第四章 酶习题Word格式文档下载.docx

1、10. 辅基：与酶蛋白结合牢固（一般为共价键结合），不能用透析方法除去的辅助因子；11. 酶原：某些酶（绝大多数蛋白酶是）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原；12. 酶原激活：使酶原转化为有活性酶的作用称为酶原激活；13. 酶的最适温度：酶催化的化学反应速度受温度影响呈倒U形曲线，到达曲线顶点所代表的温度时，反应速度最大，称为酶的最适温度；14. 酶的最适pH：大多数酶活性受pH影响较大，酶表现最大活性时的pH称为酶的最适pH；15. 米氏常数（Km）:酶促反应速度达到最大反应速度的一半时底物浓度；16. 酶的激活剂：凡是能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质；17.

2、 酶的抑制剂：能对酶起抑制作用的物质；18. 酶的自杀底物：自杀底物是一类酶的天然底物的衍生物或类似物，在它们的结构中含有一种化学活性基团，当酶把他们作为底物结合时，其潜在的化学基团能被解开或激活，并与酶的活性部位发生共价结合，使结合物停留在某种状态，从而不能分解成产物，酶因而致“死”，此过程称为酶的自杀，这类底物称为自杀底物；19. 酶活性：酶催化化学反应的能力；20. 比活性：每毫克蛋白质的生物活性单位；21. 核酶：具有酶活性的RNA分子；22. 抗体酶：专一作用于抗体分子的、有催化活性和特殊生物功能的蛋白质；23. 同工酶：能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶；24. 诱导酶：

3、当细胞中加入特定诱导物质时诱导产生的酶；25. 变构酶：又名别构酶，是寡聚蛋白，含两个或多个亚基，调节物能与酶分子的变构中心结合引起酶结构的变化，使酶活性改变，从而影响酶促反应的速度；26. 调节酶：对代谢调节起特殊作用的酶类，分子中有活性区和调节区，其催化活性可因与调节剂结合而发生改变，有调节代谢反应的功能，一般可分为共价调节酶及变构酶两类。二、填空题1酶是生物细胞产生的，具有催化活性的生物大分子，包括蛋白质和核酸。2T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的RNA分子，称之为核酶，这是对酶概念的重要发展。3结合酶（全酶）是由酶蛋白和辅助因子（辅酶或辅基）两部分组成，其中任何一部分

4、都无催化活性，只有 全酶才有催化活性。4有一种化合物为，某一酶对化合物的，基团及其连接的键都有严格的要求，称为绝对专一性 ，若对基团和键有要求称为 基团专一性，若对，之间的键合方式有要求则称为 键专一性。5 酶发生催化作用过程可表示为，当底物浓度足够大时，酶都转变为ES，此时酶促反应速成度为 最大 。6争性抑制剂使酶促反应的km增大而Vmax不变，非竞争性抑制剂使酶促反应的km不变 而Vmax减小，反竞争性抑制剂使酶促反应的km减小而Vmax减小 。7磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它与对氨基苯甲酸 结构类似，能竞争性地抑制二氢叶酸合成酶酶活性，使细菌核酸合成受阻。8当S和Km相比如果小得多时，

5、酶促反应速度与成正比，反应为一级反应，当S和Km相比如果大得多时，酶促反应速度V= VmaxS/（Km+S），反应为 零级 反应。9. PH对酶活力的影响，主要是由于它影响酶和底物的解离和影响分子构象。10.温度对酶作用的影响是双重的：温度增加，速度加快温度增加，变性加快。11同工酶是一类能催化相同化学反应但结构不同的 酶，乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的四聚体，有 五种 同工酶。12 酶作用的机制有底物的“趋近”和“定向”效应、底物变形与张力作用、共价键催化作用、 酸碱催化作用。13对于某些调节酶来说，对作图是形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种正协同效应而引起的。14测定酶活力时要求在特定

6、的pH和 温度条件下，而且酶浓度必须远远小于底物浓度。15酶在被翻译后要进行共价修饰以调节其活性。酶的共价修饰类型有6种，即 磷酸化与脱磷酸化 、 乙酰化与脱乙酰化 、 甲基化与脱甲基化 、 酰苷化与脱酰苷化 、 SH与SS的互变 、聚合与解聚 。16能催化多种底物进行化学反应的酶有多个Km值，该酶最适底物的Km值最小。17. 与化学催化剂相比，酶具有高效性、温和性、专一性、调节性、特异性等催化特性。18在某一酶溶液中加入-能提出高此酶活力，那么可以推测巯基（-SH）基可能是酶活性中心的必需基团。19影响酶促反应速度的因素有pH、温度、激活剂、抑制剂、S、E。20从酶蛋白结构看，仅具有三级结构

7、的酶为单体酶，具有四级结构的酶寡聚酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为多聚体系。21. 依据国际酶学委员会的规定，按催化反应的类型将酶分为六大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂和酶类、异构酶类、合成酶类。22. 酶的必需基团包括活性中心或活性部位和活性中心外的必需 的基团。三、选择题1有四种辅因子（1）NAD，（2）FAD，（3）磷酸吡哆醛，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为：（ C ） A、（1）（3） B、（2）（4） C、（3）（4） D、（1）（4）2哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：（ B ） A、硫胺素 B、核黄素 C、生物素 D、泛酸3含B族维生素的辅酶在酶促

8、反应中的作用是：（ A ） A、传递电子、质子和化学基团 B、稳定酶蛋白的构象 C、提高酶的催化性质 D、决定酶的专一性4有机磷农药作为 酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基5从组织中提取酶时，最理想的结果是：（ D ） A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高6同工酶鉴定最常用的电泳方法是： A、纸电泳 B、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳 C、醋酸纤维薄膜电泳 D、聚丙烯酰胺凝胶电泳7酶催化底物时将产生哪种效应： A、提高产物能量水平 B、降低反应的活化能 C、提高反应所需活化能 D、降低反应物的能量水平8下列不属于酶催化高效

9、率的因素为： A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响9米氏常数： A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小 C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数10下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基： A、FAD B、NADP+ C、辅酶Q D、辅酶A11下列那一项符合“诱导契合”学说： A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。 D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变12.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是: （ B ）13关于米

10、氏常数Km的说法，哪个是正确的？ A、饱和底物浓度时的速度 B、在一定酶浓度下，最大速度的一半 C、饱和底物浓度的一半D、速度达最大速度一半时的底物浓度14酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应： A、Vm不变，Km增大 B、Vm不变，Km减小 C、Vm增大，Km不变 D、Vm减小，K m不变15下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质 B、酶是生物催化剂 C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能16催化下列反应的酶属于哪一大类： 1，6二磷酸果糖3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮 A、水解酶 B、裂解酶 C、氧化还原酶 D、转移酶17下列哪一项不是辅酶的功

11、能： A、传递氢 B、转移基团 C、决定酶的专一性 D、某些物质分解代谢时的载体18下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的： A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位 B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团 C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团 D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心19下列哪一种抑制剂不是瑚珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂： A、乙二酸 B、丙二酸 C、丁二酸 D、碘乙酸20酶原激活的实质是： A、激活剂与酶结合使酶激活 B、酶蛋白的别构效应 C、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变 D、酶原分子

12、一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心21酶原激活的生理意义是： A、加速代谢 B、恢复酶活性 C、生物自我保护的方式 D、保护酶的方式22一个简单的米氏酶催化反应，当SKm时： A、反应速度最大 B、底物浓度与反应速度成正比 C、增加酶浓度，反应速度显著变大 D、S浓度增加，Km值也随之变大23下列哪一项不能加速酶促反应速度： A、底物浓集在酶活性中心 B、使底物的化学键有适当方向 C、升高反应的活化能 D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体24关于酶的抑制剂的叙述正确的是： A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂 B、酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合 C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度

13、下降 D、酶的抑制剂一般是大分子物质25胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是: A、诱导契合 B、酶原激活 C、反馈调节 D、同促效应26酶的比活力是指：A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 B、每毫克蛋白的酶或RNA活力单位数 C、每毫升反应混合液的活力单位 D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力27泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分： A、脱羧作用 B、乙酰化作用 C、脱氢作用 D、氧化作用28下列哪一种维生素是辅酶A的前体： A、核黄素 B、泛酸 C、钴胺素 D、吡哆胺29下列那种维生素衍生出了TPP: （ A ） A、维生素B1 B、维生素B2 C、维生

14、素B5 D、生物素30某一酶 的动力学资料如下图，它的Km为：A、2 B、3 C、0.33 D、0.5四、问答题1. 简述酶对底物的专一性方式。答：立体化学专一性：立体异构专一性、几何异构专一性（针对顺反异构） 非立体异构化学专一性：键专一性、基团专一性、绝对专一性2. 简述酶作为生物催化剂的特点。要求条件温和，主要成分是蛋白质，对热敏感，易变性失活；高效，酶促反应相对于非酶促反应快10（n=612）； 高度专一性，一种酶往往只能催化一种或一类化学反应，作用于某一类或某一种特定物质； 酶的催化活性是受到调节和控制的； 酶可催化某些特异的化学反应，体内某些物质的合成只能由酶促反应合成。3. 简述

15、无机离子在酶分子中的作用。维持酶分子活性构象，甚至参与活性中心的形成，如羧肽酶A中的Zn2+； 在酶分子中通过自身氧氧化还原而传递电子，如各种细胞色素中的Cu2+和Fe3+； 在酶与底物之间起桥梁作用，将酶与底物连接起来，如绝大多数激酶依赖Mg2+与ATP结合，再发挥作用； 利用离子的电荷影响酶活性，如中和电荷等，淀粉酶利用Cl中和电荷，有利于与淀粉的结合，发挥催化活性。5. 简述底物对酶促反应速度的影响。酶浓度恒定条件下，底物浓度很小时，酶未被底物饱和，此时酶促反应速度取决于底物浓度，底物浓度越大，反应速度增加；底物浓度加大，酶逐渐被底物饱和，反应速度的增加与底物浓度不成正比，继而底物增加至

16、反应速度最大值，所有酶分子被底物饱和；尔后继续增加底物浓度，反应速度不再增加。6. 简述温度对酶活性的影响。在温度较低时，反应速度随温度升高而加快，温度达到一定数值（最适温度）后，酶受热变性，反应速度随温度的继续上升而减慢。7. 比较竞争性抑制和非竞争性抑制的异同。从酶动力学图看：竞争性抑制和非竞争性抑制的米氏方程曲线不一样，双倒数曲线也不一样；竞争性抑制的抑制分数与抑制剂浓度成正比，而与底物浓度成反比；非竞争性抑制的抑制分数与抑制剂浓度成正比，与底物浓度无关。从抑制剂的结构：竞争性抑制的抑制剂一般是底物类似物，从而能结合在酶与底物的结合部位；而非竞争性抑制的抑制剂与酶活性部位以外的基团结合，

17、结构与底物无共同之处。8. 为什么变构酶的S形动力学关系有利于酶对反应速度的调节？对于变构酶而言，酶反应速度对底物浓度的变化极为敏感，在完整细胞中，较低浓度下这种S形反应就体现为当底物浓度发生较小变化时，变构酶可以极大程度地控制反应速度。五、综合分析体1. 设计一个胰蛋白酶的分离纯化方案。取2g甲壳素加入2mLCHOM水溶液（8.07mg蛋白含量）和0.25mLCHOM水溶液（173.5mg蛋白含量）混匀，加入1.25mL25%戊二醛和12.4mL水，室温下反应45min,加入Tris-HCl缓冲液悬浮，装于固定好的并装有1/4体积的亲和柱平衡液的亲和层析柱中，自然沉淀，调节蠕动泵流速24mL

18、/10min,不断加入Tris-HCl缓冲液，保持柱内液面高于吸附剂面，收集出口溶液，并用分光光度计测定A280值小于0.01即可。2. 举例说明酶在疾病诊断和治疗方面的应用。一般健康人体所含有的某些酶的量是恒定在一定范围的，当患有某种疾病时，由于组织细胞受损或代谢异常会引起体内某种或某些酶的活性或含量发生相应变化，因此通过检查酶的变化，就可以诊断疾病的发生、发展情况，如淀粉酶，胰脏疾病、肾脏疾病时活性升高，肝病时活性下降； 通过补充外源性酶类药物，可以治疗因酶含量不足或酶活力降低引发的疾病，用于治疗疾病的酶类药物主要有以下几类：助消化酶；消炎酶；防治冠心病用酶；止血酶和抗血栓酶；抗肿瘤酶；其他酶类药物，诸如超氧化歧化酶治疗类风湿关节炎和放射病，青霉素酶治疗青霉素过敏等。