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1、氨基酸通过肽键相连的化合物5、氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，不是原来完整的分子，称为氨基酸残基。6、共价主链：多肽链中的骨架是由氨基酸的羧基与氨基形成的肽键部分规则地重复排列而成，称为共价主链。7、蛋白质的二级结构：多肽联属链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象，包括螺旋、 折叠、 折角等。8、肽平面：肽键与相邻的两个碳原子所组成的基团，称为 肽平面。9、无规线团：蛋白质二级结构中除上述有规则的构象外，尚存在因肽键平面不规则排列的无规律 构象，称为自由折叠或无规线团。10、超二级结构: 是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间

2、折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。11、结构域: 在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域12、三级结构：在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的 整体排布称为三级结构。13、四级结构：两个或两个以上的亚基之间相互作用， 彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象， 称为蛋白质的四级结构。14、亚基：构成复杂蛋白质的每一个具有特定一，二、三级结构的单位.15、分子病：由遗传突变引起的，在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称之为分子病16、变构效应或别构作用：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构

3、不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用（allosteric effect）。17、蛋白质的变性：某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。18、可逆变性：除去变性因素后，蛋白质构象可以恢复的。19、不可逆变性：除去变性因素后，蛋白质构象不可以恢复的。20、蛋白质的等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时的溶液的pH值，称为蛋白质的等电点。第四章1、糖苷：戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷2、三级结构：在DNA二级结构的基础上，双螺旋扭曲或再次螺旋就构成了

4、DNA的三级结构。3、核酸的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性4、Tm：通常把e（p）值达到最高值一半时的温度称为“熔点”或溶解温度，用Tm表示5、核酸的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新由氢键连接形成双螺旋结构，这一过程称为复性。6、核酸的杂交：热变性的核酸在复性时，异源DNA之间的某些区域有相同的序列，则会形成杂交分子。第五章1、酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。2、专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一

5、定的产物。3、蛋白质类辅酶：酶中某些蛋白质不起催化作用，但是也是酶活性所必需的，称为蛋白质类辅酶。4、活性部位：酶的活性中心是酶与底物结合并且发挥催化作用的部位，又称为活性部位。5、酶原：某些酶在细胞中合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身6、酶原激活：使酶原转变成有活性的酶的作用7、趋近 ：两个底物分子结合在酶分子表面的某一狭小的局部区域，使反应基团相互靠近。8、定向：反应物可以在酶表面对着特定的基团定向。9、Km：酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度10、激活剂：能够提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质11、抑制作用：酶分子中必需基团（主要是指酶活性中心上的一些基团）的性质

6、受到某些化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失，称为抑制作用。12、不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。13、非专一性不可逆抑制：抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，无论必需基团与否，都进行共价结合。14、专一性不可逆抑制：抑制剂专一作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性15、可逆抑制：抑制剂与酶非共价结合引起酶活性丧失或降低，可以用透析等物理方法除去抑制剂，恢复酶的活性。16、竞争性抑制：抑制剂和底物对酶的结合有竞争作用17、反竞争性抑制：抑制剂不与游离的酶结合，与酶-底物复合物结合

7、，不能释放出产物18、非竞争性抑制：底物和抑制剂与酶的结合互不相关。抑制剂可以与游离的酶结合，也可以与酶-底物复合物结合，但是不能释放出产物19、过渡态类似物：某种类似于一个酶促反应中底物的过渡态的物质是酶的有效抑制剂，这种物质称为过渡态类似物。20、自杀底物：专一性不可逆抑制剂在与酶作用的时候，通过酶的催化作用，其中某一基团被活化，使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制酶的活性，如同酶的自杀，这类抑制剂称为自杀底物21、酶活力就是酶催化一定化学反应的能力。22、酶活力单位：酶在最适条件下，单位时间内，酶催化底物的减少量或产物的生成量23、酶活力的国际单位（IU）：1个酶活力国际单位指在特定条件下，

8、1分钟内生 成1微摩尔产物的酶量（或转化1 微摩尔底物的酶量）。24、Katal单位：在最适条件下，每秒钟可使1 摩尔底物转化的酶量。 1 Katal=6107 IU25、比活力：每mg蛋白所含的酶的活力单位数, 用于反应酶的纯度。26、寡聚酶：有两个以上亚基组成的，具有催化活性的酶称为寡聚酶。27、同工酶：能够催化相同的化学反应，但是分子结构不同的一类酶。28、诱导酶：细胞中加入特定诱导物质而产生的酶。29、调节酶：对代谢调节起特殊作用的酶类，催化活力可以因为与调节剂结合而改变。30、共价调节酶：调节剂通过共价键与酶分子结合，以增、减分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态之间的相互转化

9、。31、变构酶：又叫别构酶，是寡聚酶。酶分子中除了有可以结合底物的活性中心之外，还有可以结合调节物的变构中心。32、变构效应：调节物与酶分子的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度。33、变构酶的协同效应：当一个配体（调节物分子或底物分子）与酶蛋白结合后，可以影响另一个配体和酶的结合。34、固定化酶是借助于物理和化学方法把酶束缚在一定空间内，并且具有催化活性的酶制剂。第六章1、激素是由内分泌腺以及具有内分泌功能的一些组织所产生的微量化学信息分子。2、受体是细胞组成的一类生物大分子， 能够识别并特异性地与有生物活性的化学信号 物质结合，

10、从而引发细胞一系列生物化学反应, 最终导致该细胞产生特定的生物效应。3、配体：对受体具有选择性结合能力的生物活性化学信号物质叫做配体（ligand）4、效应器：配体与受体结合后进而引发机体细胞某一特定结构产生生物效应，这一特定结构叫效应器（effector）5、第二信使：激素与细胞表面受体结合后可产生某些小分子物质，释放到胞浆后可代替激素行使功能。cAMP，cGMP，IP3，Ca2+， DAG（二酰甘油），神经酰胺（ceramide），花生四烯酸和NO等。第七章1、生物氧化：物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化。2、线粒体内的氧化:伴有ATP的产生，主要为细胞内氧的消耗和二氧化碳释放，所以称为

11、细胞呼吸。3、线粒体氧化体系：代谢物的分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出，脱下的氢经过一个或几个中间传递体按照一定的顺序传递，最终与分子氧结合成水。4、电子传递体: 起氢或电子传递作用的酶或辅酶.5、电子传递链: 电子传递体按一定的顺序排列在线粒体的内膜上,组成递氢或递电子的体系.6、呼吸链 :电子传递链进行的连锁反应与细胞摄取氧的呼吸过程相关,故称为呼吸链.7、高能化合物： 水解时释放大量能量，大于21kJ/mol。8、高能磷酸化合物：含有高能磷酸键9、高能硫酯化合物：由酰基和硫醇基构成,如乙酰CoA，脂酰CoA等。10、底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键，伴有ADP磷酸化生

12、成ATP的作用称为底物水平磷酸化.11、氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢，经过呼吸链传递给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP。代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，所以称为氧化磷酸化。12、P/O：每消耗一摩尔氧原子所需消耗的无机磷的摩尔数。第八章1、糖：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。不能被水解成更小分子的糖称为单糖2、寡糖：单糖缩合而成的短链结构3、多糖：许多单糖分子缩合而成的长链结构。4、有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。5、无氧呼吸：葡萄糖在缺氧情况下，生成乳酸的过程称为无氧呼吸.6、糖原合成: 体内由葡萄糖合成糖原的过

13、程称为糖原合成作用。7、糖原分解：是指肝糖原分解为葡萄糖。8、糖异生：非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。9、底物循环：作用物的互变反应分别由不同的酶催化其单向进行，这种互变循环称为底物循环。10、乳酸循环：乳酸通过细胞膜弥散进入血液，再入肝，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也叫做Cori循环。第九章1、胆汁的肠肝循环：胆汁酸盐在小肠绒毛膜上未被吸收，在小肠重吸收经门静脉入肝，与胆汁一起重新分泌，这就是胆汁的肠肝循环。2、脂肪的动员：脂库中储存的脂肪经常有一部分经过脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与

14、甘油，称为脂肪的动员。第十章1、营养素：食物中具有促进人体生长、发育、更新和修补组织、维持各器官组织细胞或正常结构与功能的物质，称为营养素。2、氮平衡：摄入蛋白质的含氮量与排泄物中含氮量之间的关系。3、必需氨基酸：是指机体需要,但机体不能合成或合成量少,不能满足需要,必需由食物供给的氨基酸。4、蛋白质的互补作用：几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率，这称为蛋白质的互补作用。5、蛋白质的腐败作用：肠道细菌可使部分蛋白质或其未吸收的消化产物分解，产生一些营养物质和一些有毒物质，称为蛋白质的腐败作用。6、氧化脱氨作用：在酶的催化下，氨基酸脱氨的同时伴有氧化的反应过程 7、转氨作用：氨基酸的-氨基与-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和-酮酸。 8、联合脱氨基作用：转氨作用与氧化脱氨基作用相偶联进行的反应 9、生糖氨基酸 ：可沿糖异生作用转化为糖的氨基酸。10、生酮氨基酸 ：可沿脂肪酸分解或合成途径生成酮体或脂肪酸的氨基酸11、生糖兼生酮氨基酸 ：既能转变成糖又能转变成酮体的氨基酸12、一碳基团: 某些氨基酸在代谢过程中分解生成含一个碳原子的基团，称为“一碳基团”或“一碳单位” 重要的“一碳基团” ： 甲基：-CH3 亚甲基：-CH2- 次甲基：-CH= 甲酰基：-CHO 羟甲基：-CH2OH 亚胺甲