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第三章蛋白质ja.docx

1、第三章蛋白质ja第三章 蛋白质学习重点1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用;2.蛋白质变性在烹饪中应用;3.蛋白质胶体性在烹饪中应用;4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和功能性质。 重点 难点 * 选学10学时学习内容第一节 蛋白质的化学基础知识(2学时)一、蛋白质的化学组成(氨基酸及其分类)二、蛋白质的分子结构三、蛋白质的分类 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用(4学时)一、蛋白质性质概述二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用三、蛋白质的变性及应用四、蛋白质的胶体性及应用五、蛋白质的界面性质及应用第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化*(1学时)一、蛋白质水解二、蛋白质分子交联三、氨基酸裂解和异构化第

2、四节 常见食品的蛋白质(3学时)一、动物肉类蛋白 二、乳蛋白质三、卵类蛋白四、谷类蛋白质五、大豆蛋白第一节 蛋白质的化学基础知识 教材p32-41一、蛋白质的化学组成(一)蛋白质的元素组成C、H、O、N、S、P等蛋白质的主要元素组成。氮的含量几乎是恒定的。一般来说,蛋白质的平均含氮量为16,l克N与l00166.25克蛋白质相当,因此在实际中,只要测出样品的含N量,就可以用6.25来计算其蛋白质的量,所以6.25称为蛋白质系数。(二)蛋白质的构成单元氨基酸蛋白质分子是由C、H、O、N等先构成一种有机小分子,以它为结构单元,再构成高分子量的蛋白质分子。这个结构单元叫氨基酸。1.氨基酸概念和通式氨

3、基酸是含有氨基的羧酸。除甘氨酸外,天然存在的氨基酸都是L型的-氨基酸,其通式如下:通式中的R是叫侧链基团,不同的氨基酸其R不同。2、氨基酸分类和种类氨基酸具体种类及其特点见教材表3-1。二、蛋白质的分子结构因蛋白质分子结构很复杂,可分为一级结构和高级结构。(一)蛋白质分子的一级结构蛋白质分子的一级结构就是指各种氨基酸如何连接成蛋白质分子,也叫初级结构。氨基酸与氨基酸分子可以发生如下反应,这种反应叫酰胺型缩合(也叫成肽反应),其它部分连接起来形成新物质肽,此时的酰胺键实际上就是把氨基酸Aal和Aa2连接起来,称之为肽键(见箭头所指部分)。氨基酸在形成肽链时,其顺序非常重要。(二)蛋白质分子的高级

4、结构*蛋白质多肽链的空间结构(立体结构)十分复杂,概括起来看,高级结构分为二、三、四级结构。二级结构是指分子中除侧链基团的多肽链骨架(也称多肽链主链,指多肽链中由重复的-C-C-N-连接的骨架)在空间中的排列方式。三级结构是指肽链在二级结构基础上,包括其侧链上的基团空间伸展的整体空间结构。整体空间结构大致分为球状和纤维状。球状蛋白质分子构象近似球状或椭球状,疏水基团相对集中在分子内部,亲水基团相对集中在球外部,形成所谓“亲水表面疏水核”。许多蛋白质,都具多根肽链,这时称单根链为亚基,称整个蛋白质分子为寡聚蛋白体。蛋白质分子的四级结构就是指寡聚蛋白质分子中亚基与亚基间的立体排布及相互作用关系。(

5、三)蛋白质分子的空间结构的维持力 蛋白质分子间或分子内不同部分存在相互作用力,正是它们维持着蛋白质分子的空间结构。这些维持力有氢键、静电引力、疏水作用等非共价化学键,另外维持力中还有二硫键、酰胺键等共价键。图3-1是蛋白质空间结构维持力的示意图。图3-1 蛋白质空间结构维持力三、蛋白质的分类有些蛋白质完全由氨基酸构成,称为简单蛋白质。而另一些蛋白质除了蛋白质部分外,还有比较耐热的水溶性非蛋白低分子成分。这种成分称为辅基或配基,这类蛋白质称为结合蛋白质。具体分类可见表3-1。表3-1 蛋白质的分类类别分类标准(溶解性)特性存在及例子简单蛋白清蛋白(白蛋白)溶于水,但加硫酸铵至饱和后沉淀加热凝固,

6、可结晶,多为功能蛋白或球状蛋白所有生物中存在,如卵清蛋白、乳清蛋白、豆清蛋白、麦清蛋白等球蛋白不溶于水和饱和硫酸铵溶液,但溶于稀盐溶液可结晶,动物球蛋白加热可凝固,植物球蛋白不易凝固所有生物中存在,如大豆球蛋白、乳清球蛋白、肌球蛋白、血清球蛋白、麦球蛋白等谷蛋白水、醇和盐溶液不溶,但溶于稀酸、稀碱加热可凝固,贮存蛋白,谷氨酸含量高仅存在于谷禾植物种子中,如米谷蛋白、麦谷蛋白、玉米谷蛋白等醇溶谷蛋白(胶蛋白)水、盐溶液不溶,但溶于稀酸、稀碱和70%乙醇加热可凝固,贮存蛋白,无水乙醇不溶仅存在于谷禾植物种子中,如米胶蛋白、麦胶蛋白、玉米醇溶谷蛋白等精蛋白水、稀酸可溶,氨水中不溶加热不凝固,碱性蛋白

7、,含大量精氨酸细胞中与核酸结合,如鱼、蛙精子和卵子存在,其它食品含量很少组蛋白水、稀酸中可溶,但稀氨水中不溶加热不凝固,碱性蛋白细胞中与核酸结合,例如动物胸腺存在,其它食品含量很少硬蛋白不溶于水、盐溶液、稀酸和稀碱不溶蛋白,多为纤维状蛋白,动物的支持材料动物结缔组织或分泌物中存在,如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、网硬蛋白、丝蛋白结合蛋白类别分类标准(辅基)特性存在及例子核蛋白核酸组蛋白与核酸结合广泛存在,但含量少,如染色体、核糖体脂蛋白脂肪和类脂一般作为脂肪的运输方式或乳化方式广泛存在,如血浆脂蛋白、卵黄脂蛋白、牛奶脂肪球蛋白等糖蛋白糖类许多功能蛋白,有些种类粘度大广泛存在,如卵粘蛋白、卵类粘蛋

8、白、血清类粘蛋白等磷蛋白磷酸磷酸酯形式,加热难凝固广泛存在,如酪蛋白、卵黄磷蛋白、胃蛋白酶等色蛋白色素多为酶等功能蛋白如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿蛋白、细胞色素等金属蛋白与金属直接结合多为酶或运输功能的蛋白广泛存在,如运铁蛋白、乙醇脱氢酶第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用一、蛋白质性质概述功能性质是除营养卫生特点以外食品或食品成分的理化性质在加工、贮存中的应用特性。例如,肌肉在烹饪加工中,最明显的变化是变性和凝固、收缩和脱水,面粉的主要应用特性是其面筋形成及变化,因此研究它们的功能性质就是研究这些加工特性。在烹饪加工中,蛋白质的功能性质主要集中在蛋白质的两性性质、变性、胶体性、界面特性和可能发

9、生的化学反应等这几方面。二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用 教材p42-44(一)两性性质和等电点 氨基酸和蛋白质都含有酸性和碱性基团,同时表现出酸和碱的性质来,这叫两性性质。在水中,氨基酸(或蛋白质)的酸碱性可表示如图3-2:从上式可看出,只有溶液达到某一定酸碱度时,氨基酸分子才处于正负电荷相等的电中性,这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,用pI表示。氨基酸及蛋白质在pHpI时,分子净电荷为零;在pHpI时(即环境比之更碱性时)酸式离解强于碱式离解,分子带上负电(溶液中负离子多);在pHNa+Li+阴离子: SO42-Ac-(乙酸根)Cl-Br-NO3-I-CNS- 温度对蛋白质的水化作用

10、和溶解度的影响大多数蛋白质在加热时,水化作用虽然受到的影响小,但因为加热时蛋白质发生变性和凝固,导致蛋白质的表面积减少,降低极性侧链对水结合蛋白质结合水的能力,溶解度会明显地不可逆降低。特别再加少量盐类或将pH值调至等电点,则很容易发生凝固沉淀。例如,传统工艺做豆腐是蛋白质热变性再加盐类凝固沉淀的一个例子。另外酒精、甲醇、尿素等也能作脱水剂,使蛋白质沉淀。当溶液pH值大于等电点时,蛋白质颗粒带负电荷,易与重金属离子如Pb2+、Ag+、Cu2+、Hg+等中和成盐,形成沉淀。当溶液的pH值低于等电点时,蛋白质分子以阳离子形式存在,易与生物碱试剂(如苦味酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸及三氯醋酸等)作用,生

11、成不溶性盐沉淀,并伴随发生蛋白质分子变性。2粘度 * 流体的粘度反映它对流动的阻力。蛋白质溶液的粘度的特性是液态、膏状、酱状和糊状食品(例如饮料、肉汤、汤汁、炼乳、酸奶、沙司和稀奶油等)的主要功能性质。大多数蛋白质流体的粘度系数随蛋白质浓度的增加呈指数增加。蛋白质溶液的粘度还随剪切速度的增加而变化。多数食品愈搅愈稀,即粘度随剪切速度的增加而减小,这叫塑流型流体;有些食品愈搅愈稠,叫胀流型流体。例如,面粉和水混合的糊状物,能形成面筋,这是粘度随剪切速度增加而增大的现象。 3胶凝作用(1)胶凝的概念所谓胶凝作用是指溶胶在一定条件下转变成凝胶的现象。如肉汤冷后成为肉冻、豆浆中加入钙镁盐后凝成豆腐等。

12、蛋白质的胶凝作用与蛋白质溶液的沉淀凝集、和凝固)不同。沉淀是指由于溶解性完全或部分失去而导致的液固分离,凝固是蛋白质-蛋白质的强相互作用引起的无序聚集成团现象。而胶凝没有液固分离现象,胶凝中没有水的流失。(参考图3-6,图3-7)。当然,烹饪加工中蛋白质可能同时发生以上变化,产生复杂的结果。例如酸乳形成中,既有沉淀也有胶凝。又例如豆腐形成中也是盐析沉淀、盐胶凝同时发生。胶凝作用在许多食品的加工中起着主要作用。如各种乳品、肉冻、肉丸、豆腐、松花蛋等的形成就是蛋白质胶凝作用的结果。蛋白质胶凝作用不仅可用来形成固态粘弹性凝胶,而且还能增稠,提高吸水性和颗粒粘结、乳浊剂或泡沫的稳定性。(2)胶凝的机制

13、和条件 不同蛋白溶液的胶凝条件和机制不同,但有一点是共同的,即胶凝是溶胶中蛋白质分子之间的吸引力增大所致。通常热处理是蛋白质产生胶凝作用必不可少的,因为加热增强了疏水相互作用,同时还可以使内部的巯基暴露,促进二硫键的形成或交换,使分子间的网络得到加强。一般含疏水性氨基酸和巯基多的蛋白质,加热能使它们胶凝。这可称为热胶凝现象。 有些蛋白质不经过加热仅需适度酶水解(如酪蛋白胶束、卵白和血纤维蛋白)即可发生胶凝。或者添加钙离子,也可以先碱化,然后恢复到中性或等电点pH值(酸化),使蛋白质发生胶凝作用。例如内酯豆腐的形成就是酸化胶凝的例子。肉冻的形成是胶原蛋白分子水解物明胶在热水中溶于水形成溶胶,温度

14、下降后又以氢键相连,从而形成不流动的凝胶,这种因温度降低形成凝胶的现象可称为冻凝。肉冻加热时,氢键断裂、分子运动剧烈,又“熔化”成为溶胶。所以肉冻是可逆凝胶,而豆腐是不可逆凝胶,这与各自凝胶网络的维持力不同有关。4渗透压和透析现象*有关渗透压和透析的原理,可利用图3-8来解释。图3-8 渗透压原理和透析装置示意图蛋白质因分子量大,溶液的摩尔浓度很小,渗透压低。腌制鱼、肉类食品时,因膜外盐的渗透压大,细胞内蛋白质渗透压低,所以水会渗出。当透析袋是可透过盐、糖等低分子物质的半透膜如细胞膜时,由于蛋白质分子大,不能通过半透膜,所以盐、糖等低分子物质可以扩散到袋外,这样可以将透析袋中的蛋白质和盐、糖等

15、低分子物质分开,这个过程叫透析。不断地移去外面水中的盐、糖等低分子物质,维持袋内外的浓度差,能使透析不断进行下去。烹饪中碱发后清水退碱、腌制品去盐就是利用这个原理。(四)蛋白质凝胶的性质及应用 1.凝胶概述蛋白质凝胶是指不能流动的固体或半固体的蛋白质胶体,可看成是水分子分散在蛋白质网络结构中形成的胶体。凝胶网络中有自由水,而且这些水又是被网络结构限制的,属于宏观上不可流动的自由水,因此凝胶是有一定的弹性、韧性的固体或半固体。(见图3-9)。图3-9 蛋白质亲水凝胶的网状结构示意图a(黑色) 蛋白质疏水部位发生疏水作用 b(粗黑线条) 蛋白质亲水部位水化层食品中很多蛋白质以凝胶状态存在,如新鲜肉

16、中肌肉纤维为蛋白质凝胶,而肌浆内的蛋白质为溶胶状态。凝胶与溶胶的区别并不在水量多少,而在于状态不同。凝胶可以通过溶胶的胶凝作用形成,也可通过干蛋白的吸水形成(参见图3-5)。不同凝胶的含水量及其水分状态不同,从而其性质不同,因此根据这一特点,凝胶还可分为干凝胶、液凝胶及复干液凝。从本质上讲,蛋白质凝胶处于何种含水状态,是与环境水分直接相关的。干凝胶可以吸水,而液凝胶可以脱水,这是它们的主要区别。如鲜海参可以脱水干制,它是液凝胶;而干海参可以吸水涨发,它是干凝胶。2. 凝胶性质溶胀、离浆、弹性和塑性、持水性等现象都是蛋白质凝胶性质的各种表现。(1)蛋白质的持水性 蛋白质的持水性是指蛋白质胶体不丢

17、失水的能力。这些水包括了结合水和自由水。一个食品中的结合水虽然被牢固束缚住,但它的含量有限,而且没有能改善食品良好质感的性能,因此食品的持水性更应该在控制自由水方面。蛋白质凝胶网络中,存在巨大的比表面和微毛细管,同时有一定的渗透压,这些因素可控制大量的水分,因此蛋白质凝胶是食品高持水性的结构基础。可以说,食品要有多的凝胶水,才有好的持水性,质感才嫩。高持水性必须以高水化作用为前提,但高水化作用不一定有高持水性,这还要决定于是否有凝胶的结构。(2)溶涨(膨润) 溶涨的概念和机理 蛋白质溶涨(膨润)是指蛋白质吸水后不溶解,水分散到蛋白质中,使蛋白质分子间隙增大,蛋白质整体膨大的一种现象。加工中有大量的蛋白质溶涨的实例,如以干凝胶形式保存的干明胶、鱿鱼、海参、蹄筋的发制。蛋白质溶涨过程经历了水化、湿润和吸水等阶段(即图3-5中步骤),主要有以下变化:一是蛋白质通过水化作用,吸附结合水,这阶段有热产生,因为水化作用主要是通过氢键来结合水分子,形成氢键可放出能量;二是通过毛细作用和胶体表面吸附作用吸附水而使胶体表面湿润。以上这两阶段吸水量有

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