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1、生化答案总汇1 蛋白质化学一、名词解释1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为-螺旋。3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋

2、白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out）。8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。二、填空1、不同蛋白质的含（N）量颇为相近，平均含量为（16）%。2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（

3、肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 5、氨基酸的结构通式为（ ）。6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以（阳）离子形式存在。8、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（黄）色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生（紫）色的物质。9、通

4、常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的（色氨酸）、（络氨酸）和（苯丙氨酸）三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。10、蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为（C-C）键和（N-C）键能有不同程度的转动。11、Pauling等人提出的蛋白质-螺旋模型，每圈螺旋包含（3.6）个氨基酸残基，高度为（0.54nm）。每个氨基酸残基沿轴上升（0.15nm），并沿轴旋转（100）度。12、一般来说，球状蛋白质的（疏水）性氨基酸侧链位于分子内部，（亲水）性氨基酸侧链位于分子表面。13、两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为（折叠）。14、维持蛋白质

5、构象的化学键有（氢键）、（范德华力）、（疏水作用）、（盐键）、（二硫键）和（配位键）。15、血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现（协同）效应，是通过Hb的（别构效应）现象实现的。16、蛋白质的二级结构有（螺旋）、（折叠）、（转角）和（无规则卷曲）等几种基本类型。17、破坏a-螺旋结构的氨基酸是（甘氨酸）和（脯氨酸）。18、蛋白质二级结构和三级结构之间还存在（超二级结构）和（结构域）两种组合体。19、（脯氨酸）不是-氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。三、单项选择题1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形

6、成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个-碳原子处于( )A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态3、肽链中的肽键是：( ) A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构4、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( ) A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力5、蛋白质变性是由于（ ）A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解6、必需氨基酸是对（ ）而言的。 A、植物 B、动物 C、动物和植物 D、人和动物7、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（ ）A、全部是L型 B、全部是D型

7、C、部分是L型，部分是D型 D、除甘氨酸外都是L型8、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（ ）A、半胱氨酸 B、瓜氨酸C、丝氨酸 D、蛋氨酸9、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（ ）A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小10、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（ ）A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐11、下列含有两个羧基的氨基酸是：（ ）A、组氨酸 B、赖氨酸 C、甘氨酸 D、天冬氨酸 E、色氨酸12、含有Ala（丙），Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0（），2.77（），9.74（），5.07（），在pH9环境中电泳分离这

8、四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：（ ）A、Ala，Cys，Lys，Asp B、Asp，Cys，Ala，Lys C、Lys，Ala，Cys，Asp D、Cys，Lys，Ala，Asp E、Asp，Ala，Lys，Cys13、关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：（ ）A、天然蛋白质分子均有的这种结构 B、具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团聚集在三级结构的表面 E、决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基14、典型的-螺旋是（ ） A、2.610 B、310 C、3.613 D、4.01515、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ ） A、1

9、 B、2 C、3 D、4 E、616、血红蛋白的氧合曲线呈（ ）A、双曲线 B、抛物线 C、S形曲线 D、直线 E、钟罩形17、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（ ）A、在一定pH条件下所带净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 E、以上说法都不对18、蛋白质一级结构与功能关系的特点是（ ）A、相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。 B、一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。C、一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同D、不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。 E、以上都不对。19、“分子病”首

10、先是蛋白质什么基础层次结构的改变 （ ）A、一级 B、二级 C、超二级 D、三级 E、四级 20、注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质 （ ）A、变性 B、变构 C、沉淀 D、电离 E、溶解 21、可使蛋白质低温沉淀而不引起变性的方法是加 （ ）A、Pb2+ B、Hg2+ C、三氯醋酸 D、生物碱试剂 E、有机溶剂四、是非题1、一氨基一羧基氨基酸的pI接近中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等。 2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。5、镰刀型红细胞贫血病是一种

11、先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。6、在蛋白质分子中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。 7、天然氨基酸都有一个不对称-碳原子。 8、蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。9、一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。 10、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 11、大多数蛋白质的主要带电基团是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基组成。 12、蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽链是同义的。 13、血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体,前者是一个典型的别构(变构)蛋白，因而与氧结合过程

12、中呈现协同效应，而后者却不是。14、等电点不是蛋白质的特征参数。 15、溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。 16、蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 五、问答题1、什么是构型和构象？它们有何区别？ 构型（configuration）：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 构象（conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。2、简述蛋白质的a-螺旋和b-

13、折叠。答：a-螺旋：当某一段肽链中所有的C的扭角分别相等时，则这一段肽链的主链就会围绕一个中心轴形成规则的螺旋构象。每一圈含有3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。相邻的螺圈之间形成链内氢键。b-折叠：一种肽链相当伸展的结构，由两条或多条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与CO之间有规则的氢键，形成的。分为平行式和反平行式。3、维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？答：1、维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？（6分）稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子

14、键），此外还有共价二硫键、酯键和配位键。维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水作用、氢键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键4、试述蛋白质结构与功能的关系。答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。5、扼要解释为什么大多数球状蛋白质在

15、溶液中具有下列性质。(1)在低pH时沉淀。(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。(3)在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。(4)加热时沉淀。答： 低pH值时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度降低，因而产生沉淀。加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。蛋白质在等电时以偶极离子的形式存在，其总净电荷为零，蛋白

16、质颗粒在溶液中因为没有相同电荷间的相互排斥，所以最不稳定，溶解度最小，极易形成沉淀析出。加热时，蛋白质变性，二、三级结构发生改变或破坏，致使蛋白质分子表面的结构发生变化，亲水基团相对减少，原来埋藏在分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，结构蛋白质颗粒失去水化层，极易引起分子间相互聚集而产生沉淀。6、通过下面信息确定一个蛋白的亚基组成： 凝胶层析确定分子质量：200kDa SDSPAGE确定分子质量：100kDa 加巯基乙醇的SDSPAGE确定分子质量：40kDa和60kDa。答：凝胶过滤分离的蛋白质是处在未变性的状态，如果被测定的蛋白质的分子形状是相同的或者是相似的，所测定的分子量应该是较准确

17、的。SDS-PAGE测定蛋白质的分子量只是根据它们的大小。但这种方法能破坏寡聚蛋白质亚基间的非共价作用力，使亚基解离。在这种情况下，所测定的是亚基的分子量。如果有2-巯基乙醇存在，则能破坏肽链内或肽链间的二硫键。在这种情况下进行SDS-PAGE，所测定的分子量是亚基的分子量（如果亚基间没有二硫键）或者是肽链的分子量（如果亚基是由二硫键连接的几个肽链组成）。根据题中给出的信息，该蛋白质的分子量是200kD，由两个大小相同的亚基（100kD）组成，每个亚基由两条肽链（40kD和60kD）借二硫键连接而成。7、1、氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母和单字母缩写形式列出其侧

18、链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基。（b）含有一个氨基。（c）含有一个具有芳香族性质的基团。（d）含有分支的脂肪族烃链。（e）含有硫。答:（a）Ser（S）, Thr（T）,Tyr（Y）（b）Asn（N）, Gln（Q），Arg（R），Lys（K）（c）Phe（F）, Trp（W）, Tyr（Y）,（d）Ile（I）, Leu（L）, Val（V）（e）Cys（C）, Met（M）8、胃液（pH1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？答：COO; Asp, Glu 2 酶化学一、名词解

19、释辅酶：与酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去。辅基：是以共价键和酶蛋白结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开。酶的活性中心：（或称活性部位）是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。酶的必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团。同工酶：指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。核酶：是对RNA有催化活性的RNA。变构酶：一种调节酶，经与一种或几种代谢物结合后，能改变其催化活性。二、填空1、全酶由酶蛋白和辅因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专

20、一性和高效率，辅因子起传递电子、原子或化学基团的作用。2、辅因子包括辅酶，辅基和金属离子等。其中辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去。3、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶（具有催化能力的RNA）而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。4、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。5、酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。6、酶反应的温度系数Q10一般为12。7、酶促动力学的双倒数作图(Lineweav

21、er-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为（），纵轴上的截距为（）。8、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的比活力和总活力。（回收率和纯化倍数）9、竞争性抑制剂不改变酶反应的Vm，非竞争性抑制剂不改变酶反应的Km值。10、使酶具有高催化效应的因素是邻近效应和定位效应、张力和变形、酸碱催化、共价催化和酶活性中心是低介电区域。11、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb、Kmc，且KmaKmbKmc，则此酶的最适底物是C，与酶亲和力最小的底物是A。12、根据调节物分子不同，别构效应分为同促效应和异促效应。根据调节物使别构酶反应速度对S敏感度不同分为正协同效应和负协

22、同效应。同促效应：不同的别构酶的调节物分子不同，调节物是底物的别构酶发生的别构效应即为同促效应。异促效应：指调节物与底物分子不同的别构酶发生的别构效应。正协同效应：当底物与一个亚基上的活性中心结合后，引起酶分子构象的改变，使其它亚基的活性中心与底物的结合能力增强的作用，称为正协同效应。三、单项选择题1、酶的活性中心是指酶分子：A、上的几个必需基团 B、与底物结合的部位 C、结合底物并发挥催化作用的部位D、中心部位的一种特殊结构 E、催化底物变成产物的部位2、当酶促反应 v=80%Vmax时，S 为Km 的倍数是：A、4 B、5 C、10 D、40 E、803、酶的竞争性抑制剂的动力学特点是：A

23、、Vmax和Km都不变 B、Vmax不变，Km C、Vmax，Km不变 D、Vmax，Km不变 EVmax不变，Km4、同工酶的特点是：A催化同一底物起不同反应的酶的总称 B催化的反应及分子组成相同，但辅酶不同的一组酶C催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶 D多酶体系中酶组分的统称E催化作用、分子组成及理化性质均相同，但组织分布不同的一组酶5、别构效应剂与酶的哪一部位结合：A活性中心以外的调节部位 B酶的苏氨酸残基 C酶活性中心的底物结合部位 D任何部位 E辅助因子的结合部位6、目前公认的酶与底物结合的学说是A、活性中心说 B、诱导契合学说 C、锁匙学说 D、中间产物学说7、下列关于

24、酶活性中心的叙述正确的的是A、所有酶都有活性中心 B、所有酶的活性中心都含有辅酶C、酶的活性中心都含有金属离子 D、所有抑制剂都作用于酶活性中心。8、NAD+在酶促反应中转移A、氨基 B、氢原子 C、氧原子 D、羧基9、FAD或FMN中含有哪一种维生素？ A、尼克酸 B、核黄素 C、吡哆醛 D、吡哆胺10、利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？A、在反应的初速度阶段，E+PES可以忽略 B、假设SE，则S-ESSC、假设E+SES反应处于平衡状态 D、反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等11、酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在其分子中哪个氨基酸残基上? A、

25、Phe B、Cys C、Lys D、Trp E、Ser 12、如按Lineweaver-Burk方程作图测定Km和Vmax时，X轴上实验数据应示以 A、1Vmax B、Vmax C、1S D、S E、VmaxS 13、大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶别构抑制剂是 A、ATP B、CTP C、UTP D、ADP E、GTP 14、下列哪一项不是Km值的意义? A、Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶 B、Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小、亲和力越大 C、Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 D、用Km值可以选择酶的最适底物 E、比较Km值可以估计不同酶促反应速度 15、有机

26、磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基 E、氨基 16、某种酶活性需以-SH为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是： A、Cys B、GSH C、尿素 D、离子型去污剂 E、乙醇17、丙氨酸氨基转移酶的辅酶是： A、NAD B、NADP C、磷酸吡哆醛 D、烟酸 E、核黄素 C 18、含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是 A、传递电子，原子和化学基因的作用 B、稳定酶蛋白的构象 C、作为酶活性中心的一部分 D、决定酶的专一性 E、提高酶的催化活性 19、关于变构酶的结构特点的错误叙述是 A、有多个亚基组成 B、有与底物结合的部位 C、有与变构剂结

27、合的部位 D、催化部位与别构部位都处于同一亚基上 E、催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上 20、将米氏方程改为双倒数方程后： A、1v与1S成反比 B、以1v对1S作图，其横轴为1S C、v与S成正比 D、Km值在纵轴上 E、Vmax值在纵轴上 21、一个简单的酶促反应，当S Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加E来增加v。20、酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。21、正协同效应使酶与底物亲和力增加。五、问答题1.酶作为生物催化剂具有什么特点？67答：酶具有极高的催化效率酶的催化作用具有高度专一性酶易失活酶的催化活性受到调节、控制有些酶的催化