生化纲要19.docx
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生化纲要19
元素组成:
C、H、O、N、S及微量元素，N=16%
氨基酸
结构特点：
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
氨基酸的名称、代号、结构式。
分类：
根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类；或其它分类。
理化性质：
两性性质；等电点；光吸收；化学性质（茚三酮、酚）
肽键与肽链
肽键（peptidebond）
由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键（-CO-NH-）。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：
即自由氨基端（N端）与自由羧基端（C端），一般表示肽链时的方向是N端→C端。
肽键平面：
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性结构，称为肽键平面。
重要的肽
谷胱甘肽、脑啡肽
蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为一维结构，二、三、四级结构为三维结构。
一级结构：
指所有的共价键，包括多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键；还有二硫键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
蛋白质序列测定基本过程
二级结构：
指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：
α-螺旋
其结构特征为：
主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；
螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；
侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：
存在侧链基团较大的氨基酸残基；
连续存在带相同电荷的氨基酸残基；
存在脯氨酸残基。
β-折叠
其结构特征为：
若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；
所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；
侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
β-转角
多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
无规卷曲：
主链骨架无规律盘绕的部分。
三级结构：
指多肽链所有原子的空间排布。
其维系键主要是非共价键（次级键）：
氢键、疏水键、范德华力、离子键等，
二硫键对三级结构有重要作用。
四级结构
指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等。
其维系键为非共价键。
亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
维持高级结构的力
氢键；范德华力；疏水相互作用；共价交联；离子相互作用。
最重要的是氢键
蛋白质的结构与功能
一级结构决定其空间结构？
正确的高级结构形成需要其他因素的帮助
高级结构决定功能。
蛋白质的理化性质
两性解离与等电点
蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
蛋白质的胶体性质
蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
沉淀：
非变性沉淀
盐析、有机溶剂
变性沉淀
重金属、生物碱试剂、加热
蛋白质的紫外吸收：
蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
蛋白质的变性
蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有：
高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
蛋白质的分离、纯化与鉴定
一般原则
增加纯度，保持活性
保持低温、避免过酸、过碱以及剧烈的搅拌
蛋白质的抽提原理及方法
溶解性、活性保护
蛋白质分离与纯化的主要方法
电泳、层析和离心
蛋白质的定量方法
紫外、定氮法、酚、G250
核酸的结构与功能
核酸的种类、分布与化学组成
核酸的种类与分布
DNA
线性双链分子（真核细胞核内、病毒）、
环状双链分子（原核细胞、线粒体等）、
单链分子（病毒）
DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，存在于细胞核（98%），线粒体、叶绿体；或类核、质粒。
RNA
双链分子（病毒）、
单链分子（病毒、细胞），
细胞中的RNA（单链）又分为三种:
tRNA（10-15%）、mRNA（5%）、rRNA（80%）。
90%在细胞质，少量在细胞核。
核酶：
具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
化学组成
元素组成
C、H、O、N、P；P=9~10%
含氮碱基：
嘌呤碱和嘧啶碱两大类。
嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。
嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。
戊糖：
核苷酸中的戊糖主要有两种，
β-D-核糖
β-D-2-脱氧核糖
由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。
核苷：
核糖或脱氧核糖的C1’β-羟基
与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为β-N糖苷键。
核糖核苷、脱氧核糖核苷。
核苷酸
核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，
核糖核苷酸、脱氧核糖核酸
5’-核苷酸（5’常被省略）
一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷、三磷酸核苷。
cAMP、cGMP
dNTP、NTP
核酸的分子结构
DNA的结构
一级结构
指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
3’,5’-磷酸二酯键连接，不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。
5’-端，3’-端。
DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。
二级结构
DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型。
依据
Chargaff原则：
DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C；
Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。
天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：
为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；
主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；
两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C
螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力
螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。
稳定因素
碱基堆积力（主要）、氢键
多态性
A型、Z型、三股或四股螺旋
三级结构：
双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。
在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。
核小体结构属于DNA的三级结构。
负超螺旋
RNA的结构：
RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。
一级结构是RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
mRNA的结构与功能
mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，核苷酸三联体称为遗传密码
mRNA是单链核酸，
原核生物5’-端有SD序列。
多顺反子。
真核生物中的初级产物称为hnRNA。
大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。
单基因。
tRNA的结构与功能：
tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。
二级结构
为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：
氨基酸臂：
由tRNA的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋，3’-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。
DHU臂：
含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。
反密码臂：
其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。
TψC臂：
含保守的TψC顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。
可变臂：
位于TψC臂和反密码臂之间，功能不详。
三级结构呈倒L型
氨基酸环在一端，反密码环在另一端。
DHU、TψC、可变臂在拐角。
rRNA的结构与功能：
rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
原核生物中的rRNA有三种：
5S，16S，23S。
真核生物中的rRNA有四种：
5S，5.8S，18S，28S。
核酸的性质及纯化
核酸的一般性质：
核酸具有酸性；粘度大；胶体性质
紫外吸收，
最大吸收峰为260nm。
1ug/mlDNA钠盐A260=0.020。
1ug/mlRNA钠盐A260=0.022
两性解离，
等电点（2.0-2.8）；电泳性质；
DNA的变性：
在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。
引起DNA变性的因素主要有：
①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。
DNA变性后的性质改变：
指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；
旋光性下降；
粘度降低；
生物功能丧失或改变。
增色效应
DNA变性时，对260nm紫外光的光吸收度增加
变性温度（熔解温度，Tm）
加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大增加值一半时的温度，就是DNA的。
Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。
DNA的复性与分子杂交：
将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。
减色效应。
核酸的提取
保持核酸一级结构的完整性
尽可能提高核酸制品的纯度
特点：
核酸组分简单，结构单一
有程式化的分离纯化方式，适合所有DNA或RNA；
核酸性质稳定，提取和纯化的条件一般比较剧烈。
核酸的分析技术
DNA序列测定
PCR技术
核酸的分子杂交
生物大分子复合物
——生物膜
化学组成
膜脂25~40%，磷脂、固醇、鞘糖脂
膜蛋白60~75%，
内在和外周蛋白
糖类~5%，不单独存在
生物膜的结构——流动镶嵌模型
流动镶嵌模型
不对称性
流动性
生物膜的功能
物资运输
内吞和外排作用
介导与非介导转运
孔蛋白和通道蛋白
转运蛋白
被动转运
主动转运
原发主动转运和二级主动转运
Na-K泵
能量转换
细胞信号传递
细胞识别
酶
概述
酶的概念：
酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂。
这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。
化学组成及简单分类
根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和复合酶（全酶）
单纯酶
复合酶类
由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。
全酶有活性。
与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
按照分子结构可分为
单体酶
寡聚酶
多酶体系（多酶复合体和多功能酶）
酶促反应的特点
与其它催化剂一样复合热力学定律：
只能改变达到平衡的速度，不能改变平和本身。
但有突出特点：
具有极高的催化效率：
酶的催化效率可比一般催化剂高106～1020倍。
酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。
具有高度的底物特异性：
一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。
类型有：
绝对特异性：
一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。
相对特异性：
一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。
立体异构特异性：
一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。
酶的催化活性是可以调节的：
如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。
易失活
因为酶的化学组成
酶的命名与分类：
酶的命名
主要有习惯命名法与系统命名法两种，但常用者为习惯命名法。
酶的分类及编号
根据1961年国际酶学委员会（IEC）的分类法，将酶分为六大类：
氧化还原酶类：
催化氧化还原反应；
转移酶类：
催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；
水解酶类：
催化化合物的水解反应；
裂合酶类：
催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上；
异构酶类：
催化分子内基团重排；
合成酶类：
催化两分子化合物的缔合反应。
编号：
EC1.1.1.1醇脱氢酶
酶的结构与功能
酶的活性部位和必须基团
酶的活性中心：
酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。
包括底物结合部位和催化部位。
特点：
活性部位是一个三维空间结构，必须的氨基酸残基一级结构距离可能很远。
相对酶整个体积来说，活性部位占据的空间很小
结合底物的特异性取决于活性部位中精确的原子排列
大多数底物都是通过相对弱的力与酶结合
活性部位通常位于酶蛋白的两个结构域或亚基之间的裂隙（clefts或crevices），或位于蛋白质表面的凹槽。
必须基团
参与构成酶的活性中心的化学基团统称为活性中心内必需基团：
结合基团：
底物相结合的，
催化基团：
催化底物反应转变成产物
酶活性中心外必需基团：
在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关。
酶的作用机理
中间产物学说
酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。
诱导契合学说
当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。
使酶具有高催化效率的因素
①趋近效应与定向作用；
②张力作用；
③酸碱催化作用；
④共价催化作用；
⑤酶活性中心的低介电区（表面效应）。
胰凝乳蛋白酶的催化机理
影响酶促反应速度的因素
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。
酶反应速度概念
以初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5%时的反应速度。
底物浓度对反应速度的影响：
底物对酶促反应的饱和现象：
由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。
米氏方程及米氏常数：
根据上述实验结果，Michaelis&Menten于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：
ν=Vmax[S]/（Km+[S]）。
其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。
Km和Vmax的意义
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。
因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。
因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③Km可用于判断反应级数：
当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：
在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：
当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：
当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：
当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
Km和Vmax的测定
主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法。
酶浓度对反应速度的影响
当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。
温度对反应速度的影响
最适温度：
酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，反应速度迅速下降。
由于酶蛋白的热变性作用，酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。
不是酶的特征性常数：
酶的最适温度与实验条件有关。
pH对反应速度的影响
酶的最适pH：
pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。
酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。
人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。
不是酶的特征性常数。
激活剂对反应速度的影响
能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。
酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。
抑制剂对反应速度的影响
凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
可逆抑制作用
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。
如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。
可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
竞争性抑制
抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。
其特点为：
a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；
b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；
d.动力学参数：
Km值增大，Vm值不变。
典型的例子：
丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制
磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
反竞争性抑制
抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
其特点为：
a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；
b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；
c.动力学参数：
Km减小，Vm降低。
非竞争性抑制
抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
其特点为：
a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；
b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；
c.动力学参数：
Km值不变，Vm值降低。
不可逆抑制作用
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。
专一性抑制
非专一性抑制
别构酶、同工酶和诱导酶
限速酶或关键酶：
可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶
酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。
通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。
这是一种快速调节方式。
别构酶
又称变构酶：
某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。
具有变构调节作用的酶就称为变构酶。
凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂（变构效应物）。
变构酶的协同效应：
当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂，同促与异促效应）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应（齐变与序变）。
变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。
变构调节的特点：
别构酶为寡聚酶
酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；
酶的变构仅涉及非共价键的变化；
调节酶活性的因素常为代谢物；
为一非耗能过程；
无放大效应。
同工酶
在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。
因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。
心肌中以LDH1含量最多，对乳酸的亲和力较高，主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。
骨骼肌以含量LDH5最多，对丙酮酸的亲和力较高，主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。
酶的分离纯化
分离纯化
活力单位
活力单位
指酶催化一定化学反应的能力。
达到一定的反应速度需要的酶量
国际单位的定义：
是指在特定条件下。
在1分钟内能转化1微摩尔（μmol）底物的酶量或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
为1个酶活力单位，
酶的转换数kcat
每秒钟每个酶分子转换底物的数（μmol）
比活力
酶的比活力是酶的纯度指标，酶含量大小，即每毫克蛋白中所具有的酶活力单位——酶活力单位/毫克蛋白（μ/mg蛋白质）
维生素与辅酶
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。
脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。
TPP：
即焦磷酸硫胺素，
由硫胺素（VitB1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。
FMN和FAD：
即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。
FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。
泛酸
泛酸（遍多酸VitB3）在体内参与构成辅酶A（CoA）。
CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。
NAD+和NADP+：
即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶Ⅱ），是VitB5（VitPP）的衍生物。
NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：
是VitB6的衍生物。
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。
生物素
VitH，VitB7；是羧化酶的辅基，在体
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