氨基酸或蛋白质在纯水中的等电点。3、肽平面：由于肽键具有一定的双键性质,使得参及肽键的4个原子（C、H、O和N）以及相邻的2个位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。4、蛋白质一级结构：又称初级结构，指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的定位。5、蛋白质二级结构：指蛋白质主链的某些肽段借助氢键在空间盘绕、折叠所

2、形成的有周期性规律的立体结构。6、超二级结构：指蛋白质多肽链中几个相邻的二级结构单元组合在一起，形成的有规则的、可在空间上能辨认的二级结构组合体。7、结构域：指在蛋白质二级结构基础上多肽链进一步卷曲折叠形成几个相对独立，近似球形的组装体。8、蛋白质三级结构：指在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，一条多肽链包括侧链在内，整条肽链进一步盘绕，折叠形成的特定立体构象。9、蛋白质四级结构：具有特定三级结构的肽链通过非共价键所形成的大分子组合体系。10、亚基：组成蛋白质四级结构中的各个肽链称为亚基。11、寡聚蛋白：由两条或更多条具备三级结构的多肽链以非共价键相互缔合而成的聚集体，即具有四级结构的蛋白

3、质。12、蛋白质变性：在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化，其理化性质和生物学功能也随之改变或丧失，但并未涉及蛋白质一级结构的改变，这种现象称为蛋白质变性。13、蛋白质沉淀：蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中析出的现象。14、蛋白质盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐可破坏蛋白质表面的水化层，使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。15、蛋白质盐溶：向蛋白质溶液中加入少量的中性盐可稳定蛋白质分子的双电层，从而使蛋白质溶解度增加，这种作用叫做盐溶。16、简单蛋白质：仅由氨基酸组成，不含其它化学成分的蛋白质。17、结合蛋白质：此类蛋白除氨基

4、酸组分之外，还含有非氨基酸物质，即辅基，辅基通过共价或非共价方式及氨基酸组分结合。18、必需氨基酸：在生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖食物供给的氨基酸。19、同源蛋白质：不同物种中行使相同或相似功能的蛋白质。二、填空题1、2.5；2、酸； 3、氨基酸，肽平面或酰胺平面；4、苯丙氨酸（或F）、色氨酸（或W）、酪氨酸（或Y）；5、非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸；6、负或-，阳或正或+；7、280；8、甘氨酸或或G；9、型；10、苯丙氨酸（或F）、色氨酸（或W）、酪氨酸（或Y）；11、2,4-二硝基氟苯反应或反应、苯异硫氰酸酯反应或

5、反应、丹磺酰氯反应或反应；12、蓝紫；13、黄色；14、精氨酸或或R，砖红色沉淀；15、反；16、；17、肽键、二硫键，次级键；18、氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键；19、-螺旋、-折叠或-片层、-转角、-转角、无规卷曲；20、平行式、反平行式；21、或x；22、氨基酸或氨基酸残基；23、球状蛋白、纤维状蛋白；24、3.22；25、小。1、主链绕一条固定轴形成右手螺旋；每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54；相邻螺旋间每个氨基酸残基中的和前面第4个残基中的CO形成氢键；侧链R基团辐射状分布在螺旋外侧；遇到，-螺旋自动中断。2、酸性或碱性氨基酸集中处，因同种电荷氨基酸的两性性质及等电

6、点相斥，不利于-螺旋形成； 侧链R基较大的氨基酸集中的区域不利于-螺旋形成如、； 的R基团为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定；的位于五元环上，不易扭转，且为亚氨基酸，不易形成氢键，故不能形成-螺旋。3、主链借助氢键以平行或反平行的方式排列；构象呈锯齿状（或扇面状）结构；氢键及中心轴接近垂直；R基团交替位于片层上、下方，侧链向外形成疏水环境。4、高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热。5、加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等（任5项）。6、强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等（任5项）。7、清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。

7、8、核蛋白或（脱氧核糖核蛋白/核糖体核蛋白）、糖蛋白或（糖蛋白/黏蛋白）、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。9、可以根据蛋白质的溶解度差异、电荷差异、分子大小差异和及配体的特异性差异进行分离。10、一级结构及功能的关系：同种功能的蛋白质具有相似的一级结构，一级结构的改变会引起功能的变化；高级结构及功能的关系：相同功能的蛋白质高级结构也很相似，高级结构决定生物学功能，功能及结构之间相适应。酶一、 名词解释1、酶 2、活性中心 3、诱导楔合学说 4、酶活力5、比活力 6、转换数 7、别构酶 8、同工酶9、诱导酶 10、 11、天然底物 12、Q1013、可逆抑制作用 14、不可逆抑制作用

8、二、 填空题 1、全酶由 和 组成，其中 决定酶的专一性。2、辅基及酶蛋白共价结合，不可以通过透析去除。3、酶按其结构特点不同可以分为 、 和 。4、酶按其专一性不同可分为 、 和 。5、国际系统命名法将酶分为6大类，分别是 、 、 、 、 和 。6、酶原激活过程可以看成是酶 形成或暴露的过程。7、活性中心必需基团包括 和 。8、影响酶促反应速度的主要因素有 、 、 、 、 和 。9、酶的可逆抑制作用可分为 、 和 。10、磺胺药物的结构及 相似，它可以竞争性抑制细菌体内 的活性。11、有机磷农药是生物体内 的抑制剂。12、抑制剂对酶的作用有一定选择性，蛋白质变性剂对酶的作用 选择性。13、酶

9、促反应速度达到最大反应速度80%时的等于 。14、动物体内1最为丰富的组织是 。15、动物体内5最为丰富的组织是 。16、别构酶的动力学曲线不符合米氏方程，为 或 。17、当值近似 的解离常数时，值可用来表示酶对底物的 。18、最适温度 酶的特征性常数，它及反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以 。三、 简答题1、简述酶的催化特性。2、简述酶高效催化的一般原理。3、简述的意义。4、简述的意义。5、简述竟争性抑制的特点。6、简述非竟争性抑制的特点。7、简述反竟争性抑制的特点。1、酶：指由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。2、活性中心：指酶分子中直接参

10、及底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按一定空间结构所组成的区域。3、诱导楔合学说：该学说认为酶和底物结合之前，酶活性中心的结构及底物的结构并不一定完全吻合，但当二者相互作用时，因酶活性中心具有柔性，底物及酶相互诱导发生构象变化，从而能楔合形成中间过渡态。4、酶活力：又称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。在一定条件下，可用其催化的某一化学反应的反应速度来表示。5、比活力：指每毫克酶蛋白中所含的活力单位数，代表酶制度剂的纯度。6、转换数：指酶被底物完全饱和时，每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数，用于描述酶的催化效率。7、别构酶：酶分子非催化部位及某些化合物可逆地非共价结合后引发酶

11、构象改变，进而引起酶活性改变，具有这种变构调节作用的酶称为别构酶或变构酶。8、同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。9、诱导酶：在诱导物的剌激下，能大量产生的酶。10、：酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。11、天然底物：当一种酶有多种底物时，酶对每种底物均各有一个特定的值，最小的底物称为该酶的天然底物。12、Q10：即温度系数，指T每增加10，增加的倍数。13、可逆抑制作用：抑制剂（I）及酶非共价结合，一般用透析或超滤的方法可以除去抑制剂使酶恢复活力，这称为可逆抑制作用。14、不可逆抑制作用：抑制剂（I）及酶共价结合使酶丧失活性，不能用透析

12、或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活力，这称为不可逆抑制作用。二、 填空题1、酶蛋白、辅因子，酶蛋白；2、共价；3、单体酶、寡聚酶、多酶复合体；4、绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性；5、氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合（或裂解）酶类、异构酶类、合成（或连接）酶类；6、活性中心；7、结合基团、催化基团；8、底物浓度或S、酶浓度或E、温度或T、激活剂、抑制剂；9、竟争性抑制、非竟争性抑制、反竟争性抑制；10、对氨基苯甲酸，二氢叶酸合成酶；11、胆碱酯酶或羟基酶；12、无；13、1/4S；14、心肌；15、肝脏；16、S型、表观双曲线；17、等于或近似于，亲和力；18、不是，降低或下调。1、

13、高效性、专一性、可调控、易失活、及辅因子有关。2、邻近及定向效应、张力及变形、酸碱催化、共价催化及微环境的影响3、反应速度等于1/2的s，单位为；当中间产物解离成E和S的速度分解成E和P的速度时，值可近似于的解离常数。此时值可表示酶和底物亲和力。值越小，酶和底物亲和力越大；值越大，酶和底物亲和力越小。值是酶的特征性常数之一，只及酶的结构、酶所催化的底物及反应温度、和离子强度等有关，及酶的浓度无关。各种酶的值大致在106102之间。4、是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据计算酶的转换数=E/ ，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换变成产物的分子

14、数。大多数酶的转换数在1104/秒之间。5、I及S结构相似，竞争E的结合部位，但对催化部位无影响；提高底物浓度可解除抑制作用；值增大，不变。6、I及E的非活性中心必需基团结合，改变E构象，E催化能力下降，但不影响底物结合；不能生成P，抑制程度取决于I；值不变，变小。7、I不及游离E结合，而只能及结合；值变小，变小。维生素1、维生素 2、维生素缺乏症 1、维生素的重要性在于它可作为酶 的组成成分，参及体内代谢过程。2、维生素按溶解性可分为 和 。3、水溶性维生素主要包括 和。4、脂脂性维生素包括为 、 、 和 。5、缺乏 会导致夜盲症。6、缺乏 会导致佝偻症。7、维生素E的别名为 。8、维生素K

15、的别名为 。9、植物中的 可以在小肠粘膜由加氧酶作用生成视黄醇，所以又将其称为原。10、将3羟化成25-羟3的器官是 。11、脚气病是由于缺乏 。12、口角炎是由于缺乏 。13、遍多酸是维生素 的别名。14、5包括 和 。15、6包括 、 和 。16、人体缺乏 可导致巨幼红细胞贫血和血红素合成障碍性贫血。17、生物素羧基载体蛋白的缩写是 ，四氢叶酸的缩写是 。18、怀孕头3个月缺乏 可导致胎儿神经管发育缺陷。19、硫辛酸作为辅因子参及反应时，起转移 的作用。20、维生素C的别名为 ，灵长类动物因缺乏 而不能合成。1、为什么婴儿需要经常晒晒日光？2、列举5种富含的果蔬。3、简述B族维生素及辅助因

16、子的关系。1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。2、维生素缺乏症：因维生素不足所引起的营养缺乏症的总称。1、辅因子；2、水溶性维生素、脂性维生素；3、B族维生素；4、；5、；6、；7、生育酚；8、凝血维生素；9、-胡萝卜素；10、肝脏；11、硫胺素或1；12、核黄素或2；13、泛酸或遍多酸或3；14、烟酸或尼克酸、烟酰胺或尼克酰胺；15、吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺；16、5-脱氧腺苷钴胺素或甲基钴胺素或12；17、，4或；18、叶酸；19、酰基；20、抗坏血酸，古洛糖酸内酯氧化酶。1、婴儿的发育需要机体吸收大量的钙质，可促进钙的吸收，而

17、皮表的7-脱氢胆固醇经紫外线照射可转变为，因此婴儿需要经常晒晒日光，使骨骼强壮。2、青椒、西红柿、猕猴桃、橙子、桔子和草莓等。3、V需要该因子的酶生化作用有机辅因子名称及符号B1脱羧酶、丙酮酸和-酮戊二酸脱羧酶系转移羧基（焦磷酸硫胺素）B2各种脱氢酶和氧化酶传递氢（电子）（黄素单核苷酸）（黄素腺嘌呤二核苷酸）B3代谢中的酰基转移酶转移酰基（）B5各种脱氢酶（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、 ）（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸、 ）B6氨基酸代谢的各种酶转移氨基（磷酸吡哆醛/胺）B7各种羧化酶参及2固定（生物素羧基载体蛋白）B11一碳单位代谢的各种酶类转移甲基、亚甲基亚胺甲基、甲酰基4或（四氢叶酸）B12变位酶

18、、甲基转移酶转移甲基5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素核酸1、核酸一级结构 2、核酸变性 3、增色效应 4、减色效应5、 6、复性 7、退火 8、分子杂交1、核酸的基本组成单位是 ，它们之间通过 连接。2、常见的核苷酸由 和 组成。3、常见的嘌呤包括 和 。4、常见的嘧啶包括 、 和 。5、常见的碱基中，尿嘧啶只存在于 ，而胸腺嘧啶只存在于 。6、核酸中的戊糖可分为 和 两种。7、稀有碱基m5C代表 。8、核酸中 元素的含量在9%左右，可以用于计算核酸含量。9、已知某细菌的中G的含量为30%，其A含量为 。10、已知双链中一条链的（）/（） = 0.7，其互补链中（）/（） = 。11、已知双链中

19、一条链的（）/（） = 0.7，其整个分子中（）/（） = 。12、已知双链中一条链的（）/（） = 0.6，其互补链和整个分子中的（）/（） = 。13、双链中，A及T之间形成 对氢键，G及C之间形成 对氢键。14、在端粒结构之中，4个相邻的G之间可以形成 对氢键。15、核苷酸对的平均相对分子量为640，T7噬菌体的 = 2.5107，其链长为 m。16、35环腺苷酸的缩写是 。17、为 手螺旋， 手螺旋。18、的二级结构是 型，三级结构是 型。19、三级结构的主要形式是 。20、超螺旋有 和 2种形式，天然的超螺旋为 。21、真核生物染色体在组蛋白的包装下形成 。22、组蛋白包括 、 、

20、、 和 5种。23、核苷酸的嘌呤和嘧啶碱中含有共轭双键，在 附近达到最大吸收值。24、理论上纯样品的260280为 ，纯样品的260280为 。25、经典的核酸测序方法包括 和 。1、简述组成和的核苷酸分别有哪些？2、简述和在化学组成、结构、细胞内位置及功能上的差异。3、简述、和的功能。4、如何看待功能的多样性?其核心作用是什么?5、比较原核生物和真核生物核糖体分子量的差异。6、简述原核生物及真核生物在结构上的区别。7、为什么不易被碱水解，而很容易被碱水解？8、简述B型的结构特点。9、维持双螺旋结构的主要作用力有哪些？10、描述变性后主要理化性质的变化。11、简述影响复性的主要因素。1、核酸一

21、级结构：指核酸中脱氧核苷酸的排列顺序。2、核酸变性：核酸在加热、极端、有机试剂、变性剂及机械力等作用下，发生氢键断裂，但不涉及共价键，仅碱基堆积力破坏，双螺旋分子变为单链的过程。3、增色效应：指分子变性后，原先藏于螺旋内部的碱基暴露出来，使得其在260的光吸收值比变性前明显增加的现象。4、减色效应：复性后的溶液在260处的光吸收值比复性前明显下降的现象称为减色效应。5、：即解链温度，又称熔解温度、熔点或变性温度，指因热变性使光吸收达到最大光吸收一半时的温度，又或是使增色效应达到最大效应一半时的温度。6、复性：指变性的两条互补单链在适当条件下重新缔合形成双螺旋结构，其理化性质也随之恢复的过程。7

22、、退火：热变性后的单链经缓慢冷却后即可复性，此过程称之为退火。8、分子杂交：不同来源的核酸分子放在一起热变性，然后缓慢冷却，若这些异源核酸之间存在互补或部分互补的序列，复性时可以形成“杂交分子”，此过程即为分子杂交。1、核苷酸，35磷酸二酯键；2、碱基、戊糖；3、腺嘌呤或A、鸟嘌呤或G；4、胞嘧啶或C、尿嘧啶或U、胸腺嘧啶或T；5、核糖核酸或，脱氧核糖核酸或；6、脱氧核糖、核糖；7、5-甲基胞嘧啶；8、磷或P；9、20%；10、1.43；11、1；12、0.6；13、2，3；14、8；15、13；17、左，右；18、三叶草，倒L；19、超螺旋；20、正超螺旋、负超螺旋，负超螺旋；21、核小体；

23、22、H1、H2A、H2B、H3、H4；23、260；24、2,1.8；25、双脱氧终止法、化学裂解法。1、的功能：蛋白质合成的直接模板；的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参及蛋白质的翻译；参及组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。2、化学组成脱氧核糖核糖结构主要为反向平行双链单链为主胞内位置原核生物分布在细胞拟核区；真核生物98%在细胞核，少量分布在胞质或诸如线粒体、叶绿体类的细胞器中。分布在胞质；90%在胞质，少量在核仁区。功能遗传信息的载体传递遗传信息及调控功能3、的功能：4、的功能主要有:控制蛋白质合成；作用于转录后加工及修饰；参及细胞功能的调节；生物催化及其他细胞持家功能；遗传信息

24、的加工；可能是生物进化时比蛋白质和更早出现的生物大分子。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。5、原核生物核糖体分子量为70S，大亚基50S，小亚基30S；真核生物核糖体的分子量为80S，大亚基为60S，小亚基40S。6、原核生物是多顺反子；5先导区有序列。真核生物是单顺反子；5帽子结构，有3尾。7、易被碱水解是因为其核糖上有2基，在碱的作用下能形成23环磷酸酯，环磷酸酯继续水解即产生2核苷酸和3核苷酸；而的脱氧核糖上无2基，不能形成碱水解的中间产物，故不易被碱水解。8、反向平行双链，绕同一中心轴相互缠绕为右手螺旋；磷酸基团及戊糖在外侧形成双螺旋的骨架；碱基位于螺旋内侧，按

25、互补配对原则通过氢键相连；碱基平面及中心轴近乎垂直，相邻碱基平面间的垂直距离为0.34；相邻核苷酸间的夹角为36，每圈10，螺距3.4；双螺旋直径为2；螺旋表面具有大沟和小沟。9、反向平行多核苷酸双链间互补碱基对之间的氢键作用；上下相邻碱基对中芳香环电子的相互作用即碱基堆积力，这是一种最主要的作用力；磷酸基团的氧原子带负电荷,及细胞中的碱性组蛋白,亚精胺以及2+等阳离子化合物结合所形成的离子键,从而抵消负电荷之间的排斥作用；双螺旋碱基对中疏水性芳香环堆积所产生的疏水作用力。10、主要有：天然分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学活性丧失；天然的线型分子水溶液具有很大的黏度。变性后，黏

26、度显著降低；变性后的浮力密度大大增加，故沉降系数S增加；变性后，碱基的有序堆积被破坏，碱基暴露使其紫外吸收值明显增加，即产生所谓增色效应。11、温度及时间：一般认为比低25左右的温度是复性的最佳条件。温差大、降温时间太短均不利于复性。浓度：溶液中分子越多，相互碰撞结合的机会越大，有利于复性。序列的复杂度：简单的顺序，较易实现复性。生物氧化1.生物氧化 2.呼吸链3.氧化磷酸化4. 比值 5.解偶联剂6.高能化合物7.细胞色素 8. 能荷 9. 高能键 10. 电子传递抑制剂 11. 氧化磷酸化抑制剂1生物氧化是 在细胞中，同时产生 的过程。2反应的自由能变化用来表示，标准自由能变化用表示，生物化学中7.0时的标准自由能变化则表示为。3高能磷酸化合物通