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1、细胞绪论1. 水在细胞中是一种优良的热缓冲体系，这意味着什么？什么原因使水有此功能？（答案）答：使一克水的温度上升一摄氏度所需要的能量是1卡。这与其它液体相比是很高的。水吸收的大部分能量被用来破坏分子间氢键，这些氢键是由于水分子的极性和不对称性造成的。因为吸收的能量要被用于断裂弱键，水的温度不象其它液体那样容易升高。在此种意义上，环境温度的变化可以在细胞中被缓冲。 2. 真核生物膜结构体系的形成有什么意义?（答案） 答: 细胞内部区域化，保证了反应物的浓度，增加了表面积，使一些有害的酶得以保护，提供了特殊的运输通道等。 3. 组成蛋白质的基本构件只是20种氨基酸。为什么蛋白质却具有如此广泛的功

2、能? （答案） 答：根本原因是蛋白质具有几乎无限的形态结构，因此蛋白质仅仅是一类分子的总称。换句话说，蛋白质之所以有如此广泛的作用，是因为蛋白质具有各种不同的结构，特别是在蛋白质高级结构中具有不同的结构域，而这种不同的空间构型使得蛋白质能够有选择地同其它分子进行相互作用，这就是蛋白质结构决定功能的特异性。正是由于蛋白质具有如此广泛不同特异性才维持了生命的高度有序性和复杂性。细胞生物学基本知识概要1. 细胞运输、胞内运输有什么不同?（答案） 答: 细胞运输(cellular transport) 主要是细胞与环境间的物质交换,包括细胞对营养物质的吸收、原材料的摄取和代谢废物的排除及产物的分泌。如

3、细胞从血液中吸收葡萄糖以及细胞质膜上的离子泵将Na+泵出、将K+泵入细胞都属于这种运输范畴。胞内运输(intracellular transport) 是真核生物细胞内膜结合细胞器与细胞内环境进行的物质交换。包括细胞核、线粒体、叶绿体、溶酶体、过氧化物酶体、高尔基体和内质网等与细胞内的物质交换。 2. 扩散和渗透有什么不同?（答案） 答: 扩散(diffusion)是指物质沿着浓度梯度从半透性膜浓度高的一侧向低浓度一侧移动的过程，通常把这种过程称为简单扩散。这种移动方式是单个分子的随机运动，无论开始的浓度有多高，扩散的结果是两边的浓度达到平衡。虽然这种移动不需要消耗能量，主要是依靠扩散物质自身

4、的力量，但从热力学考虑，它利用的是自由能。如果改变膜两侧的条件，如加热或加压，就有可能改变物质的流动方向，其原因就是改变了自由能。所以，严格地说，扩散是物质从自由能高的一侧向自由能低的一侧流动。渗透(osmosis)是指水分子以及溶剂通过半透性膜的扩散。水的扩散同样是从自由能高的地方向自由能低的地方移动，如果考虑到溶质的话，水是从溶质浓度低的地方向溶质浓度高的地方流动。 3. 什么是V型和F型运输泵?（答案） 答: V型泵(V-type pump),或称V型ATPase,主要位于小泡的膜上( V代表vacuole或vesicle), 如溶酶体膜中的H+泵, 运输时需要ATP供能, 但不需要磷酸

5、化。F型泵(F-type pump),或称F型ATPase。这种泵主要存在于细菌质膜、线粒体膜和叶绿体的膜中, 它们在能量转换中起重要作用, 是氧化磷酸化或光合磷酸化偶联因子(F即fector的缩写)。F型泵工作时不会消耗ATP, 而是将ADP转化成ATP, 但是它们在一定的条件下也会具有ATPase的活性。 4. 如何理解细胞膜作为界膜对细胞生命活动所起的作用?（答案） 答: 界膜的涵义包括两个方面:细胞界膜和内膜结构的界膜, 作为界膜的膜结构对于细胞生命的进化具有重要意义,这种界膜不仅使生命进化到细胞的生命形式,也保证了细胞生命的正常进行,它使遗传物质和其他参与生命活动的生物大分子相对集中

6、在一个安全的微环境中,有利于细胞的物质和能量代谢。细胞内空间的区室化,不仅扩大了表面积,还使细胞的生命活动更加高效和有序。 5. 如何理解“被动运输是减少细胞与周围环境的差别,而主动运输则是努力创造差别,维持生命的活力”?（答案） 答: 主要是从创造差异对细胞生命活动的意义方面来理解这一说法。主动运输涉及物质输入和输出细胞和细胞器,并且能够逆浓度梯度或电化学梯度。这种运输对于维持细胞和细胞器的正常功能来说起三个重要作用: 保证了细胞或细胞器从周围环境中或表面摄取必需的营养物质,即使这些营养物质在周围环境中或表面的浓度很低; 能够将细胞内的各种物质,如分泌物、代谢废物以及一些离子排到细胞外,即使

7、这些物质在细胞外的浓度比细胞内的浓度高得多; 能够维持一些无机离子在细胞内恒定和最适的浓度,特别是K+、Ca2+和H+的浓度。概括地说，主动运输主要是维持细胞内环境的稳定,以及在各种不同生理条件下细胞内环境的快速调整, 这对细胞的生命活动来说是非常重要的。细胞膜与细胞表面1. 纤粘连蛋白(fibronectin)和整联蛋白(integrin)（答案） 答：纤粘连蛋白与整联蛋白这两种蛋白均参与细胞粘着，但一种是ECM的细胞外基质蛋白（纤粘连蛋白），另一种是整合膜蛋白（整联蛋白）。纤粘连蛋白与ECM中的其它成分和细胞表面的蛋白有结合位点。整联蛋白是跨膜杂合二聚体，与纤粘连蛋白、其它含RGD序列的蛋

8、白和其它ECM蛋白有结合位点。在一些细胞中，纤粘连蛋白可作为整联蛋白特异的配体，整合素也可作为纤粘连蛋白的受体。 2. 紧密连接(tight junctions)和间隙连接(gap junctions)（答案） 答：紧密连接与间隙连接这两种细胞到细胞的连接在结构和功能上都不同。紧密连接形成“带”，环绕着细胞外围，限制了组织中细胞之间溶质的渗漏。紧密连接通常位于上皮顶端两相邻细胞间,紧密连接处的细胞质膜几乎融合并紧紧结合在一起,在融合部位,两细胞间基本没有空隙,所以紧密连接部分完全封闭了连接处的液体流通。间隙连接连接相邻的细胞，允许细胞之间小分子量物质的扩散。间隙连接在必须同步合作的组织中最为普

9、遍，如心肌细胞和平滑肌细胞。 3. 初级细胞壁(primary cell walls)和次级细胞壁(secondary cell walls)（答案） 答：初级细胞壁与次级细胞壁这两种细胞壁表明了细胞的不同成熟阶段。初级细胞壁包围着正在生长的植物细胞，且为容纳进一步生长可以有一定程度的伸张。次级细胞壁发生于更为成熟的植物细胞，也更坚硬。它们较初级细胞壁含有更多的纤维素。次级细胞壁是更强的支撑结构。 4. 细胞有几种类型的粘着?它们之间有何不同?（答案）答: 有两种类型,四种不同的粘着方式。两种类型就是同嗜性细胞粘着和异嗜性细胞粘着, 每一种类型中又有两种不同的粘着方式。同嗜性细胞粘着是指参与粘

10、着的两细胞都是用相同的细胞粘着分子, 其中两种不同的方式是分别由钙粘着蛋白和免疫球蛋白介导的细胞粘着。异嗜性细胞粘着是指参与粘着的两细胞是用不同的细胞粘着分子介导, 两种不同的方式是免疫球蛋白超家族-整联蛋白介导的粘着、粘蛋白-选择素介导的细胞粘着。 5. 紧密连接除了连接细胞外还有什么作用?意义何在?（答案）答: 紧密连接除了连接细胞之外，还有两个作用：防止物质双向渗漏，并限制了膜蛋白在脂分子层的流动，维持细胞的极性。紧密连接能够阻止细胞外液中的物质从细胞层的一侧流向另一侧，紧密连接的这种限制对于膀胱一类器官特别重要。在膀胱中必须严格防止尿液回流到组织，另外肠道中的物质进入体液也必须仔细调节

11、控制。这些分子从细胞层的一侧移向另一侧的惟一途径就是通过运输蛋白来精确控制。紧密连接除了具有渗透障碍作用之外，还影响表皮细胞质膜的极性。例如，肠道表皮细胞含有不同运输蛋白位于肠道表面的细胞质膜，而位于基底面的细胞质膜含较少运输蛋白。由于脂层是流动的，只有靠紧密连接阻止膜蛋白从一侧向另一侧的扩散，从而维持着细胞的极性。 6. 粘着带与粘着斑连接有什么不同?（答案）答: 主要差别是:粘着带是细胞与细胞间的粘着连接,而粘着斑是细胞与细胞外基质相连。除了这一根本区别之外,还有其他一些不同: 参与粘着带连接的膜整合蛋白是钙粘着蛋白,而参与粘着斑连接的是整联蛋白,即细胞外基质受体蛋白;粘着带连接实际上是两

12、个相邻细胞膜上的钙粘着蛋白与钙粘着蛋白的连接,而粘着斑连接是整联蛋白与细胞外基质中的粘连蛋白的连接,因整联蛋白是纤粘连蛋白的受体，所以粘着斑连接是通过受体与配体的结合;粘着斑连接中, 细胞质斑含有踝蛋白(talin)，这种蛋白在其它的细胞质斑中是不存在的。 7. 间隙连接的作用如何受细胞质中Ca2+和H+浓度的调节?（答案） 答: 间隙连接在低Ca2+浓度时开放,此时的细胞质处于静息状态；当Ca2+浓度升高时,间隙连接的通道逐步缩小,当Ca2+浓度达到10-5M时间,通道完全关闭。提高H+浓度,也就是将细胞质中pH值从7.0降低到6.8或更低,间隙连接的通道也会关闭。间隙连接除了受Ca2+和H

13、+调节外,还受其他的因素调节物质的跨膜运输与信号传递1. 异源三聚体G蛋白和单体G蛋白（答案）答：都做为信号转导分子起作用，从细胞膜表面与配体结合的受体那里获得信息，传递给细胞内的效应分子。它们的活化状态都与GTP结合，都有GTP酶活性。通过水解，GDP结合的G蛋白都处于失活状态。异三聚体G蛋白通过解离亚基行使功能，亚基与效应物发生作用。单体G蛋白如ras，通过激活效应物起作用，配体与受体酪氨酸激酶结合导致自身磷酸化，SH2蛋白被还原，通过Sos介导，G蛋白释放GDP并结合GTP。 2. 磷酸脂酶C和蛋白激酶C（答案）答：两种酶都在信号转导途径中起作用，但它们的底物与作用方式有很大差别。磷脂酶

14、C被异三聚体G蛋白的亚基激活，接着，从膜内的磷脂酰肌醇移去肌醇半磷酸产生IP3和DAG，IP3和DAG都是第二信使。蛋白激酶C被DAG或者钙离子激活后，将一个磷酸基团转运给靶蛋白的丝氨酸 / 苏氨酸残基。 3. 酪氨酸蛋白激酶和丝氨酸苏氨酸蛋白激酶（答案）答：两种激酶都是将磷酸基团转移给靶蛋白，但是转移给靶蛋白上的不同的氨基酸残基。酪氨酸蛋白激酶是使靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化,丝氨酸 / 苏氨酸特蛋白激酶是使丝氨酸和苏氨酸残基磷酸化。 4. 什么是G蛋白循环(G protein cycle)? 与哪些蛋白相关?（答案）答: G蛋白能够以两种不同的状态结合在细胞质膜上。一种是静息状态,即三体状态,

15、此时的亚基上结合的是GDP。另一种是活性状态,此时的亚基上结合的是GTP,并且亚基已与G亚基分开,而同某一特异蛋白结合在一起,引起信号转导。如果GTP被水解成GDP, 则G蛋白又恢复成三体的静息状态,因为此时在亚基上结合的是GDP而非GTP。G蛋白由非活性状态转变成活性状态,尔后又恢复到非活性状态的过程称为G蛋白循环。G蛋白的这种活性转变与三种蛋白相关联:GTPase激活蛋白(GTPase-activating protein,GAPs) 大多数G蛋白具有催化所结合的GTP水解的能力,但是这种能力在与GAPs相互作用时会大大提高,由于GAPs的作用加速了GTP的水解, 因而GAPs能够缩短G蛋

16、白介导应答的时间。鸟苷交换因子(guanine nucleotide-exchange factors,GEFs) 与失活G蛋白结合的GDP被GTP替换后,G蛋白就会转变成活性状态。GEFs是促进GDP从G蛋白上解离的蛋白因子,一旦GDP被释放,G蛋白很快就会与GTP结合,因为细胞中的GTP的浓度很高，所以GEFs能够激活G蛋白。鸟苷解离抑制蛋白(guanine nucleotide-dissociation inhibitors,GDIs) GDIs的作用是抑制结合的GDP从G蛋白释放出来, 所以GDIs可保持G蛋白处于非活性状态。 5. 胰高血糖素和肾上腺素是如何使靶细胞中的cAMP的浓度

17、升高的?（答案）答: 胰高血糖素和肾上腺素作为第一信使作用于靶细胞的膜受体, 通过G蛋白偶联系统激活腺苷酸环化酶,将ATP生成cAMP, 主要过程包括:G蛋白被受体激活 当配体与受体结合时,引起受体构型的改变,从而提高与G蛋白的结合亲和力,这也是细胞信号分子的惟一功能。结合有配体的受体在细胞质膜的内侧面与G蛋白结合,形成受体-G蛋白复合物。与受体结合的G蛋白亚基释放出GDP,并与GTP结合,这样就使G蛋白成为活性状态。G蛋白被受体激活 当配体与受体结合时,引起受体构型的改变,从而提高与G蛋白的结合亲和力,这也是细胞信号分子的惟一功能。结合有配体的受体在细胞质膜的内侧面与G蛋白结合,形成受体-G

18、蛋白复合物。与受体结合的G蛋白亚基释放出GDP,并与GTP结合,这样就使G蛋白成为活性状态。应答的终结当与G结合的GTP被水解成GDP时,信号转导就会终止。因此, GTP水解的速率在某种程度上决定着信号转导的强度和时间的长短。G亚基具有较弱的GTPase的活性,能够缓慢地水解GTP,进行自我失活.失活可通过与GAP的作用而加速。一旦GTP水解成GDP, G-GDP能够重新与G复合物恢复结合,形成非活性的三体复合物。 6. 细胞如何解除IP3的信号作用?（答案）答: 主要是改变IP3的结构, 通过两种方式:IP3被水解,即IP3在5-磷酸酶的作用下,水解为I(1,4)P2,并且进一步水解成肌醇。

19、5磷酸酶是一种膜结合的酶。在胞浆的肌醇磷酸脂3-激酶的作用下,IP3被ATP磷酸化生成肌醇-1,3,4,5-四磷酸(inositol-1,3,4,5-tetraphosphate, IP4),然后被水解成无活性的肌醇-1,3,4-三磷酸(inositol-1,3,4-trisphosphate),从而解除IP3的作用。 7. 请根据信号转导作用的机理说明磷酸酶在细胞信号解除中的作用（答案） 答: 磷酸酶在信号解除中具有重要作用。在许多信号转导途径中,蛋白激酶靠磷酸化作用将一些靶蛋白(酶)激活。蛋白质的磷酸化是一种可逆的化学修饰,所以通过蛋白激酶添加的蛋白质上的磷酸基团可通过蛋白磷酸酶的作用被除

20、去。实验表明,激酶与磷酸酶对底物的影响是相反的,当磷酸化激活底物时,可通过脱磷酸将底物失活,反之亦然。所以,磷酸酶在细胞内的作用与磷酸化酶一样重要。据估计,人的基因组编码1000种以上的磷酸酶(激酶大约2000种), 这说明磷酸酶在细胞中是非常重要的酶。如同蛋白激酶一样,某些磷酸酶是多功能的,并且能够脱去几种蛋白质中的磷酸基团。但有些磷酸酶的活性相当专一,只能将一种或两种底物中的磷酸基团脱去。象丝氨酸/苏氨酸和酪氨酸磷酸激酶一样,多数磷酸酶分为丝氨酸/苏氨酸磷酸酶和酪氨酸磷酸酶,它们只能从磷酸化的丝氨酸/苏氨酸残基或磷酸化的酪氨酸残基脱磷酸, 但不能同时从这两种类型的残基上脱磷酸。不过,有些磷

21、酸酶既能将磷酸化的丝氨酸/苏氨酸残基上的磷酸脱去,又能从磷酸化的酪氨酸残基脱去磷酸。细胞质基质与细胞内膜系统1. 比较型内含子与型内含子在结构与剪接上有什么不同（答案）答：I型内含子转录后可以形成9个由碱基配对形成的特定二级结构,分别命名为P1至P9,P1和P7是保守的。I型内含子具有自我剪接的功能,在剪接反应中,要有一种鸟嘌呤核苷(含有游离的3-OH)G-OH。G首先结合到内含子的5端,当线性的内含子成为环状时,其3端可以距离5端15个核苷酸以外,从而将原来的5端和15个碱基(或以上)的节段(包括G)切除出去。这种自我剪接,是由RNA的特定序列的核酸内切酶的活性所催化。II型内含子主要存在于

22、线粒体中的一类内含子，它的剪接位点类似于核编码结构基因的内含子,并同样遵从GT-AG规律。剪接机理同核内含子的剪接相似,也要形成一个套索的中间体,通过形成5-2键将要剪接的位点靠近到一起。但是,II型内含子的剪接又不完全与核内含子的剪接相同,它具有自我剪接的功能,不需要剪接体和snRNA的参与,也不需要ATP供能。从结构上看,II型内含子的6个结构域可形成发夹环, 结构域5与6之间只间隔3个碱基,结构域6参与转酯作用。 2. 上游启动子与内部启动子（答案）答：DNA上的启动子区是转录起始前RNA聚合酶识别的一段碱基序列。大多数基因的启动子区在编码区的上游，不过，对于由RNA聚合酶III转录的基

23、因，启动子通常在转录起始点的下游，例如5S核糖体RNA的基因，RNA聚合酶结合在转录起始位点的下游即DNA编码区内。 3. 反义RNA与核酶（答案）答：反义RNA是指与mRNA互补的RNA分子, 也包括与其他RNA互补的RNA分子。由于核糖体不能翻译双链的RNA，所以反义RNA与mRNA特异性的互补结合, 即抑制了该mRNA的翻译。通过反义RNA控制mRNA的翻译是原核生物基因表达调控的一种方式，最早是在E.coli 的产肠杆菌素的Col E1中发现的,许多实验证明在真核生物中也存在反义RNA。近几年来通过人工合成反义RNA的基因, 并将其导入细胞内转录成反义RNA, 即能抑制某特定基因的表达

24、,阻断该基因的功能, 有助于了解该基因对细胞生长和分化的作用。核酶一词用于描述具有催化活性的RNA, 即化学本质是核糖核酸(RNA), 却具有酶的催化功能。核酶的作用底物可以是不同的分子, 有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位。核酶的功能很多,有的能够切割RNA, 有的能够切割DNA, 有些还具有RNA 连接酶、磷酸酶等活性。与蛋白质酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。反义RNA中具有催化作用的就是核酶。 4. 根据3H标记的尿嘧啶和放线菌素D研究人的培养细胞前体rRNA的合成, 推测出前体rRNA的加工过程, 请问3H标记的尿嘧啶和放线菌素D各起什么作用?（答案）答:

25、3H标记的尿嘧啶是追踪RNA的, 而加入放线菌素D是为了阻断RNA的合成, 这样随着RNA加工的进程, rRNA分子越来越小, 便于判断。如果不阻断RNA合成, 新合成的45S rRNA就会干扰判断。在上述的研究中发现, 当人的细胞同3H标记的尿嘧啶共培养25分钟后，被标记rRNA 的沉降系数是45S，加入放线菌素D阻断RNA的合成后，标记的45S rRNA首先转变成32S的rRNA,随着培养时间的延长，逐渐出现被标记的28S、18S的rRNA。 5. 核酶是如何被发现及证实的? 这一发现有什么意义?（答案）答: 1981年，Thomas Cech和他的同事在研究四膜虫的26S rRNA前体加

26、工去除基因内含子时获得一个惊奇的发现内含子的切除反应发生在仅含有核苷酸和纯化的26S rRNA前体而不含有任何蛋白质催化剂的溶液中,可能的解释只能是:内含子切除是由26S rRNA前体自身催化的,而不是蛋白质。为了证明这一发现，他们将编码26S rRNA前体DNA克隆到细菌中并且在无细胞系统中转录成26S rRNA前体分子。结果发现这种人工制备的26S rRNA前体分子在没有任何蛋白质催化剂存在的情况下，切除了前体分子中的内含子。这种现象称为自我剪接(self-splicing),这是人类第一次发现RNA具有催化化学反应的活性，具有这种催化活性的RNA称为核酶。这一发现之后不久，在酵母和真菌的

27、线粒体mRNA和tRNA前体加工、叶绿体的tRNA 和rRNA前体加工、某些细菌病毒的mRNA前体加工中都发现了自我剪接现象。Thomas Cech 因发现了核酶而获得1989年诺贝尔化学奖。核酶的发现在生命科学中具有重要意义,在进化上使我们有理由推测早期遗传信息和遗传信息功能体现者是一体的,只是在进化的某一进程中蛋白质和核酸分别执行不同的功能。核酶的发现为临床的基因治疗提供了一种手段,具有重要的应用前景。 6. 多聚核糖体形成的意义何在?（答案）答: 同一条mRNA被多个核糖体同时翻译成蛋白质,大大提高了蛋白质合成的速率, 更重要的是减轻了细胞核的负荷, 减少了基因的拷贝数, 也减轻了细胞核

28、进行基因转录和加工的压力。 7. 真核细胞中核糖体的合成和装配过程如何?（答案） 答: 整个过程相当复杂, 首先要合成与核糖体装配有关的蛋白质，这些蛋白质包括核糖体结构蛋白和与前体rRNA加工有关的酶。它们都是在细胞质的游离核糖体上合成, 然后迅速集中到细胞核并在核仁区参与核糖体亚基的装配。而组成核糖体亚基的18S rRNA、5.8S rRNA和28S rRNA基因则是在核仁中边转录边参与核糖体亚基的装配, 5S rRNA却是在细胞核质中转录后运送到核仁中参与核糖体亚基的装配。装配过程中，45S RNA、5S RNA同蛋白质形成80S RNA颗粒，然后80S 颗粒被降解成大小两个颗粒，大颗粒为

29、55S,含有32S 和5S两种RNA，小颗粒含有20S的前体rRNA。然后，小颗粒中的20S RNA前体被快速降解成 18S 的rRNA，并运送到细胞质中，即是成熟的核糖体小亚基。55S大颗粒中的32S RNA被加工形成28S和 5.8S 两种rRNA并与5S rRNA装配成成熟的大亚基后，被运送到细胞质中，这个过程比较慢。如果这时有mRNA同小亚基结合的话，大亚基即可结合上去形成完整的核糖体，并进行蛋白质的合成。线粒体与叶绿体1. 比较引导序列与信号序列有什么不同?（答案）答: 无论是在游离核糖体合成的蛋白质还是在膜结合核糖体合成的蛋白质,它们的转运都是由信号引导的,这种信号一般存在于蛋白质

30、的N-端,这就是蛋白质的定位信号。由于游离核糖体合成的蛋白质与膜结合核糖体合成的蛋白质的运输信号不同导致运输机制的不同,为了便于区别它们,将游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号统称为导向信号(targeting signal),或导向序列(targeting sequence),由于这一段序列是氨基酸组成的肽,所以又称为转运肽(transit peptide),或导肽(leading peptide)。将膜结合核糖体上合成的蛋白质的N-端的序列称为信号序列(signal sequence),将组成该序列的肽称为信号肽（signal peptide)。在不需要特别区分时,可将它们统称为信号序列或

31、信号肽。虽然转运到细胞核中的蛋白质也是在游离核糖体上合成的,由于此类蛋白的运输机制特别,所以将这些蛋白中的定位引导序列称为核定位信号(nuclear localization signal, NLS)。 2. 线粒体内膜和线粒体外膜（答案）答：这两种膜均包围着线粒体，但它们在结构、功能和来源的每一个方面都不同。外膜对一般大相对分子质量的物质都是高度通透的（因为有孔蛋白）；内膜对大多数细胞的分子都不通透。外膜的脂类构成与细胞质膜相似，但内膜脂类的构成具有更多细菌质膜的特征，线粒体被相信是从细菌进化而来的。外膜与脂肪酸、色氨酸和肾上腺素（以及其它物质）的代谢有关，并且识别要运进线粒体的蛋白质。内膜

32、与电子传递和ATP合成有关。 3. 底物水平磷酸化和氧化磷酸化（答案）答：这两个术语都描述了由ADP+ Pi 合成ATP。在底物水平磷酸化中，磷酸基团与一供体以共价键相连，然后当磷酸基团被转移给ATP时此键断裂。在氧化磷酸化中，没有磷酸基的供体, ATP合酶利用ADP和游离的无机磷合成ATP，使用由质子梯度而来的能量。术语“氧化”是指建立质子梯度的能量来源，例如，在电子转移链中用有机物对氧的还原。 4. 化学梯度和电子梯度（chemical electrical gradient）（答案）答：化学梯度建立在区间两侧的浓度差上，以及扩散减小浓度差的趋势。电位梯度是由于区间两侧的电荷分布建立的，如同电荷互相排斥一样。质子在线粒体内膜两侧的分布是由于这两种梯度的作用。 5. 线粒体基质蛋白是如何定位的?（答案）答: 运输过程是: 前体蛋白在游离核