摘要细胞骨架的结构与功能.docx

1、摘要细胞骨架的结构与功能细胞骨架的结构与功能摘要：细胞骨架一般是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构，所组成的结构体系称为“细胞骨架系统”，是细胞的重要保守结构之一，主要包括微管，微丝和中间纤维；而广义的细胞骨架还包括核骨架、核纤层和细胞外基质，形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构(Alberts B et al.,2002)。细胞骨架除了维持细胞的特定形状及细胞内部结构的有序性等基本功能外,还在细胞的物质运输、能量与信息传递、基因表达、细胞的运动、细胞的分裂分化及凋亡中起重要作用。关键词：细胞骨架；微管；微丝；中间纤维；结构；功能20世纪60年代之前，电镜制样大多采用低温固定，而细胞骨

2、架会在低温下解聚，所以科研工作者们一直没有注意到它。直到1963年Slauterback首次用电镜在水螅刺细胞中第一次观察到微管以来,细胞骨架的重要作用被揭示,现在已知,细胞骨架的作用不仅在于维持细胞形态稳定,而且还参与了调节细胞的重要生命活动,如细胞的物质运输、能量与信息传递、基因表达、细胞的分裂分化以及凋亡等(Bershadsky ,A et al., 1988)。细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动，如：在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成；在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细

3、胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关；维持细胞的形态，为各种细胞器的定位和实施功能提供基础，确保细胞中各种生命活动在时间和空间上有序进行；同时，细胞骨架对离子通道也有调节作用。既然细胞骨架对生物体如此的必不可少，所以有必要从细胞骨架的基本成分微管、微丝和中间纤维的结构和功能来对细胞骨架的研究进展做一个概述。微管的结构与功能微管是一种具有极性的细胞骨架,可在所有哺乳类动物细胞中存在，它是由13 条原纤维构成的中空管状结构，直径2225纳米，除了红细胞外，所有微管均由约55kD结构相似的及微管蛋

4、白组成,且每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成 (Claire E. Walczak et al.,2010) 。两种亚基均可结合GTP，-微管蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是-微管蛋白的固有组成部分；而作为GTP酶，-微管蛋白可水解结合的GTP，结合的GDP可交换为GTP，称为可交换位。微管和微丝一样，具有生长速度较快解离速度较慢的(+)端和生长速度较慢解离速度较快的(-)端，另外它还是两种运载分子驱动蛋白和动力蛋白的行走轨道。微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支撑作用。微管对低温、高压和秋水仙素敏感。微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨，是细胞骨架的架构主干，并也

5、是某些胞器的主体。例如中心粒就是由9组3联微管组成的构造，而真核生物的纤毛与鞭毛也是由以微管为主体的9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成； 基体的微管组成为9+0，并且二联微管为三联微管所取代，结构类似于中心粒，组成的轴丝为主体。微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因，如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变状态，这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）。与秋水仙素结合的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白单体继续添加，进而破坏纺锤体的结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉酚，能促进微管的聚合，并使已形成的微管稳定，然

6、而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂，成为癌症治疗的新希望。人们至少发现两种明显区别的-微管蛋白及三种明显区别的-微管基因，它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待深入研究。微管球蛋白结合的GTP水解并不是微管组装所必需的步骤，但是结合GTP的微管蛋白二聚体能加合到微管纤维上，在快速生长的纤维两端微管球蛋白结合的GTP来不及水解，形成的“帽子”，使微管纤维较为稳定。一旦暴露出结合GDP的亚单位微管，则开始去组装。微管组织中心是微管进行组装的区域，着丝粒、

7、成膜体、中心体、基体均具有微管组织中心的功能。所有微管组织中心都具有微管球蛋白，这种球蛋白的含量很低，可聚合成环状复合体，像模板一样参与微管蛋白的核化，帮助和球蛋白聚合为微管纤维。除了-微管蛋白与-微管蛋白有编码相似的不同变异型，近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中gamma微管蛋白位于细胞内的微管组织中心，是用以提供及微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。而delta与epsilon则被认为与中心体的结构与形成有关。其他尚有eta, zeta, theta等等多种变异，不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里，可能跟这些生物独特的结构与生理习

8、性有关，进一步详情仍待研究。蛋白与微管密切相关，附着于微管多聚体上，参与微管的组装并增加微管的稳定性，这些蛋白叫做微管结合蛋白（MAPs），在微管结构中约占1015%。微管结合蛋白分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。突出部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜）结合。微管结合蛋白能促进微管聚集成束，增加微管稳定性或强度，促进微管组装。一类主要的微管结合蛋白家族叫作装配微管结合蛋白, 作用是将微管在胞质溶胶中进行交联。这些微管结合蛋白的结构中具有两个结构域, 一个是碱性的微管蛋白结合结构域, 另一个是酸性的外伸的结构域。其能使微管相互交联形成束状结构，也可以使微

9、管同其它细胞结构交联；通过与微管成核点的作用促进微管的聚合，在细胞内沿微管转运囊泡和颗粒，因为一些分子马达能够同微管结合转运细胞的物质；提高微管的稳定性，由于微管结合蛋白同微管壁的结合，自然就改变了微管组装和解聚的动力学。同时，微管结合蛋白同微管的结合能够控制微管的长度防止微管的解聚，所以微管结合蛋白扩展了微管蛋白的功能。 细胞中的微管就像混凝土中的钢筋一样，起支撑作用，在培养的细胞中，微管呈放射状排列在核外，（+）端指向质膜，形成平贴在培养皿上的形状。在神经细胞的轴突和树突中，微管束沿长轴排列，起支撑作用，在胚胎发育阶段为管帮助轴突生长，突入周围组织，在成熟的轴突中，微管是物质运输的路轨。微

10、管起细胞内物质运输的路轨作用，破坏微管会抑制细胞内的物质运输。与微管结合而起运输作用的马达蛋白有两大类：驱动蛋白，动力蛋白，两者均需ATP提供能量。驱动蛋白发现于1985年，是由两条轻链和两条重链构成的四聚体，外观具有两个球形的头（具有ATP酶活性）、一个螺旋状的杆和两个扇子状的尾。通过结合和水解ATP，导致颈部发生构象改变，使两个头部交替与微管结合，从而沿微管“行走”，将“尾部”结合的“货物”（运输泡或细胞器）转运到其它地方。据估计哺乳动物中类似于驱动蛋白的蛋白（KLP, kinesin-like protein or KRB, kinesin-related protein）超过50余种，

11、大多数KLP能向着微管（+）极运输小泡，也有些如Ncd蛋白（一种着丝点相关的蛋白）趋向微管的（-）极。微管还能形成纺锤体，纺锤体是一种微管构成的动态结构，其作用是在分裂细胞中牵引染色体到达分裂极。 纤毛与鞭毛是相似的两种细胞外长物，前者较短，约510um；后者较长，约150um，两者直径相似，均为0.15-0.3um。鞭毛和纤毛均由基体和鞭杆两部分构成，鞭毛中的微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成，两者共用3条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0，并且

12、二联微管为三联微管所取代，结构类似于中心粒。纤毛和鞭毛的运动是依靠动力蛋白水解ATP，使相邻的二联微管相互滑动。有一种男性不育症是由于精子没有活力造成的，这种病人同时还患有慢性支气管炎，主要是因为是鞭毛和纤毛没有动力蛋白臂，不能排出侵入肺部的粒子。微丝的结构与功能微丝是由肌动蛋白组成的直径约7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维。微丝和它的结合蛋白以及肌球蛋白三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。微丝也普遍存在于所有真核细胞中，是一个实心状的纤维，直径为4nm-7nm一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%，(CantielloH. F. et al., 1996)。但在活动较强的细胞

13、中可占20%-30%。在一般细胞主要分布于细胞的表面，直接影响细胞的形状。微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩（如收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。微丝主要由肌动蛋白构成，和肌球蛋白（一种分子马达蛋白）一起作用，使细胞运动。它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩。如同微管蛋白，肌动蛋白的基因组成一个超家族，并组成多种极为相似的结构。例如，各种肌肉细胞有不同的机动蛋白: 骨骼肌的条纹纤维，血管壁的平滑肌，胃肠道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异，在肌肉与非肌细胞中都还存在及肌动蛋白，它们与具有

14、横纹的肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。分布于各种肌肉细胞中，和分布于肌细胞和非肌细胞中。肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子，肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白G-actin，它的多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin。植物细胞的细胞质流动，微丝中的肌动蛋白与肌球蛋白在细胞质形成三维的网络体系。肌动蛋白位于外质，肌球蛋白位于内质。 肌球蛋白连结着细胞质颗粒，由ATP供给能量，肌球蛋白与细胞质颗粒的结合体沿着肌动蛋白纤维丝滑动，从而带动整个细胞质的环流(Otterbein LR et al,2001)。肌动蛋白在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有

15、88%的同源性。不同类型肌肉细胞的-肌动蛋白分子一级结构（约400个氨基酸残基）仅相差46个氨基酸残基，-肌动蛋白或-肌动蛋白与-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。多数简单的真核生物，如酵母或粘菌，含单个肌动蛋白基因，仅合成一种肌动蛋白。真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有11个，网柄菌属有17个，在某些植物中有60个。肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。在适宜的温度，存在ATP、K+、Mg2+离子的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。结合ATP的肌动蛋白对微丝纤维末端的亲和力高，而结合ADP的肌动蛋白对纤维末端的亲和力低，容易脱落。当溶液中ATP-actin浓

16、度高时，微丝快速生长，在微丝纤维的两端形成ATP-actin“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。(Otterbein LR et al,2001)。伴随着ATP水解，微丝结合的ATP就变成了ADP，当ADP-actin暴露出来后，微丝就开始去组装而变短。微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+）极的速度要比加到（-）极的速度快5-10倍。溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在（+）端添加、而在（-）端开始分离，表现出一种“踏车”现象。细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外，其他大都处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实

17、现其功能。细胞松弛素可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。而鬼笔环肽与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能。形成应力纤维：非肌细胞中的应力纤维与肌原纤维有很多类似之处：都包含myosin II、原肌球蛋白、filamin和-actinin。培养的成纤维细胞中具有丰富的应力纤维，并通过粘着斑固定在基质上。在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力。形成微绒毛：微绒毛亦称细绒毛、绒毛状突起。是动物细胞游离面的细胞质突起，被细胞膜所包围，直径约0.1微米长度由0.2微米到数微

18、米，广泛地存在于动物细胞中，但以成长期的卵母细胞、小肠、肾小管的曲细尿管的上皮细胞等吸收机能旺盛的细胞和内耳、鼻、侧线等感觉细胞中较为丰富。细胞的变形运动：微丝纤维生长，使细胞表面突出，形成片足；在片足与基质接触的位置形成粘着斑；在myosin的作用下微丝纤维滑动，使细胞主体前移；解除细胞后方的粘和点。如此不断循环，细胞向前移动。阿米巴原虫、白细胞、成纤维细胞都能以这种方式运动。胞质分裂：有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞内产生收缩环，收缩环由平行排列的微丝和myosin II组成。随着收缩环的收缩，两个子细胞的胞质分离，在细胞松驰素存在的情况下，不能形成胞质分裂环，因此形成双核细胞。顶体反应

19、：在精卵结合时，微丝使顶体突出穿入卵子的胶质里，融合后受精卵细胞表面积增大，形成微绒毛，微丝参与形成微绒毛，有利于吸收营养。其他功能：如细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关，抑制微丝的药物（细胞松弛素）可增强膜的流动、破坏胞质环流。中间纤维的结构与功能60年代中期，在哺乳动物细胞中发现10nm纤维，因其直径介于肌粗丝和细丝之间，故被命名为中间纤维，又称中间丝、中等纤维，直径10nm左右，介于微丝和微管之间。与微管不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，它主要起支撑作用。构成它的蛋白质多达5种，常见的有波形蛋白纤维、角蛋白纤维、结蛋白纤维、神经元纤维、神经胶质纤维。在不同细胞中，

20、成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构，即构建成一个中央螺旋杆状区，两侧则是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结。角蛋白纤维，分子量约40-70KD，出现在表皮细胞中，在人类上皮细胞中有20多种不同的角蛋白，分为和两类。角蛋白又称胞质角蛋白，分布于体表、体腔的上皮细胞中。角蛋白为头发、指甲等坚韧结构所具有。根据组成氨基酸的不同，亦可将角蛋白分为：酸性角蛋白（I型）和中性或碱性角蛋白（II型），角蛋白组装时必须由I型和II型以1：1的比例混合组成异

21、二聚体，才能进一步形成中间纤维；结蛋白纤维，又称骨骼蛋白纤维，分子量约52KD，存在于肌肉细胞中，它的主要功能是使肌纤维连在一起；胶质原纤维酸性蛋白，又称胶质原纤维，分子量约50KD，存在于星形神经胶质细胞和周围神经的许旺细胞，主要起支撑作用；波形纤维蛋白，分子量约53KD，广泛存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中，波形蛋白一端与核膜相连，另一端与细胞表面处的桥粒或半桥粒相连，将细胞核和细胞器维持在特定的空间；神经纤丝蛋白，是由三种分子量不同的多肽组成的异聚体，神经纤丝蛋白的功能是提供弹性使神经纤维易于伸展和防止断裂。构成中间纤维的蛋白结构单元并非是一成不变的，而是随细胞的生命活动而呈现高度的

22、动态性，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。中间纤维蛋白的氨基酸顺序已基本清楚，许多肽链序列已经测定。研究发现中间纤维蛋白来源于同一基因家族，具有高度同源性。中间纤维具有组织特异性，不同类型细胞含有不同中间纤维蛋白。肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的中间纤维，因此可用中间纤维抗体来鉴定肿瘤的来源。如乳腺癌和胃肠道癌，含有角蛋白，因此可断定它来源于上皮组织。大多数细胞中含有一种中间纤维，但也有少数细胞含有2种以上，如骨骼肌细胞含有结蛋白和波形蛋白。 中间纤维的组织及动态变化。与微丝、微管不同，中间纤维蛋白合成后，基本上均组

23、装为中间纤维，游离的单体很少。细胞内的中间纤维蛋白均受到不同程度的化学修饰，包括乙酰化，磷酸化等，可能与中间纤维的动态变化及功能活动有关。对细胞中中间纤维的组织尚了解不多在同一个细胞中，中间纤维有不同的组织结构，如散在的纤维，复杂的网络结构，粗大的中间纤维束，密集的中间纤维“邻核帽”等，中间纤维在胞质中形成精细发达的纤维网络，外与细胞膜及细胞外基质相连，内与核纤层有直接联系，目前对中间纤维与核膜和细胞表面联系的认识仍是初步的。在胞质中中间纤维与微丝、微管及其它细胞器有错综复杂的纤维联络。中间纤维与其它骨架组分确切关系尚知之不多。尽管中间纤维在细胞中是相当稳定的结构，在一定的生理条件或实验条件下

24、，中间纤维或中间纤维网会发生改变，如有丝分裂过程中中间纤维发生解聚和重组装。其它如胰酶消化、秋水仙素处理、显微注射中间纤维蛋白抗体、热休克、病毒感染、酒精肝病都可对细胞内中间纤维网的组织状态产生影响，使中间纤维网崩塌。迄今对组织中的中间纤维的结构组织仅有一些概念性的了解，中间纤维通过桥粒在细胞间连续，推测中间纤维跨细胞的结构，对维持上皮的连续性是重要的(Ning Wang et al.,1993)。 中间纤维与细胞分化，微丝和微管在各种细胞中均相同，而中间纤维蛋白的表达具有组织特异性，中间纤维与细胞分化的关系非常密切。自发现中间纤维以来，一般认为中间纤维在生物进化中的起源比微丝和微管晚，免疫细

25、胞化学、电镜及生化研究显示中间纤维似乎局限于脊椎动物细胞，其进化上的保守性比微丝和微管要差。然而，近年来有一些报道显示在无脊椎动物细胞中可能也存在类中间纤维蛋白或10nm样纤维。植物细胞中是否存在中间纤维？尚是一个有待解决的问题，翟中和等以胶体金免疫电镜技术、免疫印迹技术及分子杂交技术对植物细胞类中间纤维结构，蛋白成分及其基因同源序列进行了初步研究，从多方面提供了植物细胞中存在类中间纤维的证据。从中间纤维蛋白一级结构及其基因的分析认为中间纤维蛋白应属于同一基因家族，由同一个祖先基因进化而来，并提出中间纤维蛋白基因进化模式。最近对无脊椎动物细胞中间纤维蛋白一级结构的研究表明，核纤层蛋白与无脊椎动

26、物细胞中间纤维蛋白更为相似。 中间纤维的功能至今仍是很不清楚的，一个重要的原因是迄今尚未找到一种中间纤维特异性工具药。一般认为，中间纤维在细胞质中起支架作用，并与细胞核定位有关。同时，中间纤维在细胞间或者组织中起支架作用，如角蛋白中间纤维参与了桥粒的形成和维持，结蛋白纤维参与了肌肉Z盘的构造，但上述支架功能都是基于形态学观察推测的。中间纤维在胞质中形成精细发达的纤维网络，外与细胞膜及细胞外基质相连，内与核纤层有直接联系，推测中间纤维参与传递细胞内机械的或分子的信息，可以是从细胞膜传至细胞核，也可以是由细胞核传至细胞膜。Traub提出中间纤维蛋白核功能的模型，其根据是波形纤维蛋白与DNA及组蛋白

27、均有较强的亲和力，并发现Ca2+激活的中性硫醇蛋白酶和另一种Ca2+激活的水解酶可以优先水解波形纤维蛋白氨基端，使其失去装配成纤维的能力。中间纤维蛋白核功能假说的主要观点是：中间纤维网架直接伸到细胞膜，当外界信号如激素、外源凝集素、免疫球蛋白、生长因子等与细胞膜上受体作用时，即启动了Ca2+的流入，Ca2+浓度升高引起级联反应，导致Ca2+调酶的激活，中间纤维蛋白的N端被水解，其大分子产物失去装配成纤维的能力并进入细胞核内，通过与组蛋白和DNA的作用来调节复制和转录。近年来发现中间纤维与mRNA的运输有关，胞质mRNA锚定于中间纤维可能对其在细胞内的定位及是否翻译起决定作用。总结细胞骨架是细胞

28、的保守结构，其基本组成微管、微丝及中间纤维都具有十分重要的功能。目前趋于一致的认识是对细胞骨架的结构和功能的探究代表了一种独立的研究方向，通过对细胞骨架的研究将阐明很多全新的生物学机理，因此,研究细胞骨架，将有助于开拓一个新的生物学热点，这对人类在生命科学领域的探索又将是一个极大的进步。随着细胞骨架研究技术的发展和普及,以及各种显微技术和细胞内荧光成像技术的成熟,细胞骨架的研究在未来可能成为生物学研究领域中的一个炙手可热的话题。对细胞骨架包括微管、微丝以及中间纤维等的研究，大多是在真核细胞中进行的，科学工作者们认为细胞骨架仅为真核生物所特有的结构，但近年来的研究发现它也存在于细菌等原核生物中。

29、现在科学家已经在细菌中发现的FtsZ、MreB 和CreS 依次与真核细胞骨架蛋白中的微管蛋白、肌动蛋白丝及中间丝类似。对原核生物的细胞骨架的研究将有助于探索生命的起源，所以，对细胞骨架的研究会随着时代的发展以及的生命科学研究的进步而不断加深，将会向着更加广阔的领域延伸。参考文献：1 Bershadsky, A.,ANDJ. Vasiliev.Cytoskeleton.New York: Plenum, 19882 Transmembrane crosstalk between the extracellular matrix and the cytoskeleton.Nature Revie

30、ws Molecular Cell Biology 2:793-8053 Daniel A. Fletcher ,R. Dyche Mullins(January 2010).Cell mechanics and thecytoskeleton.NATURE 463(28):485-4924 Ning Wang,James P.Butler,Donal E.Lngber(May,1993).Mechanotransduction Across the Cell Surface and Through the Cytoskeletion.Science 260(5111):1124-11275

31、Claire E. Walczak, and Sidney L. Shaw(2010).A MAP for Bundling Microtubules.Cell 142:364-3676 Kabsch W, Mannherz HG, Suck D, Pai EF, Holmes KC (September 1990). Atomic structure of the actin:DNase I complex.Nature347(6288): 37447 Ke X, Zhong G, Zhuang XW (January 2013). Actin, Spectrin, and Associat

32、ed Proteins Form a Periodic Cytoskeletal Structure in Axons.Science339(6118): 4524568 Otterbein LR, Graceffa P, Dominguez R (July 2001). The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state.Science293(5530): 708119 CantielloH. F.(1996)Role of the actin cytoskeleton in the regulation of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator.Exp. Physiol.81:505514 10 Geitmann, A., and Emons, A.M.C. (2000). The cytoskeleton in plant and fungal cell tip growth. J. Microsc. 198: 218245