石油大学生物化学重点填空题Word下载.docx

1、肽单元 它是蛋白质构象的基本结构单位分子病的概念：？镰刀形红细胞贫血N-Val His Leu Thr Pro Glu C（146） 蛋白质的等电点: 蛋白质胶体稳定的因素:1 ,2 蛋白质的变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏 和 ，不改变蛋白质的一级结构蛋白质变性后的性质改变：溶解度 、粘度 、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。复性（renaturation）若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。酸性氨基酸：天冬氨

2、酸，谷氨酸。碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸；非极性疏水氨基酸：甘丙苯缬异亮脯；7种芳香族氨基酸：含羟基氨基酸： 含硫氨基酸：杂环族氨基酸：杂环族亚氨基酸：支链氨基酸： ：吲哚基；巯基；咪唑基；它的脱羧反应和过敏反应有关 ：无手性碳原子。为环状亚氨基酸。可形成二硫键。必需氨基酸：一氨基二羧基AA：天谷二氨基二羧基：半精组N端的测定：氨基酸与 的反应（ 反应） 色氨基酸与 （ ）的反应（ 反应）氨基酸与茚三酮反应： 氨酸生成 色，其余的生成 物质。茚三酮反应（ninhydrin reaction） 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。产生紫色反应 双缩脲反应（biuret react

3、ion）蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现 ，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。肽单元：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫 或 。它是蛋白质构象的基本结构单位。蛋白质二级结构的主要形式 &-螺旋 （ a -helix ） bB-折叠 （ b-pleated sheet ） bB-转角 （ b-turn ） 无规卷曲 （ random coil ） a&-螺旋多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。每圈螺旋含 个氨基酸，螺距为 。每个肽键的 和第四个肽键的 形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。右手螺旋侧外侧，3.6个054，

4、亚氨氢4羰基氧，氢键螺旋长平侧。B-折叠 （ b-pleated sheet ）多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。两段以上的 -折叠结构平行排列 ，两链间可顺向平行，也可反向平行 。两链间的肽键之间形成氢键，以稳固 -折叠结构。氢键与螺旋长轴垂直。B-转角 （ b-turn ） 肽链内形成180回折。含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。 第二个氨基酸残基常为 。肽链的序列测定核 酸（nucleic acid） 是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。碱基和核糖（或脱氧核糖）通过￥ 连接形成核苷（nucleoside） （

5、或脱氧核苷）。核苷（脱氧核苷）和磷酸以￥ 连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。核苷酸之间以 连接形成多核苷酸链，即核酸。真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是 （nucleosome）。真核生物与原核生物基因组的比较：核酸的一般理化性质1.核酸为多元酸，具有较强的酸性；2.DNA是线性高分子，粘度极大；3.在260nm波长有最大吸收峰，是由碱基的共轭双键决定的。这一特性常用作核酸的定性、定量分析。而蛋白质在280nm有最大吸收峰OD（吸光值）260的应用1. DNA或RNA的定量OD260=1.0相当于50 g/ml双链DNA40 g/ml单链DNA（或RNA）20 g/ml寡核苷酸说明吸

6、光性依次增强记住！2.判断核酸样品的纯度DNA纯品: OD260/OD280 = RNA纯品:DNA的变性（denaturation）： 。变性因素：过量酸，碱，加热等变性后理化性质的主要改变：OD260 粘度 DNA变性的本质是双链间 的断裂增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象 称为DNA的解链温度，又称 其大小与G+C含量成正比记住（G+C）%= 核酸分子杂交 DNA双螺旋结构模型要点 ） 。螺旋直径 ，表面有大沟和小沟。） ） 维持双螺旋稳定的因素： 。意义1.遗传信息的传递，2传递的稳定性，mRNA结构特点1. 大多数真核mRNA的5末端均在转录后加上一个 ，同时第一个核苷

7、酸的C2也是 化，形成帽子结构：2. 大多数真核mRNA的3末端有一个 （polyA）结构，称为多聚A尾。* tRNA的一级结构特点 含稀有碱基较多，通过修饰获得 3末端为 ，结合氨基酸 5末端大多数为 由7090个核苷酸组成tRNA的二级结构 tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：（1）tRNA的二级结构由 臂、 环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环（2）叶柄是 。其上含有 ，此结构是接受氨基酸的位置。（3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与 相互识别。（4）左环是 （D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。（5）右环是假尿嘧啶环

8、（TC环），它与 有关。（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。 tRNA的三级结构 形糖类脂类重点结构，定义，结构简单的。糖类：多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。俗称碳水化合物，Cn（H2O）m（不够全面）脂 化合物；包括某些不溶于水的大分子脂肪酸与大分子的醇类；甘油（丙三醇）脂肪酸分子为一条长的烃链（尾）非极性，不溶于水，和一个末端羟基（头）组成的羧酸，极性存在形式，功能，缺乏病，结构特点。一维生素B1维生素B1由一含S的 和一含NH2的 组成，又称硫胺（素）（Thiamine）。存在形式： 功能 辅酶缺乏症：二 维生素B2和黄素辅酶维生素B2的生理

9、功能是作为 辅酶，参与生物氧化作用，传递H。存在形式核黄素单核苷酸 。核黄素腺嘌呤二核苷酸 。缺乏病唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等症状三 泛酸（维生素B3）和辅酶A泛酸的生物功能是以 形式参加代谢，是 的载体四 维生素PP和辅酶、辅酶抗赖皮病维生素或维生素B5，功能.:以 或 形式作为 的辅酶而起到递氢体的作用。五 维生素B6和磷酸吡哆醛维生素B6又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。作为辅酶参加多种代谢反应， 作用转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨基的作用。六 生物素功能：生物素是多种 的辅酶，在CO2固定反应中起重要作用。七 叶酸和叶酸辅酶即维生素B1

10、1 系的辅酶八 维生素B12和B12辅酶缺乏：恶性贫血九 维生素C维生素C能防治坏血病，又称抗坏血酸维生素 缺乏：夜盲症维生素 具有抗佝偻病作用，又称抗佝偻病维生素。维生素 又称生育酚或抗不育维生素VK（凝血维生素）促进肝脏合成凝血酶原只有具催化作用的蛋白质才称为酶。 按照酶蛋白分子结构分为： 、 、 （多酶体系）按酶促反应的性质，可把酶分成六大类 ：水裂合（异）易转氧1.氧化还原酶类（oxido-reductases）： 酶和 酶2.转移酶类（transferases）： 酶也是一个代表3.水解酶类（hydrolases）淀粉酶，脂肪酶等4.裂合酶类（lyases）一个裂解未几个。或几个缩合

11、为一个5.异构酶类（isomerases）同分异构体之间的转化。6.合成酶类（ligases）又称 酶相对专一性:一种酶可作用于一类化合物或一种化学键键专一性”的酶，只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求基团专一性”的酶，除要求作用于一定的键以外，对键一端的基团也有一定要求。绝对专一性:有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。立体异构专一性（超专一）:当底物具有立体异构体时，酶只作用其中的一种，这种专一性称为立体异构专一性。对其对映体则全无作用。酶专一性的假说1.“锁钥学说”了解认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物

12、的结合如同一把钥匙对一把锁一样。2.“诱导契合学说” 酶的活性部位：（active site）或酶的活性中心（active center）:酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位 。（活性中心= ）酶具有高催化效率的分子机制1.底物和酶的2.促进底物3、4、5、酶活力的测定酶活性测定的主要指标：酶活力单位酶活力：酶催化化学反应的能力。酶活力单位（U）：酶纯度测定的主要指标：比活力活力单位数 / 每毫克酶蛋白比活力大小可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力酶的比活力代表酶的纯度。对同一种酶来说，比活力越大，表示酶的纯度越高。抑制剂的影响作用多看，是重点！酶活力测定实例首先 20、pH

13、=7，底物浓度 6g/l（过量），加入2mg固体脂肪酶第二 如每min催化1umol底物 1U= 1umol/min第三 作产物甘油随时间增加的曲线，量出反应初速度值 ，换算为脂肪的消耗速度 如 8umol/min第四 8 umol/min / 1umol/min =8U第五 8U/2mg酶蛋白=4U/mg酶蛋白（二） 新陈代谢的研究方法1. 8.1.3 高能化合物定义，2.其水解反应的 的化合物（二者缺一不可）生物氧化概念：营养物质在生物体内经氧化分解，最终生成CO2 和 H2O，并释放能量的过程称生物氧化 1、呼吸链呼吸链（respiratory chain）又称电子传递链（electro

14、n transfer chain）。组成 和 复合体还原性辅酶一， 。二， 三， 四， 烟酰胺核苷酸NAD+： （Nicotinamide Adenine Dinucleotide） ，又叫 ，主要作为呼吸链的一个组分，起递氢体作用；NADP+： （Nicotin-amide Adenine Dinucleotide Phosphate） ，又叫 ，主要在还原性生物合成中作为供氢体。 黄素辅基FMN：黄素单核苷酸（Flavin Mononucleotide）FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（Flavin Adenine Dinucleotide）FMN和FAD中 环起递氢体作用。必考点！生物体内的两

15、条呼吸链 1.NADH氧化呼吸链 2.琥珀酸氧化呼吸链 体内ATP生成的方式：氧化磷酸化 （oxidative phosphorylation）是指底物水平磷酸化 （substrate level phos-phorylation） 是化学渗透假说（chemiosmotic hypothesis） 电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从 的基质侧泵到 ，产生 储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP糖酵解：反应部位在 中。与有无氧气无关糖酵解的生理意义：123糖酵解反应速度主要受以下三种酶的调控糖的有氧分解：三羧酸循环的调节代谢：4种酶三羧酸循环的生理意义磷酸戊糖途径 糖异生作用：软脂酸的合成与分解的区别：细胞中的部位：酰基载体：二碳单元;电子供体或受体：酶系：能量：氧化下个定义？ 脂肪酸的碳原子氧化被氧化（形成羰基），该处的 断开，分解出一个乙酰SCoA。部位原核生物 、各种真核生物 内酮体 ：123脂肪酸合成的原料：3种氨基酸的5种代谢方式：化验肝功时需要检测的两种酶：氨的转运形式：1 2尿素循环的特点：尿素分子中的氮，一个来自 ，另一个来自 ；每合成1分子尿素需消耗 ；循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他a&-氨基酸获得氨基而再生； （ASS）为尿素合成的限速酶。