蛋白质化学思考题.docx
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蛋白质化学思考题
第二章蛋白质组成及结构
1．各种氨基酸的三字母符号和单字母符号
甘氨酸（Gly,G）亮氨酸（Leu,L）丙氨酸（Ala,A）异亮氨酸（Ile,I）
缬氨酸（Val,V）脯氨酸（Pro,P）苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）
色氨酸（Trp,W）丝氨酸（Ser,S）半胱氨酸（Cys,C）苏氨酸（Thr,T）
甲硫氨酸（Met,M）天冬氨酸（Asp,D）谷氨酸（Glu,E）天冬酰氨（Asn,N）
谷氨酰氨（Gln,Q）赖氨酸（Lys,K）精氨酸（Arg,R）组氨酸（His,H）
2．名词解释：
HTHHLHZn指
同源蛋白质（homologousprotein）：
来自同一祖先，随着进化而分化为具有不同功能特征的蛋白质。
趋异突变（divergentmutation）：
来自于同一祖先的蛋白质，在进化过程中产生突变，形成种属差异。
趋同突变（convergentmutation）：
进化过程中，同类蛋白质产生结构趋于类似的变异，导致产生类似的结构特征。
中性突变（neutralmutation）：
不影响蛋白质功能的突变。
使该蛋白质保留下来，形成种属差异，其变异限于性质相似的氨基酸。
蛋白质家族（proteinfamily）：
不同生物中同源蛋白质因氨基酸替代、缺失或插入，而产生变异的序列变化少于50%者。
蛋白质超家族（superfamily）：
氨基酸组成序列相似性较低（少于50%），但结构和功能表明它们有共同的进化起源。
蛋白质亚家族：
蛋白质家族中氨基酸序列差异小于20%者。
可再划分为多个亚家族。
单位进化周期（unitevolutionperiod）:
蛋白质在进化过程中每一个残基的变异所需时间。
蛋白质构象：
蛋白质的空间结构，即蛋白质肽链的所有碳原子由于单链旋转而稳定于一定的空间排布。
蛋白质一级结构（primarystructure）：
蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：
蛋白质多肽链中有规则的重复构象。
蛋白质的超二级结构：
二级结构单元通过多种连接多肽组合而成的特殊几何排列的折叠类型。
α－螺旋：
蛋白质二级结构的主要形式之一，呈棒状，多肽链主链骨架围绕中心轴螺旋式上升，螺旋走向为右手方向，每个肽链的N－H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向基本与螺旋的方向平行。
β－折叠：
蛋白质二级结构的主要形式之一，呈折线状，两个或多个几乎完全伸展的肽链平行排列，每个肽单元以Cn为旋转点，氨基酸残基侧链位于锯齿状结构上。
β－转角：
在各种二级结构之间起连接作用
3.613螺旋：
在α－螺旋中，氢键所封闭的环由共价键和氢键构成，包含13个原子，涉及3.6个氨基酸。
蛋白质的三级结构：
蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，是多肽链折叠、卷曲的最终状态。
蛋白质的四级结构：
寡聚体蛋白中各亚基的空间排部布及各亚基间的相互作用。
连接条带：
伸展的肽链条带（straps），构成二级结构单元之间的连接。
无规卷曲：
没有确定规律性的肽链构象，但仍是紧密有序的稳定结构；通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象。
无序结构：
蛋白质分子中存在着没有确定空间结构的区域，该结构是由于其不断运动，或是该结构域具有不同的构象，以致X射线衍射得不到结构图像。
β发夹模体：
蛋白质常见的由两条反平行β折叠链通过2－5个残基连接而形成。
motif：
蛋白质分子中存在的某些立体形状或拓扑结构类似的局部区域，常有特殊的结合功能。
结构域：
分子量大的蛋白质三级结构常分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行其功能，成为机构域。
功能域：
含一个通常是多个结构域；可用蛋白酶裂解法或基因重组（或突变）法验证蛋白质的功能域。
Zn指模体：
指一些超二级结构常因Cys的存在，易与Zn配位结合而具有结合DNA的功能的复杂构象，常与基因表达调控有关，因呈指状，故名。
3．各种氨基酸的性质与蛋白质空间结构的关系
脂肪族氨基酸:
Gly：
无侧链；双面角可自由转动无空间位阻；任意扭曲，柔性大；常出现在需要运动或转折的肽链片段中。
Ala：
小，侧链只有一个甲基；无化学活性；在蛋白质分子中可处于；内部或表面。
Val、Ile、Leu：
带有分支的支链氨基酸，产生的位阻也更大；易于在蛋白质分子中固定于一定位置，并有利于链的折叠。
Pro：
一种亚氨酸,具有固定的构型；氨基与侧链C原子成环，很强的立体化学效应；使肽链形成一个转角而改变主链方向；对二级结构有破坏作用，但仍能出现在这些结构末端或弯曲部位常暴露于蛋白质分子表面。
芳香族氨基酸：
Phe、Tyr、Trp：
Phe疏水作用很强;而Tyr、Trp带极性侧链，疏水性较差；Tyr酚基易解离，易形成较强的氢键，故常出现在分子内；三种氨基酸Cα与芳环之间仅有一个可转动的C甲烯基，从而限制了侧链的柔性，Trp有大的吲哚环，影响更大；侧链环堆积不规则，常以相互垂直的“人”字型排列，其存在形式对周围结构有很大影响。
羟基氨基酸与含硫氨基酸：
Ser、Thr：
侧链带有羟基，可形成氢键,也可通过水分子间接形成氢键；化学性质活泼，具有重要的功能。
Cys：
易氧化形成带有二硫键的胱氨酸；与金属离子如Fe、Zn、Cu等配位结合；结合蛋白质中一些非蛋白基团；在蛋白质空间结构中成簇聚集，因此,常藏在蛋白分子内部，形成特定的模体（motif）结构。
Met：
疏水性大；柔性大；常埋藏在蛋白质分子内部
酸性氨基酸极其酰胺：
Asp、Glu：
两个-COO-,带负电荷，在蛋白质内形成盐键;Glu的γ羧基带负电荷；常位于蛋白质分子表面，与钙结合；在肽段序列中成簇存在，使分子表面形成不对称电荷分布。
从而成为蛋白质分子与其他大分子物质相互作用的位点。
Asn、Gln：
侧链虽有极性，但不解离，不带电荷.；易形成氢键.；酰基化调控。
碱性氨基酸：
His：
含咪唑基；参与酶促反应中的质子传递反应，为多种酶的活性中心；易与金属离子形成配位化合物，参与组成各种金属蛋白质。
Lys、Arg：
一般带正电荷，存在于蛋白质分子表面；可与酸性氨基酸残基、肽链C端、核酸中的磷酸基团形成盐键；与蛋白质活性有关；Lys长侧链可自由伸展在外，与蛋白质结合功能有关；Arg可沿着侧链卷曲成疏水表面埋藏在蛋白质分子内，也可与蛋白质分子内的氧形成氢键从而稳定蛋白质，与酶的催化功能有关。
4．稳定球蛋白构象有那些化学键
VanderWaals力：
原子中带正电荷的核与另一原子带负电荷的电子层之间的静电引力。
氢键（hydrogenbond）
盐键（ionicbond）：
酸性或碱性氨基酸侧链在生理pH条件下是带负或正电荷的，随球状蛋白质的卷曲折叠，当正负基团相互接近时，静电吸引而形成。
疏水作用（hydrophobicinteraction）：
所有的非极性基团趋于聚合而减少与水的界面，从而使蛋白质形成疏水核心，降低了蛋白质在这二介质中的自由能。
二硫键（disulfidebond）：
因蛋白质肽链中含Cys氧化形成。
5．二级结构的类型有那些？
α-螺旋（α-helice），β-折叠（β-pleatedsheet），β-转角（β-turn），无规卷曲（randomcoil），无序结构
6．举例说明6种motif的结构特征
①HLH（螺旋-环-螺旋）钙结合模体：
12个AA残基的钙结合环连接在两段α-helices之间，形似拇指与食指（E及F螺旋）直角相交，配位结合Ca2+，又称EF手模体
②DNA结合模体
亮氨酸拉链（leucinezipple）：
两条α-helices由重复的七氨基酸残基形成；第1、4位氨基酸呈疏水性；两条α-helices相互借疏水性交叉连接
HLH（螺旋-环-螺旋）模体：
存在于真核转录因子中；由5-24个残基组成的环，连接在两条α-helices之间；螺旋中疏水AA十分保守，易形成二聚体疏水核心，再参与DNA结合;也可形成三链，四链，甚至更大的螺旋捆（如大肠杆菌的延胡索酸酶C和天冬氨酸受体）。
HTH（螺旋-转角-螺旋）模体：
第二螺旋常在DNA双螺旋大沟中与碱基特异结合，成为识别螺旋。
锌指模体（zincfingermotif）：
两条反平行β-pleatedsheets通过2~5个残基连接而形成β发夹结构；发夹中两个Cys残基与连接在发夹后的α-helice上两个His残基共同配位结合锌原子，形成ββα构象而具有DNA结合功能。
③β螺旋（βhelix）模体：
许多平行的β-pleatedsheets在肽链中依次卷曲形成宽大的螺旋圆柱构象.
第三章蛋白质研究技术
1．名词解释：
透析：
用一张半透膜阻留蛋白质分子，而让小的溶质分子和水放入水中，以达到除去蛋白质溶液中小分子（盐，低分子酸等）或除去蛋白质的目的，是借助物质的渗透作用。
超滤：
施加一定的压力使小分子溶质（包括水）通过半透膜（如硝酸纤维素膜），而按半透膜的筛子大小截留相应的大分子物质。
盐溶：
蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升。
原因是在蛋白质与水之间形成盐键，从而更易形成水化膜，使蛋白质和溶剂的亲和力上升。
盐析：
当盐浓度增高到一定数值时，其溶解度又逐渐下降，只至蛋白质析出。
原因是水化膜和蛋白质争夺水分子，使水化膜破坏，蛋白质与溶剂的亲和力下降，而分子间亲和力上升，从而析出。
亲和层析：
欲分离的大分子物质S和相对应的专一物质L（配体）以次级键结合，能生成一种可解离的络合物L-S。
其中L又能与活化的基质M以共价键结合，而形成M-L-S复合物，根据L-S之间可逆地结合与解离地原理发展起来的层析方法。
电泳：
带电颗粒在电场的作用下，向着与其电荷相反的电极移动的现象。
故在一定条件下，蛋白质分子量不同，pI不同，所以在电场中移动的速度也不同，从而得以分开。
2．如何理解分子筛分离蛋白质的原理
分子筛层析又叫排阻层析或凝胶层析。
凝胶层析的载体使多孔凝胶，凝胶颗粒使固定相，洗脱液是流动相，当溶质通过层析柱时，溶质分子不仅做向下运动，同时做不无定向扩散。
分子直径比凝胶孔径大的分子不能进入凝胶颗粒的微孔中，只能通过凝胶颗粒之间的孔隙，这样的分子是随溶剂一起移动的，因而最先流出柱外；而分子直径比凝胶孔径小的分子，能自由进入凝胶颗粒的微孔，即位于凝胶相内，就不能和洗脱液一样向前移动，因为没有大的液流通过凝胶颗粒内的孔隙。
其最终结果是分子量大的物质先从柱中流出，分子量小的后从柱中流出。
3．有机溶剂分级分离蛋白质的基本原理
一些有机溶剂的介电常数比水小，而且可与水混容，当蛋白质溶液中加入预冷的有机溶剂时，降低了溶液的介电常数，从而减小了蛋白质分子中R侧链基团的离解，蛋白质分子间亲和力提高，就会聚集沉淀。
4．据支持物的不同，电泳可分为哪几种类型
纸电泳，自由界面电泳（无电泳介质），凝胶电泳（淀粉琼脂糖和聚丙烯酰胺凝胶SDS－PAGE）
5．常用的选择性吸附剂有哪几种
活性碳（非极性），硅胶，氧化铝（极性），羟基磷灰石（用于纯化蛋白质）
6．那些物质可作用蛋白质亲和层析的配体
酶和抑制剂、酶和调节效应物、酶和底物或底物类似底物、抗体和抗原、激素和受体、酶和辅酶、核苷酸的互补系列等。
7．测定蛋白质分子量有那些方法应
渗透压，沉降系数法，凝胶过滤层析，SDS-PAGE，激光解吸电离飞行时间质谱根据分子组成
8．如何理解蛋白质电泳中的浓缩效应，电荷效应及分子筛效
浓缩效应主要在浓缩胶中完成，浓缩胶的pH6.8，在这个pH条件下，缓冲液中的HCl的Cl离子几乎全部解离，Gly的等电点为6.0，仅少数解离为负离子，在电场中移动速度很慢。
酸性蛋白质在此pH下解离为负离子，三类离子的迁移速率为Cl>一般蛋白质>Gly，电泳开始后，Cl离子泳动快，在其后留下一个低离子浓度区。
Gly在电场中移动很慢，造成移动离子的缺乏，于是快慢离子间就形成了一个缺少离子的高压区，在高压区内所有的负离子都会加速移动，当移到Cl离子区域时，高电压消失，蛋白质的移动速度慢下来，当以上稳定状态建立后，蛋白质样品在快慢离子间被浓缩形成一个狭小的之间层，并按蛋白质所带负电荷量的多少依次排列成带，浓缩样品，从浓缩胶进入分离胶后，胶的pH升高，Gly的离解度增大，泳动率上升，又因为它分子小，故超过所有的蛋白质分子，紧跟在Cl离子后，Cl离子迁移后，低离子浓度不再存在，形成了恒定的电场强度，因此，蛋白质样品在分离胶中的分离主要取决于它的电荷性质，分子大小和形状，分离胶的孔径有一定大小，对不同相对质量的蛋白质来说，通过时收到的滞阻作用不同，即使静电荷相等的颗粒，也会由于这种分子筛的效应，把不同大小的蛋白质相互分开。
9．聚焦法测定蛋白质PI的基本原理
等电聚焦法主要依赖两性电解质（ampholyte）的载体，它是人工合成的，在电场中可形成一个稳定和平滑连续的pH梯度，每种蛋白质都有其特定的pI，当溶液中的pH低于它的pI时，蛋白质带正电荷，向电场的负极移动，直到pH=pI时，蛋白质就不再移动。
反之，则向正极移动，最终也将停留在与其pI相同的pH区域内，从而测出蛋白质的pI。
10．可用哪些方法来分离蛋白质N－末端和C－末端氨基酸
N－末端测定：
化学法【二硝基氟苯法（DNFB）丹磺酰氯法（DNS-Cl）异硫氰酸苯酯法（PITC）】
酶法【氨肽酶法（aminopeptidase）】
C－末端测定：
化学法【肼解法（hydrazinolysis）】酶法【羧肽酶法（carboxypeptidase）】
第四章蛋白质的转运加工与修饰
1．名词解释
分子伴侣（chaperone）：
指辅助多肽链的折叠和寡聚蛋白质的组装的蛋白伴侣。
Hsp70：
指分子伴侣热休克家族中介导从头开始的肽链折叠及将胞液中的肽链运输到相应的细胞器的蛋白伴侣。
翻译同步转运：
膜蛋白和分泌性蛋白首先在游离核糖体中合成N-terminus信号序列（即内质网信号序列），然后信号序列介导核糖体与内质网膜结合，使新生肽链边合成边进入内质网腔（ERlumen）或插入内质网膜。
翻译后转运：
另一些蛋白质始终在胞液的游离多聚核糖体上合成后除留在细胞外液中，也可转运到其他细胞器中。
信号识别颗粒（SRP）：
指胞液中一种负载GDP的颗粒，含有6条多肽链及含300个核苷酸的7S小RNA组成的核糖核蛋白。
在信号肽出现以后，能识别并结合信号肽及核糖体，使翻译暂停。
易位子（translocon）：
时一种蛋白质转运装置，结构类似于离子通道，贯穿于内质网膜的多亚基膜蛋白质组成，中央有可以开启及闭合的通道。
（由于新生肽链N-terminus带有正电荷，不易进入疏水的内质网膜。
所以要完成蛋白质的转运，需要内质网膜提供一个水相通道（aqueouschannel）。
这个水相通道就是易位子。
）
ⅠⅡ型膜蛋白：
内部信号序列与易位子结合的方向决定内部信号序列前面的肽段或后续肽段进入内质网腔，结果产生两种不同方向的膜蛋白，一种C端位于胞液，称Ⅰ型膜蛋白，一种N端位于胞液，称Ⅱ型膜蛋白。
基质（matrix）信号序列：
富含带正电的（Arg,Lys）和含有羟基的氨基酸残基（Ser,Thr），引导新生蛋白质从细胞质进入细胞器基质的跨膜转运。
核定位信号序列（nuclearlocalizationsignal,NLS）：
输入细胞核的蛋白质含有。
含一段或两段富含碱性氨基酸残基的信号序列；碱性氨基酸残基上游有一个Pro以防止αhelix的形成；疏水氨基酸残基很少。
核输出信号序列（nuclearExportsignal,NES）：
输出细胞核的蛋白质含有。
NES由大约10个氨基酸残基组成，富含Leu。
分拣信号：
存在于已合成的蛋白质中，能被特异的受体所识别，从而引导蛋白质到达特定的地点。
如溶酶体分拣信号M6P、内质网分拣信号DEL。
溶酶体分拣信号（M6P）：
甘露糖－6－磷酸，使许多水解酶从高尔基体运输到溶酶体的分拣信号。
过氧化物酶体：
存在与大多数真核细胞中，其膜结构来自于粗面内质网，内部的蛋白质全是从细胞液转运进去的，其功能是产生核分解过氧化氢，与细胞解毒有关，并催化合成含有醚键的缩醛磷脂。
过氧化物酶体分拣信号：
大部分体蛋白C-terminus含有Ser-Lys-Leu（SKL）
连接子（adaptor,AP）：
每一种连接蛋白又有不同亚型，不同的亚基形成的异源四聚体。
COPⅠ：
含7个亚基（α，β，β′，γ，δ，ε，ζ）。
各亚基聚集在一起形成包被体（coatomer）介导蛋白质从高尔基体向内质网运输和蛋白质在高尔基体内部进行逆向转运（retrogradetransport）
ADP核糖基化因子（ADPribosylationfactor,ARF）：
一种小GTP结合蛋白。
COPⅡ：
介导蛋白质从内质网运输到高尔基体
蛋白质二硫键异构酶（proteindisulfideisomerase,PDI）：
蛋白质合成到成熟需要进行二硫键的重排，催化二硫键重排的酶。
信号肽：
亦称信号序列。
指正确翻译产物后的一段肽链，它在完成多核糖体转运到内质网介导的任务之后，被信号肽酶切除，通常含15－36个氨基酸残基的肽，由中间的7－13个疏水氨基酸残基及旁侧的亲水氨基酸组成，近N端含有一个碱性的氨基酸。
内体：
细胞膜内陷而形成的小体。
靶向序列：
一小段特殊的氨基酸序列，含有该蛋白运输到哪里的信息。
靶向斑块：
分子中由于肽链折叠而使互不连续的氨基酸相互靠拢而构成的局部主体结构。
信号斑块：
蛋白质分子中由于肽链折叠而使互不连续的肽段相互靠拢而构成的局部立体结构，其功能与信号序列相似。
网格蛋白（clathrin）：
一种纤维蛋白，由3条重链和3条轻链组成，形状象3个分支的树叉，又称三脚蛋白复合体。
他们能聚合成规则的网格，包被在小窝及小泡的表面。
网格蛋白包被体：
有的小泡可以由细胞膜内陷后内吞形成，使细胞表面受体与配体的复合物内化，也可以从外侧高尔基体网络上萌发，将分泌受调控的蛋白质运输到胞外，介导这种小泡的萌发或形成，并包被其外的称网格蛋白质包被体。
停靠蛋白：
又称信号识别颗粒受体，由两个亚基组成，与SRP结合并起始肽链向内质网膜
转运；使肽链的延长继续进行。
信号序列：
16~30个氨基酸残基组成，一般位于N-terminus，含有一个或两个带正电的氨基酸残基，后面是连续的6~12个疏水性氨基酸残基。
引导游离核糖体与内质网结合,起始新生肽向内质网膜的转运。
内部信号序列：
指位于肽链内部非N端的膜蛋白的信号肽。
泛素/泛蛋白（ubiquitin）：
76个氨基酸残基的碱性蛋白质，广泛存在于真核细胞，在进化中高度保守，具C端的Gly的羧基能与蛋白质中的Lys残基的ε氨基形成肽链，使泛蛋白和蛋白质共价结合。
2．蛋白质的修饰包括那些内容
A．氨基酸残基的修饰B．蛋白质与膜中脂类共价结合 C．肽链中L氨基酸的D构型化D．蛋白质与泛蛋白共价结合E．辅基与蛋白质结合
3．决定蛋白质半衰期的因素及泛素化作用
决定半衰期的因素：
细胞中蛋白质的半衰期是由它的氨基酸末端残基决定的如N末端Met的酵母蛋白质半衰期大于20Min，而Arg取代则为2Min，Arg、Asp使N－末端不稳定便于泛素化，而Met、Ser则相反。
泛素化作用：
泛素CterminalGly的羧基能与靶蛋白质中Lys残基的ε氨基形成肽键，使泛素与蛋白质共价结合多聚泛素的蛋白质进入胞质中的蛋白体（proteosome）然后被其中的蛋白酶降解。
需要ATP供能。
4．受体介导的内化的生物学意义
A．将胞外代谢物运输到胞内。
如铁离子、LDL、维生素B12等
B．是细胞应答肽类激素和生长因子的调节方式之一。
通过胞吞作用使细胞表面受体数目减少，使细胞对激素及生长因子的应答减弱，称为受体的下降调节
C．将需要降解的蛋白质通过内吞作用进入细胞后转运到溶酶体。
如巨噬细胞清除血液循环中被损伤的蛋白质
D．某些病毒或细菌毒素能通过这种作用进入细胞。
如HIV病毒、白喉毒素等
5．简述翻译同步转运和翻译后转运的基本内容
翻译同步转运：
首先在游离核糖体中合成N-terminus信号序列（即内质网信号序列），然后信号序列介导核糖体与内质网膜结合，使新生肽链边合成边进入内质网腔（ERlumen）或插入内质网膜。
翻译后转运：
指游离多聚核糖体上合成的蛋白质的运输
6．如何理解小泡介导的蛋白质转运的“生物膜不对称性”的意义
膜不对称性和流动性保证了生物膜能经受一定程度的形变而不致破裂，这也可使膜中各种成分按需要重新组合，使之合理分布，有利于表现膜的多种功能。
更重要的是它允许膜互相融合而不失去对通透性的控制，确保膜分子在细胞分裂、膜动运输、原生质体融合等生命活动中起重要的作用。
7．简述SRP介导的蛋白质转运
蛋白质首先在胞液中的核糖体上合成一段信号肽，当信号肽识别颗粒SRP与信号肽的核糖体结合以后，它与GTP的亲和性上升，GTP取代GDP与SRP结合后，SRP与内质网膜上的SRP受体的相互作用结合，由于GTP－SRP受体与SRP三者结合紧密，使SRP与核糖体和信号肽分离，核糖体和信号肽可与内质网膜中的易位子结合，随着翻译的延伸，新生肽链进入内质网膜，SRP与SRP受体都有GTP酶的活力，可以通过相互活化使各自负载的GTP水解，GDP－SRP，GDP－SRP受体两者分离，并且可以重新开始下一轮转运工作。
第五章免疫球蛋白
1．名词解释
免疫球蛋白（immunoglobulin,Ig）：
是机体受抗原刺激后，由淋巴细胞特别是浆细胞合成的一类具有抗体活性的球蛋白。
主要分布于体内血清或外分泌液中。
V区：
可变区（variableregion），氨基酸高度变异。
C区：
恒定区（constantregion），氨基酸基本恒定。
Fab碎片（fragmentofantigenbinding）：
2个，能与单价抗原结合，含有完整的轻链和重链VH、CH1。
Fc碎片（fragmentofcrystalline）：
可以结晶，含有重链CH2、CH3（或加上CH4）
超变区（互补决定区complementarity-determingregion,CDR）：
轻链和重链中有特殊易变部位，直接参与了抗原结合部位组成。
12~23bp规则：
每一个VH和VL基因片段下游和每一个JH和JL片段上游，以及每一个D片段两边都存在着一个特殊的保守序列这些保守序列之间以12+1或23+1个核苷酸相间隔的规律出现。
茎环结构：
V基因下游和J基因上游通过保守序列七聚体之间和九聚体之间的互补形成茎环结构。
茎环部分将经过选择的V基因片断与J基因片断靠拢，其余的V基因和J基因片断位于环状部分。
去环缺失模式：
茎状部分将经过选择的V基因片段与J基因片段靠拢，其余的V和J基因片段位于环状部分。
在重组酶作用下，切除茎环部分的V、J基因片段，重新连接V、J基因形成新的DNA序列。
重链类别转换：
B细胞最初表达IgM和/或IgD，然后DNA进一步重组，先重组的VHDHGH基因片段可在不同的CH基因之间转换，使B细胞经过同一抗原刺激后合成具有不同C区的各种类别Ig，并可介导不同的效应功能。
抗原决定簇：
抗原分子中能与抗体特异结合的氨基酸组成的区域。
D基因：
位于基因组DNA中VH簇和JH簇之间，可编码V区中第三个超变区H3。
J基因：
排列成簇，它位于DH基因片断下游和C区基因片断上游的7Kb处，编码重链V区中最后16－21个氨基酸。
2．描述Ig四链单位分子
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