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蛋白质
蛋白质
定义及概述
组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。
蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。
产生蛋白质的细胞器是核糖体。
蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
蛋白质的生理功能
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1、构造人的身体：
蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。
人体的每个组织：
毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。
蛋白质对人的生长发育非常重要。
比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。
第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。
到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。
所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。
2、修补人体组织：
人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。
例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。
所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。
反之，人则经常处于亚健康状态。
组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。
3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。
载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。
可以在体内运载各种物质。
比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。
4、白蛋白：
维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。
5、维持体液的酸碱平衡。
6、免疫细胞和免疫蛋白：
有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。
七天更新一次。
当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。
7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。
我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。
人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。
酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。
相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。
否则，反应就变慢或者被阻断。
8、激素的主要原料。
具有调节体内各器官的生理活性。
胰岛素是由51个氨基酸分子合成。
生长素是由191个氨基酸分子合成。
7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。
维持神经系统的正常功能：
味觉、视觉和记忆。
8、胶原蛋白：
占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。
如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）
9、提供热能。
蛋白质和健康
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蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。
他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。
蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。
蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。
人体中估计有10万种以上的蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。
人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。
生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。
体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。
人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。
在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。
通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。
蛋白质缺乏：
成年人：
肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿。
未成年人：
生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。
蛋白质过量：
蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。
必需氨基酸和非必需氨基酸
食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。
吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。
营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。
必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、组氨酸和苯丙氨酸。
对婴儿来说，精氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。
这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。
有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。
蛋白质的分类
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营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：
1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。
它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。
这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。
奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。
2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。
它们可以维持生命，但不能促进生长发育。
例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。
食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。
谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。
3、不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。
例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。
蛋白质的作用
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蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。
生物的结构和性状都与蛋白质有关。
蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。
在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。
许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。
此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。
有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。
蛋白质的结构
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蛋白质的生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构，而且与其特定的空间结构密切相关。
异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失，甚至会导致疾病，疯牛病，Alzheimer's症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。
蛋白质如何在细胞内正确地折叠？
为什么这个过程有时会失败？
过去四十年间关于蛋白质折叠过程的研究集中在当变性剂被缓冲液稀释后变性的蛋白质如何再重新折叠这一问题上。
但是这样的体外研究与真正的细胞内情况相去甚远。
强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研究，尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域目前的研究热点。
在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程将对相关疾病的预防和治疗有重要意义。
肽单位（peptideunit）:
又称为肽基（peptidegroup），是肽键主链上的重复结构。
是由参与肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：
羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
蛋白质一级结构（primarystructure）：
指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构（proteintertiarystructure）:
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键（离子键）维持的。
此外共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。
蛋白质四级结构（proteinquaternarystructure）:
多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
超二级结构（super-secondarystructure）:
也称为基元（motif）.在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域（domain）:
在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
二硫键（disulfidebond）:
通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
范德华力（vanderWaalsforce）:
中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。
当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。
强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
α-螺旋（α-heliv）:
蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
β-折叠（β-sheet）:
蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角（β-turn）：
也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。
常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：
转角I的特点是：
第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
常见蛋白质
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纤维蛋白（fibrousprotein）:
一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白（globularprotein）:
紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:
由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）:
是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
伴娘蛋白（chaperone）:
与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
肌红蛋白（myoglobin）:
是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
血红蛋白（hemoglobin）:
是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
蛋白质变性（denaturation）:
生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
复性（renaturation）:
在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应（allostericeffect）:
又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必需氨基酸。
必需氨基酸约有8种，无法由人体自行合成，必须由食物中摄取，若是体内有一种必需氨基酸存量不足，就无法合成充分的蛋白质供给身体各组织使用，其他过剩的蛋白质也会被身体代谢而浪费掉，所以确保足够的必需氨基酸摄取是很重要的。
植物性蛋白质通常会有1-2种必需氨基酸含量不足，所以素食者需要摄取多样化的食物，从各种组合中获得足够的必需氨基酸。
一块像扑克牌大小的煮熟的肉约含有30-35公克的蛋白质，一大杯牛奶约有8-10公克，半杯的各式豆类约含有6-8公克。
所以一天吃一块像扑克牌大小的肉，喝两大杯牛奶，一些豆子，加上少量来自于蔬菜水果和饭，就可得到大约60-70公克的蛋白质，足够一个体重60公斤的长跑选手所需。
若是你的需求量比较大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉类，就可获得充分的蛋白质
怎样选择蛋白质食物
蛋白质食物是人体重要的营养物质，保证优质蛋白质的补给是关系到身体健康的重要问题，怎样选用蛋白质才既经济又能保证营养呢？
首先，要保证有足够数量和质量的蛋白质食物．根据营养学家研究，一个成年人每天通过新陈代谢大约要更新300g以上蛋白质，其中3／4来源于机体代谢中产生的氨基酸，这些氨基酸的再利用大大减少了需补给蛋白质的数量．一般地讲，一个成年人每天摄入60g～80g蛋白质，基本上已能满足需要．
其次，各种食物合理搭配是一种既经济实惠，又能有效提高蛋白质营养价值的有效方法．每天食用的蛋白质最好有三分之一来自动物蛋白质，三分之二来源于植物蛋白质．我国人民有食用混合食品的习惯，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的氨基酸相互补充，可以显著提高营养价值．例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少，而含蛋氨酸较多．豆类蛋白质含赖氨酸较多，而含蛋氨酸较少．这两类蛋白质混合食用时，必需氨基酸相互补充，接近人体需要，营养价值大为提高．
第三，每餐食物都要有一定质和量的蛋白质．人体没有为蛋白质设立储存仓库，如果一次食用过量的蛋白质，势必造成浪费．相反如食物中蛋白质不足时，青少年发育不良，成年人会感到乏力，体重下降，抗病力减弱．
第四，食用蛋白质要以足够的热量供应为前提．如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源．每克蛋白质在体内氧化时提供的热量是18kJ，与葡萄糖相当．用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用．
帮助癌细胞的蛋白质的结构
当癌细胞快速增生时，它们好像需要一种名为survivin的蛋白质的帮助。
这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。
癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。
最近据一些研究人员报道，survivin蛋白出人意料地以成双配对的形式结合在一起——这一发现很有可能为抗癌药物的设计提供了新的锲机。
Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏（即凋亡）的蛋白质。
这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶（caspases）的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。
以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。
也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。
为了搞清survivin蛋白到底起什么作用，美国加利福尼亚州的结构生物学家JosephNoel和同事们率先认真观察了它的三维结构。
他们将X射线照射在该蛋白质的晶体上，并测量了X射线的偏转角度，这可以让研究人员计算出蛋白质中每个原子所处的位置。
他们得到的结果指出，survivin蛋白形成一种结和，这是其它凋亡抑制物不形成的。
这几位研究人员在7月份出版的《自然结构生物学》杂志中报告，survivin分子的一部分出人意料地与另一个survivin分子的相应部分连结在一起，形成了一个被称为二聚物（dimer）的蛋白质对。
研究人员推测这些survivin蛋白的二聚物可能在细胞分裂时维持关键的分子结构。
如果这种蛋白质必须成双配对后才能发挥作用，那么用一种小分子把它们分开也许能对付癌症。
生物化学家GuySalvesen说，掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。
但是他说，这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇，“你几乎很难找到不重要的二聚作用区域”。
他也同意两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。
食用量
摄入的蛋白质有可能会过量。
保持健康所需的蛋白质含量因人而异。
普通健康成年男性或女性每公斤（2.2磅）体重大约需要0.8克蛋白质。
随着年龄的增长，合成新蛋白质的效率会降低，肌肉块（蛋白质组织）也会萎缩，而脂肪含量却保持不变甚至有所增加。
这就是为什么在老年时期肌肉看似会”变成肥肉“。
婴幼儿、青少年、怀孕期间的妇女、伤员和运动员通常每日可能需要摄入更多蛋白质。
食物中的蛋白质
含蛋白质多的食物包括：
牲畜的奶，如牛奶、羊奶、马奶等；畜肉，如牛、羊、猪、狗肉等；禽肉，如鸡、鸭、鹅、鹌鹑、鸵鸟等；蛋类，如鸡蛋、鸭蛋、鹌鹑蛋等及鱼、虾、蟹等；还有大豆类，包括黄豆、大青豆和黑豆等，其中以黄豆的营养价值最高，它是婴幼儿食品中优质的蛋白质来源；此外像芝麻、瓜子、核桃、杏仁、松子等干果类的蛋白质的含量均较高。
由于各种食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的种类各异，且其他营养素（脂肪、糖、矿物质、维生素等）含量也不相同，因此，给婴儿添加辅食时，以上食品都是可供选择的，还可以根据当地的特产，因地制宜地为小儿提供蛋白质高的食物。
蛋白质食品价格均较昂贵，家长可以利用几种廉价的食物混合在一起，提高蛋白质在身体里的利用率，例如，单纯食用玉米的生物价值为60%、小麦为67%、黄豆为64%，若把这三种食物，按比例混合后食用，则蛋白质的利用率可达77%。
生物体内普遍存在的一种主要由氨基酸组成的生物大分子。
它与核酸同为生物体最基本的物质，担负着生命活动过程的各种极其重要的功能。
蛋白质的基本结构单元是氨基酸，在蛋白质中出现的氨基酸共有20种。
氨基酸以肽键相互连接，形成肽链。
简史1820年H.布拉孔诺发现甘氨酸和亮氨酸，这是最初被鉴定为蛋白质成分的氨基酸，以后又陆续发现了其他的氨基酸。
到19世纪末已经搞清蛋白质主要是由一类相当简单的有机分子——氨基酸所组成。
1902年E.菲舍尔和F.霍夫迈斯特各自独立地阐明了在蛋白质分子中将氨基酸连接在一起的化学键是肽键；1907年E.菲舍尔又成功地用化学方法连接了18个氨基酸首次合成了多肽，从而建立了作为蛋白质化学结构基础的多肽理论。
对蛋白质精确的三维结构知识主要来自对蛋白质晶体的X射线衍射分析，1960年J.C.肯德鲁首次应用X射线衍射分析技术测定了肌红蛋白的晶体结构，这是第一个被阐明了三维结构的蛋白质。
中国科学工作者在1965年用化学合成法全合成了结晶牛胰岛素，首次实现了蛋白质的人工合成；在1969～1973年期间，先后在2.5埃和1.8埃分辨率水平测定了猪胰岛素的晶体结构，这是中国阐明的第一个蛋白质的三维结构。
活性
蛋白质分子在受到外界的一些物理和化学因素的影响后，分子的肽链虽不裂解，但其天然的立体结构遭致改变和破坏，从而导致蛋白质生物活性的丧失和其他的物理、化学性质的变化，这一现象称为蛋白质的变性。
早在1931年中国生物化学家吴宪就首次提出了正确的变性作用理论。
引起蛋白质变性的主要因素有：
①温度。
②酸碱度。
③有机溶剂。
④脲和盐酸胍。
这是应用最广泛的蛋白质变性试剂。
⑤去垢剂和芳香环化合物。
蛋白质的变性常伴随有下列现象：
①生物活性的丧失。
这是蛋白质变性的最主要特征。
②化学性质的改变。
③物理性质的改变。
在变性因素去除以后，变性的蛋白质分子又可重新回复到变性前的天然的构象，这一现象称为蛋白质的复性。
蛋白质的复性有完全复性、基本复性或部分复性。
只有少数蛋白质在严重变性以后，能够完全复性。
蛋白质变性和复性的研究，对了解体内体外的蛋白质分子的折叠过程十分重要。
主要通过蛋白质的变性和复性的研究，肯定了蛋白质折叠的自发性，证实了蛋白质分子的特征三维结构仅仅决定于它的氨基酸序列。
活性蛋白质分子在生物体内刚合成时，常常不呈现活性，即不具有这一蛋白质的特定的生物功能。
要使蛋白质呈现其生物活性，一个非常普遍的现象是，蛋白质分子的肽链在一些生化过程中必须按特定的方式断裂。
蛋白质的激活是生物的一种调控方式，这类现象在各种重要的生命活动中广泛存在。
很多蛋白质由亚基组成，这类蛋白质在完成其生物功能时，在效率和反应速度的调节方面，很大程度上依赖于亚基之间的相互关系。
亚基参与蛋白质功能的调节是一个相当普遍的现象，特别在调节酶的催化功能方面。
有些酶存在和活性部位不重叠的别构部位，别构部位和别构配体相结合后，引起酶分子立体结构的变化，从而导致活性部位立体结构的改变，这种改变可能增进，也可能钝化酶的催化能力。
这样的酶称为别构酶。
已知的别构酶在结构上都有两个或两个以上的亚基。
功能
蛋白质在生物体中有多种功能。
催化功能有催化功能的蛋白质称酶，生物体新陈代谢的全部化学反应都是由酶催化来完成的。
运动功能从最低等的细菌鞭毛运动到高等动物的肌肉收缩都是通过蛋白质实现的。
肌肉的松弛与收缩主要是由以肌球蛋白为主要成分的粗丝以及以肌动蛋白为主要成分的细丝相互滑动来完成的。
运输功能在生命活动过程中，许多小分子及离子的运输是由各种专一的蛋白质来完成的。
例如在血液中血浆白蛋白运送小分子、红细胞中的血红蛋白运送氧气和二氧化碳等。
机械支持和保护功能高等动物的具有机械支持功能的组织如骨、结缔组织以及具有覆盖保护功能的毛发、皮肤、指甲等组织主要是由胶原、角蛋白、弹性蛋白等组成。
免疫和防御功能生物体为了维持自身的生存，拥有多种类型的防御手段，其中不少是靠蛋白质来执行的。
例如抗体即是一类高度专一的蛋白质，它能识别和结合侵入生物体的外来物质，如异体蛋白质、病毒和细菌等，取消其有害作用。
调节功能在维持生物体正常的生命活动中，代谢机能的调节，生长发育和分化的控制，生殖机能的调节以及物种的延续等各种过
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