生物化学理论教学大临床口腔.docx
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生物化学理论教学大临床口腔
宁夏医科大学
《生物化学》教学大纲
Biochemistry
编写单位（四号宋体）：
基础医学院生化与分子生物学系
执笔人（签字）（四号宋体）：
杨怡
审核人（签字）（四号宋体）：
裴秀英
编写时间（四号宋体）：
2011-09
教务处印制（三号黑体）
2011年10月日（三号黑体）
课程中文名称
生物化学
课程英文名称
Biochemistry
课程性质
必修
适用专业
临床医学、口腔
先修课程
无机化学、有机化学、医学生物学
并修课程
生理学
总学时
112（74/38）
总学分
7
使用教材
中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医药院校规划教材，周克元等主编《生物化学》案例版第二版。
科学出版社
参考书目
2－5部
1、普通高等教育“十一五”国家级规划教材、卫生部“十一五”规划教材、全国高等医药教材建设研究会规划教材，查锡良主编《生物化学》（第7版），人民卫生出版社
2、普通高等教育“十五”国家级规划教材，贾弘禔主编《生物化学》，北京大学医学出版社
教学方式
讲授实验相结合
考核方式
理论考试70%+实验20%+平时成绩10%
课程概述（课程的意义，教学目标，内容简介等）
生物化学（Biochemistry）是研究生命的化学，是在分子水平探讨生命的本质，研究生物体结构与功能,物质代谢与调节,以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
由于生物化学与分子生物学的发展，生物化学已经渗透到生命学科的各个领域，并成为生命科学领域的前沿学科。
通过本课程的学习，使学生理解生物分子的结构、生理功能，以及两者之间的关系；掌握生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；了解各组织器官的代谢特点及意义。
理解基因信息传递的基本过程和基因表达调控的基本概念。
了解分子生物学研究的基本技术和发展动态及在医学中的应用。
本课程的教学主要介绍蛋白质、核酸及酶的结构与功能（包括维生素），糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢及调节，物质代谢的联系与调节，肝脏、红细胞的代谢特点及生理意义，遗传信息传递的分子基础，基因表达调控，基因工程的基本过程，分子生物学常用技术以及细胞信号传导的基本途径，基因诊断与基因治疗的基本概念。
[注：
以上表格字体均为五号宋体，表格中所要填写的内容均为五号楷体]
学时分配表
章次
章名
学时
备注
1
绪论
1
2
蛋白质
3（11）
（）中表示实验教学时数
3
核酸
0（9）
4
酶
5（6）
5
维生素与微量元素
6
生物氧化
3
7
糖代谢
9（6）
8
脂类代谢
9
9
氨基酸代谢
5
10
核苷酸代谢
2
11
物质代谢联系与调节
3
12
DNA的生物合成
5
13
RNA的生物合成
5
14
蛋白质生物合成
5
15
基因表达调控
5
16
细胞信号转导
4
（1）
19
肝的生物化学及红细胞代谢
3
（1）
20
基因重组与基因工程
4（11）
21
分子生物学常用技术与人类基因组计划
1
22
基因诊断与基因治疗
0
23
癌基因与抑癌基因
2
总学时合计
74
[理论教学内容与要求]
第四章酶
[教学目标与要求]
掌握：
1．酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。
2．酶的结构与活性：
酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。
3.酶促反应动力学基本内容：
温度、PH、酶浓度、底物浓度（米氏方程、米氏常数的意义）对酶促反应速度的影响。
4.酶的抑制作用：
不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
熟悉：
1．酶促反应的机制：
活化能；诱导契合。
2．酶的调节：
多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。
3．酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。
4．维生素的概念和分类（见第十八章维生素与微量元素）：
维生素B族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系。
了解：
1．酶与医学的关系
2．酶的命名与分类
[重点与难点]
重点：
1.酶的活性中心
2.米-曼氏方程，Km的物理意义。
3.竞争性抑制作用。
难点：
酶促反应机制，变构酶、同工酶
[教学时数]5学时
[教学内容]
第一节概述
一、酶的概念
二、酶的分类与命名
第二节酶的分子结构与功能
酶（enzyme）：
概念；单体酶（monomericenzyme）、寡聚酶（oligomericenzyme）、多酶体系（multienzymesystem）
一、酶的分子组成
（一）单纯酶（singleenzyme）
（二）结合酶（conjugatedenzyme）：
组成及各部分的功能，辅酶和辅基。
二、酶的活性中心：
概念，必需基团。
第三节酶促反应的特点与机制
一、酶促反应的特点
（一）催化效率高
（二）高度的特异性：
绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性
（三）酶促反应的可调节性
二、酶促反应的机制
（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
（二）酶促反应的机理
1.邻近效应与定向排列
2.多元催化
3.表面效应
第四节酶促反应动力学
一、底物浓度对酶促反应速度的影响：
米－曼氏方程式，米氏常数（Km）的意义
二、酶浓度对酶促反应速度的影响
三、温度对酶促反应速度的影响：
最适温度
四、PH对酶促反应速度的影响：
最适PH
五、抑制剂对酶促反应速度的影响
不可逆抑制作用，可逆抑制作用（竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用及其作用特点的比较）。
六、激活剂对酶促反应速度的影响
七、酶活性测定与酶活性单位
第五节酶的调节
一、酶活性的调节
（一）酶原（zymogen）与酶原激活（zymogenactivation）
概念、酶原激活的实质及意义。
（二）变构酶（allostericenzyme）
概念、变构调节、变构效应剂。
（三）酶的共价修饰调节
概念及常见类型
二、酶含量的调节（一般讲解）
（一）酶蛋白合成的诱导与阻遏
（二）酶降解的调控
三、同工酶
同工酶（isoenzyme）：
概念及临床应用。
第六节酶与医学的关系
一、酶与疾病的关系
二、酶在医学上的其他应用
[练习题]
1．酶的化学本质是什么？
如何证明？
2．何谓酶的专一性？
可分几种类型？
举例说明。
3．何谓酶的活性中心？
必需基团？
4．辅酶和辅基的概念。
何谓同工酶？
5．酶原激活的机理及生物学意义？
6．Km的意义。
7．何谓竞争性抑制？
举例说明竞争性抑制与非竞争性抑制反竞争性抑制的区别。
8．简述磺胺药类的抑菌机理。
9．当某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度要作多少改变？
当反应速度升到最大速度的95％时底物浓度还要进一步作多少改变？
10．可逆性抑制和不可逆性抑制的区别，试举例说明。
第六章生物氧化
[教学目标与要求]
掌握：
1．细胞内ATP生成的方式；氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念；氧化磷酸化偶联部位及影响因素。
2．呼吸链的概念、组成及主要呼吸链的排列顺序。
熟悉：
1．ATP与能量的转换和利用。
2．胞液中NADH的氧化过程。
3．α-磷酸甘油及苹果酸-天冬氨酸穿梭机制。
了解：
1．体内外生物氧化异同点。
2．氧化磷酸化的偶联机制。
[重点与难点]
重点：
氧化磷酸化及底物水平磷酸化；呼吸链的概念、组成及主要呼吸链的排列顺序。
难点：
氧化磷酸化的偶联机制
[教学时数]3学时
[教学内容]
生物氧化的概念
生物氧化与体外氧化之相同点
生物氧化与体外氧化之不同点
生物氧化的一般过程
第一节生成ATP的氧化体系
一、呼吸链定义
（一）呼吸链的组成
1.复合体Ⅰ:
NADH-泛醌还原酶
2.复合体Ⅱ:
琥珀酸-泛醌还原酶
3.复合体Ⅲ:
泛醌-细胞色素c还原酶
4.复合体Ⅳ:
细胞色素c氧化酶
（二）呼吸链成分的排列顺序
1.NADH氧化呼吸链
2.琥珀酸氧化呼吸链
二、氧化磷酸化
定义：
氧化磷酸化；底物水平磷酸化
（一）氧化磷酸化偶联部位
（二）氧化磷酸化的偶联机理
1.化学渗透假说（chemiosmotichypothesis）
2.ATP合酶
三、影响氧化磷酸化的因素
（一）抑制剂
1.呼吸链抑制剂
2.解偶联剂
3.氧化磷酸化抑制剂
（二）ADP的调节作用
（三）甲状腺激素
（四）线粒体DNA突变
四、ATP
高能磷酸键与高能磷酸化合物
ATP的生成和利用
五、通过线粒体内膜的物质转运
（一）胞浆中NADH的氧化
α-磷酸甘油穿梭（α-glycerophosphateshuttle）：
概念及反应过程
苹果酸-天冬氨酸穿梭（malate-asparateshuttle）：
概念及反应过程
（二）腺苷酸转运蛋白
（三）线粒体蛋白质的跨膜转运
第二节其他氧化酶系
一、需氧脱氢酶和氧化酶
二、过氧化物酶体中的酶类
（一）过氧化氢酶（catalase）
（二）过氧化物酶（perioxidase）
三、超氧化物歧化酶
四、微粒体中的酶类
（一）加单氧酶（monoxygenase）
（二）加双氧酶
[练习题]
1．名词解释：
氧化磷酸化、底物水平磷酸化、呼吸链、P/O值
2．简述体内两条主要呼吸链的组成。
3．简述氧化磷酸化的抑制剂的分类和作用
第七章糖代谢
[教学目标与要求]
掌握：
1．糖无氧酵解基本反应过程（反应式）及特点、关键酶、生理意义及调节。
2．“有氧氧化”基本反应过程及特点、关键酶、生理意义及调节。
3．磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义。
4．糖异生概念、关键酶、生理意义及调节。
5．血糖的来源和去路。
熟悉：
1．糖原合成和分解的基本过程、关键酶。
2．血糖的调节
3．蛋白多糖、糖蛋白的组成、结构特点及生理意义。
了解：
1．磷酸戊糖途径的基本反应过程。
2．糖原累积症。
3．血糖水平异常。
[重点与难点]
重点：
糖酵解途径；三羧酸循环，血糖。
难点：
糖酵解调节、三羧酸循环调节、血糖调节
[教学时数]10学时
[教学内容]
第一节概述
一、糖的生理功能
二、糖的消化吸收
三、糖代谢概况
第二节糖的无氧分解
一、糖酵解的反应过程
定义及反应部位；
反应过程分为两个阶段：
第一阶段由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate），称之为糖酵解途径（glycolyticpathway）。
第二阶段由丙酮酸转变成乳酸。
二、糖酵解的调节：
关键酶：
己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶
调节方式：
别构调节共价修饰调节
三、糖酵解的生理意义
第三节糖的有氧氧化
一、有氧氧化的反应过程
糖的有氧氧化代谢途径可分为：
酵解途径、丙酮酸氧化脱羧和三羧酸循环三个阶段。
（一）葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸
（二）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA
（三）三羧酸循环
概念、过程、特点、生理意义。
二、有氧氧化生成的ATP：
具体在何步骤处生成ATP
有氧氧化的生理意义
三、有氧氧化的调节：
分阶段介绍
四、巴斯德效应
概念、机制
第四节磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径的反应过程
分二阶段
磷酸戊糖途径的特点
二、磷酸戊糖途径的调节
三、磷酸戊糖途径的生理意义
（一）为核苷酸的生成提供核糖
（二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
第五节糖异生
糖异生的概念、部位、原料。
一、糖异生的途径
（一）定义
（二）过程
1.丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）
2.1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖。
3.6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖。
二、糖异生的调节
1.6-磷酸果糖与1,6-双磷酸果糖之间
2.磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸之间
三、糖异生的生理意义
（一）维持血糖浓度恒定
（二）补充肝糖原
（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）
四、乳酸循环（lactosecycle）———（Cori循环）
第六节糖原的合成与分解
糖原概念，主要贮存部位，糖原的结构特点及其意义。
一、糖原的合成代谢
（一）定义
（二）合成部位
（三）糖原合成途径
1．葡萄糖生成6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶（葡萄糖激酶）催化，ATP供应能量，为不可逆反应。
2．6-磷酸葡萄糖转变为1-磷酸葡萄糖，磷酸葡萄糖变位酶。
3．1-磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖。
4．α-1,4-糖苷键式结合。
（四）糖原分枝的形成
二、糖原的分解代谢
定义；
肝糖元的分解：
糖原的磷酸解；脱枝酶的作用；1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖
肌糖原的分解。
三、糖原合成与糖原分解代谢的调节
关键酶糖原合成：
糖原合酶；糖原分解：
糖原磷酸化酶
共价修饰调节；别构调节
共价修饰调节－糖原合酶a、b型；磷酸化酶a、b型互变。
肾上腺素使血糖浓度升高的全过程。
四、糖原积累症
第七节血糖及其调节
一、血糖的来源与去路
二、血糖水平的调节主要依靠激素的调节
胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素的作用特点。
糖耐量试验（glucosetolerancetest,GTT）
三、血糖水平异常
（一）高血糖及糖尿症：
定义及病理生理原因
（二）低血糖：
定义及病因
[练习题]
1．糖酵解的生理意义。
2．名词解释：
糖异生、底物循环、Pastuer效应、血糖。
3．磷酸戊糖途径的生理意义。
4．血糖的来源及去路和胰岛素的作用。
5．试述糖酵解途径过程中的三个限速酶催化的反应及相关酶。
6．丙酮酸脱氢酶复合体的组成。
7．三羧酸循环的特点和生理意义。
第八章脂类代谢
[教学目标与要求]
掌握：
1．必需脂肪酸概念、三脂酰甘油动员的概念以及关键酶。
2．脂肪酸的β-氧化。
3．酮体的生成、利用及生理、病理意义。
4．胆汁酸的生成、肠肝循环及生理意义（见十七章肝的生物化学中第三节胆汁酸代谢）。
5．血浆脂蛋白的分类、组成、来源及生理功能。
熟悉：
1．脂肪酰基的活化及进入线粒体的机制。
2．饱和脂肪酸的合成过程及合成后的加工过程。
3．甘油的氧化分解。
4．α-磷酸甘油生成的两种途径。
5．胆固醇合成部位、原料、基本过程、调节及酯化。
6．甘油磷脂的合成及分解代谢。
了解：
1．不饱和脂肪酸的命名和分类。
2．三脂酰甘油的化学结构及生理功能。
3．脂类的消化及吸收。
4．花生四烯酸的衍生物及生理意义。
5．三脂酰甘油的合成。
6．胆固醇激素及VD3的生成。
7．鞘磷脂的合成与分解代谢。
[重点与难点]
重点：
脂肪酸的β-氧化；酮体的生成和利用及意义；血浆脂蛋白的分类、组成、来源及生理功能
难点：
脂蛋白代谢
[教学时数]9学时
[教学内容]
脂类概述：
定义、分类、脂类物质的基本构成、游离脂肪酸（脂酸）的来源
第一节脂类的生理功能
认识脂类的功能与意义
第二节脂类的消化与吸收
（一）脂类的消化：
条件、部位、消化过程及相应的酶
（二）脂类的吸收：
部位、方式、甘油一酯途径
第三节不饱和脂酸的分类及命名
（一）不饱和脂酸的分类：
单不饱和脂酸多不饱和脂酸
（二）不饱和脂酸命名
第四节甘油三酯的代谢
一、甘油三酯的合成代谢
合成部位合成原料合成基本过程
二、甘油三酯的分解代谢
（一）脂肪的动员
定义、关键酶及过程
（二）脂酸的β-氧化
1.脂酸的活化——脂酰CoA的生成（胞液）
2.脂酰CoA进入线粒体
3.脂酸的β氧化
4.脂酸氧化的能量生成
（三）脂酸的其他氧化方式
不饱和脂酸的氧化过氧化酶体脂酸氧化丙酸的氧化
（四）酮体的生成和利用
1.酮体的概念
2.酮体的生成
部位，原料，限速酶
3.酮体的利用
酮体的氧化利用
4.酮体生成的生理意义
三、脂酸的合成代谢
（一）软脂酸的合成
合成部位、合成原料、合成酶系及过程
（二）脂酸碳链的延长
（三）不饱和脂酸的合成
（三）不饱和脂酸的合成
（四）脂酸合成的调节
1.代谢物的调节作用
2.激素调节
四、多不饱和脂酸的重要衍生物
（一）前列腺素、血栓噁烷、白三烯的化学结构及命名
（二）PG、TX、LT的合成
（三）PG、TX及LT的生理功能
第五节磷脂的代谢
一、甘油磷脂的代谢
（一）甘油磷脂的组成、分类及结构
（二）甘油磷脂的合成
合成部位合成原料及辅因子合成基本过程
（三）甘油磷脂的降解
二、鞘磷脂的代谢
（一）鞘脂化学组成及结构
（二）鞘磷脂的代谢
第六节胆固醇代谢
胆固醇的结构：
固醇共同结构---环戊烷多氢菲
胆固醇的生理功能：
是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。
一、胆固醇的合成
（一）合成部位：
组织定位、细胞定位
（二）合成原料：
（三）合成基本过程：
1.甲羟戊酸的合成
2.鲨烯的合成
3.胆固醇的合成
（四）胆固醇合成的调节
1.饥饿与饱食
2.胆固醇
3.激素：
胰岛素、甲状腺素、胰高血糖素及皮质醇
二、胆固醇的转化
（一）转变为胆汁酸（bileacid）（肝脏）
（二）转化为类固醇激素（肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺）
（三）转化为7-脱氢胆固醇（皮肤）
第七节血浆脂蛋白代谢
一、血脂
血脂的概念、来源、组成与含量
二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构
（一）血浆脂蛋白的分类
电泳法和超速离心法的血脂分类及其对应关系
（二）血浆脂蛋白的组成
各类血浆脂蛋的组成特点及功能
（三）血浆脂蛋白的结构
三、载脂蛋白
定义、种类及功能
四、血浆脂蛋白代谢
（一）CM：
代谢及作用
（二）VLDL：
代谢及作用
（三）LDL：
代谢及作用
（四）HDL：
代谢及作用
五、血浆脂蛋白代谢异常
1.高脂蛋白血症
高脂蛋白血症的诊断标准及分类
2.遗传性缺陷
[练习题]
1．简述脂肪酸β-氧化的具体过程。
2．试述血浆脂蛋白的分类、组成、部位及生理意义。
3．名词解释：
胆汁酸的肠肝循环；脂肪动员；必需脂肪酸。
4．简述胆固醇的去路。
5．试述酮体的生成、利用及生理病理意义。
6．简述胆汁酸的分类和定义。
第九章氨基酸代谢
[教学目标与要求]
掌握：
1．氮平衡的概念；蛋白质的营养价值。
2．氨基酸脱氨基作用过程中的氧化脱氨基作用、转氨基作用及联合脱氨基作用。
3．体内氨的来源、转运
4．尿素的生成（鸟氨酸循环）
5．一碳单位的概念、载体、代谢过程及与氨基酸的关系
6．含硫氨基酸的代谢（蛋氨酸循环、半胱氨酸与GSH）
熟悉：
1．八种必需氨基酸
2．氨基酸的吸收及蛋白质的腐败。
3．联合脱氨基作用中另一方式一—嘌呤核苷酸循环
4．α-酮酸的代谢
5．氨基酸的脱羧基作用。
6．芳香族氨基酸的代谢。
了解：
1．蛋白质的生理功能
2．蛋白质的需要量
3．蛋白质的消化
4．支链氨基酸的代谢
[重点与难点]
重点：
体内氨的来源、转运；尿素的生成；一碳单位代谢。
难点：
氨基酸的联合脱氨基作用；尿素的生成；含硫氨基酸代谢
[教学时数]5学时
[教学内容]
第一节蛋白质的营养作用
一、蛋白质营养的重要性
二、蛋白质需要量和营养价值
1．氮平衡含义，氮总平衡、正氮平衡、负氮平衡。
2．生理需要量
3.蛋白质的营养价值
（1）必需氨基酸（essentialaminoacid）
必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸含义
（2）蛋白质的营养价值（nutritionvalue）
（3）蛋白质的互补作用
第二节蛋白质的消化、吸收与腐败
一、蛋白质的消化：
生理意义；在胃及小肠中的消化过程：
各种蛋白酶及肽酶的作用特异性。
二、氨基酸的吸收
部位、形式、吸收机制
（一）氨基酸吸收载体
中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体、亚氨基酸与甘氨酸载体
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
（三）肽的吸收
三、蛋白质的腐败作用
腐败作用的含义，胺的生成，氨的生成及肠道中氨的来源、毒性及影响吸收的因素。
第三节氨基酸的一般代谢
一、概述
蛋白质的半寿期（half-life）
蛋白质转换（proteinturnover）
真核生物中蛋白质降解的两条途径：
溶酶体内降解过程；依赖泛素（ubiquitin）的降解过程
氨基酸代谢库（metabolicpool）
二、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用含义，四种方式：
（一）转氨基作用
转氨基作用含义，转氨基作用机理，转氨酶的辅酶，转氨基作用的生理意义
（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用（肝、脑、肾）
L-谷氨酸脱氢酶，辅酶：
（三）联合脱氨基作用
是体内最重要的脱氨基方式
1.转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用（肝、肾）
2.嘌呤核苷酸循环（心肌、骨骼肌）
三、α-酮酸的代谢
（一）经氨基化生成非必需氨基酸
（二）转变成糖及脂类
（三）氧化供能
第四节氨的代谢
一、血氨的来源与去路
血氨的概念，血氨的来源，血氨的去路
二、氨的转运
1.丙氨酸—葡萄糖循环：
反应过程及生理意义
2.谷氨酰胺的运氨作用：
反应过程及生理意义
三、尿素的合成
部位，过程（鸟氨酸循环（尿素循环，Krebs-Henseleit循环）），限速酶，尿素合成的调节，高氨血症和氨中毒的概念。
第五节个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用
γ－氨基丁酸，组胺、5－羟色胺、牛磺酸及多胺等脱羧产物以及它们的生物学活性。
二、一碳单位的代谢
（一）一碳单位的含义和种类
一碳单位的概念，种类
（二）一碳单位的载体——四氢叶酸（FH4）的生成
（三）一碳单位与氨基酸代谢
一碳单位主要来源于氨基酸代谢
（四）一碳单位的互相转变
（五）一碳单位的生理功能：
作为合成嘌呤和嘧啶的原料；把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
三、含硫氨基酸的代谢
（一）甲硫氨酸代谢
SAM（活性蛋氨酸），蛋氨酸循环的含义及生理意义。
肌酸的合成
（二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢
1.半胱氨酸与胱氨酸的互变
2.PAPS——活性硫酸根
四、芳香族氨基酸的代谢
（一）苯丙氨酸酪氨酸的代谢转变
苯丙氨酸羟化酶，酪氨酸酶，儿茶酚胺的合成
帕金森病（Parkinsondisease）；苯酮酸尿症（phenylkeronuria,PKU）
（二）色氨酸的代谢
五、支链氨基酸的代谢
[练习题]
1．为什么肌肉中主要以嘌呤核苷酸循环为主要的脱氨基作用？
2．为什么精氨酸、组氨酸对儿童也是必需氨基酸？
3．为什么说尿素合成是体内各种脱氨基作用后氨的主要去路？
4．血氨的来源和去路。
5．氨基酸的来源和去路。
6．简述一碳单位的定义、种类、载体、来源及生理意义。
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