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1、生物化学复习思考题复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。2.简述蛋白质的基本组成 蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。多肽链中存在2种链：一是由-N-C-C-交替构成的长链，称

2、为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。1种蛋白质在生理条

3、件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。二级结构常见的表现形式有-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲，维系蛋白质二级结构稳定的化学键为氢键。三级结构描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间排布。四级结构研

4、究多亚基蛋白的亚基之间特定的空间排布6.什么是蛋白质的变性（1）生理条件下的天然构象赋予蛋白质生物学功能，改变条件会使蛋白质构象产生某种程度的改变，破坏(不止是改变)蛋白质构象而导致其理化性质的改变及活性的丧失，该过程称为蛋白质的变性。变性条件没有破坏肽键，破坏蛋白质分子中的次级键。蛋白质变性是由于空间构象被破坏，氨基酸的组成和排列顺序不变。7. 变性蛋白质的特征（1）丧失原有的生物学活性（2）溶解度降低（3）粘度升高（4）容易被蛋白酶水解，因此食物蛋白经加热变性后更容易被机体消化吸收。举例：酶蛋白变性后的特征：酶活性丧失，溶解度降低，粘度升高，容易被蛋白酶水解核酸的结构与功能1.简述核酸的分

5、类及组成核酸可以分为两大类：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）,其中RNA可以进一步分为mRNA,tRNA,rRNA.核酸的基本组成为单核苷酸，单核苷酸又由一分子含氮碱基、一分子磷酸、一分子戊糖组成。戊糖包括脱氧核糖和核糖，碱基包括A T C G U与RNA的组成差异是什么（1）DNA与RNA的戊糖组成不同：DNA中的戊糖为脱氧核糖，RNA中的戊糖为核糖。（2）DNA与RNA的部分碱基不同：在RNA分子中以尿嘧啶（U）取代了DNA分子中的胸腺嘧啶（T）。 因此，RNA和DNA彻底水解后的产物存在戊糖不同和碱基不同的特点3. 简述核酸一级结构特点。在核酸分子中，单核苷酸通过3,5-磷酸二

6、酯键连接，所以核酸主链由磷酸与戊糖交替构成，碱基相当于侧链。核酸链有方向性，5位没有连接核苷酸的一端为5-末端，另一端为3-末端。规定从5-端开始到3-端结束，与DNA合成方向一致。4. 简述DNA的二级结构-双螺旋结构的基本内容DNA是由2条反向平行构成的双链结构，在该结构中，由脱氧核糖与磷酸交替构成的磷酸戊糖链(DNA主链)位于外侧，碱基位于内侧。碱基之间形成氢键而将两条链结合在一起。由于受结构限制，氢键形成于特定的碱基对之间：A总是与T配对，G总是与C配对。DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋结构在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖环平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；的种类及其生物

7、学作用。目前研究比较清楚的RNA包括，在蛋白质生物合成过程即翻译过程中的直接模板-mRNA，选择性运输合成原料氨基酸，并识别密码子的tRNA，参与构成蛋白质生物合成场所核糖体的rRNA。的三叶草型结构中，氨基酸臂的功能是 选择性运输氨基酸 ，反密码子环的功能是 识别密码子 。酶1.什么是酶 酶是一类生物催化剂，指由活细胞合成并分泌的具有高度催化效率的蛋白质。酶是蛋白质，但蛋白质不一定都是酶。酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能。除机体细胞可合成分泌酶以外，体外培养的细胞也有合成分泌酶的能力。2.酶按其分子组成，可分为哪两大类请分别叙述各类的组成。酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两

8、大类。单纯酶是仅有氨基酸残基构成的多肽链。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。3.全酶由哪两部分组成酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的。结合蛋白酶以全酶的形式存在才有催化活性。酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。酶促反应的特异性由酶蛋白部分来决定。酶促反应的类型由辅助因子决定。3. 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。（1）共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，可以缩短化学反应到达反应平衡的时间，但不能改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、

9、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性（即对催化的反应有选择性），高度不稳定性，催化活性和酶量的可调节性。4.什么是酶促反应酶所催化的化学反应即酶促反应。有些酶促反应是可逆的，有些不可逆，催化不可逆反应的酶称为关键酶。5. 什么是酶原和酶原的激活有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而形成酶的活性中心或使酶的活性中心暴露，而表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。6. 何谓酶促反应动力学酶促反应动力学是研究酶浓

10、度、pH、温度、底物浓度、抑制剂与激动剂对酶促反应速度影响的科学。酶促反应速度是定量地观察单位时间内底物的减少量或反应物的生成量。7.什么是Km值研究Km值有何意义Km值是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km值只与酶的性质、酶的底物种类和反应环境（如温度、pH、离子强度等）有关，与酶的浓度无关。 Km值对某一特定酶来说是个常数，可以反映酶的种类。反映酶与底物的亲和力，Km值越大，酶与底物的亲和力越小。计算酶促反应的相对速度和合理底物浓度。可用以判断反应体系中是否存在抑制剂，以及抑制的类型。8. 描述竞争性抑制作用的特点。抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与

11、抑制剂和底物的相对浓度有关。竞争性抑制作用可通过增加底物浓度可减轻或解除抑制。9. 说明磺胺药的抗菌机理。磺胺药是作为细菌生长繁殖所需要的酶的竞争性抑制剂而发挥抗菌作用的。细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其它因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，再在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能通过竞争性抑制的方式降低二氢叶酸合成酶的活性，从而抑制细菌二氢叶酸的合成，抑制细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。因而首次用量需加倍，同时要日服药

12、4次，以维持血中药物的高浓度。10. 酶的催化作用有哪些特点酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面： 酶的催化效率极高，可比一般催化剂高1071013倍。酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性。酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。酶催化活力与酶量的可调节性。酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调节和控制。11.酶的不可逆抑制作用包括哪些类型 酶与抑制剂之间以共价键相结合的抑制方式为不可逆抑制作用，其抑制剂不能以透析等物理方法去除。与之相反，可逆性抑制是指酶与抑制剂之间的结合方式为非共价键，

13、其抑制剂可以用透析等物理方法去除。（1）专一性抑制作用：抑制剂与酶活性中心上的必需基团共价结合，如有机磷农药中毒，有机磷杀虫剂是丝氨酸酶的抑制剂，其抑制作用属于不可逆抑制作用。（2）非专一性抑制作用：抑制剂与酶活性中心上或活性中心外的必需基团共价结合，如重金属中毒时，机体内巯基酶和重金属离子共价结合，酶活性丧失。12.酶的活性中心：在酶分子中有一个必需基团比较集中，并形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。13. 最适温度： 酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度，体内大多数酶的最适温度为37左右。14. 简要分析影响酶作用的因

14、素。（1）酶浓度：在酶的活性中心充分饱和的条件下，酶浓度与酶促反应的速度呈正相关关系。（2）pH：最适pH范围内，酶促反应速度最快。高于或低于最适pH，酶活性降低，远离最适pH酶活性丧失。（3）温度：在一定温度范围内，酶促反应速度随温度升高，反应速度加快。但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度既可加速反应的进行，又能促使酶失去催化能力，因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。（4）底物浓度：在反应的初期，酶促反应速度随着底物浓度的增加而加快，两者的关系符合矩形双曲线。（5）抑制剂与激动剂：抑制剂可使酶活性降低，而不会引起酶变性；激动剂可使酶活性升高。1

15、5.比较可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用酶的抑制剂是使酶活性降低，但不会引起酶蛋白变性的小分子化合物。可逆性抑制不可逆性抑制酶与抑制剂的结合方式非共价（透析可去除抑制）共价（透析不可去除抑制）类型竞争性抑制（磺胺抑菌）非竞争性抑制反竞争性抑制丝氨酸酶抑制（有机磷中毒）巯基酶抑制（重金属中毒）生物氧化1.简述呼吸链的组成成分呼吸链由递氢体和递电子体组成，其中递氢体有：NAD、FAD、FMN、Q10，递电子体包括：铁硫蛋白、细胞色素。细胞色素a3是直接将电子传递给氧的物质，一氧化碳中毒的机理是抑制了细胞色素a3。2.体内主要的呼吸链（1）NADH氧化呼吸链：每传递2H，生成1分子H2O，3ATP（

16、2）FADH2氧化呼吸链：每传递2H，生成1分子H2O，2ATP3.生成ATP的方式（1）底物水平磷酸化：不一定在线粒体进行，可在线粒体和胞液进行（2）氧化磷酸化：生成ATP的主要方式，必须在线粒体进行糖代谢1简述糖的主要生理功用。氧化供能，糖是人体主要的供能物质，人体所需能量的70%以上由糖氧化分解供应。每克葡萄糖在体内完全氧化时，可释放能量约17KJ。糖也是构成组织细胞的组成成分，如糖脂是神经组织与细胞膜的成分；核糖和脱氧核糖是细胞中核酸的成分；蛋白多糖是结缔组织基质的成分。糖蛋白是一些具有重要生理功能的活性物质，如抗体、某些酶和激素等等。2糖酵解有何生理意义供能：某些组织如成熟红细胞、皮

17、肤、睾丸、视网膜等，即使在有氧时也进行糖酵解获得能量，其中成熟红细胞因为缺乏线粒体，主要依靠糖酵解提供能量。糖酵解是机体缺氧时补充能量的一种有效方式。如生物体进行激烈运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，此时糖酵解加强获得能量。糖酵解的逆过程是非糖物质转化为糖的途径。3糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义氧化供能，每分子葡萄糖经糖的有氧氧化可生成36或38摩尔ATP。三羧酸循环是糖、蛋白质、脂肪三大营养物质分解代谢的共同通路（共同氧化途径）。三羧酸循环是体内连接糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。4试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。（1）反应条件 （2）反应部位 （3）终产物 （4）产能糖酵解与

18、糖的有氧氧化的不同点： 糖酵解 糖的有氧氧化 条件 不需氧 需氧 反应的部位 胞液 胞液和线粒体 终产物 乳酸 CO2和H2O 产能 少 多糖有氧氧化产能的主要方式为在线粒体中经氧化磷酸化产生，是机体内ATP生成的主要方式。5肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同为什么动物机体中有两种糖原：肌糖原和肝糖原。肝糖原可直接分解为血糖而肌糖原分解则不能直接补充血糖。是因为肌肉组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原分解产生的G-6-P经糖酵解途径变成了乳酸，后者经血循环到肝脏，通过糖异生作用转变成葡萄糖。6肝糖原的合成与分解有何生理意义肝糖原的合成与分解是调节血糖的重要途径：当进食过多的糖时，糖原合成增加，使

19、多余的糖在肝和肌肉等组织中合成糖原贮存起来，以防血糖浓度过高。当停食时，肝糖原分解使空腹时血糖浓度不过低，把贮存的糖原以葡萄糖形式释放入血。因此，肝糖原分解是补充血糖的重要来源。7简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向经糖原分解或糖异生途径生成葡萄糖。经糖原合成途径合成糖原。经糖酵解途径生成乳酸。经糖的有氧氧化途径生成CO2和H2O，并释放大量能量。经磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸核糖。8什么是糖异生，糖异生有何生理意义非糖物质如乳酸、甘油、部分氨基酸等转化为葡萄糖的过程称为糖异生。糖异生的生理意义：维持饥饿时血糖浓度的相对恒定。剧烈运动产生大量乳酸，可通过糖异生转变成糖，以防止乳酸酸中毒。

20、氨基酸脱氨基后产生的酮酸，可通过糖异生转变为糖，有利于氨基酸的分解代谢。9血糖有哪些来源与去路来源有：食物中糖（主要是淀粉）消化成葡萄糖，经吸收进入血液，是血糖的主要来源。肝糖原分解为葡萄糖入血是空腹时血糖的直接来源。糖异生。非糖物质如甘油、乳酸、某些氨基酸等在肝脏中转变成葡萄糖而进入血循环。去路有：氧化供能，葡萄糖在全身各组织细胞中彻底氧化分解成CO2和水，并释放大量能量，这是血糖的主要去路。合成糖原，在肝脏和肌肉合成肝糖原和肌糖原而被贮存。转变成非糖物质和其他糖类、血糖超过肾糖阈时形成尿糖。10简述胰岛素的作用及机制。胰岛素是使血糖降低的激素，生理条件下，饱食后胰岛素分泌降低血糖。胰岛素的

21、作用机制为增加肌肉、脂肪等大多数组织的细胞膜对葡萄糖的通透性，有利于葡萄糖进入细胞内代谢。诱导葡萄糖激酶（肝）、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶的生成，促进糖的氧化利用。促进糖原的合成。促进糖转变为脂肪。抑制糖原分解和糖异生作用（抑制糖异生的四种关键酶）。11试论述肝脏对血糖浓度的调节。肝脏通过肝糖原的合成分解以及糖异生途径调节血糖。12.简述乳酸循环的过程及生理意义（1）过程：肌肉剧烈运动时，肌糖原酵解为乳酸，同时为肌肉收缩产生能量，肌肉生成的乳酸经血液运输进入肝脏，在肝脏中乳酸经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖溢出肝细胞，补充血糖。（2）生理意义：乳酸循环可通过肌肉组织中肌糖原酵解供能；乳酸循环中肌肉

22、生成的乳酸在肝中进行糖异生，可防止因乳酸过多引起的酸中毒；乳酸循环是肌肉剧烈运动时，肌糖原间接补充血糖的方式。脂类代谢1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。血浆脂蛋白由脂类和蛋白质组成。可用超速离心法将其分为四类。按照其密度由低到高的排列顺序分别为CM、VLDL、LDL、HDL。2.血浆中各类脂蛋白的功能。脂蛋白是血浆中脂类物质的运输形式。乳糜微粒的功能主要是运输外源性甘油三酯，乳糜微粒的半衰期很短，因此正常人空腹血浆中没有乳糜微粒。VLDL的功能主要是运输内源性甘油三酯。LDL功能为转运内源性胆固醇的主要形式。HDL功能主要是促进胆固醇逆向转运，HDL可阻止胆固醇在动脉壁等组织的沉积，因而有防止动

23、脉粥样硬化形成的作用。3.何谓脂肪动员脂解激素及抗脂解激素有哪些脂肪组织中甘油三酯在脂肪酶的催化下水解为甘油和脂肪酸，释放入血，供组织利用的过程称为脂肪动员。抗脂解激素是指抑制脂肪动员的激素：胰岛素；脂解激素是指促进脂肪动员的激素：胰高血糖素、生长激素、糖皮质激素等4.试述脂肪酸氧化产生的乙酰辅酶A的去路。（1）肝外组织中进入三羧酸循环彻底氧化。（2）脂肪大量动员时，肝脏中生成的乙酰辅酶A主要用来合成酮体，因此酮体是由脂肪酸分解产生的，葡萄糖分解不能产生酮体。5.试述酮体生成的组织、原料。酮体在肝脏由乙酰CoA合成。6.试述酮体生成和利用的特点和生理意义、病理意义。酮体代谢的特点是肝内生成肝外

24、用。除肝脏外机体中的心、脑、肾、骨骼肌等都可氧化酮体。酮体在正常人体中含量很低，不会影响血浆PH值。酮体溶解度高，运输方便，易通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是肌肉，尤其是脑组织的重要能源。当糖供应不足时，利用酮体，有节省糖和蛋白质的作用。但在禁食、糖尿病、高脂低糖膳食情况下，尿中酮体的含量会增高。7.胆固醇在体内能转变成哪些物质。胆固醇在肝脏转变成胆汁酸，因此胆汁酸是机体清除胆固醇的重要方式；在肾上腺皮质细胞内转变为肾上腺皮质激素，如醛固酮；在性腺转变成性激素；在肝脏及肠粘膜细胞内转变成7-脱氢胆固醇。其储存于皮下，经紫外线照射后可转变成维生素D3。胆固醇还可经胆道直接排泄到肠道，在肠道中转化

25、为粪固醇。氨基酸代谢1.蛋白质的营养作用有哪些 蛋白质的营养作用包括：构成组织结构的材料；维持组织蛋白的更新；修补损伤组织；氧化供能；发挥多种生物学功能，如酶的催化功能。其中氧化供能可由糖、脂肪的氧化替代。2.哪些是人体内必需氨基酸如何判断蛋白质的营养价值必需氨基酸包括：异亮氨酸、甲硫（蛋）氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和赖氨酸八种。判断食物蛋白质营养价值的高低，主要取决于必需氨基酸的种类、数量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成相近似，越相近似的，人体对其利用率就越高，蛋白质的营养价值就越高。3.氨基酸的脱氨基方式有哪几种各有何特点氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基

26、作用、联合脱氨基作用以及其他脱氨基作用等四种方式。特点：氧化脱氨基作用，氧化脱氢和水解脱氨，其中谷氨酸脱氢酶分布广、活性高；转氨基作用，是指氨基酸在特异的转氨酶催化下，将一个氨基酸的-氨基转移到另一个-酮酸的酮基位置上，从而生成相应的-酮酸和一个新的-氨基酸，此过程只发生了氨基的转移，而无游离氨产生；联合脱氨基作用是将转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用联合起来进行，使体内大多数氨基酸的氨基脱掉，生成游离氨和-酮酸。这是体内氨基酸脱氨基的最重要方式，其逆反应过程可合成体内的非必需氨基酸其他脱氨基作用，是个别氨基酸的特殊脱氨基方式。4.测定血清ALT有何临床意义为什么正常情况下ALT主要存在于肝细

27、胞内，血清中活性很低。当肝组织发生急性损伤时，细胞膜通透性增加或细胞破裂，可使大量ALT释放入血，使血中ALT活性明显增高。例如急性肝炎患者血清ALT活性显着增高。故临床测定血清ALT活性变化可以帮助诊断急性肝损伤。5.测定血清AST有何临床意义为什么正常情况下AST主要存在于心肌细胞内，血清中活性很低。当心肌组织缺血、缺氧，使心肌细胞受损、膜破裂时，可使大量AST释放入血，使血中AST活性显着增高。例如心肌梗塞患者血清AST活性显着增高。故临床测定血清AST活性变化可以帮助诊断心肌梗塞。6.机体内血NH3主要有哪些来源和去路机体内血氨可以来自（1）氨基酸脱氨基作用产氨，（2）胺类物质氧化产氨

28、，（3）肠道内未吸收氨基酸的腐败作用和肠菌脲酶对尿素的分解产氨等。机体内血氨的代谢去路（1）体内约80%-90%氨被转运到肝脏合成尿素而解毒，因此在肝脏合成尿素是血氨的主要去路（2）部分用于合成一些非必需氨基酸和嘌呤、嘧啶碱等其它含氮物，（3）在肾脏，以NH4+形式排出体外。7.试述尿素循环的意义。尿素循环是在肝脏中进行的氨的代谢去路，其意义为体内氨的无毒的排泄形式。肝脏为尿素合成的主要器官，当肝脏损伤时，尿素合成受到抑制，氨的主要去路受阻，血氨升高。因此，肝功能障碍是血氨升高的主要原因。8.什么是必需氨基酸体内不能自身合成必需依赖食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。DNA的生物合成1.试从模板、

29、参与酶、合成方式、合成产物、原料等几方面叙述DNA复制与转录的异同点。模板：都以DNA链为模板，但复制的模板为解开的两条DNA单链，转录的模板是一条DNA链，通常是其上面的一段，故为不对称转录；参与酶：参与复制的酶主要有DNA聚合酶、拓扑异构酶、解链酶、引物酶、连接酶，参与转录的酶主要是RNA聚合酶，DNA聚合酶和RNA聚合酶催化核苷酸的聚合均按53方向延伸，其核苷酸间均以3，5-磷酸二酯键相连；复制方式是半不连续复制，而转录是连续进行的；复制产物为两条与亲链一模一样的子代DNA双链，不需要加工修饰，而转录产物为与DNA模板链互补的RNA分子，还需要经过剪接等系列加工过程才有生物学活性；复制的

30、原料主要是四种dNTP,转录的原料主要是四种NTP。2.试述原核生物DNA生物合成中DNA聚合酶、的特点与功能。Pol I与Pol 都具有DNA聚合酶活性，而且都需要模板和引物，只有当引物具有游离的3-OH时才能合成DNA链。但Pol I的聚合酶活性主要用于DNA的修复和RNA引物的替换；Pol 才是使DNA链延长的主要聚合酶。Pol I、Pol 都有35外切核酸酶活性，但Pol I的35外切酶活性较强，这种酶活性是基于对错配碱基的识别，故Pol I的校读功能较为重要。Pol I和Pol 都有53外切核酸酶活性，但相互之间有很大的区别，Pol 的53外切核酸酶活性只能作用于单链DNA，因此，它

31、不能产生缺口平移作用。Pol 和Pol I都有缺口充填能力，但Pol 只能充填几个碱基的小缺口，而Pol I能充填很大的缺口，甚至能完成几乎整个互补链的复制。Pol I还能利用53外切核酸酶活性边切边充填，造成缺口平移，这些作用使Pol I成为基因工程有力工具。3.试述DNA损伤（突变）和修复的几种类型。突变的类型有AG（1）点突变，又分为转换和颠换。（2）缺失、插入和框移突变（3）重排。DNA的损伤修复类型有：（1）光复活（2）切除修复（3）重组修复（4）SOS修复4.试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程。DNA的复制过程大体上可分为以下几个阶段：（1）螺旋的构象变化与解链在拓扑酶的作用下，DNA的拓扑构象变化；在解链酶的作用下，DNA的双链解开为两条单链，SSB结合在单链模板上维持模板单链状态并保护其不被核酸酶水解。（2）引发领头链的引发较简单，在引物酶催化下，有一个短的RNA引物合成，继而从RNA引物的3末端开始连续地进行DNA链的合成。随从链的合成是不连续的，引发前体与引物酶联合装配成引发体，引发前体沿随从链的模板向复制叉的行进方向移动，它连续地与引物酶联合并解离，从而在不同部位引导引物酶催化合成RNA