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1、名词解释1 单糖： 不能被水解成更小分子的糖类称为单糖。例如葡萄糖，果糖，半乳糖等。2 寡糖： 由2-10个糖分子通过糖苷键连接而成的多糖被称为寡糖。3 糖苷： 单糖的半缩醛羟基很易与醇及酚羟基反应，失水而形成缩醛式衍生物，通称糖苷。4 氨基化作用 ：单糖分子中的OH基(主要是C-2、C-3上的OH基)可被NH2基取代而产生氨基糖，也称糖胺。 5 异构：是指存在俩个或多个具有相同数目和种类的原子，并因而具有相同相对分子质量的化合物的现象。6 几何异构：也称顺反异构，这是由于分子中双键或环的存在或其他原因限制原子间的自由旋转引起的异构现象7 旋光异构：是由于分子存在手性造成的，最常见的是分子内存

2、在不对称的碳原子8 构象：由于单间能够自由旋转以及尖叫有异地昂的柔性，一种具有相同结构和构型的分子在空间中可采取多种形态，分子所采取的特定形态称为构象。9 变旋：许多单糖，新配制的溶液会发生眩光度的改变，这种现象称为变旋。10 异头碳原子：单糖由直链变成环状结构是，羰基碳原子称为新的寿星中心，导致C1差相异构化，产生两个非对映异构体，在环装结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。11糖胺聚糖：属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，由己糖醛酸和己糖胺成分的重复二糖单位构成。12分子识别：是只生物分子的选择性相互作用，例如抗体与抗原之间，酶和底物之间的糖蛋白有关。13凝集素：一类费抗体的糖蛋白或蛋白质，他

3、能与糖类专一性地非共价结合，并具有凝集细胞和程店聚糖的作用。14差向异构体：分子之间仅有一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体道行为差向异构体，例如葡萄糖和甘露糖、半乳糖和葡萄糖之间除仅有一个-oH位置不同为，其余结构完全相同，他们直接称为差向异构体。15单纯脂：是只有脂肪酸和醇类以脂键练级而成的化合物，包括由脂肪酸和甘油形成的三酰甘油和甘油形成的三酰甘油和长链脂肪酸与长链一元醇或固醇形成的蜡。16复合脂：除了含有脂肪酸和醇以外，尚有其他称为非脂分子的成分。根据非脂成分的不同有可分为磷脂和糖脂。17衍生脂：有单纯脂和复合脂衍生恶来或与之关系密切，且也具有脂质一般性质的物质，例如取代烃，固醇类，

4、萜，脂溶性维生素等。18必需脂肪酸：人体和哺乳动物不能有脂肪酸引入超过9的双键，因而不能合成亚油酸和亚麻酸，而这两种脂肪酸对人体的功能是必不可少的，但必须有膳食提供，因此被称为必需氨基酸。19 乳化：油滴在乳化剂的作用下分散在水中形成乳胶的过程。20 皂化值：皂化1g油脂所需KOH的mg数称为皂化值。21 碘值：只100g油脂卤化时所能吸收的碘的g数。22 酸值：是只中和1g油脂中的游离脂肪酸所需要KOH的mg数。是便是油脂酸败程度的一个重要指标。23自动氧化：是只空气中的分子氧在常温常压下对化合物的直接作用，从而导致氧化的发生。24 脂质过氧化：是只多不饱和脂肪酸或脂质的氧化变质。25 自由

5、基：也称游离基，是只含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未成对电子的原子或原子团。26 萜：分子的谈价可看成是有两个或多个异戊二烯单位连接成的化合物。27被动运输：物质从高浓度的一侧，通过膜运输到低浓度的一侧，既顺浓度梯度的方向跨膜运输的过程称为被动运输。28主动运输：凡是物质逆着浓度梯度的运输过程称为主动运输，这一过程的进行需要载体蛋白的协助，需要消耗能量。29协同运输：一些糖和氨基酸的主动运输并不是直接通过水解ATP提供能量，而是依赖以离子梯度形式贮存的能量。例如小肠或肾脏细胞中葡萄糖的运输是伴随Na离子一起运输入细胞的，所以这种运输称为是协同运输。30基团运输：物质通过膜运输需要对该

6、物质进行化学修饰，加上一个集团。例如有些躺在通过细菌膜时需要惊醒磷酸化反应加入一个磷酸基团，以糖-磷酸的形式才能通过膜。31胞吐作用：细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌泡，然后与细胞质膜连接，融合并向外释放被裹入的物质，这个过程称为胞吐作用。33胞吞作用：细胞从外界摄入大分子或颗粒，逐渐被质膜的以小部分包围、内陷，气候从质膜上脱落下俩而形成含有摄入物质的细胞内囊泡的过程。33吞噬作用：凡以大的囊泡形式内吞较大的固体颗粒、直径达到几微米的复合物微生物以及细胞碎片等的过程，称为吞噬作用。34 胞饮作用：它是指以小的囊泡形式将细胞周围的微滴状液体吞入细胞内的额过程。35 酸败：天然油脂长时间暴露在空气中

7、产生难闻的气味，这种哦好难过现象称为酸败。36 兼性离子：氨基酸，蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性pH的水溶液中，羧基等酸性基团脱去侄子带负点，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，偶带有正电荷基团的离子称为兼性离子或两性离子，亦称偶极离子。37 等电点：调节两性离子（氨基酸，蛋白质等）溶液的pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时，溶液的pH称为该两性离子的等电点（pl）。不同结构的两性离子有不同的pl值。38 构象：构象是指具有相同结构式和相同构型的分子有与分子内单键的旋转，而形成的多种空间结构形态 ，构象形态间的改变部

8、涉及共价键的破裂，一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在生理条件下，只有一种或很少集中在能量上是有利的。39别构效应：多亚基蛋白质一般具有多个配体结合部位，结合在蛋白质的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响（如改变亲和力或催化能力）称为别构效应。别构效应分为同促效应和异促效应。40蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的额一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。41蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子主链骨架原子的局部的有规则的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的构象。但白纸耳机结构包括螺旋、折叠、转角和无

9、规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。42超二级结构：在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到有若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二姐结构组合体，冲淡三级结构的构件，称为超二级结构。蛋白质的超二级结构有，发夹，曲折等43 折叠片：是蛋白质二级结构中的一种，其主要特征是：多肽链充分伸展，每个肽单元以C为旋转点，依次折叠成锯齿结构；氨基酸侧链交替地位于锯齿装结构的上、下放；两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和呀氨基氢形成氢键，从而稳固折叠结构；肽链有顺式平行和反式平行两种排列方式；多个片曾可以相互堆积，此乃过程紧密结构。4

10、4 螺旋：螺旋为蛋白质二级结构类型之一。在螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基使螺旋的长度延伸0.15nm，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系，氢键与螺旋的轴接近平行。45 结构域：蛋白质的三级结构常可区分成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域，氢键与螺旋的轴接近平行。46 蛋白质的三级结构：指肽链在二级结构，超二级结构，结构域（对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言）基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构单位是由经

11、二硫键连接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的一个三级结构单位。47 蛋白质的四级结构：有些蛋白质是由多个三级结构单位构成的，其中的每个三级结构单位称作一个亚基。蛋白质的四级结构指亚基之间的空间关系。亚基之间的组合一般呈现一定的对称性，亚基之间的结合由疏水作用等非共价键维持。48 肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。自然界中主要是由组成蛋白质的20种氨基酸形成的肽类。根据组成氨基酸残基数目的多少，可分为寡肽和多肽。蛋白质则属于多肽。49 谷胱甘肽：是存在于动植物和微生物细胞中的一个重要的三肽，简称GSH，有谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的，GSH是某些酶的辅酶，在体

12、内氧化还原过程中起重要作用。50 疏水作用：球状蛋白质在水介质中折叠时，总是趋向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象称为疏水作用。蛋白质溶液中溶剂的熵增加是疏水作用的只要动力。51 亲和层析：亲和层析是利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别和结合能力建立起来的分离纯化方法，把带纯化蛋白质的特异配体公共价连接到载体上，将此载体装入层析柱，对蛋白质混合物进行柱层析时，待纯化的蛋白质与配体特异结合，媳妇在层析柱上，而其他的杂蛋白必能被吸附，通过洗脱可以除去。最后用含游离配体的溶液，或用改变了pH或离子强度的溶液将与配体结合的蛋白质洗脱下来。52 凝胶层析：蛋白质通过凝胶柱的速度不直接屈居于分子的质量

13、，而是它的斯托克半径。利用标准蛋白质和待测蛋白质具有相同的分子形状，只要测得集中蛋白质相对分子质量标准物的Ve，并以他们的相对分子质量的对数对Ve作图得一直线，在测出待测样品的Ve，即可从图中确定与Ve相对应的相对分子质量。53 SDS-PAGE:十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳的缩写。在聚丙烯酰胺凝胶中加入SDS，消除蛋白质分子的净电荷差异，病逝蛋白质分子形成直径相似的棒状结构，在凝胶中电泳时，相对分子质量越小的蛋白质移动速度越快，用这种方法可以将样品中蛋白质组分按分子大小分离开，也可以用来测定蛋白质的相对分子质量。54 米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应

14、的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。55 同工酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。产生同工酶的主要原因是在进化过程中基因发生变异，而其变异程度尚不足以成为一个新酶。56 竞争性抑制：一种最常见的酶活性的抑制作用，抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合。其动力学特点是：酶促反应的表观米氏常数增大、最大速度不变。可以通过增加底物浓度来解除这种抑制。57非竞争性抑制：制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。因此，只影响酶催化反应的最大反应速度，不影响米氏常数，非竞争性抑制反应的双倒数图表现为在不同抑制剂

15、浓度下，所有直线交横轴于一点。58 反竞争性抑制：对酶活性的一种抑制作用，由于所加入的抑制剂能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合，所以其特征是反应的最大速度比未加抑制剂时反应的最大速度低。 59 酶活力单位: 是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力。是用来度量酶纯度的指标60 别构效应：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象61 异促效应：发生在不同种类的配体的结合部位间的协同作用。可在底物、激活物、抑制剂与别构酶的结合时发生。62 同促效应：同一类型配体的结合部位之间的协同作用。如一分子血红蛋白与四个氧分子结合部位间的协同作用；

16、再如一个别构酶分子结合几个底物分子的作用，底物既作为底物也是别构效应物。63 绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质，这种专一性称为绝对专一性。64 相对专一性：有些酶对底物的要求比绝对专一性要低些，可作用于一类结构相近的底物，这种专一性为相对专一性。65 立体异构转移性：当底物具有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，这种专一性称为立体异构专一性。66 酶活力：酶活力（enzyme activity）也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。

17、67 可逆抑制作用：可逆抑制作用的特点是抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必需基团结合，可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性。68 不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆一直作用。69 共价调节酶：共价调节酶（covalent regulatory enzyme） 是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性70 核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3，5-磷酸二酯键连接而成的一类生物大分子。具有非常重要的生物功能，主要是贮存遗传信息和传

18、递遗传信息。包括核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)两类。71 核苷：由碱基和五碳糖(核糖或脱氧核糖)连接而成，即嘌呤的N-9或嘧啶的N-1与核糖或脱氧核糖的C-1通过糖苷键连接而成的化合物，包括核糖核苷和脱氧核糖核苷两类72 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。73 减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象。74 基因工程：狭义的基因工程仅指用体外重组DNA技术去获得新的重组基因；广义的基因工程则指按人们意愿设计，通过改造基因或基因组而改变生物的遗传特性。如用重组DNA技术，

19、将外源基因转入大肠杆菌中表达，使大肠杆菌能够生产人所需要的产品；将外源基因转入动物，构建具有新遗传特性的转基因动物；用基因敲除手段，获得有遗传缺陷的动物等。75 反密码子：转移核糖核酸分子中与信使核糖核酸上的密码子专一互相配对的核苷酸三联体，位于转移核糖核酸分子链非螺旋区域的反密码子环上。76 中心法则：克里克(F. Crick)于1958年提出的阐明遗传信息传递方向的法则，即遗传信息从DNA传递至RNA，再传递至多肽。DNA同RNA之间遗传信息的传递是双向的，而遗传信息只是单向地从核酸流向蛋白质。77 内含子和外显子：内含子存在于真核生物基因中无编码意义而被切除的序列。外显子真核生物基因中与

20、成熟mRNA、rRNA或tRNA分子相对应的DNA序列。为编码序列。78 反馈作用：表示激素对激素分泌的影响或代谢产物对代谢工程的影响，有正反馈和负反馈。79 级联放大作用：在激素作用过程中，信号被逐级放大，最终使生物学效应大大增强的作用，称为级联放大作用。80 生物氧化：在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子通过一系列酶促反应与氧化合成水并释放能量的过程。81 高能化合物：在水解反应或者基团转移时能够释放出较多自由能（大雨20.92KJ/mol）的化合物称为高能化合物。82 呼吸链：是由一系列的递氢反应(hydrogen transfer reactions)和递电子反应(eletron tra

21、nsfer reactions)按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。83 糖酵解：糖酵解途径(glycolytic pathway）是指细胞在乏氧条件下细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。84 TCA循环：体内物质糖、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成三羧酸（柠檬酸）开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。85 EMP循环：同 糖酵解86 糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的

22、简单逆转。87 脂类：由脂肪酸和醇作用生成的酯及其衍生物统称为脂类，这是一类一般不溶于水而溶于脂溶性溶剂的化合物。88 类脂：类脂主要是指在结构或性质上与油脂相似的天然化合物。它们在动植物界中分布较广，种类也较多，主要包括蜡、磷脂、萜类和甾族化合物等。89 氧化：脂肪酸氧化生成乙酰辅酶A的途径。脂肪酸活化成脂酰辅酶A后，逐步氧化脱下乙酰辅酶A。每次氧化从碳原子开始，故名。90 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。91 必需氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。其氨基酸种类与机体发育阶段和生理状态有关，成人维持氮平衡必需的

23、是亮氨酸、异亮氨酸等8种氨基酸，儿童生长必需的还有精氨酸和组氨酸。92 联合脱氨基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。93 一碳单位：仅含一个碳原子的基团。如甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基(甲醛基)及亚胺甲基等，通常与四氢叶酸结合在一些化合物之间转移，且可互相转变。94 半保留复制：DNA复制的主要方式，每个子代分子的一条单链来自亲代DNA，另一条单链则是新合成的。95 冈崎片段：在DNA不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段。随后共价连接成完整的单链。其长度在真核与原核生物当中存在差别，真核冈崎片段长度约为100200核苷酸残基

24、，而原核为10002000核苷酸残基。96 基因：存在于细胞内有自体复制能力的遗传物质单位。97 转录和翻译：以DNA的碱基序列为模板,在RNA聚合酶催化下合成互补的单链RNA分子的过程。 在多种因子辅助下，核糖体结合mRNA模板，通过tRNA识别该mRNA的三联体密码子和转移相应氨基酸，进而按照模板mRNA信息依次连续合成蛋白质肽链的过程。98 逆转录：以RNA为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生DNA链。常见于逆转录病毒的复制中。99 遗传密码：核苷酸序列所携带的遗传信息。编码20种氨基酸和多肽链起始及终止的一套64个三联体密码子。100 信号肽：分泌蛋

25、白新生肽链N端的一段2030氨基酸残基组成的肽段。将分泌蛋白引导进入内质网，同时这个肽段被切除。现这一概念已扩大到决定新生肽链在细胞中的定位或决定某些氨基酸残基修饰的一些肽段。101 抗生素：是由微生物（包括细菌、真菌、放线菌属）或高等动植物在生活过程中所产生的具有抗病原体或其它活性的一类次级代谢产物，能干扰其他生活细胞发育功能的化学物质。102 操纵子：原核生物中由启动子、操作基因和结构基因组成的一个转录功能单位。103 启动子：对遗传转录起发动作用的基因。104 基因组：个体或细胞所含的全套基因的总和。在原核生物中即一个连锁群中所含的全部遗传信息。105 PCR技术：聚合酶链式反应简称PC

26、R用引物和DNA聚合酶进行体外扩增特定的DNA区域的一种技术。106 淀粉的老化：稀淀粉溶液冷却后，线性分子重新排列并通过氢键形成不溶性沉淀。107 淀粉的糊化：淀粉在常温下不溶于水，但当水温至53以上时，淀粉的物理性能发生明显变化。淀粉在高温下溶胀、分裂形成均匀糊状溶液的特性，称为淀粉的糊化（Gelatinization）。108 酶促褐变：是在有氧的条件下，酚酶催化酚类物质形成醌及其聚合物的反应过程。109 非酶褐变：非酶褐变是指在没有酶参与的情况下发生的褐变称为非酶褐变。主要包括美拉德反应，焦糖反应和抗坏血酸褐变等。110 蛋白质的生理价：动物体内存留的氮与从食物摄入的总氮量的百分比。也称蛋白质的生物价。111 成酸食品：112 成碱食品：