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1、生物化学复习讲义 生物化学复习讲义第一章 蛋白质的结构与功能一、 氨基酸： 1结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-氨基酸。 2分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类： 非极性中性氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸)； 极性中性氨基酸(色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸)； 酸性氨基酸(天冬氨酸、谷氨酸)； 碱性氨基酸(赖氨酸、精氨酸、组氨酸)。 3理化性质（1）两性解离与等电点：氨基

2、酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。（2）氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸）在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。（3）茚三酮反应 氨基酸的残基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正

3、比，因此可作为氨基酸定量分析方法。二、 肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端C端。人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基以免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。三、肽键平面(肽单

4、位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： -螺旋：其结构特征为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm； 相邻螺旋圈之间形成许多氢键，-螺旋的每个肽键的

5、N-H和第四个肽键的羧基形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行； 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响-螺旋形成的因素主要是： 存在侧链基团较大的氨基酸残基； 连续存在带相同电荷的氨基酸残基； 存在脯氨酸残基。-折叠：其结构特征为： 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片； 所有肽键的C=O和NH形成链间氢键（即它们之间靠链间肽键羧基上的氧与亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定）；侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 -转角：多肽链180回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。主要化学键：氢键。 3三级结构：指多肽链所有原

6、子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。 4四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。主要化学键：疏水键、氢键、离子键。五、 蛋白质的理化性质： 1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质

7、。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收（由于蛋白质分子含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸），以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解

8、。常见的引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。六、蛋白质的分离与纯化： 1盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。 2电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。 3透析：利用

9、透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4层析：（1）离子交换层析：利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。（2）分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出。5超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心既可以用来分离纯化蛋白质也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。七、氨基酸顺序分析： 蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：

10、1. 分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品； 2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成； 3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；4. 采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段； 5. 分离纯化单一肽段； 6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Edman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定； 7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序； 8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。 八、蛋白质结构与功能关系1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础

11、。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍可破坏次级键-巯基乙醇可破坏二硫键2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。成人由两条-肽链（141个氨基酸残基）和两条-肽链（146个氨基酸残基）组成。因为其结构稳定，所以不易与氧结合。当一个亚基与氧结合后，会引起四级结构的变化，使其它亚基对氧的亲和力增加，结合加快。反之，一个亚基与氧分离后，其它亚基也易于解离。所以血红蛋白是变构蛋白，其氧合曲线是S形曲线，只要氧分压有一个较小的变化即可引

12、起氧饱和度的较大改变。这有利于运输氧，肺中的氧分压只需比组织中稍微高一些，血红蛋白就可以完成运氧工作。第二章 核酸的结构与功能 一、 核酸的种类：1、脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内 2、核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内二、核酸的化学组成：1含氮碱：参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。 2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即-D-核糖与-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖

13、核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。 3核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。通常是由核糖或脱氧核糖的C1 -羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为，N糖苷键。其中由D-核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。假尿苷（）就是由D-核糖的C1 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。 二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两大类。最常见的核苷酸为5-核苷酸（5 常被省略）。5-核苷酸又可按其在5位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二

14、磷酸核苷和三磷酸核苷。 此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。如dAMP 。三、核酸的一级结构： 核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。核酸具有方向性，5-位上具有自由磷酸基的末端称为5-端，3-位上具有自由羟基的末端称为3-端。 DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。DN

15、A的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。四、DNA的二级结构： DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则），以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。天然DNA的二

16、级结构以B型为主，其结构特征为：DNA是一反向平行的互补双链结构 亲水的脱氧核糖和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中A只能与T相配对，形成两个氢键；G与C相配对，形成三个氢键。DNA是右手螺旋结构 螺旋直径为2nm，每旋转一周有10个核苷酸，两个核苷酸之间的夹角为36。两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm。因此，沿中心轴。每一圈的高度（即螺距）为3.4nm。DNA双螺旋结构稳定的维系 横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。五、DNA的超螺旋结构： 双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为

17、DNA的三级结构。 绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。 在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。核小体结构属于DNA的三级结构。 六、DNA的功能： DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。 DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）。基因组的大小与生物的复杂性有关。七、RNA的空间结构与功能：RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结

18、构。 名称 功能核蛋白体RNA（rRNA） 核蛋白体组成成分信使RNA（mRNA） 蛋白质合成模板转运RNA（Trna） 转运氨基酸不均一核RNA（hnRNA） 成熟mRNA的前体小核RNA（SnRNA） 参与hnRNA的剪接、转运小核仁RNA（SnoRNA） rRNA的加工和修饰1mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为hnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在

19、蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。2tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：氨基酸臂：由tRNA的5-端和3-端构成的局部双螺旋，3-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。DHU臂：含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。 TC臂：含保守的TC顺序，可以

20、识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。可变臂：位于TC臂和反密码臂之间，功能不详。三级结构为倒L型。3rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。八、核酶： 具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。 九、核酸的一般理化性质： 核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。 十、DNA的变性： 在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散

21、而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。 引起DNA变性的因素主要有：高温，强酸强碱，有机溶剂等。DNA变性后的性质改变：增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；旋光性下降；粘度降低；生物功能丧失或改变。加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。十一、DNA的复性与分子杂交： 将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。 两条来源不同的单链核酸（

22、DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可发生于DNA-DNA之间， RNA RNA之间以及 DNA-RNA之间。不同来源的，具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。常用的核酸分子杂交技术有：原位杂交、斑点杂交、Southern杂交及Northern杂交等。在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。 十二、核酸酶（注意与核酶区别）：凡是能水解核酸的酶都称为核酸酶。凡能从多核苷酸链的末端开始水解核酸的酶称为核酸外切酶，凡能

23、从多核苷酸链中间开始水解核酸的酶称为核酸内切酶。能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶）。第三章 酶一、酶的概念： 酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。 二、酶的分子组成： 酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关（即决定反应的特异性）；辅助因子则与酶的催化活性有关（即决定

24、反应的性质与种类），可以为金属离子或小分子有机化合物，分为辅酶与辅基。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶，可用透析或超滤方法除去。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合而成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：辅酶与辅基的生理功用主要是： 运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。 运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素（vitamin）是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自

25、身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。参与组成辅酶的维生素转移的基团 辅酶或辅基 所含维生素氢原子 NAD+、NADP+ 尼克酰胺（维生素PP） FMN、FAD 维生素B2醛基 TPP 维生素B1酰基 辅酶A、硫辛酸 泛酸、硫辛酸烷基 钴胺类类辅酶类 维生素B12二氧化碳 生物素 生物素氨基 磷酸吡哆醛 磷酸吡哆醛（维生素B6）甲基等一碳单位 四氢叶酸 叶酸维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。 1.T

26、PP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反应。 2.FMN和FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。3.NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶），是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。 4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡

27、哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。 6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。 7. FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。 8. Vit B12衍生物：Vit B12分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式，如5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。 四、金属离子

28、的作用： 1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象； 2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心； 3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。 五、酶的活性中心： 酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。 参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。 六、酶促反应的特点：

29、 1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高1061020倍。酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。 2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。 绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。 相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。 立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特

30、异性，如L-精氨酸酶。3酶的催化活性是可以调节的：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。七、酶促反应的机制： 1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。2与酶的高效率催化有关的因素：趋近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用；酶活性中心的低介电区（表面效应）。 八、酶促反应动力学： 酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。Km可用于判断反应级数：当S0.01