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1、都必需在细胞中寻找”。3、如何理解生物大分子构件方向性的生物学意义？生物大分子和它们的构件具有方向性，这方面的例子很多，譬如，蛋白质的N端和C端，其构件氨基酸分子的L型优势；核酸的3-5磷酸二酯键，其核糖分子的D型优势，等等。这种方向性使很多生物分子除了参与代谢转变外，还是信息分子，即也参与代谢调节；另一方面，这种方向性也是使生物大分子具有结构互补性（以便相互识别）的潜在要求。第二章蛋白质一、课后习题1.用对与不对回答下列问题。如果不对，请说明原因。（1）构成蛋白质的所有氨基酸都是L型的。（2）当谷氨酸在pH4.5的醋酸盐缓冲液中进行电泳时，它将向正极移动。（3）如果用末端测定法测不出某肽的末

2、端，则此肽必定是个环肽。（4）-螺旋就是右手螺旋。（5）-折叠仅仅出现在纤维状蛋白质分子中。2.已知Lys的-氨基的pKa为10.5，问pH9.5时，Lys溶液中将有多少分数这种基团给出质子（即-NH3+和-NH2各占多少）？3.在强酸性阳离子交换柱上Asp、His、Gly和Leu等几种氨基酸的洗脱顺序如何？为什么？4.Gly、His、Glu和Lys分别在pH1.9、6.0和7.6三种缓冲液中的电泳行为如何？电泳完毕后它们的排序如何？5.1.068g的某种结晶-氨基酸，其pK1和pK2值分别为2.4和9.7，溶解于100ml的0.1mol/LNaOH溶液中时，其pH为10.4。计算该氨基酸的相

3、对分子量，并提出可能的分子式。6.求0.1mol/L谷氨酸溶液在等电点时三种主要离子的浓度各为多少?7.向1L1mol/L的处于等电点的氨基酸溶液中加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0.3molNaOH以代替HCl时，pH又将如何？8.现有一个六肽，根据下列条件，作出此六肽的氨基酸排列顺序。DNFB反应，得到DNP-Val;肼解后，再用DNFB反应，得到DNP-Phe;胰蛋白酶水解此六肽，得到三个片段，分别含有1个、2个和3个氨基酸，后两个片段呈坂口反应阳性。溴化氢与此六肽反应，水解得到两个三肽，这两个三肽片断经DNFB反应分别得到DNP-Val和DNP-Ala。9.有一

4、九肽，经酸水解测定知由4个氨基酸组成。用胰蛋白酶水解成为两个片段，其中一个片断在280nm有强的光吸收,并且对Pauly反应、坂口反应都呈阳性；另一个片段用CNBr处理后释放一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。试写出这个肽的氨基酸排列顺序及其化学结构式。10.一种纯的含钼蛋白质，用1cm的比色杯测定其消光系数0.1% 280。该蛋白质每毫升浓溶液含有10.56ugMo。1：50稀释该浓溶液后A280为0.375，计算该蛋白质的最小相对分子量（Mo的相对原子质量为95.94）。11.1.0mg某蛋白质样品进行氨基酸分析后得到58.1ug的亮氨酸和36.2ug的色氨酸计算该蛋白质的最小相对分子质量。12

5、.某一蛋白质分子具有-螺旋及-折叠两种构象，分子总长度为5.510-5cm，该蛋白质相对分子质量为250000。试计算该蛋白质分子中-螺旋及-折叠两种构象各占多少？（氨基酸残基平均相对分子质量以100计算）。解析：1.（1）正确。（2）正确。（3）不正确，如N-末端测定中，有亚氨基酸，不宜用此法。（4）错误，-螺旋有右手和左手螺旋两种。（5）错误，不一定。2.1/11，10/11。3.洗脱顺序：Asp，Gly，Leu，His。在强酸性阳离子交换柱中，酸性氨基酸最先洗脱下来，中性氨基酸次之，最后为碱性氨基酸，分子量小的优先于分子量大的氨基酸。4.在pH1.9、6.0三种缓冲液中的电泳，其顺序均为

6、：+Glu,Gly,His,Lys-。pH1.9时，四种氨基酸均带正电，电泳时向阴极移动；6.0时电泳，Gly基本不动，His,Lys带正电，向阴极移动，Glu带负电，向阳极移动；7.6时，His基本不动，Glu,Gly带负电，向阳极移动，Lys带正电，向阴极移动；同时考虑分子的大小因素。5.相对分子量为89g/mol,可能为丙氨酸（Ala）。6.计算过程略，三种离子的浓度分别为：Ao=0.084M.,+=A-=7.8410-3M。7.加入0.3molHCl后pH变为2.71;用0.3molNaOH变为9.23。8.六肽的氨基酸顺序为：（N）Val-Arg-Met-Ala-Arg-Phe。9.

7、氨基酸排列顺序为：（N）Pro-Met-Arg-Tyr。10.根据A=KCL,已知相关数据代入得蛋白浓度C=1.25mg/mL,再利用蛋白质的最低相对分子质量=Mo的分子量100/钼在该蛋白中的百分含量，计算得约11.3kD。11.蛋白中Leu%=5.81%，Trp=3.62%；蛋白质中的Leu残基%=5.01%，Trp残基%=3.39%；蛋白质最低分子量M=某氨基酸的分子量/该氨基酸在蛋白中残基百分比，由此得MLeu6024,MTrp2618；nLeu:nTrp=5:2,求其最小公倍数，蛋白分子量约为12000。12.根据-螺旋和-折叠中相邻的两个氨基酸残基的距离分别为0.15nm和0.35

8、nm，设-螺旋和-折叠各占x，y（残基数目），x+y=25000/100，1.5x+3.5y=5.510-5108Ao,再解方程。二、补充习题（一）名词解释两性离子构象别构效应超二级结构结构域蛋白质的三级结构.盐溶与盐析（saltinginandsaltingout）。（二）分析和计算题1.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？2.分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。3.在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？A表示向阳极，B表示向阴极，C表示不移动。人血清蛋白：pH5.5，pH3.5；血红蛋白：pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋白：pH5.0，p

9、H8.0，pH11.5；已知：人血清蛋白的pI=4.64血红蛋白的pI=7.07胸腺组蛋白的pI=10.8。4试述蛋白质二级结构的三种基本类型。5.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？某一蛋白质溶于的水后，其水溶液的为，问该蛋白质的是大于6，等于，还是小于，为什么？该蛋白质在的缓冲溶液中电泳，样品点到哪个电极，为什么？参考答案1氨基酸、蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性pH的水溶液中，羧基等酸性基团脱去质子带负电荷，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称兼性离子或两性离子，亦称偶极离子（dipolarion）2.构象是指具有相同结构式和相同构

10、型的分子在空间里可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在生理条件下，只有一种或很少几种在能量上是有利的。3.多亚基蛋白质一般具有多个配体结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其它部位所产生的影响（如改变亲和力或催化能力）称为别构效应。别构效应可分为同促效应和异促效应。蛋白质的三级结构常可区分成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。5.蛋白质的三级结构指肽链在二级结构，超二级结构，结构域（对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言）基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构

11、单位是由经二硫键连接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的1个三级结构单位。6.低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而溶解度增高。当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水。盐析法沉淀出来的蛋白质一般不变性，且不同的蛋白质可以用不同浓度的盐沉淀出来，称作分段盐析。盐析法是对蛋白质进行粗分离的常用方法。1.当一种

12、氨基酸的净电荷用q=pI-pH表达时，若q为正值，则该氨基酸带正电荷；若q为负值，则该氨基酸带负电荷。q值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类是一致的。如果采用q=pH-pI来表达，则会出现相反的结果，即q为负值时，氨基酸带正电荷；为正值时，氨基酸带负电荷。因此，用pI-pH更好。2.每个氨基酸可解离基团的pKa在生化书中可以查到（也可根据酸碱滴定曲线确定），氨基酸的净电荷为零时溶液的pH（即等电点，pI）在滴定曲线上位于两个相应基团pKa之间的中点，在这两个pKa点上，它们的净电荷分别是+0.5和-0.5。因此：（1）根据谷氨酸的解离曲线，其pI应该是它的-羧基和侧链羧基pK。值之和的算术平均值，即pI=（2.1+4.07）/2=3.08；（2）精氨酸pI应该是它的-氨基和侧链胍基的pK。和之的算术平均值，即pI=（8.99+12.48）/2=10.7；（3）丙氨酸pI应该是它的-氨基和-羧基pKa值之和的算术平均值，即pI=（2.35+9.87）/2=6.11。3.人血清蛋白的pI=4.64，在pH5.5的电场中带负电荷，向阳极移动