生物化学上.docx
《生物化学上.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学上.docx（70页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
生物化学上
名词解释：
氧化磷酸化、泛素、变构调节、蛋白质变性、增色效应、LCAT、糖异生
简答：
磷酸戊糖途径的意义，甲亢患者基础代谢率和体温高于常人的原因，维生素C的生化作用，GSH的作用，糖蛋白分子中聚糖链的作用，RNA与DNA的不同点
问答
1.1mol丙氨酸分解成CO2、NH3、H2O的详细反应方程式，并计算出生成ATP的数量
2.从蛋白质的结构方面比较肌红蛋白，血红蛋白携02功能的异同
3.脂酸β-氧化与生物合成的区别
4.列举机体哪些酶是肝脏有而肌肉没有的？
与之相关的营养物质在肝和肌肉中代谢差异及生物学意义。
第一章蛋白质化学
本章内容包括蛋白质的生理功能，化学组成和分子结构，蛋质结构与功能的关系，蛋白质的重要理化性质及其与医学的关系。
（一）掌握内容：
1.蛋白质的分子组成：
（1）蛋白质的元素组成：
主要元素有碳、氢、氧、氮。
氮的平均含量及其换算。
（2）蛋白质分子组成的基本单位：
L—α—氨基酸的结构通式，氨基酸的分类及侧链特点。
2.蛋白质的分子结构：
（1）肽键、肽链和氨基酸残基的概念，肽键的特点。
（2）蛋白质的分子结构：
蛋白质分子的一级二级、三级及四级结构的概念，维持蛋白质一级结构和空间结构的化学键（肽键、二硫键、氢键、盐键、疏水键和范德华引力），肽键平面，α—螺旋和β折叠结构的特点。
3.蛋白质的理化性质：
（1）两性电离及等电点，电泳原理。
（2）蛋白质的高分子性质，透析原理。
（3）蛋白质的紫外吸收特征。
（4）蛋白质的沉淀。
（二）熟悉内容：
蛋白质结构功能的关系。
（1）蛋白质一级结构与功能的关系。
（2）蛋白质空间结构与功能的关系。
（三）了解内容：
1.蛋白质的分类。
2.蛋白质在生命活动的重要作用。
第二章核酸化学
本章内容包括核酸的生理功能，核酸的分子组成和分子结构，核酸分子结构与功能的关系，核酸的重要理化性质。
（一）掌握内容：
1.核酸的生理功能：
（1）DNA是遗传的物质基础；
（2）RNA参与蛋白质生物合成（mRNA、tRNA及rRNA的含义及功能）
2.核酸的化学组成：
（1）核酸的元素组成。
（2）核酸的基本化学组成：
碱基、戊糖和磷酸，碱基结构特点及简写符号，DNA与RNA分子组成的异同点。
（3）核酸的基本组成单位——核苷酸：
核苷酸的结构、命名及简写符号，重要游离核苷酸（ATP、GTP、CTP及UTP）的功能，重要环化核苷酸（cAMP、cGMP）的结构特点及功能。
3.核酸的分子结构：
（1）核酸的一级结构：
核苷酸的组成和排列顺序，核苷酸的连接方式——3′5′磷酸二酯键，多核苷酸链的方向及表示简式。
（2）核酸的二级结构：
DNA的双螺旋结构特点，碱基互补规律，维持双螺旋结构的作用力，RNA单链结构，局部双螺旋碱基互补规律，mRNA和tRNA结构的特点。
（3）核酸的三级结构：
DNA核小体和tRNA的倒L型结构。
（二）熟悉内容：
1.DNA的变性与复性的概念。
2.核酸的紫外吸收。
（三）了解内容：
核酸的发现。
第三章酶
本章内容包括酶的概念、酶的结构与活性中心，辅酶与维生素的关系，酶作用原理及影响酶促反应速度的因素，酶的结构与功能，酶活性测定，酶与医学的关系。
（一）掌握内容：
1.酶的概念：
酶是由活细胞产生的具有催化功能的蛋白质。
酶作用的主要特点：
高效率，高特异性。
2.酶的分子结构：
（1）酶的分子组成：
单纯酶：
只由氨基酸组成的单纯蛋白质。
结合酶：
由酶蛋白和辅助因子结合成全酶（全酶、辅基和辅酶的概念），辅酶与维生素的关系。
（2）酶的分子结构：
酶的活性中心：
指酶分子与底物结合并发挥作用的部位。
酶原、酶原激活、同功酶及变构酶的概念。
3.影响酶促反应的因素：
（1）酶浓度的影响。
（2）底物浓度的影响，米氏常数的概念及意义。
（3）PH值的影响。
（4）温度的影响。
（5）抑制剂的影响：
竞争性抑制与非竞争性抑制。
（6）激活剂的影响。
（二）熟悉内容：
1.酶作用的基本原理。
2.酶活性测定的基本原理及酶活性单位的概念。
（三）了解内容：
1.酶的命名与分类。
2.酶与医学的关系。
第四章维生素
本章内容包括维生素的概念，脂溶性维生素A、D、E、K及水溶性维生素B族维生素、维生素C和硫辛酸的主要来源、化学结构特点、参与物质代谢和生理功能方面的重要作用。
（一）掌握内容：
1.脂溶性维生素A、D、E、K的生理功能。
2.B族维生素与辅酶的关系。
（二）熟悉内容：
1.维生素的概念及其在营养上的重要性。
2.脂溶性维生素A、D、E、K及水溶性维生素的主要来源、化学结构特点及参与物质代谢的主要作用。
（三）了解内容：
1.维生素分类。
2.维生素缺乏症及维生素缺乏的原因。
第五章糖代谢
本章内容包括糖的生理功能，糖的无氧分解和有氧氧化，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成，血糖及其调节，糖代谢异常。
（一）掌握内容：
1.糖的无氧分解：
反应部位、基本过程、关键酶、ATP的生成及生理意义。
2.糖的有氧氧化：
反应部位、反应的三个阶段（丙酮酸的生成、丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A进入三羧酸循环彻底氧化）。
关键酶，有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。
3.磷酸戊糖途径的生理意义。
4.血糖浓度、来源和去路。
5.血糖浓度的调节：
肝脏调节作用、激素调节作用（胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素等）。
（二）熟悉内容：
1.糖原的合成与分解的基本过程，关系酶合成及分解的调节和生理意义。
2.糖异生作用的概念，糖异生作用的原料、部位、途径、关键酶及生理意义。
（三）了解内容：
1.糖的生理功能。
2.糖的消化与吸收。
3.磷酸戊糖途径的特点、关键酶。
第六章脂类代谢
本章内容包括脂的分类及生理功能，血脂组成，脂蛋白，高脂血症，甘油三酯的分解与合成，酮体及酮症，甘油三酯代谢的调节，磷脂代谢和胆固醇代谢。
（一）掌握内容：
1.脂肪的动员：
概念，脂肪酶的作用和脂解激素。
2.脂肪酸的氧化：
β—氧化的概念，脂肪酸的活化、转运，β—氧化的步骤，关键酶、能量释放和利用。
3.酮体的生成和氧化：
酮体在肝内生成肝外氧化、酮体生成的意义，酮症。
（二）熟悉内容：
1.血浆脂蛋白：
（1）血浆脂蛋白的分类及化学组成。
（2）载脂蛋白及各类脂蛋白的功能。
2.胆固醇代谢：
（1）胆固醇的生物合成：
合成部位、原料、合成的基本过程和关键酶，合成调节。
（2）胆固醇的转化及排泄。
3.磷脂的合成：
磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺的合成。
CTP在磷脂合成中的作用。
（三）了解内容：
1.脂类的生理功能：
脂类的概念、分布及功能。
2.脂类的消化吸收。
3.血脂的组成及含量。
4.脂肪酸及甘油三酯的合成。
5.磷脂的分解代谢。
6.脂蛋白代谢及高脂蛋白血症。
第七章生物氧化
本章内容包括生物氧化的概念、呼吸链组成、NADH的氧化、氧化磷酸化、ATP与能量转移和利用、体内CO2生成方式。
（一）掌握内容：
1.呼吸链：
（1）呼吸链的概念。
（2）呼吸链的组成、排列顺序及作用机理。
2.生物氧化中能能量的生成：
（1）ATP生成方式。
（2）氧化磷酸化的概念、偶联部位及影响因素。
（3）线粒体外NADH的氧化磷酸化。
（二）熟悉内容：
能量的转移、贮存和利用。
（三）了解内容：
1.生物氧化的特点及有关酶类。
2.非线粒体氧化体系。
3.体内CO2的生成。
第八章氨基酸代谢
本章内容包括氨基酸的生理功能，蛋白质的消化、吸收及腐败；氨基酸代谢概况，氨基酸脱氨基作用、转氨酶，氨的代谢，α—酮酸代谢，氨基酸脱羧作用，一碳单位与四氢叶酸，蛋氨酸与转甲基作用，苯丙氨酸、酪氨酸和儿茶酚胺代谢。
（一）掌握内容：
1.氨基酸的代谢概况：
氨基酸代谢库的概念，氨基酸的来源及去路。
2.氨基酸的脱氨基作用：
脱氨基方式有氧化脱氨基、转氨基和联合脱氨基作用，以联合脱氨基最为重要。
转氨酶。
3.氨的代谢：
（1）氨的来源及去路。
（2）尿素生成：
原料、部位、过程、关键酶及生理意义。
（3）谷氨酰胺的生成与分解。
（4）氨中毒。
4.α—酮酸代谢。
（二）熟悉内容：
1.一碳单位代谢：
一碳单位的概念、种类、来源、辅酶及生理意义。
乌氨酸循环及其生理意义。
2.氨基酸代谢与糖和脂肪代谢的关系。
（三）了解内容：
1.氨基酸的生理功能。
2.蛋白质的消化、吸收及腐败。
3.氨基酸的脱羧基作用。
4.苯丙氨酸、酪氨酸及儿茶酚胺代谢。
第九章核苷酸代谢
本章内容包括核苷酸的生理功能，嘌呤核苷酸的合成代谢及分解代谢，核苷酸的抗代谢物及应用。
（一）掌握内容：
1.嘌呤核苷酸从头合成途径：
合成原料、部位、特点、合成的两个阶段（先合成IMP，再由IMP转变成AMP和GMP）。
2.嘧啶核苷酸的从头合成途径：
合成原料、部位、特点。
3.脱氧核糖核苷酸的生成：
由二磷酸核苷形式还原生成，即由氢取代核糖分子中C2上的羟基而生成。
（二）熟悉内容：
1.嘌呤和嘧啶分解后的终产物。
2.核苷酸的抗代谢物及应用。
（三）了解内容：
1.核苷酸的生理功能。
2.核苷酸补救合成途径。
3.核苷酸的分解代谢途径。
第十章物质代谢的联系与调节
本章内容包括糖、脂、氨基酸的代谢联系，代谢调节的意义及方式，细胞水平调节，激素水平调节和整体的物质代谢调节。
（一）掌握内容：
酶结构调节：
变构调节和化学修饰调节的概念、特点及生理意义。
（二）熟悉内容：
1.酶蛋白的合成与阻遏。
2.细胞膜受体激素与细胞内受体激素的作用特点。
3.糖、脂、氨基酸代谢的联系。
（三）了解内容：
1.代谢调节的意义及方式。
2.物质代谢的整体调节。
（二）教学基本要求
绪论
1、熟悉 生物化学的概念，当代生物化学研究的主要内容。
2、了解 生物化学的发展历史，生物化学与医学各学科的关系。
第一篇 生物大分子的结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
1、掌握 肽键与肽链的基本概念；常见二级结构类型：
三级结构概念，结构域，分析核糖核酸酶的三级结构特点，分子伴侣；四级结构概念，分析血红蛋白（Hb）的四级结构特点；一级结构与功能的关系；空间结构与功能的关系；蛋白质两性电离，高分子性质，蛋白质的变性。
2、熟悉 蛋白质的分子组成；蛋白质分子中的非共价键；肽单元；分子病概念；蛋白质沉淀、紫外吸收的性质。
蛋白质纯化中的电泳、凝胶过滤。
3、了解 蛋白质的分类；蛋白质的沉淀与凝固，紫外吸收，呈色反应；蛋白质的分离与纯化；多肽链中氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。
第二章 核酸的结构与功能
1、掌握 核苷酸的连接方式，核酸的一级结构及其表示方法；DNA双螺旋结构模型的要点；B-DNA，Z-DNA；核小体；基因的概念；DNA的变性、复性与分子杂交；
2、熟悉 核酸的化学组成；DNA的功能；动物细胞内主要的RNA种类及功能；mRNA、tRNA、rRNA的结构与功能；核酸的一般理化性质；
3、了解 核苷酸的结构；DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装；其他小分子RNA及RNA组学；核酸酶
第三章 酶
1、掌握 酶的化学本质；酶的活性中心；底物浓度对酶促反应的影响：
米-曼氏方程，Km与Vmax的意义和测定；可逆性抑制作用：
竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义；酶原的概念，酶原激活的机理及生理功能；变构酶的概念和调节功能、协同效应的概念；酶的共价修饰的概念及意义；同工酶的概念、分子特点和对代谢的调节意义
2、熟悉 酶分子组成：
单纯酶和全酶；酶促反应的特点：
高效性、高特异性及可调节性；酶浓度、pH、和温度对酶促反应速度的影响；不可逆性抑制作用
3、了解 诱导契合学说；邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应；激活剂对反应速度的影响；酶活性测定与酶活性单位；酶含量的调节；酶的分类与命名的原则；酶与医学的关系。
第二篇 物质代谢及其调节
第四章 糖代谢
1、掌握 糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、调节及生理意义；糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应、限速酶、ATP生成、调节及生理意义；肝糖原合成与分解的调节；糖异生的概念
2、熟悉 巴斯德效应；肝糖原合成与分解的基本反应过程；糖异生途径的基本反应过程；糖异生的调节及生理意义；乳酸循环及其生理意义；正常血糖浓度及激素对血糖浓度的调节
3、了解 糖的重要功能及其在体内的消化、吸收；磷酸戊糖途径的反应过程；糖原累积症；低
血糖、高血糖以及糖尿病的概念。
第五章 脂类代谢
1、掌握 脂肪动员概念；脂肪酸的b-氧化；酮体的生成、利用及酮体生成的调节；人体含有的主要不饱和脂肪酸及必需脂肪酸的概念；血脂概念；血浆脂蛋白的分类、组成特点及重要功能。
2、熟悉 酮体生成的调节；软脂酸合成的部位及原料；甘油磷脂的组成、分类及结构；胆固醇合成的部位、原料、基本过程及其调节；胆固醇在体内的转化：
转变为胆汁酸、类固醇激素和7-脱氢胆固醇；脂蛋白的结构及载脂蛋白在脂蛋白代谢上的重要作用；各类脂蛋白（CM、VLDL、LDL、HDL）的代谢。
3、了解 脂类的概念；脂酸的其他氧化方式；软脂酸生物合成的过程；脂酸碳链的加长及合成的调节；多不饱和脂酸的重要衍生物；鞘磷脂的代谢；胆固醇的结构、分布、生理功能以及胆固醇的消化吸收；血浆脂蛋白代谢异常。
第六章 生物氧化
1、掌握 呼吸链（电子传递链）的概念；ATP对氧化磷酸化的调节作用；掌握加单氧酶、超氧物歧化酶的作用机制。
2、熟悉 呼吸链的组成及各组分的排列顺序；P/O比值；氧化磷酸化偶联部位；抑制剂对氧化磷酸化的影响；甲状腺激素的影响；ATP的生成和利用；核苷多磷酸之间的转变及其他高能化合物之间的转移；胞液中NADH的氧化：
a-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭；需氧脱氢酶和氧化酶
3、了解 高能化合物的类型；化学渗透学说；ATP合酶的结构及ATP合成的机制；ATP的生成和利用；腺苷酸载体的作用；线粒体DNA突变和线粒体病。
第七章 氨基酸代谢
1、掌握 人体内氨基酸代谢概况；氨基酸的脱氨基作用—联合脱氨基：
转氨基作用与转氨酶，L-谷氨酸氧化脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环；氨的代谢：
体内氨的来源，氨的转运，尿素合成的主要器官，主要过程（鸟氨酸循环），尿素合成的调节，高氨血症和氨中毒。
2、熟悉 蛋白质的需要量和营养价值；a-酮酸的代谢；氨基酸的脱羧基作用：
胺与多胺，一碳单位的概念、一碳单位与四氢叶酸的关系、一碳单位与氨基酸代谢（来源）、一碳单位的相互转变及生理功用；含硫氨基酸的代谢；芳香族氨基酸的代谢。
3、了解 蛋白质营养的重要性、需要量和营养价值；蛋白质的腐败作用；蛋白质的消化中各种蛋白酶的作用；氨基酸吸收：
氨基酸吸收载体和γ-谷氨酰基循环；支链氨基酸的代谢。
第八章 核苷酸代谢
1、掌握 嘌呤核苷酸合成的两种途径：
从头合成及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。
合成途径的生理意义及调节。
嘧啶核苷酸合成的两种途径：
从头合成和补救合成途径的原料、主要步骤及特点
2、熟悉 脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤的生化机理；嘌呤核苷酸分解代谢的终产物；尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系；嘧啶核苷酸分解代谢的终产物
3、了解 嘌呤核苷酸的相互转变；嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的基本过程。
第九章 物质代谢的联系与调节
1、掌握 细胞水平的代谢调节：
调节酶，关键酶，变构调节，酶的化学修饰调节。
2、熟悉 人体物质代谢的特点；重要器官及组织氧化供能的特点；酶量的调节；激素水平的调节。
3、了解 整体调节：
饥饿、应激状态下物质代谢的改变。
第十八章 维生素与微量元素
1、掌握 维生素的概念、分类；B族维生素与辅酶的关系；微量元素的概念；
2、熟悉 脂溶性维生素的化学本质、生化作用及缺乏症；B族维生素的化学本质、生化作用及缺乏症；维生素C的化学本质、生化作用及缺乏症。
3、了解 重要的微量元素——铁、碘、铜、锌、硒、氟的代谢与生理功能
第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
1、掌握 糖蛋白的主要类型（依据其多肽链与寡糖链间连接的方式不同而分）；糖蛋白结构中寡糖链的结构共性及其特点；糖蛋白寡糖链的主要生理功能；体内重要的蛋白聚糖及其主要功能。
2、熟悉 糖蛋白的生物合成：
主要是N-连接糖蛋白、O-连接糖蛋白的生物合成。
3、了解 糖蛋白的分布；蛋白聚糖的生物合成；细胞外基质—胶原、纤连蛋白、层粘连蛋白的结构、功能及其生物合成的基本过程
名解:
31.模体32.同工酶33.Tm34.呼吸链35.HSL36.区斯德效应37.核心蛋白
问答:
38.体内NADPH的来源及作用.
39.何谓载脂蛋白?
有何作用?
40.为什么对高NH3血症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不适用OH-利尿剂?
41.甚么斯嘌呤核苷酸从头合成?
其过程的特点?
42.β-氧化中脂酰CoA脱氢氧化中子传递链.
43.举例作明B6代谢中的作用.
44.DNA二级....
名词解释
1.底物水平磷酸化
2.巴斯德效应
3.脂肪动员
4.P/O比值
5.一碳单位
简答
1.糖无氧氧化之所以能继续进行的原因是什么？
2.试从来源和功能两方面比较NADH与NADPH的异同。
3.至少举三例肝脏特有的代谢途径并简要说明之。
4.解释下列循环并分别简述它们的生理意义
①丙AA-葡萄糖循环②乳酸循环 ③柠檬酸-丙酮酸循环
问答
1.试述饥饿者和严重糖尿病病人为何易发生酸中毒？
2.为什么减肥的人也要限制糖类的摄入量？
试从营养物质代谢的角度加以解释
3.试叙述丙酮酸脱氢酶复合体的组成？
为什么此酶先天缺陷有时会导致三羧酸循环障碍？
一、选择题：
每题1分，共16题。
（一）单项选择题：
1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55％，此溶液的蛋白质含氮量为：
A、8.8％B、8.0％C、8.4％D、9.2％E、9.6％
2.蛋白质的空间构象主要取决于：
A、肽链氨基酸的序列B、—螺旋和—折叠
C、肽链中的氨基酸侧链D、肽链中的肽键
E、肽链中的二硫键位置
3.蛋白质分子α-螺旋部分中的下列哪一种取代最可能影响蛋白质的功能？
A、谷AA→天冬AAB、赖AA→天冬AAC、缬AA→苯丙AA
D、谷胺AA→脯AAE、丝AA→半胱AA
4.下列有关蛋白质分子三级结构的描述中正确的是：
A、具有三级结构的多肽链都有生物学活性
B、亲水基团多位于三级结构的表面
C、三级结构的稳定性由肽键维系
D、三级结构是亚基间的空间结构
E、三级结构是指多肽链主链原子的空间排布
5.血浆蛋白质的等电点大多为5～6，它们在血液中的主要存在形式是：
A、带负电荷B、带正电荷C、兼性离子
D、非极性离子E、疏水分子
6.下列描述血红蛋白概念正确的是？
A、血红蛋白是含有铁卟啉的单亚基球蛋白
B、血红蛋白氧解离曲线为S状
C、1分子血红蛋白可与1个氧分子可逆结合
D、血红蛋白不属于变构蛋白
E、血红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线
7.某一蛋白质分子中一个氨基酸残基发生了改变，这个蛋白：
A、一级结构一定不变B、三级结构一定改变C、导致分子病的发生
D、功能不一定改变E、以上都不是
8.蛋白质协同效应发生时可出现：
A、构象改变B、亚基聚合C、肽键断裂
D、二硫键形成E、蛋白质聚集
9.关于酶的活性中心，下列哪项叙述是正确的？
A、酶的必需基团都位于活性中心内B、所有的酶活性中心都含有金属离子
C、所有的酶都有活性中心D、所有的酶的活性中心都含有辅因子
E、所有的抑制剂都作用于酶的活性中心
10.丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响是：
A、Vm降低，Km不变B、Vm不变，Km降低
C、Vm不变，Km增加D、Vm降低，Km增加
E、Vm增加，Km不变
11.酶原通过蛋白酶水解激活，主要断裂下列哪种化学键？
A、氢键B、肽键C、离子键
D、疏水键E、二硫键
12.含LDH1丰富的组织是：
A、脑组织B、骨骼肌C、肾组织
D、心肌E、红细胞
（二）多项选择题：
13.下列哪些属于模体（motif）？
A、钙结合蛋白B、-转角C、结构域（domain）
D、锌指结构E、-螺旋
14.蛋白质变构是指其分子中哪些结构和生物活性的改变：
A、一级结构B、空间结构C、生物活性升高
D、生物活性降低E、生物活性丧失
15.下列哪些辅酶含腺嘌呤？
A、FMNB、NAD+C、FAD
D、FH4E、CoA
16.下列哪些物质参与了化学修饰？
A、ATPB、蛋白激酶C、核苷酸激酶
D、磷蛋白磷酸酶E、腺苷酸环化酶
二、名词解释：
每题3分，共4题。
17.肽单元
本题考点为肽单元。
答题时需答肽单元的组成、结构特点及意义。
正确答案为：
参与组成肽键相关的6个原子（—C—CO—NH—C—）位于同一平面，又称酰胺平面或肽键平面。
其结构有以下特点：
①肽键的C—N键长介于单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转，所以使得组成肽单元的6个原子位于同一平面。
②肽键的—C＝O和—N—H及两个C均为反式构型。
③与C相连的单键可自由旋转，C—C旋转角度以表示，C—N旋转角度以表示，即两面角。
这样两个相邻肽单元可以围绕一个共用的C自由旋转，从而造成两个肽单元在空间的不同位置，这就是肽链折叠、盘曲的基础。
所以肽单元是蛋白质构象的基本结构单位。
18.协同效应
本题考点为协同效应。
答题时需答协同效应的对象及其性质。
正确答案为：
蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力，这种效应称为协同效应。
如果是促进作用，称为正协同，反之为负协同效应。
它是多亚基变构蛋白的作用机制，例如血红蛋白结合氧具有正协同效应。
19.同工酶
本题考点为同工酶的概念。
答题时需答器官分布不同，代谢调节也不同。
正确答案为：
同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在调节代谢上起着重要的作用。
20.酶的共价修饰调节
本题考点为酶的化学修饰调节。
答题时需答：
Ⅰ.需另外一种酶催化；Ⅱ.被修饰的酶存在有（或高）活性和无（或低）活性两种形式；Ⅲ.共价键修饰；Ⅳ.具有放大效应（瀑布或级联效应）；Ⅴ.磷酸化消耗ATP。
正确答案为：
某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一种酶的催化下可与某种化学基团发生可逆的共价结合或解离，从而改
升级会员 