生物化学名词解释.docx

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生物化学名词解释

生化

（一）名词解释

第一章蛋白质的结构与功能

Biochemistry

生物化学

定义：

运用化学的方法和理论研究生命物质的学科。

任务：

了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。

方法：

如光谱分析、同位素标记等。

aminoacid

氨基酸

是多肽与蛋白质的基本组成单位。

肽

peptidebond

肽键

由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

peptide

肽

由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

peptideunit

肽单元

参与肽键的四个原子（C、O、N、H）和两个相邻的Cα原子（Cα1、Cα2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的六个原子构成了肽单元。

oligopeptide

寡肽

由二十个以内氨基酸相连而成的肽。

polypeptide

多肽

由二十个以上的氨基酸相连形成的肽。

polypeptidechain

多肽链

许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。

有方向性，多肽链从氨基末端走向羧基末端。

neuropeptide

神经肽

脑内一类重要的肽，在神经传导过程中起重要作用。

residue

氨基酸残基

肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全。

protein

蛋白质

由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

simpleprotein

单纯蛋白质

只含氨基酸的蛋白质。

conjugatedprotein

结合蛋白质

蛋白质部分+非蛋白质部分（辅基）

prostheticgroup

辅基

isoelectricpoint,pI

等电点

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

蛋白质的分子结构（二三四为高级结构）

primarystructure

一级结构

在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。

secondarystructure

二级结构

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要结构有α-螺旋（α-helix）、β-折叠（β-pleatedsheet）、β-转角（β-turn）、无规卷曲（randomcoil）。

主要化学键是氢键。

tertiarystructure

三级结构

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

主要的化学键:

疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。

quaternarystructure

四级结构

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

亚基之间的结合主要是氢键和离子键。

super-secondarystructure

超二级结构

在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。

二级结构组合形式有3种：

αα，βαβ，ββ。

motif

模体

二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。

模体是具有特殊功能的超二级结构。

domain

结构域

分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。

chaperon

分子伴侣

分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。

它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合、解离，如此重复进行防止错误的聚集发生，使肽段正确折叠。

分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。

subunit

亚基

有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

homodimer

同二聚体

由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体。

heterodimer

异二聚体

由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体。

polymorphism

多态性

moleculardisease

分子病

由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，病因为基因突变。

（镰刀型红细胞贫血）

cooperativity

协同效应

一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应（positivecooperativity）；

如果是抑制作用则称为负协同效应（negativecooperativity）。

allostericeffect

别构效应

蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。

Proteincomformationaldisease

蛋白质构象疾病

若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。

（疯牛病）

denaturation

蛋白质变性

在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，导致其理化性质改变，如溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解、生物学活性丧失。

变性的本质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

造成变性的因素:

如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。

renaturation

复性

若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

precipitation

蛋白质沉淀

蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链相互缠绕进而聚集，从溶液中析出，这一现象被称为蛋白质沉淀。

变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。

proteincoagulation

蛋白质凝固作用

蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。

这种现象称为蛋白质的凝固作用。

ninhydrinreaction

茚三酮反应

茚三酮水合物在弱碱性溶液中与氨基酸共加热时，氨基酸被氧化脱氨、脱羧，而茚三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子茚三酮缩合成为蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。

蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。

biuretreaction

双缩脲反应

蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。

第二章酶

enzyme

酶

酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。

telomerase

端粒酶

在细胞中负责端粒的延长的一种酶，是基本的核蛋白逆转录酶，可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端。

specificity

特异性/

专一性

一种酶仅作用于一种或一类化合物（底物），或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。

酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

absolutespecificity

绝对特异性

只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。

relativespecificity

相对特异性

作用于一类化合物或一种化学键。

stereospecificity

立体结构特异性

作用于立体异构体中的一种。

endopeptidase

内肽酶

水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶（trypsin）、糜蛋白酶（chymotrypsin）、弹性蛋白酶（elastase）。

exopeptidase

外肽酶

自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶（CarboxylpeptidaseA、B）。

oligopeptidase

寡肽酶

aminopeptidase

氨基肽酶

dipeptidase

二肽酶

monomericenzyme

单体酶

由一条多肽链组成，只具有三级结构的酶。

如核糖核酸酶、一些肠道蛋白水解酶、溶菌酶。

oligomericenzyme

寡聚酶

由多条相同或不同的亚基组成的酶。

multienzymecomplex/

multienzymesystem

多酶复合物/

多酶体系

由催化不同化学反应的多种酶组成的寡聚酶。

如：

丙酮酸脱氢酶复合物。

Isoenzyme/isozyme

同工酶

催化相同化学反应但亚基种类不尽相同的一组酶。

（乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5））

multifunctionalenzyme/

tandemenzyme

多功能酶/

串联酶

多种催化功能融合于一条多肽链的酶,如：

哺乳动物脂肪酸合成酶。

simpleenzyme

单纯酶

有些酶其分子结构仅由蛋白质组成，没有辅助因子，这类酶称为单纯酶。

如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等。

conjugatedenzyme

结合酶

除了在其组成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分的酶。

holoenzyme

全酶

酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物。

apoenzyme

酶蛋白

结合酶中蛋白质部分，决定酶催化反应的特异性和催化机制。

cofactor

辅助因子

结合酶中非蛋白质部分，决定反应性质和反应类型。

coenzyme

辅酶

与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

prostheticgroup

辅基

与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。

metalloenzyme

金属酶

金属酶的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。

metal-activatedenzyme

金属激活酶

一种保留一个或多个金属离子于其结合基团的表面并保持平衡的酶。

这些金属离子的解离会使酶活性丧失。

essentialgroup

必需基团

酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，与酶活性密切相关的化学基团。

bindinggroup

结合基团

在酶的活性中心中关系到酶与底物结合的功能基团。

但是结合基团可能也具有催化功能，而在酶活性中心中起催化功能的催化基团也有结合作用，故常统称必需基团。

catalyticgroup

催化基团

activecenter/

activesite

活性中心/

活性部位

酶分子中与底物特异结合并催化底物转变为产物的具有三维结构的很小区域；其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

oxidoreductases

氧化还原酶类

包括催化传递电子和氢、以及需氧参加反应的酶。

例如，脱氢酶类、加氧酶类、过氧化物酶和过氧化氢酶等。

transferases

转移酶类

包括将磷酸基从ATP转到另外底物的激酶、加无机磷酸使化学键断裂的磷酸化酶，以及糖基转移酶、转氨酶等。

lyases

裂合酶或裂解酶类

催化一分子非水解地分裂成两个分子并留有双键，或相反的酶。

如：

脱水酶、脱羧酶、醛缩酶。

synthases

合酶

属于裂解酶，催化反应方向相反，一个底物去掉双键，并与另一底物结合形成一个分子的酶。

isomerases

异构酶类

催化分子内部基团的位置互变、几何或光学异构体互变、以及醛酮互变的酶类。

如：

变位酶、表构酶、异构酶。

activationenergy

活化能

底物分子从初态转变到活化态所需的能量。

transitionstate

过渡态

energybarrier

能障

intermediatetheory

酶-底物中间产物学说

ES（酶底物复合物）的形成过程是释能反应，释放的结合能是降低反应活化能的主要能量来源。

induced-fithypothesis

诱导契合假说

酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合形成酶底物复合物，催化底物转变为不稳定的过渡态。

这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。

bindingenergy

结合能

底物与酶的活性中心相互诱导契合形成过渡态化合物，过渡态与酶的活性中心以次级键（氢键、离子键、疏水键）相结合，这一过程是释能反应，所释放的能量称为结合能。

proximityeffect

邻近（趋近）效应

指底物和酶的活性中心“靠近”和“定向”，有利于底物形成过渡态，将分子间的反应变成类似分子内的反应，使反应速率显著提高。

orientationarrange

定向排列

surfaceeffect

表面效应

在疏水环境中进行酶反应有很大的优越性，此现象称为表面效应，有利于底物和酶的接触与结合

covalentcatalysis

共价催化

很多酶在催化过程中，与底物形成瞬时共价键，底物与酶形成共价键后被激活，并很容易进一步水解形成产物和游离的酶。

这种催化机制称为共价催化。

nucleophiliccatalysis

亲核催化

酶活性中心有的催化基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态底物，形成瞬间共价键。

这种催化作用称为亲核催化。

electrophiliccatalysis

亲电子催化

可使酶活性中心的阳离子亲电子基团与富含电子的底物形成共价键。

katal

催量

1催量是指在特定条件下，每秒钟将1mol底物转化成产物所需的酶量。

inhibitor

抑制剂

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。

区别于酶的变性，抑制剂对酶有一定选择性，而引起变性的因素对酶没有选择性。

reversibleinhibition

可逆性抑制

酶与抑制剂非共价结合，可以通过透析、超滤或稀释等物理方法将抑制剂除去，恢复酶的催化活性。

irreversibleinhibition

不可逆性抑制

与酶共价结合，不能通过透析、超滤或稀释等方法将其除去。

activator

激活剂

使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

regulatoryenzyme

调节酶

对环境因素的作用表现出催化活性增高或降低、或酶量的增多或减少，进而能影响和调整反应途径反应速率的酶。

allostericregulation

别构调节

一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。

cooperativity

协同效应

covalentmodification/

chemicalmodification

共价修饰/

化学修饰

酶分子中的某些基团可在其他酶的催化下，共价结合某些化学基团；同时又可在另一种酶的催化下，将此结合上的化学基团去掉，从而影响酶的活性。

cascadereaction

级联反应

在一个连锁反应中，一个酶被磷酸化或去磷酸化激活后，后续的其他酶可同样的依次被其上游的酶共价修饰而激活，引起原始信号的放大，这种多重共价修饰的连锁反应称为级联反应。

主要作用是产生快速、高效的放大效应。

zymogen

酶原

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

ribozyme

核酶

具有催化活性的RNA称为核酶。

根据核酶的分子大小，可将核酶分为小分子核酶和大分子核酶。

第三章糖代谢

carbohydrates

糖

即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。

glycolyticpathway

糖酵解途径

1分子葡萄糖在胞液中可裂解为2分子丙酮酸。

是无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径。

Glycolysis/

anaerobicoxidation

糖酵解

糖的无氧氧化

在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程

Aerobicoxidation

有氧氧化

在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。

是机体主要供能方式。

reducingequivalent

还原当量

一般是指以氢原子或氢离子形式存在的一个电子或一个电子当量。

substratelevelphosphorylation

底物水平磷酸化

底物分子内部由于脱氢或脱水，能量重新分布和聚集，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程

TricarboxylicAcidCycle,TAC

三羧酸循环

柠檬酸循环

Krebs循环

指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。

Pastuereffect

巴斯德效应

指有氧氧化抑制糖酵解的现象。

Warburgeffect

沃伯格效应

是由德国生物化学家奥托·沃伯格于1930年发现的。

肿瘤细胞产生能量的方式极为特别:

健康细胞依靠线粒体氧化糖类分子释放出的能量；而大多数肿瘤细胞则通过产能率相对较低糖酵解作用为自身供能。

这种作用机制不需要氧气也不需要线粒体参与。

葡萄糖代谢至丙酮酸后不再通过线粒体的三羧酸循环进行有氧氧化，而是通过转变成乳酸排出细胞。

pentosephosphatepathway（shunt）

磷酸戊糖途径

（磷酸戊糖旁路）

是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程

蚕豆病

红细胞葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（G6PD）有遗传缺陷者在食用青鲜蚕豆或接触蚕豆花粉后皆会发生急性溶血性贫血症，是一种葡萄糖-6-磷酸脱氢酶缺乏症。

glycogen

糖原

是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。

glycogenesis

糖原合成

指在糖原合酶的催化下，活化形式的葡萄糖与引物分子（未降解完全的糖原分子）合成糖原的过程。

primer

糖原引物

原有的细胞内的较小糖原分子，作为UDPG上葡萄糖基的接受体。

glycogenolysis

糖原分解

糖原分解成为葡萄糖的过程。

Cascade

级联放大系统

由激素引发的一系列连续酶促反应。

属于应激反应机制。

特点是反应快效率高，对激素信号具有放大效应。

glycogenstoragediseases

糖原累积症

是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些器官组织中有大量糖原堆积。

引起糖原累积症的原因是患者先天性缺乏与糖原代谢有关的酶类。

gluconeogenesis

糖异生

是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。

substratecycle

底物循环

由不同的酶催化其单向反应，这种互变循环称为底物循环

futilecycle

无效循环

当两种酶活性相等时，就不能将代谢向前推进，结果仅是ATP分解释放出能量。

三碳途径

指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程。

乳酸循环

Cori循环

肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。

肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。

葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，由此构成的循环。

fructoseintolerance

果糖不耐受性

是一种遗传病，这种病因为缺乏B型醛缩酶，吃果糖也会造成1-磷酸果糖堆积，大量消耗肝中磷酸的储备，进而使ATP浓度下降，从而加速乳酸酵解，造成乳酸酸中毒和餐后低血糖。

Glucotoxicity

葡萄糖毒性

持续高血糖可直接损伤β细胞，加重体内胰岛素抵抗，称为葡萄糖毒性。

胰岛素抵抗

机体对胰岛素的生理作用的反应性降低或敏感性降低，组织细胞对胰岛素介导的葡萄糖利用的反应性降低。

glucosetolerence

葡萄糖耐量

耐糖现象

人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象。

metabolicsyndrome,MS

代谢综合征

是指人体的蛋白质、脂肪、碳水化合物等物质发生代谢紊乱的病理状态。

diabetesmellitus

糖尿病

机体对胰岛素的生理作用的反应性降低或敏感性降低，组织细胞对胰岛素介导的葡萄糖利用的反应性降低。

肾糖阈

当血糖浓度超过了肾小管的重吸收能力，则可出现糖尿。

这一血糖水平称为肾糖阈。

第四章脂质代谢

Phospholipids

磷脂

含磷酸的脂类，分为甘油磷脂和鞘磷脂

Lipid

脂质

脂肪（fat）及类脂（lipoid）的总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。

Fat

脂肪

称为甘油三酯（triglyceride），也称三酰甘油（triacylglycerol），是由1分子甘油和3分子脂肪酸构成的脂。

Lipoid

类脂

包括磷脂、糖脂、和胆固醇及胆固醇脂三大类

prostaglandin，PG

前列腺素

具二十碳的不饱和脂酸，以前列腺酸为基本骨架

具一个五碳环和两条侧链

thromboxane，TX

血栓噁烷

又名血栓素A2有前列腺酸样骨架，但五碳环为含氧的噁烷代替。

leukotrienes，LT

白三烯

分子中有四个双键，三个共轭双键

AcetylCoAcarboxylase

乙酰CoA羧化酶

是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，Mn2+是其激活剂。

其活性受别构调节和磷酸化、去磷酸化修饰调节。

多酶体系

有7种酶蛋白（脂肪酰基转移酶、丙二酰CoA酰基转移酶、β-酮脂肪酰合成酶、β-酮脂肪酰还原酶、β-羟脂酰基脱水酶、脂烯酰还原酶和硫酯酶），聚合在一起构成多酶体系。

ACP

酰基载体蛋白

其辅基是4´-磷酸泛酰氨基乙硫醇，

是脂酰基载体

Phospholipidexchangeproteins

磷脂交换蛋白

在胞液中存在一类能促进磷脂在细胞内膜之间进行交换的蛋白质，称磷脂交换蛋白，分子量在16，000～30，000之间，等电点大多在pH5.0左右

Colipase

辅脂酶

辅脂酶是胰脂酶对脂肪消化不可缺少的蛋白质辅因子，分子量约10，000。

辅脂酶在胰腺泡中以酶原形式合成，随胰液分泌入十二指肠。

进入肠腔后，辅脂酶原被胰蛋白酶从其N端切下一个五肽而被激活。

辅脂酶本身不具脂肪酶的活性，但它具有与脂肪及胰脂酶结合的结构域。

它与胰脂酶结合是通过氢键进行的；它与脂肪通过疏水键进行结合。

Mixedmicelles

混合微团

脂肪与类脂的消化产物，包括甘油一酯、脂酸、胆固醇及溶血磷脂等以及中链脂酸（6~10C）及短链脂酸（2~4C）构成的的甘油三酯与胆汁酸盐，形成混合微团（mixedmicelles），被肠粘膜细胞吸收。

Chylomicron，CM

乳糜微粒

由（小肠黏膜细胞合成的）甘油三酯与（糙面内质网合成的）载脂蛋白B48、C、AI等再与磷脂、胆固醇共同组装成CM。

主要功能为转运外源性甘油三酯和胆固醇。

Lipoproteinlipase，LPL

脂蛋白脂肪酶

存在于组织毛细血管内皮细胞表面

使CM中的TG、磷脂逐步水解，产生甘油、FA及溶血磷脂等。

scavengerreceptor，S