《生物化学与分子生物学》氨基酸代谢学生.docx

1、生物化学与分子生物学氨基酸代谢学生生物化学与分子生物学氨基酸代谢(学生) Chapter 9 氨基酸代谢 Metabolism of Amino Acid 生物化学与分子生物学教研室 1 P196 第一节 蛋白质的生理功能和营养价值 Physiological Function and Nutrition Value of Protein 3 P196 一、 体内蛋白质具有多方面的重要功能 1. 维持组织细胞的生长、更新和修补 2. 参与体内多种重要的生理活动 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运 动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝 血系统）等。 3. 氧化供能 人体每日18%能量由蛋白质提

2、供。 4 P196 二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述 (一)氮平衡(nitrogen balance) 摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪） 中含氮量之间的关系。 氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性 疾病患者） ?氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的 概况。 5 (二)生理需要量 成人每日最低蛋白质需要量为30 50g ，我国营养学会推荐成人每日蛋白 质需要量为80g。 6 P197 三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值 1、必需氨基酸(essential amino acid)

3、 体内需要而又不能自身合成，必须 由食物供给的氨基酸。 必需氨基酸(8种)： 缬 异亮 亮 苯丙 蛋 色 苏 赖 Val、 Ile、Leu、 Phe、 Met、Trp 、Thr、Lys 携 一 两 本 淡 色 书 来 7 ? 其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸 2、蛋白质的营养价值(nutrition value) 蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在 体内的利用率，取决于必需氨基酸的种类、 数量、比例。 3、蛋白质的互补作用 将营养价值较低的蛋白质混合食用， 其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价 值。 8 P197 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 Digestion, Absorpt

4、ion and Putrefaction of Proteins 9 P197 一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收 食物 淀粉 脂肪 蛋白质 蛋白酶 氨基酸 （一）在胃和肠道蛋白质被消化成寡肽和氨基酸 ? 蛋白质消化的生理意义 ? 由大分子转变为小分子，便于吸收。 ? 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。 10 1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸 胃蛋白酶原 (pepsinogen) 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片 (pepsin) ? 胃蛋白酶的最适pH为1.52.5，对蛋白质肽键作用 特异性差，主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮 氨酸所形成的肽键，产物主要为多肽及

5、少量氨基酸。 ? 胃蛋白酶的凝乳作用：使乳汁中的酪蛋白（casein） 与Ca2+形成乳凝块，在胃停留时间延长，利于消化。 11 2、蛋白质在小肠中被水解成小肽和氨基酸 小肠是蛋白质消化的主要部位 （1）胰酶及其作用 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0 左右，包括内肽酶和外肽酶。 ?内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 ?外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。 12 P198 蛋白水解酶作用示意图 氨基肽酶 内肽酶 羧基肽酶 二肽酶 氨基酸 + 氨

6、基酸 13 P198 肠液中酶原的激活: 胰蛋白酶原 肠激酶 (enterokinase) 胰蛋白酶 (trypsin) 胰凝乳蛋 白酶原 胰凝乳蛋白酶 (chymotrypsin) 羧基肽酶原 (A或B) 弹性蛋 白酶原 弹性蛋白酶 (elastase) 羧基肽酶(A或B) (carboxypeptidase) 14 酶原激活的意义: ?可保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化作用 ?保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用 ?酶原可视为酶的贮存形式 15 （2）小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用 主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作 用，例如氨基肽酶 (aminopeptidase) 及

7、二肽酶 (dipeptidase) 等，最终产物为氨 基酸。 16 P198 （二）氨基酸通过主动转运过程被吸收 ?吸收部位：主要在小肠 ?吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 ?吸收机制：耗能的主动吸收过程 17 1、通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收 载体蛋白与氨基酸、 Na+ 组成三联体，由 ATP 供能将氨基酸、 Na+ 转入细胞内， Na+ 再由 钠泵排出细胞。 中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白 小肠黏膜细胞 肾小管细胞 肌细胞 载体类型 同一载体上不同氨基酸之间有竞争 18 P199 2、通过-谷氨酰基

8、循环完成氨基酸的吸收 (- glutamyl cycle) 通过GSH的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程 此循环由Meister提出，故又称Meister循环 ? 过程 （1）谷胱甘肽转运氨基酸 循环 （2）谷胱甘肽的再合成 19 细胞膜 细胞外 细胞内 COOH CHNH 2 CH 2 CH 2 C O 半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly) 5-氧脯氨酸 二肽酶 谷胱甘肽 甘氨酸 GSH 谷胱甘肽 合成酶 半胱氨酸 -谷氨酰 半胱氨酸 合成酶 5-氧脯 氨酸酶 -谷氨酰 氨基酸 P199图9-3 氨基酸 COOH -谷氨 酸环化 转移酶 COOH NH CH R H 2NCH R COOH H

9、2NCH R 氨基酸 -谷 氨酰 基转 移酶 ATP ADP+Pi 谷氨酸 ATP ADP+Pi 20 ADP+Pi ATP -谷氨酰半胱氨酸 -谷氨酰基循环 ? -谷氨酰基循环 （1）-GT(-谷氨酰基转移酶）位于细胞膜 上,其余酶均在胞液中。 （2）小肠粘膜、肾小管细胞、脑组织均可 进行。 （3）通过GSH（谷胱甘肽）起作用。 （4）每转运1分子氨基酸，消耗3ATP。 21 P199 二、未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用 ?概念： 肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被 吸收的氨基酸进行的分解代谢过程称为腐败 作用（putrefaction）。 细菌 脱氨 脱羧 NH3 未消化蛋白质 未吸

10、收的消化产物 胺 碳链降解 其它有害物质 少量可利用物质 22 （一）肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类 蛋白质 蛋白酶 组氨酸 色氨酸 酪氨酸 赖氨酸 苯丙氨酸 氨基酸 脱羧基作用 组胺 色胺 酪胺 尸胺 苯乙胺 23 胺类 ? 假神经递质(false neurotransmitter) 某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正 常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。 CH2NH2 CH2 CH2NH2 H C OH CH 2NH 2 CH 2 H CH 2NH 2 C OH 苯乙胺 苯乙醇胺 OH 酪胺 OH -羟酪胺 ? -羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们 可取代儿茶酚胺与脑细胞结合

11、，但不能传递神经 冲动，使大脑发生异常抑制。 24 P200 （二）肠道细菌通过脱氨基作用产生氨 未被吸收的氨基酸 肠道细菌 脱氨基作用 氨 (ammonia) 渗入肠道的尿素 尿素酶 ?降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排 出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。 25 P200 （三）腐败作用产生其它有害物质 酪氨酸 半胱氨酸 色氨酸 ?大部分排泄 ?少量重吸收 由肝转化解毒 26 苯酚 硫化氢 吲哚 P200 第三节 氨基酸的一般代谢 General Metabolism of Amino Acids 27 一、体内蛋白质分解生成氨基酸 ? 成人体内的蛋白质每天约有1%2%被

12、降解，主要是肌肉蛋白质。 ? 蛋白质降解产生的氨基酸，大约 70%80%被重新利用合成新的蛋白质 28 （一）蛋白质以不同的速率进行降解 ? 蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的 时间，用t1/2表示。 ? 不同的蛋白质降解速率不同，降解速率 随生理需要而变化。 29 P201 （二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径 1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解 ? 不依赖ATP和泛素； ? 利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin) 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。 30 2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解 ? 依赖ATP和泛素 ?

13、降解异常蛋白和短寿蛋白质 ? 泛素(ubiquitin) ? 76个氨基酸组成的多肽(8.5kD) ? 普遍存在于真核生物而得名 ? 一级结构高度保守 31 ? 泛素介导的蛋白质降解过程 包括两个阶段： ? 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并 使其激活，即泛素化，包括三种酶参与的3步反 应，并需消耗ATP。 ? 蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。 32 泛素 O ATP C O- + HS-E1 O HS-E2 C S E1 AMP+PPi 泛素 HS-E1 泛素 O 泛素 O C S E1 泛素 O C S E2 泛素 被降解 O 蛋白质 C S E2 HS-E2

14、E3 C NH 被降解蛋白质 E1：泛素激活酶 E2：泛素结合酶 E3：泛素蛋白连接酶 泛素化过程 33 ? 泛素介导的蛋白质降解过程： 34 P202 二、外源性氨基酸与内源性氨基酸 组成氨基酸代谢库 ? 氨基酸代谢库（metabolic pool） 食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外 源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生 的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内 源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处 参与代谢，称为氨基酸代谢库。 35 P202图9-5 ? 氨基酸代谢概况： 食物 消化吸收 蛋白质 血液 氨基酸 氨 非必需氨基酸 脱氨基 作用 -酮酸 糖或脂类 CO2+H2O 尿素 NH3 脱羧

15、基作用 代谢转变 谷氨酰胺 其它含氮物质 胺类 + CO2 嘌呤、嘧啶、肌酸 等含氮化合物 36 组织 蛋白质 分解 合成 组织 氨基酸 基 酸 代 谢 库 P202 三氨基酸分解先脱氨基 定义 指氨基酸脱去氨基生成相应-酮酸的过程 ? 最主要的反应 ? 存在于大多数组织中 ? 脱氨基方式：转氨基作用 L-谷氨酸氧化脱氨基 联合脱氨基 嘌呤核苷酸循环 氨基酸氧化酶催化脱氨基 37 P203 （一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 1、转氨基作用由转氨酶催化完成 转氨基作用(transamination)定义 是 指 在 转 氨 酶 (transaminase) 的 作 用 下，某一氨基酸去掉-氨基

16、生成相应的-酮 酸，而另一种- 酮酸得到此氨基生成相应的 氨基酸的过程。 38 P203 转氨基过程如下 R1 R2 H-C-NH2 + C=O COOH COOH 氨基酸-1 - 酮酸-2 转氨酶 R1 R2 C=O + H C NH2 COOH COOH - 酮酸-1 氨基酸-2 Lys、Thr、Pro、羟脯氨酸不参与此反应 39 P203 转氨酶的专一性强，不同氨基酸与酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨 酶催化。在各种转氨酶中，以 L- 谷氨酸和 -酮酸的转氨酶最为重要。如：丙氨酸氨 基转移酶（ ALT ，又称谷丙转氨酶，GPT） 和天冬氨酸氨基转移酶（ AST ，又称谷草 转氨酶，G

17、OT ）。 40 P203 谷氨酸 + 丙酮酸 ALT -酮戊二酸 + 丙氨酸 临床意义：ALT在肝组织含量高，急性肝炎 患者血清ALT升高。 谷氨酸 + 草酰乙酸 AST -酮戊二酸 +天冬氨酸 临床意义： AST在心肌组织含量较高,心肌 梗死患者血清AST可升高。 41 COOH (CH2)2 CHNH2 COOH 谷氨酸 + CH3 C=O COOH 丙酮酸 COOH ALT (CH2)2 C=O COOH -酮戊二酸 + CH3 CHNH2 COOH 丙氨酸 COOH (CH2)2 CHNH2 COOH 谷氨酸 + COOH CH2 C=O COOH 草酰乙酸 AST COOH (CH

18、2)2 C=O COOH -酮戊二酸 + COOH CH2 CHNH2 COOH 天冬氨酸 42 P203 正常人各组织中ALT及AST 活性 (单位/克湿组织) 组织 肝 肾 心 骨骼肌 ALT AST 组织 胰腺 脾 肺 血清 ALT AST 44000 142000 19000 7100 91000 156000 2000 28000 1200 14000 700 16 10000 20 4800 99000 ?血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预 后的指标之一。 43 P203 2、各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛 氨基酸 磷酸吡哆醛 转氨酶 -酮酸

19、磷酸吡哆胺 -酮戊二酸 44 谷氨酸 P204 +H2O -H2O +H2O -H2O 45 3、转氨基作用的生理意义 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重 要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。 ? 只有氨基的转移，没有游离氨的生成 ? 催化的反应可逆 接受氨基的-酮酸主要有 -酮戊二酸 草酰乙酸 丙酮酸 46 氨基酸与脱氨基后对应的-酮酸 丙氨酸 CH3 H C NH2 COOH CH3 C= O 丙酮酸 COOH COOH CH2 C=O 草酰乙酸 COOH COOH (CH2 )2 -酮戊二酸 C= O COOH 47 COOH CH2 天冬氨酸 H C NH 2 COOH

20、COOH (CH2 )2 H C NH2 COOH 谷氨酸 P204 (二) L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 ? 作用过程 NH2 CH (CH2)2 NAD(P)+ NAD(P)H+H+ NH COOH C COOH H2O O C COOH + NH3 L-谷氨酸脱氢酶 COOH (CH2)2 COOH (CH2)2 COOH L-谷氨酸 -酮戊二酸 ?分布于肝、肾及脑组织 ?辅酶为NAD+ 或NADP+ 催化氧化脱氨基重要的酶 ?ADP、GDP是变构激活剂 L-谷氨酸脱氢酶 ATP、GTP是变构抑制剂 ?特点：有氨生成 48 P204 (三) 联合脱氨基作用 （重要） 1.定

21、义：转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联 合，使氨基酸的-氨基脱下并产生游离氨 的过程称为转氨脱氨作用，又称联合脱氨 基作用。 2. 过程 氨基酸 ?酮酸 ?酮戊二酸 转氨酶 谷氨酸 NH3 + NADH+H+ L-谷氨酸脱氢酶 H2O + NAD+ 特点：有氨生成，反应过程可逆 49 P204 3.生理意义 ? 联合脱氨基作用的逆过程是体内合 成非必需氨基酸的主要途径 ? 肝、肾等组织主要脱氨途径 50 P204 （四）氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 purine nucleotide cycle 原因：骨骼肌、心肌中L-谷氨酸脱氢酶活 性低，氨基酸很难通过联合脱氨基 方式脱去氨基，必须

22、通过转氨基偶 联嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。 51 P205图9-7 嘌呤核苷酸循环 氨 基 酸 腺苷酸代琥 珀酸合成酶 NH3 腺苷酸 脱氨酶 H2O - 酮戊 二酸 天冬氨酸 次黄嘌呤 核苷酸 (IMP) 转 氨 酶 1 转 氨 酶 2 腺苷酸 代琥珀酸 腺嘌呤 核苷酸 (AMP) 谷氨酸 -酮酸 草酰乙酸 延胡索酸 苹果酸 52 P205 （五）氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基 - 氨基酸 O2 + FMN(FAD) L-氨基酸氧化酶 - 酮酸 NH4+ + H2O2 53 P206 四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解 （一）-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）-酮酸经氨基化生成营

23、养非必需氨基酸 （三）-酮酸可转变成糖和脂类化合物 氨基酸生糖及生酮性质的分类 类别 生糖氨基酸 氨 基 酸 甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、半胱氨酸、 脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、 天冬氨酸、天冬酰胺、精氨酸 生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸 亮氨酸、赖氨酸 异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸 54 P206 第四节 氨 的 代 谢 Metabolism of Ammonia 55 P207 血氨（blood ammonia) 体内代谢产生的氨及消化道吸收的氨进 入血液，形成血氨。 血氨水平 正常生理情况下，血氨水平在4765 mol/L。 56 P207 一、血氨有三个重

24、要来源 （一）氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 RCH2NH2 胺氧化酶 RCHO + NH3 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内 氨的主要来源。 57 （二）肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨 （三）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷 氨酰胺 谷氨酰胺 H2O 58 谷氨酰胺酶 谷氨酸 + NH3 ?来源： 氨基酸脱氨 胺类脱氨 NH3 肾小管上皮细胞分泌 嘌呤、嘧啶分解 肠道吸收 ?去路： ?合成尿素排出（主要） ?与谷氨酸合成谷氨酰胺 ?合成非必需氨基酸及含氮化合物 ?经肾脏以铵盐形式排出 59 P207 二、氨在血液中以丙氨酸

25、及谷氨酰胺的形式转运 氨在血液中的运输形式是丙氨酸和谷氨酰胺 （一）丙氨酸-葡萄糖循环 (alanine-glucose cycle)，氨从肌肉运往肝 ? 生理意义 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝 肝为肌肉提供葡萄糖。 ? 反应过程 60 肌肉 肌肉 葡 蛋白质 萄 糖 糖酵解途径 丙酮酸 氨基酸 NH3 谷氨酸 P207图9-8 血液 葡 萄 糖 肝 葡萄糖 尿素 糖 尿素循环 异 生 NH3 丙酮酸 谷氨酸 丙氨酸 -酮戊二酸 丙 氨 -酮戊 酸 二酸 丙 氨 酸 丙氨酸-葡萄糖循环 61 P207 （二）谷氨酰胺的运氨作用 氨从脑和肌肉等组织运往肝脏或肾 ? 反应过程 Glu 谷氨酰

26、胺合成酶 Gln 血液 Gln 谷氨酰胺酶 Glu ATP+NH3 ADP+Pi H2O NH3 尿素、 铵盐等 脑、肌肉 肝、肾 ? 在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾 后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。 ?所需的酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 ?反应不可逆且耗能 临床上用谷氨酸盐降低血氨 62 谷氨酰胺在代谢中的作用 ? 氨的解毒形式 （脑组织解氨毒的主要方式） ? 氨的运输形式 ? 氨的储存形式 ? 天冬酰胺的合成原料 63 谷氨酰胺 谷氨酸 正常细胞： 天冬氨酸 天冬酰胺 天冬酰胺 天冬氨酸+NH3 白血病细胞： 天冬氨酸 天冬酰胺 + H2O 天冬酰胺酶 临床上，天冬酰胺酶的应用

27、可分解血中 的天冬酰胺，从而抑制白血病细胞的生长。 64 P208 三、氨在肝合成尿素是氨的主要代谢去路 （一）生成途径鸟氨酸循环（Ornithine cycle） （尿素循环 urea cycle） 研究背景： （1）Krebs和Henseleit ，1932年发现 肝切片 + NH4+ +HCO3- 尿素 （饥饿时不行） 精氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸可加速，但本身量不变 （2）肝中有精氨酸酶，催化： Arg +H2O 尿素 + 鸟氨酸 （3）根据精氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸这三种氨基酸 的结构推测出一个循环 鸟氨酸循环 65 ?鸟氨酸(尿素)循环：以鸟氨酸为变化的起点，氨 和CO2为原料，经过瓜氨酸和

28、精氨酸， 构成了一个尿素生成的循环过程。 尿素 H 2O 精氨酸 鸟氨酸 精氨酸酶 NH3 + CO2 H 2O 瓜氨酸 NH3 66 H2O P209 部位：主要在肝(线粒体和胞液)进行 （二）肝中鸟氨酸循环详细步骤 1、NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸 （线粒体） CO2 H2N 氨基甲酰磷酸合成酶I + C=O NH3 N-乙酰谷氨酸(AGA) + OPO32Mg2+ H2O 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 67 ? 氨基甲酰磷酸合成酶 (carbamoyl phosphate synthetase, CPS-)是尿素生成的关键酶,同时 是一个变构酶 , N-乙酰谷氨酸

29、（AGA）是其变 构激活剂。 COOH N-乙酰谷氨酸(AGA) CH C- NH- CH 3 O (CH ) 2 2 COOH ? 该反应是一个耗能反应，消耗2ATP ? 产物氨基甲酰磷酸是高能化合物。 68 P210 2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸 （线粒体） NH2 (CH2)3 CH-NH2 COOH 鸟氨酸 氨基甲酰磷酸 + H2N C=O OPO32鸟氨酸氨基 甲酰转移酶 (OCT) NH2 C=O NH (CH2)3 CH-NH2 COOH 瓜氨酸 + H3PO4 瓜氨酸可由线粒体转运 胞液 69 P210 3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸 （胞液） NH2 C

30、=O NH (CH2)3 CH-NH2 COOH 瓜氨酸 天冬氨酸 COOH H2N - CH + CH2 限速酶 精氨酸代琥珀酸合成酶 Mg2+ NH2 C NH (CH2)3 CH-NH2 COOH N COOH CH CH2 COOH COOH ATP AMP + PPi 精氨酸代琥珀酸 该反应是耗能反应，消耗两个高能键 70 4、精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸 （胞液） NH2 C NH (CH2)3 CH-NH2 COOH N COOH CH CH2 COOH 精氨酸代琥珀 酸裂解酶 NH2 C NH (CH2)3 CH-NH2 COOH NH COOH HC CH COOH + 精氨酸代琥珀酸 精氨酸 延胡索酸 7