生物化学简明教程第四版.docx

1、生物化学简明教程第四版生物化学1.绪论1.1生物化学的研究内容1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。(重点)2、研究范畴主要是：a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质及功能。 b.生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。 c.生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。12生物化学发展简史121蛋白质的研究历程122核酸的研究历程13生物化学的知识框架和学习方法131生命物质主要元素组成的规律132生物大分子组成的共同规律133物质代谢与能量代谢的规律性134生物界遗传信息传递的统

2、一性2蛋白质（重点）蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se（微量元素）不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=（总含氮量无机含氮量）*6。2521蛋白质的分类（重点）211根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质212根据分子组成分类1、简单蛋白质（仅由肽链组成，不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。）如：清蛋白2、结合蛋白质（又称缀合蛋白质。由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分通常称为辅基/辅助因子）213根据功能分类酶 调节蛋白 贮藏蛋白质 转运蛋白质 运动蛋白

3、防御蛋白和毒蛋白 受体蛋白支架蛋白 结构蛋白 异常蛋白22蛋白质的组成单位氨基酸1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚氨基酸），其余19种都是氨基位于碳原子上的氨基酸。221氨基酸的结构通式（重点）1、结构通式： 0从结构上看：除甘氨酸外，所有氨基酸分子中的碳原子都为不对称的碳原子。因此，除甘氨酸外的所有氨基酸均有旋光性。每种氨基酸都有D型和L型两种异构体。 222氨基酸的分类1、按R基的极性不同来分类非极性R基氨基酸：A、含脂肪烃R基：Gly、Val

4、、Ala、Leu、IleB、含芳香环及杂环R基：Phe、Trp、Pro极性R基氨基酸：A、不带电荷的极性R基：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys B、带正电荷的极性R基：Lys、His、Arg C、带负电荷的极性R基：Asp、Glu2、按R基的化学结构不同来分类脂肪族氨基酸：A、含一氨基一羧基的中性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Cys、Met B、含羟基的氨基酸：Ser、Thr、C、含酰基的氨基酸：Asn、GlnD、含一氨基二羧基的酸性氨基酸：Asp、GluE、含二氨基一羧基的碱性氨基酸：Lys、Arg芳香族氨基酸：Phe、Tyr杂环族氨基酸：Trp、His、Pr

5、o甘(Gly）、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异（Ile）丝(Ser)、苏(Thr)、天(Asp)、天(Asn)、谷(Glu)谷(Gln)、精(Arg)、赖(Lys)、组(His)、半(Cys)甲(Met)、苯(Phe)、酪(Tyr)、色(Trp)、脯(Pro)酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸223氨基酸的理化性质pH = pI： 蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子pH pI：蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子pH pI： 蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子氨基酸等电点的计算公式：pH=(pKn+pKn+1

6、)/2（1）两性解离和等电点1）氨基酸具有两个特点：熔点高，能溶于水而不溶于有机溶剂。2）两性离子：在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的NH3+正离子，和能接受质子的COO负离子。（两性电解质，也叫偶极离子或两性离子。）3）等电点：调节溶液的pH，使氨基酸分子上的NH3+和COO-解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，氨基酸既不移向阳极，又不移向阴极时，此时溶液的pH叫做该氨基酸的等电点。（主要以两性离子存在）4）在不同pH的水溶液中氨基酸可以解离为正离子，偶极离子或负离子。对其进行电泳时，在强酸性溶液中氨基酸正离子向阴极移动，在强碱溶液中氨基酸负离子向阳极移

7、动。5）等电点分离氨基酸混合物两种方法一、是利用在等电点时溶解度最小，可以将某氨基酸从混合溶液中沉演出来。二、是利用在同一pH不同的氨基酸所带电荷的不同而进行分离。（2）氨基酸的理化性质1）与水合茚三酮反应脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质。2）与甲醛反应实验室中常用甲醛滴定来测定氨基酸含量，这是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用NaOH来滴定氨基酸的NH3+上放出质子。（氨基酸的甲醛滴定法）23 肽231 肽的结构（概念）1）肽：氨基酸之间通过-氨基和-羧基脱水缩合以肽键相连的化合物称为肽。2）肽键：就是氨基酸之间通过-氨基和-羧基缩合形

8、成的共价键称为肽键。3）构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基。各氨基酸残基以肽键相连形成链状结构被称为肽链。4）肽的分类和命名肽的命名和分类的主要依据是氨基酸残基的数目而直呼其为几肽。如：由两个氨基酸缩合形成的称为二肽。由2个10个氨基酸残基组成的肽称为寡肽。由11个50个氨基酸残基组成的肽称为多肽。由50个以上的氨基酸残基组成的肽通常被称为蛋白质。232 生物活性肽的功能1）谷胱甘肽（简称GSH）：是一种重要的三肽，由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成。233 活性肽的来源234 活性肽的应用24 蛋白质的结构241 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构：是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过

9、肽键连接起来的多肽结构。例：胰岛素的一级结构242 蛋白质的空间结构（1）维持蛋白质空间结构的作用力维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键。氢键：盐键：疏水键：范德华力：二硫键：指二个硫原子之间的共价键（2）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有-螺旋，-折叠，-转角和无规则卷曲四种。1） 螺旋蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每

10、一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。1)影响-螺旋的因素:氨基酸的组成、序列、侧链R基所带电荷、大小：2） 折叠是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。折叠结构类型有两种：平行式和反平行式3）超二级结构和结构域超二级结构类型的：、3） 蛋白质的三级结构蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一

11、步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。4） 蛋白质的四级结构多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。25 蛋白质结构与功能的关系（2）分子病分子病是指某种蛋白质的氨基酸排列顺序异常导致的遗传病。如镰刀形贫血病。26 蛋白质的性质与分离、分析技术261 蛋白质的性质（3）蛋白质的变性（重点）蛋白质的变性：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。1、测定方法：考马斯亮蓝染色法、紫外线吸收法（由于

12、蛋白质中的酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在280nm左右有强烈的光吸收）、凯氏定氮法、双缩尿法、酚试剂法262蛋白质的分离和分析技术方法：透析及超过滤、沉淀法、电泳法、层析法、超速离心法1、电泳是分离蛋白质常用的方法，其方向和速度由：电荷的正负性、电荷的多少、分子颗粒的大小决定。2何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。蛋白质变性后的表现：?生物学活性消失； ?

13、理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀

14、，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。3、核酸（重点）31 核酸的组成成份1、核苷（核糖+碱基）2、核苷酸（核苷+磷酸）33 DNA的二级结构DNA的二级结构：DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构。34 DNA的高级结构1、环状DNA的超螺旋结构有1）松驰形DNA2）解链环形DNA3）超螺旋DNA36 RNA的结构和功能RNA是短的含不完全螺旋区的多核苷酸单链一、RNA 的分类及功能1、核糖体RNA（rRNA)蛋白质生物合成的场所-核糖体的主要成分2、转移RN

15、A（t RNA）转移活化的氨基酸3、信使RNA（m RNA ）转录DNA上的遗传信息，并指导蛋白质的生物合成361 tRNAt RNA的三叶草型二级结构（重点）t的三叶草型结构中，长臂叫做氨基酸臂，与长臂相对的环叫做反密码环，这个环上有三个相连续的被称为反密码子。tRNA的三叶草型结构中有二氢尿嘧啶环、反密码环、附加/额外环和T 、C环，还有氨基酸臂。24、tRNA的三叶草型结构中，其中氨基酸臂的功能是接受活化的氨基酸，反密码环的功能是辨认密码子。t RNA的倒L型三级结构37 核酸的性质二、紫外吸收性质在260nm处有一最大吸收峰值三、核酸的变性和复性1、变性1）定义：核酸的变性是指核酸双螺

16、旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。2、复性1）定义：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称为复性。复性核酸复性时需绶慢冷却，故又称退火。复性后，核酸的紫外吸收降低，这种效应被称为减色效应。3、核酸结构的稳定性1）碱基对间的氢键2）碱基堆积力3）环境中的正离子4、糖类1、糖类化合物包括：单糖、寡糖、多糖及糖复合物 按其组成分为：单糖、寡糖和糖复合物2、寡糖：两个至若干个单糖以糖苷键连接起来的物质称为寡糖。常见的寡糖是二糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖3、多糖：更多个单糖以糖苷键连接起来的物质称为多糖。多糖没有还原性和变旋现象，无甜味，大多不溶于水，有的与水形成胶体溶液。4、

17、葡萄糖、果糖、单糖的链式结构和环式结构？5、脂质与生物膜1、必需脂肪酸：在人体内（或其它高等动物）不能自已合成，可是人体又需要它，因此必须从食物中获取。亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。2、胆固醇存在于血浆、胆汁、蛋黄中，两性分子。血清中胆固醇含量可能会引起动脉硬化、心肌梗塞。 定性检验：氯仿溶液，加乙酸酐、浓硫酸，产生蓝绿色。 定量检验：与毛地黄皂苷结合生成沉淀。3、生物膜的概念：生物膜是构成细胞所有膜的总称，包括围在细胞质外围的质膜和细胞器的内膜（细胞核膜、线粒体膜、内质网膜、溶酶体膜、高尔基体膜）系统。1）生物膜的结构（重点）生物膜：由膜脂、膜蛋白、膜糖定向、定位排列、高度组织化的发展装配体。

18、其最基本的结构骨架是双层的膜脂分子，简称脂双层结构。2）生物膜的特性A、膜分子结构的不对称性B、膜分子结构的流动性3）生物膜的功能物质运输、保护作用、信息传递、细胞的识别作用、能量转换6、酶（重点）1、酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物。1）产生部位：活细胞2）作用：生物催化作用3）化学本质：绝大多数的酶是蛋白质，少数的酶是RNA4）酶是具有高效性与专一性的生物催化剂，具有一般催化剂的共性。2、酶的分类1）化学组成单纯蛋白质和缀合蛋白质（全酶）两类，全酶由脱辅酶与辅因子（包括辅酶与辅基、无机离子）两部分组成。2）根据分子结构分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体。3）按酶促反应的类型可分为：

19、氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。3、酶的专一性包括：结构专一性（相对专一性和绝对专一性）和立体异构专一性。4、酶的活性部位和必需基团（重点）1、酶的活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。1）活性部位：结合部位、催化部位2、必需部位：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。1）必需部位：结合基团、催化基团、结构基团作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合

20、，将其固定于酶的活性中心。催化基团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间构象所必需 5）酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。5、酶促反应动力学（重点）酶促反应速率：用来表示酶促反应的快慢程度，以单位时间内底物浓度的减少量或产物浓度的增加量来表示。1、什么是酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些？（重点）答：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学。影响酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等在在其他因素不变的情况下，底物浓度

21、的变化对反应速率影响的作图时呈矩形双曲线的底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系温度对反应速率的影响具有双重性pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率激活剂可加快酶促反应速率 6、影响酶促反应速率的因素凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂。类型：不可逆抑制剂：非专一性不可逆抑制剂、专一性不可逆抑制剂可逆抑制剂：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂7、简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为酶原。

22、在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用8、简举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶 意义：同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在

23、于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同同工酶的测定对于疾病的诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后36小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平 酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：反应前后无质和量的改变不改变反应的平衡点只催化热力学允许的反应都是通过降低反应活化能而增加反应速率的 不同点酶的催化效率高酶对底物有高度特异性酶活

24、性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义：Km的意义：Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度一些酶的K2K3，Km可表示酶和底物的亲和力Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关 Vmax的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 金属离子作为辅助因子的作用有哪些：作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密切接触为稳定酶的空间构象中和阴离子，降低反应的静电斥力 在生物体内存在很多通过改变酶的结构从而调节其活性的方法

25、，请列举这些方法并分别举例说明。 解答：（1）别构调控：寡聚酶分子与底物或非底物效应物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，从而使酶活性受到调节。例如天冬氨酸转氨甲酰酶的部分催化肽链结合底物后，使酶的整体构象发生改变，提高了其他催化肽链与底物的亲和性，CTP可以与该酶的调节肽链结合，导致酶构象发生改变，降低了催化肽链与底物的亲和性，使酶活力降低，起别构抑制剂的作用。 （2）酶原的激活：在蛋白水解酶的专一作用下，没有活性的酶原通过其一级结构的改变，导致其构象发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，这是一种使酶获得活性的不可逆调节方法。例如在小肠内，无催化活性的胰凝乳蛋白酶原在

26、胰蛋白酶的作用下，特定肽键被断裂，由一条完整的肽链被水解为三段肽链，并发生构象的改变，形成活性部位，产生蛋白水解酶活性。 （3）可逆的共价修饰：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共价调节酶进行共价修饰或去除修饰基团，使其结构发生改变，从而在活性形式和非活性形式之间相互转变，以调节酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以两种形式存在，一种是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一种是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脱磷酸化，形成低活力

27、的糖原磷酸化酶b。 （4）对寡聚酶活性的调节可以通过改变其四级结构来进行，这种作用既包括使无活性的寡聚体解离，使部分亚基获得催化活性，也包括使无活性的单体聚合形成有催化活性的寡聚体。前者的例子是蛋白激酶A，该酶由2个调节亚基与2个催化亚基组成，是没有酶活性的寡聚酶，胞内信使cAMP与调节亚基结合可导致寡聚酶解离成一个调节亚基复合体和两个催化亚基，此时自由的催化亚基可获得酶活性。后者的例子是表皮生长因子受体，其在细胞膜上通常以无活性的单体存在，当作为信使的表皮生长因子结合到受体的胞外部分之后，两个单体结合形成二聚体，从而使酶被激活。7、维生素与辅酶维生素缺乏症缺乏维生素A：视紫红质不足，对暗光适

28、应能力减弱，发生夜盲症。影响人的正常生长发育：上皮组织结构改变、干燥、呈角质化、抵抗病菌能力下降、易感染。有的患者因肠胃黏膜表皮受损而引起腹泻。长期缺乏维生素A可引起上皮组织干燥、增生和角质化，产生干眼病、皮肤干燥、毛发脱落等。缺乏维生素D：儿童-佝偻病：维生素D摄食不足，不能维持钙的平衡，骨骼发育不良，骨质软弱，膝关节发育不全，两腿形成内曲或外曲畸形。成人-软骨病：产生骨骼脱钙作用；孕妇和授乳妇女的脱钙作用严重时导致骨质疏松，患者骨骼易折，牙齿易脱落。缺乏维生素E：动物缺乏维生素E时其生殖器官发育受损甚至不育，但人类尚未发现因维生素E缺乏所致的不育症。新生儿缺乏维生素E时可引起贫血。缺乏维生

29、素K：血凝时间延长。服用大剂量维生素K对身体有害：可引起动物贫血、脾肿大和肝肾伤害；对皮肤和呼吸道有强烈刺激，有时还引起溶血。缺乏维生素B：VB1：脚气病：脚气病是一种多发性神经炎疾病，患者的周围神经末梢及臂神经丛均有发炎和退化现象，伴有心界扩大、心肌受累、四肢麻木、肌肉瘦弱、烦躁易怒和食欲不振等症状。同时因丙酮酸脱羧作用受阻，组织和血液中乳酸量大增，湿性脚气病还伴有下肢水肿。中枢神经和肠胃糖代谢失常：缺乏维生素B1不仅周围神经的结构和功能受损，中枢神经系统也同样受害。因为神经系统(特别的大脑)所需的能量，基本由血糖氧化供给，当糖代谢受阻时，神经组织也就发生反常现象。VB2：膳食中长期缺乏维生

30、素B2，眼角膜和口角血管增生，引起舌炎、口角炎、阴囊炎、眼角膜炎、角膜血管增生等。VB3：成人每天需要量为510mg，一般膳食的泛酸含量丰富。缺乏泛酸可引起皮炎。大白鼠缺乏泛酸，毛发变灰白，并自行脱落，毛与皮的色素形成可能与泛酸有关。VB5：膳食中长期缺乏，可引起癞皮病。在狗发生黑舌病。癞皮病患者的中枢及交感神经系统、皮肤、胃、肠等皆受不良影响。主要症状为对称性皮炎,消化道炎和神经损害与精神紊乱，两手及其裸露部位呈现对称性皮炎。中枢神经方面的症状为头痛、头昏、易刺激、抑郁等。 VB6：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。VB7：人体一般不会发生生物素缺乏。大白鼠严重缺乏时，后脚瘫痪，广泛的皮肤病、脱毛和神经过敏。人类缺少生物素可能导致皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等。蛋清中含有抗生物素蛋白，能与生物素结合而使生物素成为不易被吸收的物质，若较长时间吃生蛋清，会导致生物素缺乏。VB11：叶酸缺乏时，红细胞的发育和成熟受到影响，造成巨红细胞性贫血症。VB12：造血器官功能失常，不能正常产生红血细胞，导致恶性贫血；消化道上皮组织细胞失常；儿童及幼龄动物发育不良；髓磷脂的生物合成减少，引起神经系统的损害，表现症状为手足麻木、刺痛、体位不易维持平衡、肌肉动作不协调、忧郁易怒、思想迟缓和健忘等。缺乏维生素C：坏血病创伤不易愈合；骨骼、牙齿易折断或脱落；毛细血管