普通生物化学名词解释Word格式文档下载.docx

1、由 220 个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖（polysaccharide ）：20 个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。糖苷（dlycoside ）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。糖苷键（glycosidic bond ）一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶） 的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O 糖苷键和 N 糖苷键。还原糖（reducing sugar ）羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。淀粉（starch）一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物

2、。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉， 是没有分支的，只是通过 -（14）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，-（14）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过 -（16）糖苷键与主链相连。糖原（glycogen ）是含有分支的 -（14）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过 -（16）糖苷键与主链相连。纤维素（cellulose）葡萄糖分子通过 -1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。极限糊精（limit dexitri）n 是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸

3、化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要-（16）糖苷键的水解。肽聚糖（peptidoglycan ）N-乙酰葡萄糖胺和 N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。糖蛋白（glycoprotei）n 含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。蛋白聚糖（proteoglycan）由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。糖胺聚糖（glycosaminoglycan）蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。由糖胺的二糖重复单 位组成，二糖单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常 被硫酸酯化。曾称为黏多糖，为杂多糖

4、的一种，主要存在于高等动物结缔组织中，植物中也 有发现。糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。凝集素（Lectin）是指一种从各种植物，无脊椎动物和高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白，因其能凝集红血球（含血型物质），故名凝集素。常用的为植物凝集素（Phytoaggluti，n PNA ），通常以其被提取的植物命名，如刀豆素A （Conconvalina，ConA ）、麦胚素（Wheat germ agglutini，n WGA ）、花生凝集素（Peanut agglutini，nPNA ）和大豆凝集素（Soybean agglutini，n S

5、BA ）等，凝集素是它们的总称。第二章 脂类脂肪酸（fatty acid）是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。饱和脂肪酸（saturated fatty acid）不含有C=C 双键的脂肪酸。不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）至少含有C=C 双键的脂肪酸。必需脂肪酸（occential fatty aci）d 维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，如油酸，麻酸，花生四烯酸。注：必须氨基酸（essential amino ac）id人体不能合成或合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。半

6、必需氨基酸人体内合成量不能满足需求，必须从外界获取的氨基酸。包括精氨酸、组氨酸。三脂酰苷油（triacylglycerol）那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。磷脂（phospholipid ）含有磷酸成分的脂。分为甘油磷脂、鞘磷脂。鞘脂（sphingolipid）一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另 一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。鞘磷脂（sphingomyelin ）一种由神经酰胺的 C-1 羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰

7、胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。卵磷脂（lecithin）即磷脂酰胆碱（PC ），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。脑磷脂（cephalin ）即磷脂酰乙醇胺（PE ），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。脂质体（liposome ）是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。生物膜（bioligicalmembrane ）围绕细胞或细胞器的脂双层膜，由磷脂双层结合有蛋白质和胆固醇、糖脂构成，起渗透屏障、物质转运和信号转导的作用。内在膜蛋白（integral membrane protein ）插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。外周膜蛋白（peri

8、pheral membrane protein ）通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。流体镶嵌模型（fluid mosaic model ）针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中， 生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有 的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和 膜蛋白可以进行横向扩散。乳化（emulsification）一种液体以极微小液滴均匀地分散在互不相溶的另一种液体中的作用。皂化值（saponification number ）完全皂化 1g

9、油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。碘值（iodine number;iodine value;IV ）脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g 脂肪所摄取碘的克数。检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。酸值（acid number;acid value ）中和 1g 油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。一般酸值大于6 的油脂不宜食用。酸败（rancidity）天然油脂长时间暴露在空气中会引起变质的现象。这是由于油脂的不饱和成分受空气中氧、

10、水分或霉菌的作用发生自动氧化，生成过氧化物进而降解为挥发性醛、酮、羧酸的复杂混合物，并产生难闻的气味。抗氧化剂（oxidation inhibitor;antioxida）nt延缓或防止脂肪氧化的添加剂。乙酰值（acetylation value）又称乙酰化值。对脂肪中羟基数目的定量。油脂中含羟基的脂肪酸可与乙酸酐或其他酰化剂作用生成相应的酯。乙酰化值指1g 乙酰化的油脂所分解出的乙酰用氢氧化钾中和时所需的氢氧化钾mg 数。萜（terpene）由两个或多个异戊二烯单位连接而成的萜烯及其衍生物。根据异戊二烯的数目分单萜、倍半萜、双萜、三萜、四萜和多萜。通透系数（permeability coef

11、ficient）是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。通道蛋白（channel protein ）是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。（膜）孔蛋白（pore protein ）其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。被动运输（passive transport ）离子或小分子在浓度差或电位差的驱动下顺电化学梯度穿膜的运输方式。包括简单扩散和协助扩散。简单扩散：也叫自由扩散（free diffusin）g，特点是：沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散；不需要提供能量；没有膜蛋白的协助。协

12、助扩散：也称促进扩散（faciliatied diffu）s、io易n化扩散（facilitated deffu）s，io其n运输特点是： 比自由扩散转运速率高； 存在最大转运速率； 在一定限度内运输速率同物质浓度成正比。如超过一定限度，浓度再增加，运输也不再增加。因膜上载体蛋白的结合位点已达饱和； 有特异性，即与特定溶质结合。主动转运（active transport）特异性运输蛋白消耗能量使离子或小分子逆浓度梯度穿膜的运输方式。【主动转运（active transpor）t ：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯

13、度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光， ATP 或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。】通透系数（permeability coefficien）t：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。协同运输（contransport ）是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种

14、电化学势的是钠钾泵或质子泵。包括同向协同、反向协同。基团运输 一般来说，物质通过膜运输是不需要进行化学修饰，但有些糖在通过细菌膜时需要进行磷酸化反应加入一个磷酸基团，以糖-磷酸的形式才能通过膜，称为基团运输。一个 最明显的例子是1964 年由Rosman S 等在大肠杆菌中发现的磷酸烯醇式丙酮酸转磷酸化酶系统即PTS （phosphoenolpyruvate（PEP）-linked phosphotransferase syste）m系统胞吞（信用）（endocytosis ）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。胞吞作用（endocytosis ）物质

15、被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。包括吞噬作用和胞饮作用。吞噬作用（phagocytosis）吞噬细胞摄取颗粒物质的过程。胞饮作用（pinocytosi）s 细胞从外界中摄取可溶性物质的过程。第三章 氨基酸和蛋白质氨基酸（amino acid ）;是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在-碳上。必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不

16、需要从食物中获得的氨基酸。等电点（pI,isoelectric poi）nt：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。两性电解质（ampholyte）同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。等电点（pI,isoelectric poi）nt使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽键（peptide bond ）一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。范德华力（van de

17、r Waals for）ce分子间作用力又被称为范德华力，按其实质来说是一种电性的吸引力。可分为取向力、诱导力、色散力三种，广义的范德华力包括氢键。氢键（hydrogen bond ）氢原子与电负性的原子X 共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X 的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y 结合， 形成的X H Y 型的键。疏水作用（hydrophobic interaction ）疏水作用是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。二硫键（disulfide bond ）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三

18、维结构上起着重要的作用。肽（peptide ）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。肽键（peptide bond ）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的 4 个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻 -碳原子组成的一个平面单位。肽平面（peptide plane ）也叫酰胺平面，指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的 6 个原子共处的同一平面。谷胱甘肽（glutathion

19、e ，GSH ）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽，主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂，它能够清除掉人体内的自由基，清洁和净化人体内环境污染，从而增进了人的身心健康。谷胱甘肽有还原型（G-SH ）和氧化型（G-S-S-G ）两种形式，在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH 。Edman 降解（Edman degradation） 从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循

20、环。双缩脲反应（biuret reactio）n 蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在 540nm 波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。茚三酮反应（ninhydrin reacti）on在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成（亮）黄色）化合物的反应。此反应十分灵敏，根据反应所生成的 蓝紫色的深浅，在 570nm 波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量，也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。-碳原子的二面角 两个肽键平面之间的 -碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角（dihedral angl。e）绕C-

21、N 键轴旋转的二面角（C-N- C-C）称为 ，绕C-C 键轴旋转的二面角（N-C-C-N ）称为 ，原则上 和 可以取-180+180之间的任一值，这样多肽链主链的各种可能构象都可用 和 这两个二面角或扭角来描述。构形（configuratio）n :有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。构象（conformation）:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生 的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。疏水相互作用（hyd

22、rophobic interaction非）:极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在 嗷肪持芯哂斜芸 嗷奂 那阆颉?lt;br17， 伴娘蛋白（chaperone ）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白基的不正确聚集， 协助多肽链跨膜转运以及大的多基蛋白质的组装和解体。别构效应（allosteric effe）ct:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。变性（denaturation;degenerati）on蛋白质或核酸分子中除了连接

23、氨基酸或核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。可涉及非共价键如氢键的断裂和共价键如二硫键的断 裂，可导致蛋白质或核酸的一种或多种化学、生物学或物理学特性的改变。蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构 象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性（renaturation;annealing ）变性的逆转。蛋白质或核酸分子变性后，又全部或部分恢复其天然构象的过程。蛋白质一级结构（primary structur）e 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。维

24、持一级结构的主要作用力是肽键。蛋白质的二级结构（secondary structu）re多肽链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的 螺旋、折叠、转角、无规卷曲。螺旋（-heli）x 最先由Linus Pauling好 Robert Corey 于 1951 年提出，是蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构， 螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n 个）的羰基与多肽链 C 端方向的第 4 个残基（第 4+n 个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手 -螺旋结构中，螺距为0.54nm ，每一圈含有 3.6 个

25、氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm 。折叠（-strand）是蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的 N-H和 C=O 之间形成有规则的氢键,在 -折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与 -折叠的长轴呈垂直关系.转角（-turn;-bend;reverse turn）由 4 个氨基酸残基组成，其中第一个残基的CO基团和第四个残基的NH 基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U形”改变。无规卷曲（random coi）l 直链多聚体的一种比较不规则的构象，其侧链间的相互作用比较小。无规卷曲对围绕单键转动阻力极小，并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲， 因此不具

26、独特的三维结构和最适构象。无规卷曲可因环境而改变，有其生物学意义， 这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。超二级结构（super-secondary structure）蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有、等。结构域（Structural Domain ）是指蛋白质基结构中明显分开的紧密球状结构区域，可被特定分子识别和具有特定功能。蛋白质的三级结构（tertiary structure）蛋白质分子在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。基（subunit

27、）又称单位，组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。分子病（molecular disease ）由于基因或DNA 分子的缺陷，致使细胞内RNA 及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA 分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。 蛋白质的四级结构（quaternary structure ）蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个基通过非共价键相互作用（包括疏水相互作用、氢键和盐键等）排列组装而成的立体结构。大分子蛋白质常由多条多肽链所组成，每条多肽链各具独立的

28、三级结构。蛋白质的四级结构是指几个各具独立三级结构之多肽链的相互结集、以特定的方式接触、排列形成更高层次的大分子蛋白质的空间构象。模序（Motif）也称模体，在许多蛋白质分子中，可以发现2 到 3 个具有二级结构的肽段， 在空间上互相接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为蛋白质的“模序”。一个模序总有其特异的氨基酸序列，发挥特殊的功能，例如“锌指结构”（zinc finge）r，此模体由一个 -螺旋和两个反平行的 -折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础。抗原决定簇（antigenic determinant ）又称表位，是决定抗原性的

29、特殊化学基团，大多存在于抗原物质的表面，有些存在于抗原物质的内部，须经酶或其他方式处理后才暴露出来。抗体（antibody;Ab ）机体的免疫系统在抗原刺激下，由 B 淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分布于组织液及外分泌液中。抗原（antigen;Ag ）是指能够刺激机体产生（特异性）免疫应答，并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合，发生免疫效应（特异性反应）的物质。抗原的基本特性有两 种：一是诱导免疫应答的能力，也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应，也就是抗原性。半抗原（hapten ）能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原。它只有反应原性，不具免疫原性，又称不完全抗原。大多数多糖和所有的类脂 都属于半抗原。如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子（载体）结合，纯蛋白会获得 新的免疫原性，并能刺激动物产生相应的抗体。半抗原一旦与纯蛋白结合，就构成该蛋白质 的一个抗原簇。一些比一般半抗原分子量小，但有特异结构的化学活性基团物质（ 如青霉素、磺胺剂等 ），称为简单半抗原。当简单半抗原进入过敏体质的机体时，能