生物化学知识点总整理.docx

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生物化学知识点总整理

一、蛋白质

1.蛋白质概念：

由许多氨基酸通过肽键相连形成高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素构成，N含量为16%。

2.氨基酸共有20种，分类：

非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。

3.氨基酸紫外线吸取特性：

色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸取峰。

4.氨基酸等电点：

在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子趋势及限度相似，溶液中氨基酸净电荷为零，此时溶液PH值称为该氨基酸等电点；蛋白质等电点：

在某一PH值下，蛋白质净电荷为零，则该PH值称为蛋白质等电点。

5.氨基酸残基：

氨基酸缩合成肽之后氨基酸自身不完整，称为氨基酸残基。

6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）

7.肽键：

一种氨基酸α-羧基与另一种氨基酸α-氨基脱水缩合形成化学键。

8.N末端和C末端：

主链一端具有游离α氨基称为氨基端或N端；另一端具有游离α羧基，称为羧基端或C端。

9.蛋白质分子构造：

（1）一级构造：

蛋白质分子内氨基酸排列顺序，化学键为肽键和二硫键；

（2）二级构造：

多肽链主链局部构象，不涉及侧链空间排布，化学键为氢键，其重要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级构造：

整条肽链中，所有氨基酸残基相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级构造：

蛋白质分子中各亚基空间排布及亚基接触部位布局和互相作用。

10.α螺旋：

（1）肽平面环绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋构造，称为α螺旋；

（2）.螺旋上升一圈，大概需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋直径为0.5纳米；（3）.氨基酸R基分布在螺旋外侧；（4）.在α螺旋中，每一种肽键羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。

11.模体：

在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具备二级构造肽段，在空间上互相接近，形成一种特殊空间构象，被称为模体。

12.构造域：

大分子蛋白质三级构造常可分割成一种或数个球状或纤维状区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为构造域。

13.变构效应：

蛋白质空间构造变化随着其功能变化，称为变构效应。

14.蛋白质胶体构造稳定因素：

颗粒表面电荷与水化膜。

15.什么是蛋白质变性、复性、沉淀？

变性与沉淀关系如何?

导致蛋白质变性因素？

举例阐明实际工作中应用和避免蛋白质变性例子？

蛋白质变性：

在理化因素作用下，蛋白质空间构象受到破坏，其理化性质发生变化，生物活性丧失，其实质是蛋白质次级断裂，一级构造并不破坏。

蛋白质复性：

当变性限度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或某些恢复其本来构象及功能，这一现象称为蛋白质复性。

蛋白质沉淀：

蛋白质分子从溶液中析浮现象。

变性与沉淀关系：

变性蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀并不发生变性。

导致蛋白质变性因素物理因素：

高温、高压、振荡、紫外线和超声波等；化学因素：

强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂。

变性和沉淀在实际工作中应用：

可采用酒精、加热、紫外线照射等办法进行消毒、灭菌，运用钨酸、三氯醋酸等办法使其变性，沉淀去除血清蛋白质。

避免蛋白质变性例子：

化验室检测，制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性沉淀剂，并在低温等恰当条件下保存。

16.分子病：

由基因突变导致蛋白质构造或合成量异常而导致疾病。

17.疯牛病：

感染朊病毒后，以α螺旋为主PrPc构象被以β螺旋为主PrPsc构象转变成PrPsc构象，疯牛病形成与此关于。

18.镰刀形红细胞贫血（镰状细胞病）形成因素：

是由血红蛋白分子构造异常而导致分子病。

镰状细胞病患者血红蛋白是HbS而非HbA，即N端6号为谷氨酸而非缬氨酸。

谷氨酸带一种负电荷，而缬氨酸R基不带电荷，则HbS比HbA少两个负电荷，极性低。

因而，HbS溶解度减少，在脱氧状态下能形成棒状复合体，使红细胞扭曲成镰状，这一过程会损害细胞膜，使其极易被脾脏清除，发生溶血性贫血。

二、核酸

1.核酸：

以核苷酸为基本构成单位携带和传递遗传信息生物大分子，涉及核糖核酸和脱氧核糖核酸，重要元素为C、H、O、N、P，由碱基、戊糖、磷酸构成

2.核苷之间通过糖苷键连接，核苷酸之间通过3’，5’--磷酸二酯键连接。

3.核苷酸构造：

磷酸酯键、糖苷键、酸酐键。

4.核苷种类：

AR、GR、UR、CR；脱氧核苷种类：

dAR、dGR、dTR、dCR。

5.核酸分子构造：

（1）一级构造：

核酸核苷酸序列；

（2）二级构造：

DNA双螺旋构造；（3）三级构造：

在二级构造基本上，DNA双螺旋进一步盘曲，形成更加复杂构造，称为DNA三级构造，又叫超螺旋构造。

6.DNA双螺旋构造：

（1）DNA是由两条链互补构成双链构造，在该构造中，由脱氧核糖与磷酸交替构成亲水骨架（DNA主链）位于外侧，碱基位于内测，碱基之间形成氢键，而将两条链结合在一起，由于受构造限制，氢键形成于特定碱基对之间，A=T、G≡C，

（2）DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋构造，双螺旋直径2纳米，每一螺旋含十个碱基对，螺距3.4纳米，相邻碱基对之间轴向距离0.34纳米；氢键（横向）和碱基堆积力（纵向）维系DNA双螺旋构造稳定性。

氢键—维持横向稳定性；碱基堆积力—维持纵向稳定性。

7.核小体：

由DNA与组蛋白构成。

8.mRNA构造特点：

帽子和A尾。

9.tRNA二级构造特点：

三叶草形，四臂三环（氨基酸臂，反密码子臂，反密码子环，TfaiC臂，TfaiC环，二氢尿嘧啶臂（D臂），二氢尿嘧啶环（D环））。

三级构造：

倒“L”型。

10.DNA变性：

在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链过程。

11.DNA复性：

缓慢减少温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新形成本来双螺旋构造，称为DNA复性，也称为退火。

12.OD260应用：

判断核酸样品纯度；DNA纯品；OD260/OD280=1.8;RNA纯品OD260/OD280=2.0

13.Tm（解链温度）变性是在一种相称窄温度范畴内完毕，在这一范畴内，紫外光吸取值达到最大值50%时温度，称为Tm,又称熔解温度，其大小与G+C含量成正比。

14.增色效应：

DNA变性导致其紫外吸取增长，称为增色效应。

15.分子杂交：

不同来源核酸链因存在互补序列而形成互补双链构造，这一过程称为核酸分子杂交。

三、酶

1.全酶为脱辅基酶蛋白和辅助因子；辅酶与脱辅基酶蛋白结合牢固，可以用透析或超滤办法除去；辅基与脱辅基酶蛋白结合牢固，不可以用透析或超滤办法除去。

2.依照分子构成分为单纯酶、结合酶。

3.必须基团：

与酶活性密切有关基团，分为两类，一类位于活性中心外，另一类位于活性中心内。

位于活性中心内分为结合基团和催化基团。

4.酶活性中心：

又称活性部位，是酶蛋白构象一种特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反映，生成产物。

5.酶促反映特点：

催化效率极高、特异性高、酶蛋白易失活、酶活性可以调节。

6.酶促反映机理：

酶促反映特异性机制、酶促反映高效率机制（邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化）。

7.酶促反映影响因素：

酶浓度、底物浓度、温度、PH值、抑制剂、激活剂。

8.诱导契合假说：

酶活性中心在构造上是柔性，即具备可塑性和弹性，当底物与活性中心接触时，酶蛋白构象会发生变化，这种变化使活性中心必须基团对的地排列和定向，适当与底物结合并催化反映。

9.米氏方程：

V=Vmax[S]/（Km+[S]）

10.米氏常数意义：

（1）是反映速度为最大反映速度一半时底物浓度；

（2）是酶特性常数；（3）反映酶与底物亲和力；（4）同一酶对不同底物有不同Km值。

（Km↑，亲和力↓）

11.酶抑制剂：

（1）不可逆抑制作用举例：

（2）可逆抑制作用:

（1）竞争性抑制作用--特点：

a.抑制剂构造和底物相似；b.竞争性抑制强弱取决于抑制剂和底物相对浓度以及它们与酶相对亲和力；c.动力学特点：

Vmax减少，表观Km不变;

（2）非竞争性抑制作用—特点：

a.抑制剂与酶活性中心外必须基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；b.抑制限度取决于抑制剂浓度；c.动力学特点：

Vmax减少，表观km不变；（3）反竞争性抑制作用—特点：

a.抑制剂只与酶—底物复合物结合；b.抑制限度取决于抑制剂浓度及底物浓度；（3）动力学特点：

Vmax减少，表观Km减少。

12.磺胺类药物抑菌机制：

细菌由二氢叶酸合成酶催化，运用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸；

二氢叶酸有二氢叶酸还原酶催化还原成四氢叶酸；

磺胺类药物与对氨基苯甲酸构造类似，能与二氢叶酸合成酶结合，抑制二氢叶酸合成；

磺胺增效剂与二氢叶酸构造相似，能与二氢叶酸还原酶结合，抑制二氢叶酸还原成四氢叶酸；

四氢叶酸是一碳单位代谢不可缺少辅助因子，没有了四氢叶酸，细菌一碳单位代谢受到影响，其核酸和蛋白质合成受到阻抑；如果单独使用磺胺类药物或磺胺增效剂，它们只是抑制细菌生长繁殖，但如果联合应用，它们就可以通过双重抑制作用杀死细菌。

13.酶原：

酶无活性前体。

14.酶原激活：

酶原向酶转化过程。

15.同工酶：

是指能催化相似化学反映，但酶蛋白分子构成、分子构造和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相似一组酶。

四、维生素

1.维生素：

机体维持正常功能所必须，在体内不能合成或合成量很少必要由食物供应一组低分子量有机物质，分为水溶性维生素和脂溶性维生素。

2.脂溶性维生素

维生素A

维生素D（又称扛佝偻病维生素）

维生素E

维生素K

化学本质与性质

天然形式：

A1、A2；

活性形式：

视黄醇、视黄醛、视黄酸；

维生素A原：

β胡萝卜素。

种类：

维生素D2、维生素D3。

维生素D3原：

7—脱氢胆固醇；维生素D2原：

麦角固醇；维生素D3活性形式：

1,25—（OH）2—D3。

种类：

生育酚、生育三烯酚；易自身氧化，能保护其她物质。

天然形式：

K1、K2；

人工合成：

K3、K4。

生化作用

构成视觉细胞感光成分，维持上皮组织构造完整性，参加类固醇合成，有一定抗肿瘤作用。

作用于小肠粘膜、肾及肾小管，增长骨对钙、磷吸取，有助于新骨形成、钙化。

抗氧化作用、维持生殖机能、增进血红素代谢。

维持凝血因子正常水平、参加凝血作用。

缺少症

夜盲症、干眼病，影响生长、发育、繁殖

小朋友：

佝偻病成人：

软骨病

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易出血

3.水溶性维生素

维生素C

维生素B1（硫胺素）

维生素B2（核黄素）

维生素PP

化学本质与性质

又称抗坏血酸

活性形式：

焦磷酸硫氨酸。

活性形式：

黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）

尼克酸和尼克酰胺。

活性形式：

尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸。

生化作用

参加氧化还原反反映，参加体内羟化反映，增进胶原蛋白合成。

TPP是α—酮酸氧化脱羧酶辅酶，也是转酮醇酶辅酶，在神经传导中起一定作用，抑制胆碱酯酶活性。

FMN及FAD是体内氧化还原酶辅基，重要起氢传递体作用。

是体内各种脱氢酶辅酶、起传递氢作用。

缺少症

坏血病

脚气病、末梢神经炎

唇炎、口角炎、阴囊炎

癞皮病

4.巨幼红细胞性贫血机理：

缺少叶酸时，DNA复制及细胞分裂受阻，细胞变大，导致巨幼红细胞贫血。

五、生物氧化

1.生物氧化：

物质在生物体内进行氧化，叫生物氧化，重要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐渐释放能量，最后身成二氧化碳和水过程。

2.呼吸链：

代谢物脱下成对氢原子通过各种酶和辅酶所催化连锁反映逐渐传递，最后与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。

3.呼吸链构成：

NADH氧化呼吸链：

NADH→FMN/Fe-S→①CoQ→Cytb→②Cytc1→Cytc→Cytaa3→③O2

琥珀酸氧化呼吸链：

琥珀酸→FAD/Fe-S→CoQ→Cytb→②Cytc1→Cytc→Cytaa3→③O2

4.

名称

酶名称

辅基

功能

复合体Ⅰ

NADH-泛醌还原酶

FMN、Fe-S

将氢从NADH传递给泛醌

复合体Ⅱ

琥珀酸-泛醌还原酶

FAD、Fe-S

将氢从琥珀酸传递给泛醌

复合体Ⅲ

泛醌-细胞色素C还原酶

铁卟啉、Fe-S

将电子从泛醌传递给细胞色素C

复合体Ⅳ

细胞色素C氧化酶

铁卟啉、Cu

将电子从细胞色素C传递给氧

5.递氢体：

NAD、FMN、FAD、Q；递电子体：

Fe-S、Cyta、Cytb、Cytc

6.呼吸链抑制剂：

①鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥；②抗霉素A、二巯基丙醇；③氰化物（CN-）、叠氮化物（N3-）、CO、H2S。

7.氧化磷酸化：

在呼吸链电子传递过程中，偶联ADP磷酸化生成ATP，又称为偶联磷酸化；底物水平磷酸化：

是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP过程。

氧化磷酸化影响因素：

（1）抑制剂（呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂）；

（2）ADT作用；（3）甲状腺激素作用；（4）线粒体DNA突变。

8.高能化合物：

具有高能键化合物。

9.ATP两个来源：

氧化磷酸化、底物水平磷酸化。

10.跨膜转运机制：

3—磷酸甘油穿梭、苹果酸—天冬氨酸穿梭。

11.磷/氧比值：

物质氧化时，每消耗一摩尔原子氧所消耗无机磷摩尔数，称为该物质磷/氧比值。

12.化学渗入假说：

电子进行呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度，以此储存能量。

当质子顺浓度梯度回流时，驱动ATP合酶，运用ADP和Pi合成ATP。

六、糖代谢

1.糖生理功能：

氧化供能（重要功能）、提供合成体内其她物质原料、作为机体组织细胞构成成分。

2.糖吸取机制：

Na+依赖型葡萄糖转运体。

3.血糖来源：

（1）食物消化吸取；

（2）肝糖原分解；（3）非糖物质糖异生。

血糖去路：

（1）氧化供能；

（2）合成肝糖原、肌糖原；（3）转化成核糖、脂肪、氨基酸；（4）过高时随尿液排出。

4.乳酸循环生理意义：

（1）乳酸再运用，避免乳酸损失；

（2）防止乳酸堆积，引起酸中毒。

5.糖有氧氧化：

在机体氧供充分时，葡萄糖彻底氧化成水和二氧化碳，并释放出能量过程，是机体重要供能方式。

在胞液及线粒体中发生，过程为糖酵解途径、酮酸氧化脱羧、三羧酸循环、氧化磷酸化。

6.糖酵解：

在缺氧状况下葡萄糖生成乳酸过程；产能方式：

底物水平磷酸化；代谢途径：

生理意义：

（1）机体在缺氧状况下，获取能量一种有效方式；

（2）是某些细胞在氧供应正常状况下重要功能途径。

7.三羧酸循环：

乙酰辅酶A氧化分解从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成含三个羧基柠檬酸开始，经一系列反映又转变成草酰乙酸循环。

在线粒体中发生，核心酶为柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系。

反映特点：

一次底物水平磷酸化，两次脱羧生成两分子二氧化碳，三个核心酶，四次脱氢，一次交给FAD、三次交给NAD+，反映不可逆。

生理意义：

（1）是糖类、脂类和蛋白质分解代谢共同途径：

（2）是糖类、脂类和蛋白质代谢联系枢纽；（3）为其她物质代谢提供小分子前提；（4）为呼吸链提供H+和电子。

8．丙酮酸脱氢酶复合体辅酶：

亚基

丙酮酸脱氢酶

硫辛酸乙酰转移酶

二氢硫辛酸脱氢酶

辅基

TPP（硫胺素）

硫辛酸

FAD（核黄素）

辅酶

--

CoASH（泛酸）

NAD+（尼克酰胺）

9.磷酸戊糖途径：

由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH和H+，前者进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖。

生理意义：

（1）为核苷酸生成提供核糖；

（2）提供NADPH作为供氢体，参加各种代谢反映a.NADPH是体内脂肪、胆固醇、类固醇激素合成代谢供氢体；b.NADPH参加体内羟化反映，与生物合成或生物转化关于；c.NADPH可维持GSH（还原型谷胱甘肽）还原性。

10.糖原分解：

即肝糖原分解成葡萄糖过程。

肌肉组织中不存在葡萄糖—6—磷酸酶，无法生成葡萄糖，其核心酶为糖原磷酸化酶；糖原合成核心酶为糖原合酶。

11.活性葡萄糖：

UDPG（尿苷二磷酸葡萄糖）。

12.糖异生：

由非糖物质合成葡萄糖或糖原过程，在肝肾细胞胞浆及线粒体中发生，原料为氨基酸、甘油和有机酸。

核心酶为丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶、果糖—1,6—二磷酸酶、葡萄糖—6—磷酸酶。

途径：

（1）丙酮酸羧化支路；

（2）1,6—二磷酸果糖水解生成6—磷酸果糖；（3）6—磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖。

13.6—磷酸果糖（G—6—P）代谢去路：

14.草酰乙酸转运出线粒体方式：

15.葡萄糖有氧氧化生成ATP计算：

七、脂类代谢

1.脂肪动员：

存储在脂肪细胞中脂肪被脂肪酶逐渐水解为脂肪酸及甘油并释放入血，以供其她组织氧化运用过程，核心酶为激素敏感性甘油三酯脂肪酶。

2.三种必要脂肪酸：

亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

3.脂肪酸β氧化：

脱氢、加水、再脱氢、硫解；在线粒体中，核心酶为肉碱酯酰转移酶Ⅰ。

4.乙酰辅酶A来源：

糖有氧氧化、脂肪酸β氧化、某些氨基酸分解代谢、酮体氧化分解。

去路：

进入三羧酸循环被彻底氧化、在肝脏合成酮体、合成脂肪酸和胆固醇、参加乙酰化反映。

5.脂肪酸氧化能量生成：

6.酮体：

涉及乙酰乙酸，β—羟丁酸和丙酮。

代谢定位：

肝脏生成、肝外运用。

7.酮体生成和运用：

8.酮体代谢生理意义：

是肝脏输出能源一种形式，并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织重要能源；酮体运用增长可减少糖运用，有助于维持血糖水平恒定，节约蛋白质消耗。

八、蛋白质分解代谢

1.必须氨基酸：

苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。

（笨蛋来宿舍晾一晾鞋）

2.氨基酸吸取方式：

氨基酸寡肽和二肽。

3.氨基酸代谢库：

分布于全身游离氨基酸。

4.氨基酸脱氨基作用方式：

转氨基反映、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用（重要）、其她非氧化脱氨基作用。

5.生酮氨基酸：

赖氨酸和亮氨酸，生糖兼生酮氨基酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸、异亮氨酸。

6.氨基酸代谢来源：

食物蛋白消化吸取、组织蛋白降解、运用α—酮酸和NH3合成非必须氨基酸。

去路：

重要是合成组织蛋白、脱氨基生成α—酮酸和NH3、脱羧基生成胺类和CO2、通过特殊代谢途径生成某些重要生物活性物质。

7.SAM（活性甲亮氨酸）为体内甲基直接供体；PAPS（3’磷酸腺苷5’磷酸硫酸）为活性硫酸，是体内硫酸基供体。

8.酶原激活生理意义：

可保护胰组织免受蛋白酶自身消化作用；保证酶在其特定部位和环境发挥催化作用；酶原还可视为酶贮存形式。

9.蛋白质腐败作用：

肠道细菌对未被消化和吸取蛋白质及其消化产物所起作用。

10.氮平衡：

是指摄入氮与排出氮之间平衡关系，它反映出体内蛋白质代谢状况，有三种状况：

（1）氮总平衡：

摄入氮等于排出氮；

（2）氮正平衡：

摄入氮多于排出氮：

（3）氮负平衡：

摄入氮少于排出氮。

11.尿素循环：

12.转氨作用：

（书166）

13.血氨代谢来源：

氨基酸脱氨基产生NH3、胺类物质氧化产生NH3、肠道内腐败作用和尿素分解产生NH3。

去路：

在肝脏合成尿素（重要）、合成非必须氨基酸等含氮化合物、合成谷氨酰胺、肾小管泌氨。

14.一碳单位：

有些氨基酸在分解代谢过程中，可以产生具有一种碳原子活性基团，称为一碳单位。

分类：

甲酰基、甲炔基、亚胺甲基、甲烯基、甲基。

载体：

四氢叶酸。

生理功能：

作为嘌呤和嘧啶合成原料是氨基酸和核苷酸联系纽带。

15.个别氨基酸代谢：

（书173）

16.白化病：

人体缺少酪氨酸酶。

17.肝性脑病形成因素：

假神经递质并不能传递兴奋，反而竞争性抑制儿茶酚胺传递兴奋导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，临床上称为肝性脑病。

18.高血氨症和氨中毒：

肝功能严重受损时，尿素合成发生障碍，会导致血氨升高，称为高血氨症。

血氨升高，大量氨气进入脑组织，与脑细胞内α—酮戊二酸结合生成谷氨酸，并进一步生成谷氨酰胺。

此过程消耗谷氨酸，谷氨酸是神经递质，能量及神经递质严重缺少时，影响到脑功能直至昏迷，临床上称为氨中毒。