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1、经酶切，得到大小片段，其中大片段具有-酶活性和-酶活性，小片段具有-酶活性。13，必需脂肪酸有-和-。四回答作动力学曲线区分酶的可逆性抑制与不可逆抑制？比较ATP与ppi在磷酸键及生物学功能方面的异同。真核生物至少需要31种tRNA才能识别61种密码子，而线粒体中tRNA只有22种，为什么？阐明衰减子对操纵子的调控。糖酵解和糖异生过程中涉及的不可逆反应和限速步骤。五反竟争抑制和米氏方程。酶活力，比活力，酶浓度。DNA半保留复制。15NDNA在14N培养基上培养一代后，14NDNA与14N-15NDNA杂交分子之比是多少？正常DNA的超螺旋密度为-0.05，在无拓扑异构酶条件下当复制到超螺旋密度

2、为0.07时，由于正超螺旋的阻力而不能继续复制，求此时的复制百分数。2ADP=ATP+AMP已知ADPAMPATP求：1，该反应的能荷。2，Keq（各浓度为平衡态浓度）。L=T+W,若a=-0,05，则DNA可以复制的百分比。二， 一 名词解释米氏常数（Km）磷酸戊糖途径 调节子 酶辅助因子 cori循环与巴斯德效应 滚动环复制二 结构式TPCK 尼克酰胺 GC配对 IP3三 填空1, 蔗糖是否为还原糖-。常见的放射性标记的同位素是-，-，7，DNA复制过程中动物是以-为能源，E. Coli 以-为能源。12，EColi DNA Pol I 经酶切，得到大小片段，其中大片段具有-酶活性和-酶活

3、性， 四 回答1， 作动力学曲线区分酶的可逆性抑制与不可逆抑制？2， 比较ATP与ppi在磷酸键及生物学功能方面的异同。3， 真核生物至少需要31种tRNA才能识别61种密码子，而线粒体中tRNA只有22种，为什么？4， 阐明衰减子对操纵子的调控。5， 糖酵解和糖异生过程中涉及的不可逆反应和限速步骤。五 计算1， 反竟争抑制和米氏方程。2， 酶活力，比活力，酶浓度。3， DNA半保留复制。15NDNA在14N培养基上培养一代后，14NDNA与14N-15NDNA杂交分子之比4， 正常DNA的超螺旋密度为-0.05，在无拓扑异构酶条件下当复制到超螺旋密度为0.07时，5， 2ADP=ATP+AM

4、P已知ADP AMP ATP一，例，研究蛋白质空间结构的方法主要有-，-反竟争抑制动力学，ATP放能与H+（）关系的计算1，酶活调控的几种机制2，凝血，溶血过程中参与的蛋白因子及作用3，信号跨膜传导的方式有那些4，尿素循环过程5，末端甲基为14C标记的Met加入分裂旺盛的某菌中，几分钟后该菌的DNA中即掺入14C问此过程中发生了什么反应，此反应有什么生物学意义。以下每一考题下面有A、B、C、D、E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。1下列对氨基酸的叙述错误的是A赖氨酸和精氨酸都是碱性氨基碱B丝氨酸和酪氨酸均含羧基C谷氨酸和天冬氨酸各含两个氨基D额氨

5、酸和亮氨酸属支链氨基酸E苯丙氨酸和酪氨酸均含苯环2DNA变性涉及A分子中磷酸二酯键断裂B碱基一戊糖间的共价键断裂C配对碱基之间氢键断裂D上下相邻碱基对之间范德华力破坏E氢键断裂和范德华力破坏3酶与一般催化剂的主要区别是A当作用物浓度很低时，增加酶的浓度则酶促反应速度升高B只促进热力学上允许进行的化学反应C在化学反应前后，本身不发生变化D能加速化学反应速度，不能改变平衡点E专一性强，催化效率极高4下列关于酶活性中心的叙述，正确的是A所有的酶都有活性中心B所有酶的活性中心都含有辅酶C酶的必需基团都位于活性中心之内D所有酶的活性中心都含有金属离子E所有抑制剂全都作用于酶的活性中心5分子内含有不饱和键

6、的二羧酸化合物是A琥珀酸B苹果酸C草酰乙酸D延胡索酸E酮戊二酸6肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是肌肉缺少A脱枝酶B内酯酶C糖原磷酸化酶D磷酸葡萄糖变位酶E葡萄糖6磷酸酶7糖原合成时葡萄糖的供体是AADP葡萄糖BCDP葡萄糖CUDP葡萄糖D1磷酸葡萄糖E6磷酸葡萄糖8呼吸链中的递氢体是A尼克酰胺B黄素蛋白C铁硫蛋白D细胞色素E. 苯醌9肝脏合成最多的血浆蛋白质是A清蛋白B球蛋白C凝血酶原D纤维蛋白原E凝血因子10正常人血尿及粪便中胆色素变化为A尿中出现胆红素B尿中不出现尿胆素原C血中总胆红素浓度1mg/dlD粪胆素原含量增高E血中直接（结合）胆红素浓度升高11氮杂丝氨酸干扰核甙酸合成，因为它与

7、A丝氨酸结构类似B甘氨酸结构类似C天冬氨酸结构类似D谷氨酸胺结构类似E天冬酰胺结构类似12血清蛋白A2G倒置主要提示A营养不良B免疫状态低下C肝脏疾患D肾脏疾患E免疫状态过高13哺乳动物体内氨的主要去路是A渗入肠道B在肝脏合成尿素C经肾脏泌氨随尿排出D生成谷氨酰胺E再合成氨基酸14血氨增高导致脑功能障碍的生化机理是NH3增高可以A抑制脑中酶活性B升高脑中pHC大量消耗脑中a一酮戊二酸D抑制呼吸链的电子传递E升高脑中尿素浓度15鸟氨酸循环合成尿素过程中一个氨由氨基甲酸磷酸提供，另一个氨来源于A游离氨B谷氨酰胺C氨基甲酸磷酸D天冬酰胺E天冬氨酸16酪氨酸在体内可以转变成A苯丙氨酸B肾上腺素C犬尿酸

8、D甲状旁腺素E5- 羟色胺17组成谷脱甘肽的氨基酸A谷氨酸、半脱氨酸和甘氨酸B谷氨酸、脱氨酸和甘氨酸C谷氨酸、同型半脱氨酸和甘氨酸D谷氨酸胺、半脱氨酸和甘氨酸E谷氨酸胺、脱氨酸和甘氨酸18关于血红蛋白的叙述，错误的是A由球蛋白及血红素组成B有变构效应C是体内主要的含铁蛋白质D由22构成蛋白质部分E其辅基血红素部分的化学本质为铁卟啉19阻塞性黄疸性，血尿便的改变不出现A血胆红素浓度升高1ms/dlB血直接胆红素浓度升高C尿胆红素浓度升高D阻塞完全时出现陶土色便E血自由胆红素浓度升高20人体内嘌呤核甙酸分解代谢的主要终产物是A尿素B肌酸C肌酸酥D尿酸E一丙氨酸21胆固醇转变成胆汁酸的限速酶是A1a

9、羟化酶B2ba羟化酶C7a羟化酶D还原酶E异构酶22正常人尿中出现的色素是A胆素B胆红素C胆绿素D胆汁酸E血红素23合成DNA的原料是AdAMP、dGMP、dCMP、dTMPBdADP、dGDP、dCDP、dTDPCdATP、dGTP、dCTP、dTTPDAMP、GMP、CMP、TMPEATP、GTP、CTP、TTP24端粒酶是一种ADNA聚合酶BRNA聚合酶CDNA水解酶D反转录酶E连接酶25RNA的转录过程可分为几个阶段，正确描述其转录过程的是A解链、引发、链的延长和终止B起始、延长和终止C剪切和剪接、末端添加核甙酸及甲基化等D活化与转运、起动、链延长和终止E以上均不对26分泌蛋白合成的场

10、所是A细胞核内B线粒体内C滑面内质网D膜结合的核蛋白体E游离的核蛋白体27蛋白质合成过程的调控，主要发生在A起动阶段B终止阶段C肽链延长阶段D整个合成过程中E氨基酸活化28核蛋白体的受位与给位，可被下述毒素或抗生素鉴别出来的是A红霉素B氯霉素C白喉毒素D环己酷亚胺E嘌呤霉29可脱羧产生y氨基丁酸的氨基酸是A甘氨酸B酪氨酸C半脱氨酸D谷氨酸脱E谷氨酸30氯霉素可抑制A蛋白质生物合成BDNA合成CRNA合成D生物氧化呼吸链E氧化磷酸化B1型题 以下提供若干组考题，每组考题共用在考题前列出的A、B、C、D、E5个备选答案，请从中选择一个与问题关系最密切的答案，并在答题卡上将相应题号的相应字母所属方框

11、涂黑。某个备选答案可能被选择一次、多次或不被选择。A维生素CB维生素AC维生素DD维生素KE维生素E31最不稳定的维生素是32对肝内胆固醇转变为胆汁酸起促进作用的是33能对抗生物膜磷脂中多不饱和脂肪酸的过氧化反应是A异戊巴比妥B寡霉素C铁鳌合剂DCOE二硝基酚34氧化磷酸化的解偶联剂是35细胞色素氧化酶的抑制剂是36可与ATP合成酶结合的物质是A血胆红素浓度正常B血胆红素浓度升高，尿中胆素原剧增，但无胆红素C. 血直接和间接胆红素浓度均大幅升高D尿三胆定性、定量完全正常E尿胆红素阳性，陶土色粪便37属肝细胞性黄疽38属溶血性黄疸39属阻塞性黄疸A利福平B利福霉素C双脱氧胞甙D干扰素E链霉素40

12、真核生物DNA聚合酶a的抑制剂是41真核生物MtRNA聚合酶的抑制剂是42真核生物RNA聚合酶的抑制剂是A顺式作用因子B反式作用因子C反式作用DNAD顺式作用元件E反式作用元件43对自身基因进行转录调控的特异DNA序列是44由某一基因表达后，对另一基因进行转录调控的因子是45由某一基因表达后，对自身基因进行转录调控的因子是A2型题 每一道考题是以一个小案例出现的，其下面都有A、B、C、D、ES个备选答案，请从中选择一个最佳答案，并在答题卡上将相应题号的相应字母所属方框涂黑。46当K2K3 时，Km=（k2+k3）/k1K2/K1=KS；此时，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。两者之间的关系是A

13、Km值增大，亲和力减小BKm值增大，亲和力增大cKm值减小，亲和力减小DKm值增大或减小，亲和力均增大EKm值增大或减小，亲和力均减小47-羟丁酸脱下的氢经呼吸链传递，最终将电子传递给A细胞色素aasBH2OCH+DO2EO2-48严重溶血时Hb可从肾小球滤出，随尿丢失，这主要是由于A铜蓝蛋白不足B运铁蛋白不足C清蛋白不足D结合珠蛋白不足E铁蛋白不足49细菌被紫外线照射引起DNA损伤时，编码DNA修复酶的基因表达增强，这种现象称为A组成性基因表达B诱导表达C阻遏表达D正反馈阻遏E负反馈阻遏50有一种激素，虽溶于水，但与脂溶性激素一样需进人核内发挥作用。这种激素是A胰岛素B心钠素C生长素D肾上腺

14、素E甲状腺激素答案：1 C 2E 3E 4A 5D 6E 7C 8B 9A 10C 11D 12C 13B 14C 15E 16B 17A 18A 19E 20D 21C 22A 23C 24D 25B 26D 27A 28E 29E 30A 31A 32A 33E 34E 35D 36B 37C 38B 39E 40C 41A 42B 43D 44B 45A 46A 47D 48D 49B 50E第一篇 生物大分子的结构与功能第一章 氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸

15、、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的称为该氨基酸的等电点。、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰

16、，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以 内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。多肽连中的自由氨

17、基末端称为端，自由羧基末端称为端，命名从端指向端。人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。四、蛋白质的分子结构、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构

18、为基础，多为短距离效应。可分为：-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。-螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。氢键。）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。

19、疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 ）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链 都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位 的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。疏水键、氢键、离子键五、蛋白质结构与功能关系、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍可破坏次级键-巯基乙醇可破坏二硫键、

20、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。 血红蛋白：具有个亚基组成的四级结构，可结合分子氧。成人由两条-肽链（141个氨基酸残基）和两条-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分 压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大 大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。六、蛋白质的理化性质、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液条件下可解离成带负电荷或正电荷的

21、基团。、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。 、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不 涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强 酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和

22、色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。七、蛋白质的分离和纯化、沉淀，见六、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定时，各

23、蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。八、多肽链中氨基酸序列分析a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成（蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）测定肽链头、尾的氨基酸残基 二硝基氟苯法（DNP法）头端 尾端羧肽酶、法等 丹酰氯法 水解肽链，分别分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序（氨基末端氨基酸的游离-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类） b.通过核酸推演氨基酸序列。第二章核酸的结构与功能一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。、碱基：NH2NH2OCH3OOO