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生化

第二章核酸的结构与功能

1.核酸的化学组成,**分子间如何连接。

（1）核酸的化学组成

核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子。

核酸完全水解后可释放出等量的碱基、戊糖、磷酸。

DNA基本组成是脱氧核糖核苷酸；RNA基本组成是核糖核苷酸。

（2）核酸分子间的连接

DNA是以3’,5’磷酸二酯键相连形成的多聚脱氧核糖核苷酸链。

RNA是以3’,5’磷酸二酯键相连形成的多聚核糖核苷酸链。

**2.组成核酸的5种碱基名称、单字符以及在DNA和RNA中的存在情况,异同点。

（1）5种碱基名称及单子符

腺嘌呤——A；鸟嘌呤——G；胞嘧啶——C；胸腺嘧啶——T；尿嘧啶——U。

（2）5种碱基在DNA和RNA中的存在情况,异同点

相同点：

A、G、C均存在于DNA和RNA中；

不同点：

T仅存于DNA；U仅存于RNA。

3.核酸的一级结构指的是它的核苷酸排列顺序，为什么又可以称为碱基排列顺序？

核苷酸之间的差异在于碱基的不同，碱基排列顺序可代表核苷酸的排列顺序。

**4.DNA的双螺旋结构模型要点

（1）DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。

A.两条多核苷酸链的走向呈反向平行：

一条链是5’→3’；另一条链是3’→5’方向；

B.两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋结构结构。

螺旋直径2.37nm，螺距3.54nm螺旋

C.亲水的脱氧核糖基和磷酸基团骨架位于双螺旋结构外侧，疏水碱基位于内侧。

D.外观上看：

双螺旋结构上有沟状结构，深的称大沟，浅的称小沟。

（2）DNA双链间形成了互补碱基对

A.一条链上的A与另一条链上的T形成两个氢键A=T；一条链上的C与另一条链上的G形成三个氢键G≡C，这种碱基配对关系叫互补碱基对。

DNA两条链称为互补链。

B.碱基对平面与螺旋轴垂直

C.每个螺旋含10.5个碱基对（两相邻碱基平面垂直相距0.34nm，相对旋转36°）

（3）疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定

碱基平面之间的疏水性碱基堆积力（纵向的力）；

两条链互补碱基间的氢键（维系横向力）；

*5.双螺旋结构模型多样性

（1）DNA双螺旋结构的类型

B-DNA（watson-click）[最稳定的为B-DNA]

A-DNA

Z-DNA（左手螺旋）

（2）溶液的离子强度、环境温度、湿度影响其结构。

（3）在生物体内，不同构象的DNA在功能上可能有所差异，与基因表达的调节和控制相适应。

6.原核生物和真核生物DNA高级结构

DNA的高级结构--超螺旋结构

DNA为巨大分子（人23对染色体总长达2米），其要求折叠形成紧密的方式存在于很小的细胞核内。

DNA双螺旋再盘绕即形成超螺旋（superhelix或supercoil），在拓扑异构酶参与下实现。

自然界闭合DNA主要以负超螺旋形式存在

大部分原核生物的DNA都是封闭的环状双螺旋分子。

在细胞内进一步盘绕形成类核（nucleoid）结构。

真核生物DNA高度有序和高度致密的结构

DNA以非常有序的形式存在于细胞核内；

细胞周期的大部分时间以松散的染色质chromatin形式出现；

在细胞分裂期形成高度致密的染色体chromosome存在。

7.DNA多链螺旋碱基间形成的氢键形式

C+GC三链结构：

在酸性环境中，C的N3原子质子化，与

G-N7原子形成氢键；C-N4-H与G-O-6形成氢键---Hoogsteen氢键

还存在TAA，TAT，CGGbasetriplex

G4-四链体：

DNA线性分子3’末端GT重复序列结构中存在。

8.RNA主要有哪些类型及结构特点*？

它们各自功能如何？

mRNA

1.5’-末端帽结构：

m7GpppN起始结构

2,3’-末端的多聚A尾结构（polyA）

3.（结构中部）由AA编码区和非编码区构成

mRNA的功能：

转录核内DNA的碱基顺序（遗传信息），并携带至胞质，用以指导Pr中AA的排列顺序。

mRNA分子长短决定它要翻译的Pr分子量大小

tRNA

1,含稀有碱基：

占所有碱基的10％～20％,除A、G、C、U外的一些碱基.双氢尿嘧啶、假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。

2.tRNA具有茎-环（stem-loop）结构或发夹结构。

存在局部互补配对的区域，可形成局部双链。

呈茎状，中间不配对的部分膨出成环或襻状结构，即～。

3,tRNA的3’末端连有AA,所有tRNA3’末端最后3个核苷酸均为CCA-OH结构，是AA的结合部位。

4.tRNA序列中有反密码子：

tRNA反密码环中有3个碱基（反密码子）与mRNA上密码子具有反向互补的关系。

tRNA的功能:

在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体并将其转呈给核蛋白体上的mRNA.

rRNA

rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体或称核蛋白体

蛋白质合成的场所，其由大、小两个亚基组成。

rRNA作用

rRNA和核糖体中蛋白质共同提供肽链合成相互结合的位点和相互作用的环境。

snmRNA（非mRNA小RNA）参与了基因表达的调控

9.核酸理化性质

一、核酸分子具有强烈的紫外吸收

DNA和RNA溶液均具有260nm吸收峰。

DNA是双链、线性高分子。

溶液粘度大。

DNA在机械力的作用下易发生断裂。

RNA是单链结构，分子量小，溶液粘度小。

二、DNA变性（denaturation）是双链解离为单链的过程

DNA变性及本质-----指双螺旋DNA在某些因素作用下，H键破坏，成为两股单链DNA的现象.（一级结构不变）

三、变性核酸可以复性或形成杂交双链

复性：

变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复双螺旋构象的现象。

概念：

DNA变性denaturation

指双螺旋DNA在某些因素作用下，H键破坏，成为两股单链DNA的现象。

（一级结构不变）

复性（renaturation）

变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复双螺旋构象的现象。

增（减）色效应

减色效应（hypochromiceffect）:

随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。

增色效应（hyperchromiceffect）:

增色效应是指DNA在紫外260NM处吸光值增加的现象,增色效应与DNA解链程度有一定的比例关系,是观察DNA是否发生变性的一个重要指标。

DNA融解温度（Tm）

加热使DNA变性时，使DNA双螺旋结构失去一半时的变性温度，又称融解温度，用Tm表示

限制性内切酶

核酸内切酶中的一类，具有严格的序列依赖性（4-8bp），具有极高的专一性，识别双链DNA上的特定位点，将两条链都切断，形成平末端或粘末端。

核酶

具有催化活性的核糖核酸。

核酸酶

指所有可以水解核酸的酶。

分类：

1.按作用底物：

DNA酶（DNase）RNA酶（RNase）

2.按作用部位方式：

核酸外切酶核酸内切酶

退火

热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为退火（annealing）

核酸分子杂交（hybridization）

存在互补序列的异源单链DNA之间或DNA与RNA之间经退火形成杂化双链的现象。

第三章酶

1.酶分子组成分类，非蛋白部分成分及功能

酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶。

单纯酶是仅由氨基酸残基构成的酶。

脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等均属此列。

结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。

两者结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。

辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。

金属离子是常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。

金属辅助因子的作用是多方面的，主要作为没活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子；作为连接酶和底物的梁，便于酶和底物密切接触；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。

小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶。

其分子结构中常含有维生素或维生素类物质。

主要作用是参与酶的催化过程，反应中传递电子、质子或基团。

*2.B族Vit与辅酶的关系

辅酶的分子结构中常含有维生素或维生素类物质

名称所含维生素

NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶IVitPP

NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶IIVitPP

FMN（黄素单核苷酸）VitB2

FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）VitB2

TPP（焦磷酸硫胺素）VitB1

辅酶A泛酸

生物素生物素

四氢叶酸叶酸

钴胺素辅酶类VitB12

磷酸吡哆醛VitB6

**3.酶活性中心与必需基团

酶分子中AA残基的侧链基团的各种化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团称作必需基团。

这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位。

辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。

活性中心或为裂缝；或为凹陷，多为AA残基的疏水基团组成的疏水环境。

酶活性中心的必需基团有两类：

结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物；催化基团则影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应转变为产物。

活性中心内的必需基团可同时具有这两方面的功能。

还有一些必需基团虽然不参与活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象和作为调节剂的结合部位所必需，这些基团是酶活性中心外的必需基团。

4.同工酶*及临床意义

同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。

它是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质，存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。

这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。

当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。

还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。

*5.酶促反应特点

1.酶促反应具有极高的效率

1）较非酶促反应高108～1020倍,比一般催化剂高107～1013。

2）酶的催化不需要较高的温度。

3）时间缩短：

有些反应可能需要数千年才能达到平衡，酶的催化仅需数秒或数分钟

2.酶促反应具有高度特异性

酶对其所催化的底物具有严格选择性。

一种酶仅作用于一种（类）化合物（键），催化一定的化学反应并产生一定的产物。

1）绝对特异性：

此类酶只作用于特定结构的底物,进行专一反应，生成特定产物。

2）相对特异性：

特异性相对较差，酶作用于一类化合物或一种化学键。

3）立体异构特异性：

一种酶只作用于底物立体异构体中的一种。

3.酶促反应的可调节性

酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对环境及生命活动的需要。

例如酶的区域化、酶原激活、关键酶的调节

6.酶提高反应速率机制

1.酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能.活化能是底物分子从初态转变到过渡态所需的能量。

2.酶与底物结合有利于底物形成过渡态。

诱导契合作用使酶与底物密切结合。

邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心。

表面效应使底物分子去溶剂化。

3.酶的催化机制呈多元催化作用。

表现为酶的酸碱催化作用，共价催化作用和亲核催化作用。

7.E与S如何形成过渡态

诱导契合假说（induced-fithypothesis）

E与S相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。

这一过程-酶－底物结合的诱导契合。

两者均发生变构，底物处于过渡态，有利于酶的催化攻击

8.酶通过哪些机制进行其催化功能

酶的催化机制呈多元催化作用。

许多酶促反应常有多种催化机制同时介入，共同完成催化反应，为酶促反应高效的原因。

1.酸碱催化（acid-basecatalysis）酶为两性物质，可有酸、碱双重作用。

这些酸碱基团参与质子的转移，可大大提高酶的催化效率

2.共价催化作用（covalentcatalysis）酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶。

3.亲核催化作用（nucleophiliccatalysis）酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成。

-

9.酶促反应速率的影响（酶浓度、pH、温度、底物浓度、Km、Vmax意义）

研究一种因素的影响时，其它各因素均恒定。

1）底物浓度的影响：

底物浓度的变化对反应速率的影响呈矩形双曲线。

〔S〕较低时，V随〔S〕升高，而上升。

两者呈正比关系，反应呈一级反应。

〔S〕进一步增加，V增加的幅度逐渐下降。

继续加大〔S〕，V不增加。

表现出零级反应。

此时酶活性中心已被底物饱和。

所有酶均有饱和现象，只是到达饱和时所需底物浓度不同。

2）.酶浓度的影响：

酶被底物饱和时，反应速度V与[E]浓度变化呈正比关系（直线关系）。

3）.温度的影响：

温度对酶促反应速度具有双重影响：

温度升高：

一方面加速反应;另一方面增加酶的变性。

温度降低：

酶的活性也降低，但是低温不会使酶失活，温度回升后，酶又恢复其活性。

最适反应温度（opitimumtemperature）：

为酶促反应速度最快时的环境温度。

温血动物组织中酶的最适温度多在35～40℃之间。

4），PH的影响：

pH主要影响酶蛋白质功能基团带电荷状态，而改变E与S分子解离状态影响反应速率。

酶促反应的最适pH（optimumpH）：

酶催化活性最大时的环境pH。

大多数底物体内酶的最适pH为中性。

（胃蛋白酶在pH1.8；肝Arg酶在pH9.8）

5）.Km：

米氏常数。

Km值：

等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

Km代表酶与底物的亲和力；（离解为产物忽略不计）。

Km值大，表示E与S亲和力小。

反之亦然。

Km值是酶的特征常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（温度pH离子强度）有关，与酶的浓度无关。

同一底物，不同的酶有不同的Km值。

6）.Vmax：

最大反应速率。

即酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶你哦高度呈正比。

（最大离解产生产物Vmax=K3[E]）。

酶总浓度已知，从Vmax计算酶的转换数

7）.米－曼氏方程式：

V=Vmax[s]/Km+[S]利用双倒数作图法可以求出Km和Vmax值。

（具体参见课本72~73页）

10.酶的抑制剂对酶促反应速率影响（各种抑制剂作用机制）注意：

可逆（竞争、非竞争、反竞争）对Km、Vmax影响；不可逆抑制常见因素。

抑制剂inhibitor：

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。

抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的活性。

除去抑制剂后酶活性得以恢复。

根据抑制剂与酶结合的紧密程度分：

不可逆性抑制、可逆性抑制.

（1）不可逆性抑制作用（irreversibleinhibition）:

特点：

抑制剂通常以共价键与酶的活性中心中的必需基团结合，使酶失活。

抑制剂不能用透析、超滤方法予以去除（有机磷农药中毒《农药：

敌敌畏、敌百虫、1059等》:

特异与胆碱酯酶活性中心的Ser－OH结合，使酶失活。

）

（2）可逆性抑制作用（reversibleinhibition）:

特点：

抑制剂通常以非共价键与酶和（或）酶－底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失。

采用透析或超滤的方法可将抑制剂去除，使酶活性恢复.分3种：

竞争性抑制作用.非竞争性抑制作用.反竞争性抑制作用。

1.竞争性抑制作用（competitiveinhibition）：

抑制剂与底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物，降低酶的活性。

动力学特点：

Vmax不变，表观Km变大。

2.非竞争性抑制作用（non-competitiveinhibition）：

特点：

抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合。

（无底物类似结构）底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶－底物－抑制剂复合物（ESI）不能释放出产物。

其不影响E与S结合；且E与S结合也不影响I与E的结合。

动力学特点：

Vmax变小，Km不变。

3.反竞争性抑制：

仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物ES的量下降。

动力学特点：

Vmax和Km均变小。

11.酶的调节（注意：

快速调节与缓慢调节，相关概念）

酶调节包括：

酶活性的调节和酶含量的调节。

1）：

酶活性的调节：

1.变构酶通过变构调节酶的活性：

酶的变构调节：

某些代谢物分子可与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性的调节方式。

变构部位（allostericsite）或调节部位（regulatorysite）：

代谢物分子结合部位。

变构酶：

（allostericenzyme）：

受变构调节的的酶，常为多亚基（偶数）。

效应剂与酶的一个亚基结合，此亚基的变构效应使相邻的亚基也发生变构，增加对此效应剂的亲和力—正协同效应。

后续亚基变构降低对此效应剂的亲和力—负协同效应。

引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加，反应速度加快的效应剂。

此效应称为变构激活效应；反之为变构抑制剂。

2.酶的共价修饰调节：

酶蛋白分子上一些基团与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。

3.酶原与酶原的激活：

酶原：

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，这种无活性的前体称之酶原。

酶原激活：

在一定条件下，酶原向有活性的酶转化过程.实质：

酶的活性中心形成或暴露的过程

2）：

酶含量的调节：

1.酶蛋白合成可以被诱导或阻遏：

酶蛋白的合成的调节是对编码酶基因表达的调节。

一般在转录水平上促进酶生物合成的作用称为诱导作用，在转录水平上减少酶生物合成的作用称为阻遏作用。

酶的有的诱导与阻遏作用是对代谢的缓慢而长效的调节。

2.酶的降解：

溶酶体蛋白酶降解途径；非溶酶体蛋白酶降解途径

第四章糖代谢

1食物中的糖类是如何被消化和吸收入细胞的？

答：

消化：

在小肠中，淀粉在α-淀粉酶（胰液）的作用下分解为麦芽糖、麦芽三糖、α-临界糊精和异麦芽糖。

前两个在α-葡萄糖苷酶的作用下分解为葡萄糖；后两个在α-临界糊精酶作用下分解为葡萄糖。

摄入的纤维素不能被分解。

肠粘膜细胞存在蔗糖酶和乳糖酶，可以分解蔗糖和乳糖。

吸收：

在肠腔中，葡萄糖经过钠依赖的葡萄糖转运体（SGLT）通向转运到胞内，再进入门静脉中被转运到肝。

随着血液循环，葡萄糖通过葡萄糖转运体（GLUT）到达身体各个组织细胞，文成消化与吸收。

2以图表的形式简述糖代谢的基本内容。

3*什么是糖的无氧分解（糖酵解），对糖酵解具有重要调节作用的关键酶是什么？

糖酵解的生理意义是什么？

答：

指在机体缺氧情况下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸（lactate）的过程，又称为糖酵解（glycolysis）。

部位在胞液。

关键酶有3个：

①己糖激酶（讲葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖）②6-磷酸果糖激酶-1（将6-磷酸果糖转变为1、6-双磷酸果糖

）③丙酮酸激酶（将磷酸烯醇式丙酮酸转变成ATP和丙酮酸

）。

生理作用：

1、为机体迅速提供能量，尤其对肌肉收缩重要。

2、为某些细胞提供能量：

①无线粒体的细胞，如：

红细胞②代谢活跃的细胞，如：

白细胞、神经元、骨髓细胞。

４、么是糖的有氧氧化，简述有氧氧化的三个阶段，并指出每个阶段的主要事件。

答：

葡萄糖在有氧的条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。

糖的有氧氧化可分为：

糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化。

每个阶段主要事件

糖酵解途径：

（第１０题）

丙酮酸氧化脱羧：

糖酵解途径分解形成的丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体的作用下氧化脱酸生成乙酰CoA丙酮酸复合体（丙酮酸脱氢酶、二氢硫酰胺转乙酰酶和二氢硫辛胺脱氢酶按比例组成）

三羧酸循环及氧化磷酸化：

乙酰辅酶进入三羧酸循环

三羧酸循环过程中发生了4次脱氢、两次脱羧和一次底物水平磷酸化

（1）异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶的作用下氧化脱羧转变成a-酮戊二酸。

脱下的氢由NAD+

接受，生成NADH+H+

（2）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酸CoA，脱下的氢由NAD+接受，生成NADH+H+

（3）琥珀酰CoA合成酶催化琥珀酰CoA底物水平磷酸化生成GTP

（4）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，脱下的氢由FAD接收，生成FADH2

（5）苹果酸脱氢生成草酰乙酸、脱下的氢由NAD+接受，生成NADH+H+

氧化磷酸化：

TCA4次脱氢产生的NADH+H+和FADH2

进入呼吸链彻底氧化成H2O,并生成ATP。

５、什么是三羧酸循环，其生理意义有哪些？

三羧酸循环是指由乙酰CoA（主要来自于三大营养物质的分解代谢）与草酰乙酸缩合生成

含3个羧基的柠檬酸，再经过4次脱氢、2次脱羧、生成4分子还原当量和2分子CO2，从新生成草酰乙酸的循环过程称为三羧酸循环。

其生理意义有：

1、是三大营养物质的最终代谢通路，通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量。

2、是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽，还为其它物质代谢提供小分子前体。

６、三羧酸循环的要点有哪些？

三羧酸循环的要点：

①经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。

生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。

（2）关键酶：

柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α酮戊二酸脱氢酶复合体。

三羧酸循环有三步不可逆反应，即由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶催化的反应。

因此整个三羧酸循环反应为不可逆反应。

三羧酸循环的中间产物需补充。

三羧酸循环的中间产物起催化剂的作用，本身无量的变化，不可能通过三羧酸循环从乙酰CoA直接合成草酰乙酸或三羧酸循环的其它中间产物，同样中间产物也不能在三羧酸循环中直接被氧化为CO2和H2O。

三羧酸循环的草酰乙酸主要来自丙酮酸的直接羧化，也可通过苹果酸直接脱氢形成。

但其终来源是葡萄糖。

7.*什么是磷酸戊糖途径？

其生理意义有哪些？

起调节作用的关键酶是什么？

磷酸戊糖途径（Pentosephosphatepathway）细胞内葡萄糖分解代谢的另一重要途径，指葡萄糖经氧化反应和一系列基团转移反应成磷酸核糖，NADP和CO2的反应过程。

其反应过程为：

第一阶段：

氧化反应

生成磷酸戊糖，NADPH及CO2

第二阶段：

基团转移反应

其总反应为：

3×6-磷酸葡萄糖+6NADP+→2×6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+3CO2+6H+

生理意义：

1、为核酸、核苷酸的生成提供核糖。

2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体

②NADPH参与体内的羟化反应

③NADPH可维持GSH的还原性

关键酶：

6-磷酸葡萄糖脱氢酶（限速酶，6-磷酸葡萄糖酸→5-磷酸核酮糖），其活性调节主要受NADPH/NADP+比例的影响，比例升高则被抑制，降低则被激活。

另外NADPH对该

酶有强烈抑制作用。

8糖原的种类及其生理意义，糖原合成与糖原分解的关键酶分别是什么？

糖原（glycogen）种类及其生理意义：

肌糖原：

180~300g，主要供肌肉收缩所需

肝糖原：

70~100g，维持血糖平衡

糖原合成关键酶：

糖原合酶，其去磷酸化形式具有活性。

糖原分解关键酶：

糖原磷酸化酶，其去磷酸化后活性降低。

9*糖异生的概念及其生理意义？

糖异生（gluconeogenesis）：

是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。