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1、在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。9.酶的活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。12.同工

2、酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO2和H2O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。简称ETC。15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。16.氧化磷

3、酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用21. 脂肪酸的-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的

4、-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作-氧化。22. 限制性内切酶：是一类具有极高专一性，在识别位点内或附近，识别并切割外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。23. 翻译：是指在核蛋白体上，以mRNA为模板，20种基本氨基酸为原料，按照密码子的要求，合成蛋白质的过程。24. 操纵子：指染色体上控制蛋白质合成的功能单位，它由启动子、操纵基因和功能上彼此相关的若干个结构基因所组成，是基因表达的协调单位。25. 启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位26. PO比值：指每消耗 1mol氧原子时ADP磷酸化成ATP所消耗的无机磷的摩尔数。 NADH呼吸链

5、的 PO比值为3 。FADH2呼吸链的PO 比值为2 。27.必需氨基酸：人类及哺乳动物自身不能合成，必须通过食物摄取得到的组成蛋白质的Aa.28.转录：以DNA为模板在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程，称为转录。29.复制：以原DNA分子为模板，合成相同DNA分子的过程。30.密码子：mRNA中碱基顺序与蛋白质中氨基酸顺序的对应关系是通过密码实现的，mRNA中每三个相邻的碱基决定一个氨基酸，这三个相邻的碱基称为一个密码子。二符号题TCA三羧酸循环Asn天冬酰胺 Val缬氨酸Leu亮氨酸 Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸 Trp色氨酸 Met甲硫氨酸 Pro脯氨酸 Gly甘氨酸 Ser丝氨酸Th

6、r苏氨酸 Cys半胱氨酸Tyr酪氨酸 Gln谷氨酰胺Ala丙氨酸 His组氨酸Lys赖氨酸 碱性 Arg精氨酸Asp天冬氨酸 酸性Glu谷氨酸14.某一蛋白质的多肽链在一些区段为-螺旋构象,在另一些区段为-构象.该蛋白质的相对分子质量为220KDa,多肽链外形的长度为 5.0610-5cm.试计算-螺旋体占分子的百分之多少?答：氨基酸残基的平均分子量为110Da,此蛋白质的分子量为220000Da，所以该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：220000/120=2000（个）设其中有n个氨基酸处于-螺旋构象,则：0.15n+0.35（2000 - n）=5.0610-5107nm 计算后：n=970

7、；即有970个氨基酸处于-螺旋构象, 所以-螺旋氨基酸占总数的百分数为:970/2000100%=48.5%；-螺旋的长度为970*0.15=145.5nm，所以-螺旋构象占蛋白质分子长度的百分比为：145.5/506=28.75%三填空OR选择1.芳香族氨基酸有 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 三种。这三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在 280nm处，所以 280nm的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。2. 组成蛋白质的元素有 碳 、氢 、氧、氮 和 硫 。3. 蛋白质分子的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 4个组织层次，但在二级结构和三级结构之间还

8、可以划分出两个层次：超二级结构、结构域。已知蛋白质超二级结构的基本组成方式有： 、 、 。4.蛋白质的二级结构的维系键是氢键；它的类型包括-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲。5.-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与 中心轴平行，氢键是由每个氨基酸的 N-H的H 与前面隔三个氨基酸的 C=O的O形成，它允许所有的肽平面上的 H与O 都能参与氢键的形成。-螺旋属于蛋白质的 二 级结构，稳定其结构的主要作用力是 氢键 。-螺旋多为 右 手螺旋；每圈含 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54nm ；每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并旋转100。6. 在-折叠中，若干肽段的-折叠结构通

9、过氢键连接形成 顺向平行（或反向平行） 排列；R基团分布于片层的上下。11. 多肽链是由许多氨基酸以 肽 键连接而成的链状化合物，多肽链中每一个氨基酸单元为氨基酸残基，多肽链有两端，即N端和C端。氨基酸多肽链的书写和阅读方向是从氨基末端（N-末端）至羧基末端（C-末端）。12. 蛋白质的平均含氮量为16% 左右，这是 凯氏定氮法 测定蛋白质含量的依据。每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量6.25。13. 氨基酸的呈色反应：氨基酸 + 茚三酮蓝紫色化合物（脯氨酸呈黄色）14. 当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以 两性 离子形成存在；当pHpI时，氨基酸带负 电荷。氨基酸具有两性解离特性，因

10、此它既可被 酸 滴定，又可被 碱 滴定，丙氨酸的PKa-cooH =2.34 , PKa- +NH3 = 9.69,其pI= 6.02 ，在pH=7时，在电场中向正 极方向移动。（pI:等电点） 16.沉淀蛋白质的常用方法有：盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀、加热变性等。盐析法沉淀蛋白质的原理是：中和电荷，破坏水膜，盐析法是可逆的。可逆沉淀包括：等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法。17.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 双电层 及 水化膜。18.蛋白质的三级结构主要靠非共价键（各种次级键）如，氢键、离子键、疏水键和范德华力等来维持。19.GSH表示 还原型谷胱甘肽

11、，它由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸 通过 肽 键连接而成，活性基团是巯基（SH）。20.蛋白质根据分子形状不同可分为 球状 和 纤维状两种。22. 核苷酸 是组成核酸的基本单位，它是由 戊糖、含氮碱基和 磷酸三部分构成，无论是DNA还是RNA都是有许许多多的核苷酸 通过3,5-磷酸二酯键连接而成的。23. 核酸根据其化学组成的不同可分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类，在真核生物中，DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中24. 核苷中，嘌呤碱基与核糖是通过 9 位N 原子和 1位C 原子相连，嘧啶碱基与核糖是通过 1 位 N 原子和 1 位C 原子相连。25. 核酸是两

12、性电解质，因为分子中含 含氮碱基 和 磷酸 基团。26. 体内核酸分子中存在的嘌呤主要有： 腺嘌呤 和 鸟嘌呤 ；嘧啶碱主要有：胞嘧啶、尿嘧啶 和 胸腺嘧啶，某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为 稀有碱基。27. 真核细胞核内的DNA呈 线形，原核细胞及真核细胞的线粒体内DNA呈 环形。28. B-DNA为右手螺旋DNA，而Z-DNA为 左手螺旋DNA。29. 维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是 碱基堆积力 ，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用，如，氢键 和 酯键 也起一定作用。30. 因为核酸分子中含有 嘌呤碱 和 嘧啶碱，而这两类物质又均有 共轭双键结构，故使核酸对 260 nm

13、波长的紫外线有吸收作用。31. 核酸变性表现：黏度急剧下降；沉降速度增加，浮力密度升高，生物活性丧失。增色效应（DNA变性后对260 nm紫外光吸收能力增加的现象）； 核酸复性表现：对260 nm紫外光吸收能力下降，故又称复性为减色效应。32. tRNA二级结构中，5端磷酸化多为 PG或 PC ，3端碱基顺序是 CCA-OH ,叫做 氨基酸接受末端，常用作活化氨基酸的接受部位，还有三个环状部位，分别称 二氢尿嘧啶环、反密码环 和 TC环，另外用于tRNA分类标志的部位叫 额外环。33. tRNA的二级结构呈 三叶草形，三级结构像个倒写的 L 字母。34. 酶具有高效性、专一性、易失活、活性可以

14、调节、反应条件比较温和等催化特点。35. 影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、温度、pH值 、酶浓度、激活剂和抑制剂。36. 全酶由 酶蛋白 和 辅酶或辅基组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅酶或辅基起传递电子、原子或化学基团的作用。37. 根据国际系统分类法，酶按所催化的化学反应的性质可分为六类，氧化还原酶、转移酶、 水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。谷丙转氨酶属于 转移酶 类。38. 根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。39. pH值影响酶活力的原因可能有以下几个方面：影响底物分子的解离状态，影响酶分子的解离状态，影响中间复合物的解离状态。40. 温度对酶活力影响有以下两个方面：一方面 温度升高，可使反应速度加快，另一方面 温度太高，会使酶蛋白变性而失活。41. 根据酶蛋白分子的组成可将酶分为 单纯酶 和 全酶两大类。42. 根据酶蛋白的特点和分子大小，又把酶分成三类，分别是 单体酶、寡聚