生物化学 第1章 蛋白质的结构与功能.docx

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生物化学第1章蛋白质的结构与功能

第1章蛋白质的结构与功能

学习要求

1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。

2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。

3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。

基本知识点

蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。

每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。

组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：

非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。

氨基酸可通过肽键相连成肽。

小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。

蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。

蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。

二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。

主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。

三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。

一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。

生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。

蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。

若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。

蛋白质的空间构象与功能有密切的关系，蛋白质的空间构象发生改变，可以导致其理化性质变化和生物学活性的丧失。

蛋白质发生变性后，只要其一级结构未破坏，仍在一定条件下复性，恢复原有的空间构象和功能。

分离纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。

通常利用蛋白质的理化性质，采用不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。

自测练习题

一、选择题

（一）A型题

1．蛋白质的基本组成单位是

A．L-α-氨基酸B．核苷酸C．肽单元D．L-β-氨基酸E．D-氨基酸

2．下列氨基酸不含极性侧链的是

A．亮氨酸B．苏氨酸C．丝氨酸D．半胱氨酸E．酪氨酸

3．关于组成蛋白质的氨基酸叙述错误的是

A．不全是L-α-氨基酸B．按R基团的化学特性可分为五类

C．280nm处都有吸收峰D．α-氨基，α-羧基是形成肽键的基团

E．不同的pI是由不同的R基团决定的

4．稳定蛋白质二级结构的主要化学键是

A．盐键B．二硫键C．肽键D．疏水作用E．氢键

5．关于蛋白质二级结构叙述错误的是

A．蛋白质某一段肽链局部的有规则的重复构象

B．仅指主链骨架原子的空间构象

C．多肽链主链构象由肽单元上Cα原子所连两个单键的自由旋转角度决定。

D．整条多肽链中全部原子的空间位置E．无规卷曲也属二级结构范畴

6．关于肽键叙述错误的是

A．肽键属于一级结构范畴

B．参与肽键形成的六个原子位于同一平面

C．肽键具有部分双键性质D．肽键旋转而形成β-折叠

E．肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短

7．关于蛋白质三级结构叙述错误的是

A．具有三级结构的多肽链都有生物活性

B．疏水侧链常分布于分子内部

C．三级结构的稳定主要靠次级键

D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间构象

E．三级结构是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置

8．关于蛋白质四级结构叙述正确的是

A．由二硫键维系其稳定性B．蛋白质变性时此结构不一定受到破坏

C．蛋白质亚基间由非共价键聚合D．是蛋白质保持生物活性的必要条件

E．蛋白质都有四级结构

9．多肽链中主链骨架的组成是

A．-CαCNCαCNCα-B．-CαCHNOCαCHNOCα-

C．-CαCONHCαCONHCα-D．-CαCNOHCαCNOHCα-

E．-CαCHNOCαCNHOCα-

10．每种完整蛋白质分子必定具有

A．α-螺旋B．三级结构C．四级结构D．辅基E．β-折叠

11．关于蛋白质亚基的叙述，正确的是

A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．两条以上多肽链卷曲成二级结构

C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质

D．每个亚基都有各自的三级结构

E．以上均不是

12．血清白蛋白（pI为4.7）在下列pH值溶液中带正电荷的是

A．pH4.0B．pH5.0C．pH6.0D．pH7.0E．pH8.0

13．盐析法沉淀蛋白质的原理是

A．中和电荷，破坏水化膜B．盐与蛋白质结合成不溶性蛋白质

C．降低蛋白质溶液的介电常数D．调节蛋白质溶液的等电点

E．以上均不是

14．蛋白质的最大吸收峰波长是

A．260nmB．280nmC．560nmD．450nmE．340nm

15．蛋白质一级结构与功能的关系是

A．一级结构相近的蛋白质，其功能也相近

B．相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同

C．不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构完全相同

D．一级结构中任何氨基酸的改变，均可使其生物活性丧失

E．一级结构中任何氨基酸的改变，都不会影响其功能

16．基因突变引起的蛋白质结构改变，主要变化在

A．四级结构B．三级结构C．二级结构D．一级结构E．空间螺旋

17．蛋白质在280nm处有最大的吸收峰，主要是由下列哪组氨基酸引起的

A．组氨酸和酪氨酸B．酪氨酸和色氨酸C．酪氨酸和苯丙氨酸

D．色氨酸和苯丙氨酸E．苯丙氨酸和组氨酸

18．胰岛素分子A链与B链的交联是靠

A．疏水键B．盐键C．二硫键D．范德华力E．氢键

19．蛋白质在电场中移动的方向取决于

A．蛋白质的分子量和它的等电点B．所在溶液的pH值和离子强度

C．蛋白质的等电点和所在溶液的pH值

D．蛋白质的分子量和所在溶液的pH值

E．蛋白质的等电点和所在溶液的离子强度

20．关于α-螺旋构象的特点叙述正确的是

A．螺旋方向与长轴垂直B．多为左手螺旋C．肽键平面充分伸展

D．靠氢键维持稳定E．以上均不是

21．蛋白质变性是由于

A．蛋白质空间构象的破坏B．共价键的破坏C．蛋白质的水解

D．蛋白质一级结构的改变E．辅基的脱落

22．关于蛋白质肽键的叙述，错误的是

A．一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键

B．肽键氮上的氢和碳上的氧都参与氢键的形成

C．肽键氮上的氢和碳上的氧总是呈反式构型

D．在pH0―14范围内，肽键的亚氨基有明显解离倾向

E．肽键具有部分双键性质

23．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是

A．马肝过氧化氢酶（分子量为247500）B．肌红蛋白（分子量为16900）

C．血清清蛋白（分子量为68500）D．牛乳球蛋白（分子量为35000）

E．牛胰岛素（分子量为5700）

24．下列那种实验技术既可以分离蛋白质又可以测定其分子量

A．亲和层析B．超速离心C．透析D．离子交换层析

E．超滤

25．常出现于肽链转角结构中的氨基酸是

A．丙氨酸B．甲硫氨酸C．谷氨酸D．半胱氨酸E．脯氨酸

26．含有两个羧基的氨基酸是

A．赖氨酸B．丝氨酸C．苏氨酸D．谷氨酸E．亮氨酸

27．关于谷胱甘肽的叙述，下列正确的是

A．含有胱氨酸B．是体内重要的氧化剂

C．其中谷氨酸α-羧基是游离的

D．C端羧基是主要的功能基团E．所含肽键均为α-肽键

28．蛋白质分子中一个氨基酸发生改变，则该蛋白质

A．功能不一定改变B．功能一定改变C．二级结构一定改变

D．三级结构一定改变E．二级结构一定不变

29．关于蛋白质功能的叙述，错误的是

A．催化作用B．运输作用C．机械支持作用D．遗传信息的载体

E．免疫作用

30．下列叙述正确的是

A．沉淀的蛋白质一定变性B．变性的蛋白质一定沉淀

C．沉淀的蛋白质就不再有生物活性

D．沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E．盐析法使蛋白质变性

（二）B型题

A．CysB．ProC．HisD．PheE．Tyr

1．在稳定核糖核酸酶的空间构象中发挥功能的是

2．使多肽链走向转折，不形成α-螺旋

3．在蛋白质280nm处强吸收中贡献最大的

A．α-螺旋B．β-折叠C．β-转角D．模体E．无规则卷曲

4．存在于肽链180°大转弯处

5．每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧之间形成氢键

6．具有特殊功能的超二级结构

A．蛋白质变性B．蛋白质沉淀C．蛋白质凝固D．蛋白质复性

E．蛋白质显色

7．向蛋白质溶液中加入硫酸钠可引起

8．紫外线照射可使

9．调节蛋白质溶液的pH，使其达到pI，则蛋白质易于

10．蛋白质轻度变性后，去除变性因素，可使

A．二级结构B．结构域C．模体D．三级结构E．四级结构

11．锌指结构是

12．无规卷曲是

13．纤连蛋白RGD三肽是

14．3-磷酸甘油醛脱氢酶与NAD+结合的区域

A．凝胶过滤B．离子交换层析C．亲和层析D．超速离心

E．聚丙烯酰胺凝胶电泳

15．根据蛋白质的密度与形态来分离蛋白质的是

16．根据蛋白质的生物学特性来分离蛋白质的是

17．根据蛋白质的分子量和所携带的电荷量来分离蛋白质的是

A．氢键B．二硫键C．疏水键D．盐键E．肽键

18．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基可形成

19．蛋白质分子中某些氨基酸的疏水侧链集中可形成

20．蛋白质分子中稳定α-螺旋的化学键是

（三）X型题

1．关于氨基酸的叙述，正确的是

A．组成人体蛋白质的20种氨基酸都属于α-氨基酸

B．亮氨酸的非极性比丙氨酸强

C．半胱氨酸在稳定一些蛋白质的结构中起重要作用

D．氨基酸具有两性解离的性质

E．含有共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质

2．谷胱甘肽

A．是体内重要的还原性物质B．第一个肽键与一般肽键不同

C．其功能基团是巯基D．能消除体内生成的H2O2

E．是三肽化合物

3．蛋白质的三级结构

A．存在于每个天然蛋白质分子中B．是指局部肽段空间构象

C．属于高级结构D．形成和稳定主要靠次级键E．包括模体结构

4．关于肽单元的叙述，正确的是

A．是组成蛋白质二级结构的基本单位

B．Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子位于同一平面

C．两个α-碳呈反式结构

D．在肽单元中，与α-碳相连的单键可以自由旋转

E．相邻两个肽单元的相对位置与α-碳原子两侧单键旋转无关。

5．下列属于芳香族氨基酸的有

A．SerB．PheC．TrpD．TyrE．Leu

6．关于分子伴侣的叙述，正确的是

A．参与蛋白质的正确折叠

B．通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构

C．有些分子伴侣具有形成二硫键的酶活性

D．热休克蛋白属于分子伴侣的一种

E．不能使错误折叠的蛋白解聚

7．关于血红蛋白结合氧的叙述，正确的是

A．氧合曲线为S型B．各亚基与氧的结合具有协同效应

C．各亚基结合氧能力相同

D．血红蛋白与氧结合后结构由紧张态变为松弛态

E．存在变构效应

8．蛋白质变性

A．仅高级结构受到破坏，一级结构无变化B．溶解度降低

C．溶液黏度增加D．相对分子质量改变

E．一级结构改变

9．可根据蛋白质的下列哪些特性来分离、纯化蛋白质

A．分子大小B．溶解度C．分子所携带的电荷

D．对其它分子的生物学亲和力E．等电点

10．具有四级结构的蛋白质是

A．肌红蛋白B．胰岛素C．血红蛋白

D．牛胰核糖核酸酶E．乳酸脱氢酶

二、是非题

1．生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。

2．所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。

3．蛋白质分子中个别氨基酸的取代不一定会引起蛋白质活性的改变。

4．镰刀型红细胞贫血病是一种分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所取代。

5．在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。

6．天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。

7．变性后的蛋白质其分子量也发生改变。

8．蛋白质在等电点时净电荷为零。

9．一个氨基酸残基就是一个肽单元。

10．含有四个二硫键的牛胰核糖核酸酶，用巯基乙醇和尿素使其还原和变性，若去除变性因素，其原有功能仍可恢复。

11．血红蛋白与肌红蛋白结构相似，均是含有一条肽链的铁卟啉结合蛋白，所以功能上都有与氧结合的能力，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。

12．二硫键和蛋白质的三级结构密切有关，因此没有二硫键的蛋白质就没有三级结构。

13．凝胶过滤法可用于测定蛋白质的分子量，分子量小的蛋白质先流出柱，分子量大的后流出柱。

14．具有四级结构的蛋白质，当它们的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物学性质。

15．肽单元上α-碳原子所连的两个单键的自由旋转角度决定了肽单元相对空间位置。

16．两条单独肽链经链间二硫键交联，组成蛋白质分子，这两条肽链是该蛋白质的亚基。

17．蛋白质变性是蛋白质分子空间构象被破坏，并不涉及一级结构的改变。

18．当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。

19．α-螺旋中Glu出现的概率很高，因此poly（Glu）可以形成最稳定的a-螺旋。

20．一级结构决定空间结构，所以蛋白质合成中新生肽链的折叠无需其他蛋白质的帮助。

三、填空题

1．人体蛋白质的基本组成单位是，共有种。

2．组成蛋白质的氨基酸根据其侧链的结构及理化性质可分为、、、和。

3．蛋白质在nm处有特异吸收峰是有赖于和。

4．谷胱苷肽的第一个肽键是由羧基与半胱氨酸的α-氨基形成，其功能基是。

5．蛋白质三级结构的形成与稳定主要靠　键维系，如、、，和。

6．蛋白质二级结构是指局部空间结构，也就是该肽链的相对空间位置，并氨基酸残基侧链的构象。

7．体内有生物活性的蛋白质至少具有结构，有的还有结构。

8．根据蛋白质的组成成分可分为蛋白质和蛋白质。

9．由于肽单元上原子所连的两个单键的决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。

10．蛋白质空间构象的正确形成，除为决定因素外，还需一类称为

的蛋白质及其它的一些酶类。

11．血红蛋白的氧解离曲线为，说明第一个亚基与O2结合后可其它亚基与O2的结合，这种现象被称为效应。

12．蛋白质颗粒表面有许多基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层，可防止蛋白质从溶液中。

13．蛋白质为两性电解质，在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带电荷。

当蛋白质的净电荷为时，此时溶液的pH值称为该蛋白质的。

14．蛋白质颗粒在电场中可向相反电极移动，移动的速率主要取决于、和。

这种分离蛋白质的方法称为。

15．蛋白质可与某些试剂作用产生颜色反应，常用的颜色反应有、。

16．中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质表面电荷被中和，水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素被破坏而沉淀，这一现象被称为。

17．组成蛋白质的碱性氨基酸有、和，酸性氨基酸有、。

18．蛋白质变性后，其溶解度，黏度，结晶能力，生物活性，容易被蛋白酶水解。

19．蛋白质的分离通常就利用其特殊理化性质用、、、

和等不损伤蛋白质空间构象的物理方法来完成。

20．若蛋白质的折叠发生错误，尽管一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其正常功能，严重时导致疾病发生，此类疾病称为。

四、名词解释

1．peptideunit

2．motif

3．cooperativity

4．electrophoresis

5．saltprecipitation

6．分子病

7．primarystructureofprotein

8．chromatography

9．proteincoagulation

10．proteinisoelectricpoint

11．proteindenaturation

12．proteinrenaturation

13．domain

五、问答题

1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？

试验中是如何计算的。

2．简述蛋白质的两性解离？

利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？

3．试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。

4．举例说明蛋白质变性与沉淀的关系。

5．什么是分子伴侣，其作用是什么？

6．常用的分离纯化蛋白质的方法有那几种？

各自的作用原理是什么？

7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。

8．血清蛋白在电泳时为什么能向阳极泳动？

9．简述蛋白质的元素组成特点、分子组成、结构特点、理化性质。

参考答案

一、选择题

（一）A型选择

1．A2．A3．C4．E5．D6．D7．A8．C9．C10．B11．D12．A13．A14．B15．A16．D17．B18．C19．C20．D21．A22．D23．A24．B25．E26．D27．C28．A29．D30．D

（二）B型选择

1．A2．B3．E4．C5．A6．D7．B8．A9．B10．D11．C12．A13．C14．B15．D16．C17．E18．B19．C20．A

（三）X型选择

1．ABCDE2．ABCDE3．ACD4．ABCD5．BCD6．ABCD7．ABDE8．ABC9．ABCDE10．CE

二、是非题

1．B2．B3．A4．A5．B6．B7．B8．A9．B10．A11．B12．B13．B14．B15．A16．B17．A18．B19．B20．B

三、填空题

1．L-α-氨基酸20

2．非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸

3．280酪氨酸色氨酸

4．谷氨酸γ-巯基

5．次级键疏水键氢键盐键范德华力

6．蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子不涉及

7．三级四级

8．单纯结合

9．Cα自由旋转

10．一级结构分子伴侣

11．S型促进正协同

12．亲水水化膜析出

13．正负零等电点（pI）

14．分子表面的电荷分子量电泳

15．茚三酮反应双缩脲反应

16．盐析

17．精氨酸组氨酸赖氨酸天冬氨酸；谷氨酸

18．降低增加消失丧失

19．透析盐析电泳层析超速离心

20．蛋白质构象病

四、名词解释

1．peptideunit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。

参与肽键形成的6个原子（C1、C、O、N、H、C2）位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。

2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

3．cooperativity—协同效应，指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。

4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。

5．saltprecipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

6．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。

这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。

其病因为基因突变所致。

7．primarystructureofprotein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。

8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

9．proteincoagulation—蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍能溶解于强酸或强碱溶液中。

此絮状物如再加热，可变成坚固的凝块，此凝块不再易溶于强酸、强碱溶液中。

此现象称为蛋白质的凝固作用。

10．proteinisoelectricpoint—蛋白质的等电点，指当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。

11．proteindenaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。

一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

12．proteinrenaturation—蛋白质复性，是当蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复其原有的构象和功能。

13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。

五、问答题

1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？

试验中是如何计算的。

答：

由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：

每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）

2．简述蛋白质的两性解离？

利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？

答：

蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的pH条件下均可解离成带正电荷或负电荷的基团。

此种性质称蛋白质的两性解离。

根据蛋白质的两性解离性质，可采用电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。

3．试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。

答：

①蛋白质的一级结构是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。

维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

②蛋白质的二级结构是指蛋白质某一段肽键的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

维持蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。

③蛋白质三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排列位置。

蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键：

疏水作用、离