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1、5熟悉蛋白质人工合成的基本步骤。第五章1熟悉研究蛋白质构象的主要方法。2掌握稳定蛋白质三级结构的作用力。3熟悉多肽主链折叠的空间限制。4掌握蛋白质的二级结构。5熟悉主要的纤维状蛋白质的结构特点。6掌握超二级结构和结构域含义，熟悉其结构特点。7掌握球状蛋白质的三级结构的特征。8熟悉膜蛋白的结构特点。9掌握蛋白质的变性和复性，了解蛋白质折叠的动力学、热力学和结构预测。10熟悉蛋白质四级结构的特点。第六章1熟悉肌红蛋白的结构与功能。2掌握血红蛋白的结构与功能。3熟悉血红蛋白分子病。4熟悉免疫系统和免疫球蛋白。5熟悉肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩。6了解蛋白质的结构与功能的进化。第七章1掌握蛋白质的

2、酸碱性质。2掌握测定蛋白质相对分子质量的常用方法。3掌握蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀的方法和原理。4掌握蛋白质分离纯化的一般原则。5熟悉蛋白质分离纯化的常用方法。6掌握蛋白质含量测定与纯度鉴定的常用方法。第八章1掌握酶催化作用的特点。（重点）2掌握酶的化学本质及其组成。3熟悉酶的命名和分类。4掌握酶的专一性。5掌握酶的活力测定和分离纯化的常用方法。6熟悉核酶和抗体酶。（难点）7熟悉酶工程的基本知识和发展现状。第九章1熟悉化学动力学基础。2掌握米氏方程及相关计算，了解多底物反应的动力学特点。（重点、难点）3掌握酶抑制作用的有关概念、动力学特点和酶抑制作用的应用。4掌握温度和pH 对酶反应的影响机

3、制。5熟悉激活剂对酶反应的影响。第十章1掌握酶活性部位的概念和有关的研究方法。2掌握酶催化反应的特性。3掌握影响酶催化效率的有关因素。4掌握别构酶、酶原激活和共价修饰酶的有关知识和实例。5熟悉同工酶的有关概念和实例。第十一章1掌握维生素的概念。2掌握脂溶性维生素的结构特点、生理功用和缺乏病。3掌握水溶性维生素与辅酶的关系及缺乏病。第十二章1熟悉核酸的发现和研究简史。2掌握核酸的种类、分布和生物功能。第十三章1掌握核苷酸的结构特点和重要核苷酸的生物学功用。2掌握核酸的共价结构。3掌握DNA 的二级结构，熟悉DNA 的三级结构。4掌握RNA 的二级结构，熟悉RNA 的三级结构。第十四章1熟悉核酸的

4、水解方法及水解产物。2掌握核酸的酸碱性质。3掌握核酸的紫外吸收。4掌握核酸变性、复性及杂交的有关知识及应用。第十五章1掌握核酸的分离、提纯、定量测定、超速离心和凝胶电泳等基本方法。2熟悉核苷酸序列测定的原理。3熟悉DNA 聚合酶链反应的原理及应用。4熟悉DNA 化学合成的原理及应用。第三十章1熟悉蛋白质的降解途径；2掌握氨基酸脱氨基和脱羧基作用的途径；3掌握尿素的合成途径；4熟悉氨基酸碳骨架的氧化途径；5熟悉由氨基酸衍生的其他重要物质的合成；6熟悉重要的氨基酸代谢缺陷症。第三十一章1熟悉生物固氮的基本过程；2熟悉氨基酸生物合成的基本过程；3熟悉氨基酸生物合成的调节；4熟悉氨基酸转化为其他重要代

5、谢物的过程。第三十三章1掌握细胞代谢调节网络的特点（重点）；2掌握酶活性调节的主要途径（重点）；3熟悉细胞结构对代谢途径的分隔控制；4熟悉细胞信号传递系统（难点、重点）。第三十四章1掌握原核生物DAN 复制的有关酶和复制过程（重点）；2掌握真核生物DAN 复制的特点（重点）；3掌握DNA 损伤修复的机制（重点）；4熟悉DNA 突变的产生机制。第三十七章1明确DNA 是遗传信息的携带分子，及RNA 在传递和加工遗传信息中的作用；2熟悉遗传密码的破译；3掌握遗传密码的基本特性。第三十八章1掌握mRNA、tRNA 和核糖体在蛋白质合成中的作用（分子基础）；2熟悉蛋白质合成的步骤；3熟悉蛋白质的运输及

6、翻译后修饰。第三十九章1掌握DNA 克隆的基本原理；2熟悉基因的分离、合成和测序的基本方法；3熟悉克隆基因表达的主要方式；4熟悉蛋白质工程的基本原理；5熟悉基因工程的应用现状和发展前景。章节作业第一章177 页第5 题；277 页第6 题；377 页第7 题；477 页第11 题；577 页第12 题；677 页第14 题；7简要总结糖蛋白中寡糖链的生物学作用；878 页第20 题。1第121 页第3 题；2第121 页第4 题；3第121 页第5 题；4第121 页第6 题；5第121 页第8 题；6第121 页第10 题；7第121 页第11 题；8第121 页第13 题（答案：40%载脂

7、蛋白，60%脂质）；9第121 页第14 题。1计算赖氨酸的-NH3+ 20%被解离时的溶液PH。2计算谷氨酸的-COOH 三分之二被解离时溶液PH。3根据表3-3 中氨基酸的pKa 值，计算下列氨基酸的PI 值：丙氨酸，半胱氨酸，谷氨酸和精氨酸。4向1L 1 mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3mol HCL，问所得溶液的PH 是多少？如果加入0.3mol NaOH 以代替HCL 时，PH 将是多少？5将丙氨酸溶液（400ml）调节到PH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛。当所得溶液用碱反滴定至PH8.0 时，消耗0.2mol/L NaOH 溶液250 ml。问起始溶液中丙氨酸的

8、含量为多少克？6计算0.25 mol/L 的组氨酸溶液在pH 6.4 时各种离子形式的浓度（mol/L）。7说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pKa=6.0）和1 mol/L KOH配制1L pH6.5 的0.2mol/L 组氨酸盐缓冲液的方法。8指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的PH 为4.5）：（1）Ile，Lys；（2）Phe，Ser；（3）Ala，Val，Leu；（4）Pro，Val；（5）Glu，Asp；（6）Tyr，Ala，Ser，His。9将含有天冬氨酸（PI=2.98），甘氨酸（PI=5.9

9、7），苏氨酸（pI=6.53），亮氨酸（PI=5.98）和赖氨酸（PI=9.74）的pH 3.0 柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowex-50 强阳离子交换树脂中，随后用该缓冲液洗脱此柱，并分部收集洗出液，这5 种氨基酸将按什么次序洗脱下来？1如果一个相对分子质量为12000 的蛋白质，含10 种氨基酸，并假设每种氨基酸在该蛋白质分子中的数目相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？2有一个A 肽：经酸解分析得知由Lys，His，Asp，Glu2，Ala 以及Val，Tyr 和两个NH3 分子组成。当A 肽与FDNB 试剂反应后，得DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离Val。如

10、果我们在实验中将A 肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（Lys，Asp，Glu，Ala，Tyr）在PH6.4 时，净电荷为零，另一种（His，Glu 以及Val）可给出DNP-His，在PH6.4 时，带正电荷。此外，A 肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（Asp，Ala，Tyr）在PH6.4 时呈中性，另一种（Lys，His，Glu2 以及Val）在PH6.4时，带正电荷。问A 肽的氨基酸序列如何？3某多肽的氨基酸序列如下：Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Me

11、t-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys。（1）如用胰蛋白酶处理，此多肽将产生几个肽？并解释原因（假设没有二硫键存在）；（2）在PH7.5 时，此多肽的净电荷是多少单位？说明理由（假设pKa 值：-COOH4.0；-NH3+6.0；Glu 和Asp 侧链基4.0；Lys 和Arg 侧链基11.0；His 侧链基7.5；Cys 侧链基9.0；Tyr 侧链基11.0）；（3）如何判断此多肽是否含有二硫键？假如有二硫键存在，请设计实验确定5，17 和23 位上的Cys哪两个参与形成？4今有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys，Pro，Arg，Phe，Ala，Ty

12、r 和Ser。此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB 反应不产生-DNP-氨基酸。经糜蛋白酶作用后；此肽断裂成两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala，Tyr，Ser 和Pro，Phe，Lys，Arg。这两个肽段分别与FDNB 反应，可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽与胰蛋白酶反应，同样能生成两个肽段，他们的氨基酸组成分别是Arg，Pro 和Phe，Tyr，Lys，Ser，Ala。试问此七肽的一级结构是怎样的？5一个四肽，经胰蛋白酶水解得两个片段，一个片段在280nm 附近有强的光吸收，并且Pauly 反应和坂口反应（检测胍基）呈阳性。另一片段用溴化氰处理释放出一个与茚三酮反应呈黄色的氨基酸

13、。写出此四肽的氨基酸序列。6叙述用Merrifield 固相化学方法合成二肽Lys-Ala。如果你打算向Lys-Ala 加入一个亮氨酸残基使成三肽，可能会掉进什么样的“陷坑”？1（1）计算一个含有78 个氨基酸的螺旋的轴长。（2）此多肽的螺旋完全伸展时有多长？2某一蛋白质的多肽链除一些区段为螺旋构象外，其他区段均为折叠片构象。该蛋白质相对分子质量为240000，多肽链外形的长度为5.0610-5cm。试计算，螺旋占该多肽链的百分数。螺旋的稳定性不仅取决于肽链间的氢键形成，而且还取决于肽链的氨基酸侧链性质。试预测在室温下的溶液中下列多聚赖氨酸哪些种将形成螺旋，哪些种形成其他的有规则的结构，哪些种不能形成有规则的结构？并说明理由。（1）多聚亮氨酸，PH=7.0；（2）多聚异亮氨酸，pH=7.0；（3）多聚精氨酸，pH=7.0；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=1.5；（6）多聚苏氨酸，pH=7.0；（7）多聚脯氨酸，pH=7.0。3两个