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生化复习资料
生物化学简答题
1.什么是蛋白质的二级结构？
它主要有哪几种？
各有何结构特点？
答：
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链中各原子的局部空间排布方式,不涉及侧链的构象,二级结构的主要形式有@-螺旋,B-折叠,B-转角和无规则卷曲四种.在@-螺旋中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每个3.6各氨基酸残基上升一圈,氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧,每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持@-螺旋稳定.在B-折叠结构中.多肽链的肽单元折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上方或下方,两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基和亚氨基形成氢键维持B-折叠构象稳定.在球状蛋白分子中,肽链主链常出现180度回折,回折部分称为B-转角,此转角通常由四个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸,第一个氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键,维持B-转角,以维持其稳定.无规卷曲是指肽链中无确定规律的结构.
2.何为蛋白质的变性?
影响因素有哪些?
答：
蛋白质在某些物理性素或化学因素的作用下,其内部的非共价键断裂,天然构象被破坏,从而引起理化性质改变,生物学活性丧失,称为蛋白质的变性,实质是维持蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开，引起蛋白质变性的因素有物理因素如紫外线和化学因素如强酸，强碱有机溶剂等。
3.列举引起维生素缺乏症的名称
答：
（1）脂溶性维生素:
维生素A（夜盲症干眼病），维生素D（佝偻病软骨病），维生素E（动物发生不育症），维生素K（凝血障碍疾病）
（2）水溶性维生素：
维生素B6（神经炎脚气病），维生素B2（口角炎舌炎结膜炎），维生素PP（癞皮病），维生素B1（小细胞低色性贫血高同型半胱氨酸血症），叶酸（巨幼红细胞贫血高同型半胱氨酸血症），维生素B12（巨幼红细胞贫血高同型半胱氨酸血症神经脱髓鞘），维生素C（坏血病）
4.试述呼吸链的组成成分及功能？
并写出体内两主要呼吸链的传铁卟啉递链
复合体酶名称多肽链数辅基主要作用
复合体1NADH-泛醌还原酶39FMN,Fe-S将NADH的氢原子传递给泛醌
复合体2琥珀酸-还原酶、4FAD,Fe-S将琥珀酸中的氢传递给泛醌
复合体3泛醌-细胞色素C还原酶11铁卟啉，Fe-S将电子从原性泛醌传给Cytc传递给氧
复合体4细胞色素C氧化酶13铁卟啉，Cu将电子从Cytc传递给氧
5.简述体内水的生成过程
答：
水的生成过程是在细胞的线粒体中进行，代谢物脱下的2H一质子和电子形式通过呼吸链逐步传递给O2生成水。
线粒体内膜存在多种有氧化还原功能的酶和辅酶排列组成的氧化呼吸链或称电子传递链。
体内存在两条呼吸链，即NADH氧化呼吸链即琥珀酸氧化呼吸链。
呼吸链含有四种功能的复合体：
NADH-泛醌还原酶，琥珀酸-还原酶，泛醌-细胞色素C还原酶和细胞素C氧化酶。
6.影响氧化磷酸化的因素有哪些？
答：
影响氧化磷酸化的因素是：
1）ATP/ADP比值升高，氧化磷酸减弱，比之下降，氧化磷磷酸化增强。
2）甲状腺素，导致氧化磷酸化增强和ATP水解加速，由此使得耗氧和产热增强，基础代谢率升高，3）氧化磷酸化抑制剂，可阻断呼吸链的不同环节，是氧化受阻，也可通过解耦联是氧化正常进行二磷酸化受阻。
7.糖酵解的主要生理意义：
1）是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式，2）是某些组织细胞【如成熟红细胞、视网膜、睾丸等】的主要供能方式3）糖酵解的产物为某些物质合成提供原料如糖酵解产物乳酸是糖异生的重要原料，4）红细胞中经糖酵解途径生成的2，3-BPG可调节血红蛋白的带养功能。
8.糖氧化的主要意义是？
1）是机体获能的主要方式2）三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径3）三羧酸循环十三大物质代谢相互联系，相互转化的枢纽。
9.磷酸戊糖途径的主要意义?
答：
1）生成5-磷酸核糖，是核苷酸合成的必需原料2）提供NADPH,作为供氢体参与体内许多重要还原反应：
（1参与还原性生物合成，如胆固醇的合成，2维持还原性谷胱甘肽的正常含量3作为加单氧酶体系的成分，参与激素，药物和毒素的生物转化）
10.比较糖酵解与糖有氧氧化有何不同？
答：
1）反应条件不同：
前者为无氧条件下进行，后者是有氧条件下进行2）代谢部位不同：
前者在胞浆内进行，后者的不同阶段分别在胞浆和线粒体中进行，3）生成的丙酮酸的代谢去向不同：
糖酵解中丙酮酸加氢还原为乳酸，有氧氧化中丙酮酸继续氧化脱羧，生成乙酰辅酶A后进入三羧酸循环4）ATP的生产方式和数量不同：
前者以底物水平磷酸化方式生成ATP，净生成2分子ATP。
而有氧氧化主要是以磷酸化方式生成32分子的ATP，5）终产物不同：
前者为乳酸，后者为CO2和H2O6）主要生理意义不同：
糖酵解使机体在缺氧的条件下供应能量的重要方式，有氧氧化使机体供能的主要方式。
11为什么说三羧酸循环是三大营养物质在体内彻底氧化分解的共同途径？
答：
物质氧化分解为CO2和H2O，意味着发生了彻底氧化分解。
三大营养物质经历不同的途径，最终生成乙酰辅酶A而进入三羧酸循环。
每经历一次，有两次脱羧生成2分子CO2，4次脱氢，脱下的氢进入呼吸链，氧化为H2O，由此完成物质的彻底氧化分解。
12.说明甘油是如何异生为葡萄糖（甘油可发生磷酸化而生成磷酸甘油？
）
答：
甘油----@-磷酸甘油----磷酸二羟丙酮----1，2-二磷酸果糖----6-磷酸果糖----6-磷酸葡萄糖-----葡萄糖
13.简述蛋白质生物合成体系由那些物质组成？
他们各有何异同？
答：
1）氨基酸：
合成蛋白质的原料2）mRNA：
翻译的直接模版3）tRNA：
转运氨基酸的工具4）核糖体：
蛋白质的合成场所5）ATP和GTP：
能源物质6）无机离子：
镁离子参与氨基酸的活化，钾离子参与转肽反应。
7）氨基酸-tRNA合成酶：
催化氨基酸活化8）转肽酶：
催化肽酰基与氨基缩合形成肽键9）转位酶：
催化核糖体移位10）蛋白质因子：
参与多肽链合成的起始，延长，终止。
14.正常人每天最低尿量是多少，为什么？
答：
最低尿量为500ml成人每天约有尿排出至少35克左右的固体废物，排出固体溶质必须有一定量的水将其溶解，每克固体溶质需要15ml水，故成人每天需要排500毫升才能将代谢废物排除，因此500ML称为最低尿量，少于的话称少尿，这时代谢废物容易潴留体内，造成中毒。
15.简述血氨的来源去路？
答：
血氨的来源：
氨基酸脱氨基、肠道吸收、产生
去路：
合成尿素、重新合成氨基酸、合成其他含氧化合物
16.何谓鸟氨酸循环？
答：
鸟氨酸循环是直鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸，瓜氨酸再与另一分子氨生成精氨酸，精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可在重复上述循环过程，如此循环一次，2分子氨和一份子co2生成一分子尿素。
在鸟氨酸循环过程中，精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶，次部反应是一个耗能反应。
鸟氨酸循环在线粒体和胞浆中进行。
意义：
肝通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变成无毒的尿素，经肾排出体外，这是干的一个重要功能。
其意义在于解除氨基。
17.试述肝昏迷发生的机制？
答：
肝功能严重损失时，尿素合成发生障碍，血氨浓度增高，称为高氨血症。
一般认为氨进入脑组织，可与脑中的a-酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸，氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺，这两部反应需要消耗NADH+H和ATP，并且使脑细胞中的a-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可产生昏迷这是肝昏迷氨中毒学说的基础。
另一方面，络氨酸脱羧基生成洛氨，苯丙氨酸脱羧基生成苯乙胺酸，酪氨和苯乙酸若不能在肝内分解而进入脑组织，则可分别经B-羟化而形成b-羟酪氨和苯乙醇胺。
它们的化学结构与儿茶酚氨类似，称为假神经递质。
假神经递质增多，可取代正常神经递质儿茶酚胺，但它们不能传递神经冲动，可是大脑发生异常抑制，这可能与肝昏迷有关。
18.何谓酮体？
酮体是怎么生成的，又是如何氧化利用的？
答：
酮体包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮，酮体的生成部位在肝细胞线粒体，合成原料为脂肪酸B-氧化生成的乙酰COA，2分子乙酰COA缩合生成乙酰乙酰COA，乙酰乙酰COA再与1分子乙酰COA缩合生成HMGCOA，催化此反应的HMGCOA合酶是酮体合成的限速酶，HMGCOA裂解生成乙酰乙酸和乙酰COA，乙酰乙酸还原生成B-羟丁酸或脱羧生成丙酮。
肝能生成丙酮，但不能利用酮体，肝外组织的乙酰乙酸（或B-羟丁酸）经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酸COA转硫酶及硫解酶的催化下，转变成乙酰COA并进入三羧酸循环而被氧化利用，丙酮可经肾、肺排除。
19.简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算？
答：
硬脂酸的氧化可分活化、进入线粒体、B-氧化剂乙酰COA的彻底氧化四个阶段。
（1）硬脂酸活化在胞液中进行，由脂酰COA合成酶催化形成脂酰COA。
（2）活化的硬脂酰COA经CAT1及CAT2的催化，以肉碱为载体，由胞液进入线粒体基质，CAT1是脂肪酸B-氧化的限速酶。
（3）脂酰进入线粒体基质后，在脂肪酸B-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的B-碳原子开始，进行脱氢，加水，再脱氢和硫解，四步连续反应，脂酰基断裂生成一份子COA和一份子比原来少两个碳原子的的脂酰COA如此反复进行，直到脂酰COA完全生成乙酰COA.
（4）.乙酰COA通过三羧酸循环彻底氧化生成CO2和H2O并释放能量，
硬脂酸（18C）————硬脂酰COA————9乙酰COA+8（FADH2+NADH+H*）
8FADH2*1.5ATP/FADH2=12ATP
8NADH+H*#2.5ATP/NADH+H*=20ATP
9CH3CO~~~SCOA#10ATP/CH3CO~~SCOA=90ATP
故共生成90+32-2=120ATP
20.血浆脂蛋白有几种分类方法？
分几类？
说明合成部位及主要功能。
有两种方法1）电泳法分为CM前B-脂蛋白，B-脂蛋白及@-蛋白四种，2）用超速离心法可分为CM,VLDL,LDL和HDL四种，CM有小肠粘膜细胞合成，转运外源性甘油三酯;VLDL主要有肝合成，转运内源性甘油三脂，LDL在血液中由VLDL代谢转变而来，运输由肝合成的内源性胆固醇到肝外；HDL主要在肝合成主要是参与将肝外胆固醇逆向转运至肝内。
21.胆固醇合成的原料，关键酶是？
胆固醇在体内可转变成那些物质？
答：
胆固醇的合成原料是乙酰COA，NADPH+H*和ATP,限速酶是HMGCOA还原酶胆固醇在体内可转换成胆汁酸、类固醇激素和维生素D3
22.简述乙酰COA的来路与去路？
答：
来源：
糖氧化脂肪酸氧化甘油氧化酮体氧化氨基酸氧化
去路：
进入三羧酸循环彻底氧化合成脂肪酸合成胆固醇合成酮体
23.简述饥饿或糖尿病患者出现酮尿血症的原因？
答：
在正常条件下，血液中含少量的的酮体，在饥饿糖尿病等代谢障碍时。
脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也在加强，肝生成酮体大大增加，当超过肝外组织的氧化利用时血液酮体升高，可导致酮血症
24.何为载脂蛋白？
有何重要的功能？
答：
血浆脂蛋白中的蛋白质部分成为载脂蛋白。
载脂蛋白的主要功能是结合转运脂类并稳定脂蛋白结构，调节脂蛋白代谢关键酶，识别脂蛋白受体等，如appoalAL激活LCAT，apoc2可激活LPL，apoB100.E识别LDL受体等
25.蛋白质生物合成的基本过程为：
（1）氨基酸的活化与运转：
由氨基酸tRNA合成酶催化，ATP供能，使氨基酸的羧基活化并与相应的tRNA连接
（2）核糖体循环：
为蛋白质合成的中心环节，通常将其分为肽链合成的起始，延长和终止三个阶段。
肽链合成的起始是指由核糖体大，小亚基，模板mRNA及起始tRNA组装形成起始复合物的过程。
肽链的延长是指各种氨基酰tRNA按mRNA上密码子的顺序在核糖体上一一对照入座，其携带的氨基酸依次以肽链缩合新生的多肽链。
这一过程由注册，成肽和移位三个步骤循环进行来完成。
肽链合成的终止是指已合成完毕的肽链从核糖体上水解释放，以及原来结合在一起的核糖体大，小亚基，mRNA和tRNA相互分离的过程。
（3）翻译后的加工：
指从核糖体上释放出来的多肽链，精贵一定的加工和修饰转变成具有一定构想和功能的蛋白质过程。
包括新生态链的折截，Ｎ端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除，氨基酸残基侧链的修饰等。
28.物细胞内有哪几类主要的RNA？
其主要功能是什么？
答：
动物细胞内主要含有的RNA种类及功能
分类缩写功能
信使RNAmRNA蛋白质合成的模版
转运RNAtRNA转运氨基酸
核糖体RNArRNA核糖体的组成成分
不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前提
小核RNASnRNＡ参与hnRNA剪切，转运
29.叙述DNA双螺旋结构模型的要点．
答：
DNA双螺旋的结构要点：
（１）DNA分子是由两条平行但走向相反的多聚脱氧核苷酸链围绕统一中心轴，以右手螺旋方式形成的双螺旋结构，结构的表面有一个大沟与一个小沟．
（２）双螺旋结构的外侧是由磷酸与脱氧核糖组成的亲水性骨架，内侧是疏水的碱基，碱基平面与中心轴垂直．两条链同一平面上的碱基形成氢键，使两条链连接在一起．Ａ与Ｔ之间形成两个氢键，Ｇ与Ｃ之间形成三个氢键．Ａ-Ｔ，Ｇ-Ｃ配对的规律称为碱基互补规律，两条链则为互补链．
（３）双螺旋结构的直径为２ｍｍ，螺旋为３.４ｍｍ，每一个螺旋有十个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为３６·，每两个相邻的碱基对平面之间的垂直距离为０.３４ｎｍ。
（４）DNA双螺旋结构的横向稳定性靠两条链间的氢键维系，纵向稳定性则靠碱基平面见的疏水性碱基平面间的疏水性碱基堆积力维系。
30.简述真核生物mRNA的结构特点.
答：
真核生物ｍRNA的结构特点：
（１）大部分真核细胞ｍRNA的5’-末端都以7-甲基鸟苷三磷酸（m7GpppN）为起始结构,这种结构成为帽子结构.
（2）真核生物mRNA的3’-末端,有多个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构,称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾.
31.举例说明竞争性抑制剂的特点是什么？
答：
酶的竞争性抑制剂作用是指抑制剂与酶的正常底物结构相似，因此抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用具有以下特点：
（1）抑制剂在化学结构上与底物相似，两者竞相争得同一酶的活性中心
（2）抑制剂与酶的活性中心结合后，酶分子失去催化作用
（3）竞争性抑制剂作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度，抑制剂浓度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用
（4）酶既可以结合底物分子也可以结合抑制剂，但不能与两者同时结合。
例如：
磺胺类药物便是通过竞争性抑制作用抑制细菌的。
对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，以对氨基苯甲酸（PABA）为底物合成二氢叶酸后者在还原酶作用下生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌合成核酸过程中不可缺少的辅酶。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可以抑制二氢叶酸的合成，进而影响四氢叶酸的合成。
32.试述影响酶活性的因素及他们是如何影响酶的催化活性？
答：
影响酶催化活性的因素主要包括底物浓度，酶浓度，pH，温度，激活剂和抑制剂等。
（1）底物浓度：
在酶浓度及其他条件不变的情况下，底物浓度变化对酶促反应速度影响的作图呈矩形双曲线。
在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而增加，两者呈正比关系；当底物浓度较高时，反应速度虽然也随底物的增加而加速，但反应速度不再呈正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降；当底物浓度增高到一定程度时，反应速度趋于恒定，继续增加底物浓度，反应速度不再增加，达到极限，称为最大反应速度，说明酶的活性中心已被底物所饱和。
（2）酶浓度：
酶促反应体系中，在底物浓度足以使饱和的情况下，酶促反应速度与酶浓度呈正比例关系。
即酶浓度越高，反应速度越快。
（3）pH：
酶促反应活性最大时的环境pH称酶促反应的最适pH。
溶液的pH高于或低于最适pH，酶的活性降低，酶促反应速度减慢。
远离最适pH时甚至会导致酶的变性失活。
温度：
温度对酶促反应速度具有双重影响。
在较低温度范围内，随着温度升高，酶的活性逐步增加，以致达到最大反应速度。
升高温度一方面可以加快酶促反应（4）速度，同时也可以增加酶的变性。
温度升高到60·C以上时，大多数酶开始变性；80·C时，多数酶的变性不可逆转，反应速度则因酶变性而降低。
综合这两种因素，将酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
（5）激活剂：
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。
（6）抑制剂：
凡能有选择的使酶活性降低或丧失但不能使酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
无选择的引起酶的蛋白变性使酶活性丧失的理化因素不属于抑制剂范畴。
抑制剂多于酶活性中心内，外必须基团结合，直接或间接的影响酶的活性中心，从而抑制酶的催化活性。
33.酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？
答：
酶与一般催化剂比较:
（1）共同点：
a.微量酶就能发挥巨大的催化作用,在反应前后质和量的改变;b.只能催化热力学上允许进行的反应;c.只能缩短反应达到平衡所需的时间,而不能改变反应的平衡点,即不能改变反应的平衡常数;d.对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用.
（2）不同点:
a.高度的催化效率:
酶具有极高的催化效率,一般而论,对于同一反应,酶催化反应的速度比非酶催化反应的速率高10*8~10*20倍,比一般催化剂催化的德反应高10*7~10*13倍.b.高度的特异性:
与一般催化剂不同,酶对其所催化的底物具有较严格的选择性.即一种酶只能作用与一种或一类底物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物,常将酶的这种特异性称为酶的特异性.包括:
绝对特异性,相对特异性和立体特异性.c.酶催化活性的可调节性.d.酶活性的不稳定性:
酶的蛋白质,酶促反应要求一定的pH,温度和压力等条件,强酸,强碱,有机溶剂,重金属盐,高温,紫外线,剧烈震荡等任何是蛋白质变性的理化因素都可使酶蛋白变性,而使其失去催化活性.
34.列举说明竞争性抑制作用在临床上的应用.
答:
应用竞争性抑制的原理可阐明某些药物的作用机理.如磺胺类药物和磺胺增效剂便是竞争性抑制作用抑制细菌生长的.对磺胺类药物敏感的细菌再生长繁殖时不能利用环境的叶酸,而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下,利用对氨苯甲酸（PABA）,二氢蝶呤即谷氨酸合成二氢叶酸（FH2）,后者在二氢叶酸还原酶的作用下进一步还原成四氢叶酸（FH4）,四氢叶酸是细菌合成核酸过程中不可缺少的辅酶.磺胺类药物与对氨苯甲酸结构相似,使二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,可以抑制二氢叶酸的合成;磺胺增效剂（TMP）与二氢叶酸结构相似,使二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂,可以抑制四氢叶酸的合成.
35.什么是同工酶?
同工酶的生物学意义是什么？
答：
同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。
意义：
同工酶的测定是医学诊断中比较灵敏，可靠的手段。
当某组织病变时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，使同工酶谱改变。
因此，通过观测病人血清中同工酶的电泳图谱，辅助诊断哪些器官发生病变。
例如，心肌受损病人血清LDH1含量上升，肝细胞受损病人血清LDH5含量增高。
36.何谓生物转化作用?
有哪些反应类型?
有哪些影响因素?
有何意义?
答:
非营养物质进行氧化，还原，水解和结合反应，增加其极性或活性改变，使其易排出体外的这种过程称为生物转化。
（2）生物转化的主要反映类型分为第一相反应和第二相反应,第一反应包括氧化,还原和水解反应,第二相反应为结合反应.
（3）受年龄,性别肝功能等因素影响,亦受到药物或毒物的诱导.4）生物转化作用的意义在于对生物活性物质进行解毒或灭活,同时增强其溶解度与利于其排除从,而保护机体.但机体对外源物质的生物转化,有时反而会出现至毒或致癌等作用,因此不能笼统的视其为”解毒作用”.
37.述胆红素的正常代谢过程啊？
答:
（1）胆红素入血后与清蛋白结合成清蛋白胆红素复合体而被运输，此时的胆红素称为未结合胆红素；
（2）肝细胞特异性受体从血浆摄取胆红素
3）进入肝细胞胆红素与y蛋白或z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素-葡萄醛酸脂，称为结合胆红素4）结合胆红素岁胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成物色胆色原，大部分随粪便排除，小部分经门静脉被重吸收入肝，之后大部分又被肝细胞在分泌入肠，构成胆素原环，少部分进入体循环，经肾脏有尿排出。
38.核生物DNA复制的基本过程是什么？
答：
原核生物DNA复制复制过程分为起始，延长和终止三个阶段，复制起始的主要任务是在起始点，将DNA解开成复制叉，形成引发体，合成引物。
复制延长的主要任务是在复制叉处，DNA聚合酶三一模板碱基要求，按照碱基配对规律催化dNTP方式逐个加入引物或延长中子链的3‘-OH，其化学本质是3’，5‘-磷酸二酯键的不断生成，成为领头链，合成走向与解链方向相反的子链的合成时不连续的，这股不连续复制的子链称为随从链。
复制中随从上的不连续DNA片段称为冈崎片段。
复制终止的任务是DBN聚合酶1切除引物并填补空隙，DNA连接酶连接缺口生成子代DNA。
39.与原核生物DNA复制的酶和蛋白质因子有哪些?
各有什么作用？
答：
第一，参与原核生物DNA的复制的酶和蛋白质因子有:
DNA聚合酶，解螺旋酶，单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶和DnaC蛋白质因子等。
第二，参与原核生物DNA复制的酶和蛋白质因子的作用分别如下：
DNA聚合酶是催化底物dNTP以dNTP方式聚合为新生DNA酶，聚合时需要DNA为模板，故称为依赖于DNA的DNA聚合酶解螺旋酶在原核生物又称DnaB，其功能是利用ATP供能将DNA双螺旋间的氢键解开，使DNA局部形成两条单链DNA分别结合，防止单链DNA重新形成双螺旋，并保护他们不受核酸酶水解。
DNA拓扑异构酶简称拓扑酶，指改变DNA超螺旋状态，理顺DNA链的酶。
拓扑酶分为一型和2型。
拓扑酶1再不消耗ATP的情况下，切断DNA双链中的一股链，使DNA解链旋转中不致打结，适当时候又把切口封闭，是DNA变为变为松弛状态，拓扑酶2能切断DNA双链并使断端通过切口旋转使超螺旋变为松弛状态，利用供能情况下，松弛状态的DNA又进入负超螺旋状态，断端在同一酶催化下恢复连接。
引物酶在原核生物又称为DnaG是复制起始时催化生成小分子RNA引物的酶。
DNA连接酶在原核生物是利用NAD＋供能，连接双链DNA中单链缺口的酶。
DnaA,DnaB,DnaC,DnaG,SSB,和拓扑异构酶都是与原核生物复制起始相关的酶和蛋白质因子。
40.何谓转录？
转录和复制的异同点有哪些？
答：
（１）转录为：
生物体以单链DNA为模板，４种NTP为原料，按照碱基互补原则在RNA聚合酶的催化下合成相应的RNA，从而将DNA携带的遗传信息传递RNA的过程称为转录。
（２）转录与复制的相同点为：
都是酶促的核苷酸聚合过程；都以DNA为模板，都需要依赖DNA的聚合酶；都以核苷酸为原料；合成方向是５‘至３‘；服从碱基配对的原则；核苷酸之间以磷酸二酯键相连接。
转录的区别为
41.简述原核生物RNA转录体系及它们在RNA合成中的作用？
答：
RNA转录体系及其作用如下：
（1）DNA：
转录模板2）四种核糖核苷酸（NTP）：
RNA合成的原料（3）RNA聚合酶：
A，****组成全酶，启动转录起始；B核心酶，催化四种NTP以DNA为模板按碱基配对原则形成３‘５‘－磷酸二酯键，生成RNA链 Ｃa因子，辨认DNA模板链上转录起始点。
（4）P因子：
结合转录产物RNA，协
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