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生化重点
暨南大学临床06级生物化学复习重点
根据老师给的复习思考题整理，加*为重要，加**为非常重要，根据上学期考试情况，有些打了**的非常重要的题目，但是又比较难理解的，一般出也只出到选择题，问答题一般不出，因此只需要熟悉就可以了。
课时分配分数，每个老师上了多少课他就出多少比例的题目，因此，按课时多少来复习内容。
楷体为了解性内容，有些上学期考到的还记得的都在知识点后面注明了。
周新2008年6月
第一章蛋白质的结构与功能
蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）
一级：
多肽链中AA残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。
二级：
Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键。
三级：
整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键（盐键），氢键，范德华力。
四级：
Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键（盐键）也参与其中。
α-螺旋：
1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。
β-折叠：
多肽链充分伸展，每个肽单元平面之间折叠成锯齿状结构，AA残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。
分子病（moleculardisease）：
分子病是指由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常所引起的疾病。
蛋白质一级结构与功能的关系
一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶。
一级结构结构相似的蛋白质，功能也相近。
同源蛋白质（指不同机体中具有同一功能的蛋白质）的一级结构相似，且亲缘关系越相近者，差异越小。
如胰岛素、细胞色素C等。
来源于同种生物体的蛋白质，如一级结构在关键区段有细微的差异，常是引起分子病的基础。
如镰刀状细胞贫血，经一级结构测定后发现，其血红蛋白S（HbS）与正常血红蛋白（HbA）相比，只是一个氨基酸发生了突变，即在β链的第六位，正常的Glu被Val取代了。
仅一级结构中一个氨基酸的改变而引起HbS在红细胞中线性缔合，导致氧结合能力降低，整个红细胞扭成镰刀状，导致溶血型贫血。
以核糖核酸酶为例说明一级结构与功能的关系
核糖核酸酶由124个AA残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4对二硫键理论上有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。
当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其特定AA序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。
充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。
以Hb为例说明Pr空间结构和功能的关系
Hb由两条α肽链和两条β肽链组成，4个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状Pr。
未结合O2时，α1/β1和α2/β2成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb与O2亲和力小，Fe2+半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。
当第一个O2与Fe2+结合后，此时Fe2+半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O2的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O2的结合，最后Hb结构均显得相对松弛，称松弛态。
肽：
由多个AA通过脱水形成酰胺键结合成的聚合物。
亚基：
具有四级结构的Pr中每一条多肽链都具有其完整的三级结构，称~
*变构效应：
变构剂与变构Pr结合后引起变构Pr的构象变化，进而引起该Pr活性改变。
协同效应（cooerativity）：
一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合。
分子伴侣（chaperon）：
一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。
模体（motif）：
指在许多蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
蛋白质的理化性质
1．两性解离与等电点：
蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：
蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：
蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的变性：
蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有：
高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
实质：
二硫键和非共价键被破坏，一级结构不改变。
变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。
蛋白质的分离与纯化
1．盐析与有机溶剂沉淀：
在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：
硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
2．电泳：
蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3．透析：
利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4．层析：
利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
根据凝胶层析原理，对同一类型化合物的洗脱特征与组分的分子量有关。
流过凝胶柱时，按分子大小顺序流出，分子量大的走在前面。
5．超速离心：
利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是：
A.MB（Mr：
68500）B.血清白蛋白（Mr：
68500）C.马肝过氧化氢酶（Mr：
247500）D.牛胰岛素（Mr：
5700）
氨基酸中含有两个羧基的是：
酸性氨基酸，他们是天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu。
第二章核酸的结构与功能
DNA一级结构：
DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
RNA的一级结构：
RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
hnRNA:
核内合成mRNA的初级产物，比成熟mRNA分子大得多，这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。
基因：
DNA分子中具有特定生物学功能的片段。
基因组：
一个生物体的全部DNA序列称为基因组。
DNA变性：
某些理化因素作用下DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散成为单链的现象。
DNA复性：
变性核酸在适当条件下两条互补链重新配对形成天然双螺旋构象的现象。
*Tm:
DNA变性到完全解链是在一个相当窄的温度范围内完成，此范围内OD260达到最大值50%的温度为DNA解链温度，又称熔解温度meltingtemperature。
G≡C越多Tm越高，因为三键断裂需要更多能量。
退火：
热变性DNA经缓慢冷却后即可复性的过程。
*分子杂交：
按碱基互补配对原则使完全或不完全的两条单链相互结合形成双链或局部双链的过程。
*DNA双螺旋结构的特点
1、DNA是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中A＝T,G≡C称碱基互补。
2、是右手螺旋结构，直径2nm，每周10个碱基，每个碱基旋转36°，螺距3.4nm，碱基平面间距0.34nm。
3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者重要。
*真核生物mRNA的结构特点与功能
mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为hnRNA。
大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP，m7GpppG）帽子结构3’-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。
不含内含子。
个别核苷酸有甲基化修饰。
5’-端的帽子结构与蛋白质合成正确起始有关。
促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度，增强mRNA的稳定性。
3’-端的polyA尾巴结构与mRNA从核内向胞质的转移及mRNA的稳定性有关。
mRNA的功能为作为Pr合成的模板，转录核内DNA遗传信息的碱基序列并携带至胞质指导Pr合成中AA的排序。
*真核生物tRNA的结构特点与功能
1、含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶（DHU），假尿嘧啶（ψ），甲基化嘌呤等，占所有碱基的10-20%。
2、局部碱基互补配对形成茎环结构。
3、二级结构是三叶草形，三级结构是倒L形。
4、3’端氨基酸臂——转运氨基酸。
5、反密码环中的反密码子——识别mRNA上的密码子。
tRNA的功能为在Pr合成过程中作为AA载体，将其转呈给mRNA。
第三章酶
酶抑制剂：
使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。
酶激活剂：
使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。
酶活性单位：
衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。
变构酶：
体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节，受变构调节的酶为变构酶。
酶的共价修饰：
酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。
阻遏作用：
转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程称阻遏作用（例子为lac操纵子机制，参见第十三章）。
同工酶：
催化的化学反应相同，酶蛋白分子结构，理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。
何谓酶活性中心？
**酶的必须基团有哪几种？
酶的必须基团在空间上相互靠近组成具特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，此区域为酶的活性中心。
（考到名词解释）
活性中心内的必须基团有两类
结合基团：
结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。
催化基团：
影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应。
活性中心内的必须基团可同时具这两方面的功能。
活性中心外的必须基团：
不参加活性中心组成但对维持酶活性中心应有的空间构象起重要作用。
何为酶的特异性？
有哪三种？
酶的特异性：
酶对其所催化的底物具有严格的专一性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的底物，酶的这种特性称酶的特异性。
1、绝对特异性：
只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
2、相对特异性：
有些酶的特异性相对较差，可作用于一类化合物或一种化学键。
3、立体异构特异性：
有些酶仅作用于底物中的一种立体异构体。
米氏方程，Km,Vm的意义和如何测定（考到选择题）
V=Vm[S]/Km+[S]
Km：
反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
可用来表示酶对底物的亲和力，于底物亲和力成反比关系，使酶的特征性函数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。
测Km可鉴别酶，如某一底物有几种酶，各有一定的Km值。
Vm等于酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度成正比，如果酶总浓度已知，便可通过Vm计算酶的转换数，定义为酶被底物充分饱和时单位时间内酶分子催化底物转变为产物的分子数。
比较三种可逆抑制作用的特点及Vm和Km变化
竞争性抑制剂
非竞争性抑制剂
反竞争性抑制剂
Km
增大
不变
减小
Vm
不变
减小
减小
竞争性抑制：
竞争性抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
抑制作用的大小与抑制剂和底物浓度以及酶对他们的亲和力有关。
此种抑制可通过增大底物浓度解除。
Km↑Vm不变
非竞争性抑制：
一支与酶活性中心以外必须基团结合，不影响酶与底物结合，酶与底物结合也不影响酶与抑制剂结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放产物，抑制作用强弱只与抑制剂浓度有关。
Km不变Vm↓
反竞争性抑制：
抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合，既减少中间产物转化为产物的量也减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
Km↓Vm↓
以竞争性抑制的原理揭示磺胺类药物抑菌的机制
磺胺类药物作用机制属于竞争性抑制。
对磺胺类药物敏感的细菌生长繁殖时不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内FH2合成酶催化下以对氨基苯甲酸等为底物合成FH2，FH2是核苷酸合成过程中辅酶之一FH4的前体。
磺胺类药物化学结构与对氨基苯甲酸相似，是FH2合成酶的竞争性抑制剂，抑制FH2的合成，细菌因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。
人因为能够直接利用食物中的FH4故不受影响，根据竞争性抑制剂作用的特点增大药物浓度能够增强作用效果。
简述酶原及酶原激活的意义
酶原：
无活性的酶前体；酶原激活：
酶原向酶转化的过程，一定条件下酶前体水解开特定的肽键致使构象改变而表现出酶的活性的过程，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程
意义：
1、保护消化器官本身不受酶水解破坏2、保证酶在特定部位与环境中发挥作用3、酶原可以视为酶的储存形式。
酶活性调节的三种方式
1、酶原激活：
酶原向酶转化的过程，一定条件下酶前体水解开特定的肽键致使构象改变而表现出酶的活性的过程，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程。
2、变构调节：
体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节。
3、共价修饰：
酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。
第四章糖代谢
糖代谢的基本概况
葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应，在不同类型细胞内的代谢途径有所不同，分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响：
有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。
另外，G也可以进入磷酸戊糖途径等进行代谢。
G也可合成代谢聚合成糖原，储存在肝或肌肉组织。
有些非糖物质如乳酸、丙酮酸可以经过糖异生途径转变为G或糖原。
**总结糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能耗能，CO2及脱氢部位。
糖酵解（glycolysis）：
指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）的过程，又称为糖无氧分解。
部位：
胞浆。
净生成2ATP。
第一阶段：
由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate）的过程，这一过程又称为糖酵解途径（glycolyticpathway）。
葡萄糖（己糖激酶）—→6-磷酸葡萄糖←→6-磷酸果糖（6-磷酸果糖激酶-1）—→1,6-二磷酸果糖（醛缩酶）←→3-磷酸甘油醛[同时还生成磷酸二羟丙酮,可通过磷酸丙酮异构酶互换]←→1,3-二磷酸甘油酸←→3-磷酸甘油酸←→2磷酸甘油酸←→磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸激酶）—→丙酮酸
第二阶段：
由丙酮酸转变成乳酸的过程。
调节：
主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。
己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。
糖酵解的生理意义：
当机体缺氧或剧烈运动肌局部血流不足时，能量主要由糖酵解获得。
机体少数组织获能的必需途径，如神经、白细胞、骨髓等。
成熟红细胞没有线粒体，主要靠糖酵解供能。
糖的有氧氧化（aerobicoxidation）：
糖在有氧情况下，彻底氧化成水和CO2的过程。
是机体主要供能方式。
部位：
胞液及线粒体。
一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。
第一阶段：
葡萄糖循酵解途径分解成丙酮酸。
胞液中。
第二阶段：
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。
丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA。
此阶段可由两分子（NADH+H+）产生2×3分子ATP。
丙酮酸脱氢酶系为关键酶。
第三阶段：
经三羧酸循环彻底氧化分解。
生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。
一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成2×12=24分子ATP。
三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。
这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。
草酰乙酸+乙酰CoA（柠檬酸合酶）→柠檬酸→异柠檬酸（异柠檬酸脱氢酶）→α-酮戊二酸（α-酮戊二酸脱氢酶复合体,氧化脱羧）→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。
三羧酸循环的特点：
（1）经过1次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA。
（2）4次脱氢（1分子FADH2,3分子NADH+H+）（可传递给呼吸链产生ATP）,2次脱羧（2分子CO2），1次底物水平磷酸化（1分子GTP）。
（3）整个循环反应为不可逆反应。
中间产物需要补充。
（4）三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（三羧酸循环运转中最重要的酶）和α-酮戊二酸脱氢酶系，且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。
TAC的生理意义：
（1）氧化供能，一分子乙酰CoA通过TAC彻底氧化生成12分子ATP；
（2）TAC是三大营养素的最终代谢通路，糖，Fat，AA在体内生物氧化均产生乙酰CoA然后进入TAC；（3）是三大营养素代谢联系的枢纽；（4）为某些物质的生物合成提供前体。
如琥珀酰CoA为血红素合成前体，柠檬酸透出线粒体裂解出乙酰CoA作为脂肪酸、胆固醇合成的前体。
8分子丙酮酸彻底氧化所生成ATP的数量
1分子丙酮酸通过三羧酸循环可直接生成1分子GTP，4分子NADH+H+，1分子FADH2。
1分子NADH+H+通过氧化磷酸化生成3分子ATP，1分子FADH2生成2分子ATP。
所以1分子丙酮酸彻底氧化能量生成为1+4×3+1×2＝15分子ATP。
8分子丙酮酸即为8×15＝120分子ATP。
糖酵解与有氧氧化途径之间的关系（**巴斯德效应及*机制）
巴斯德效应：
糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。
有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。
缺氧时，NADH+H+不能氧化，丙酮酸作为氢接受体而生成乳酸，且糖酵解途径加强。
**磷酸戊糖途径生理意义
磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。
该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。
整个代谢途径在胞液中进行。
关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
生理意义：
1、为核酸的生物合成提供核糖。
2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
①NADPH是脂肪酸合成等许多反应的供氢体；②NADPH参与体内的羟化反应；③NADPH可维持GSH的还原性，防止过氧化物损害。
蚕豆病病因：
缺乏6-磷酸葡萄糖（G-6-P）脱氢酶，NADPH经磷酸戊糖途径产生减少，难使GSH维持还原状态，使RBC膜蛋白遭受过氧化物损害难以维持完整性而易溶血即溶血性黄疸。
糖原**糖原（glycogen）：
动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。
肌糖原：
主要供肌肉收缩所需；肝糖原：
维持血糖平衡。
糖原合成与分解的过程**，关键酶*及调节
糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。
1．糖原的合成代谢：
糖原合成的反应过程可分为三个阶段。
⑴活化：
由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：
葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→UDPG。
此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。
⑵缩合：
在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过α-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。
糖原合酶是糖原合成的关键酶。
⑶分支：
当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端6～7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。
分支的形成不仅可增加糖原的水溶性，更重要的是可增加非还原端数目，以便磷酸化酶能迅速分解糖原。
2．糖原的分解代谢：
糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。
⑴水解：
肝糖原（糖原磷酸化酶）→1-磷酸葡萄糖。
此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶。
⑵异构：
1-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。
⑶脱磷酸：
6-磷酸葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶）→葡萄糖。
肝和肾可以补充血糖。
肌糖原不能分解成G，只能进行糖酵解或有氧氧化（葡萄糖-6-磷酸酶只存在肝、肾中，肌肉中没有）。
糖原合成与分解的生理意义：
1．贮存能量：
葡萄糖可以糖原的形式贮存。
2．调节血糖浓度：
血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。
3．利用乳酸：
肝中可经糖异生途径利用糖酵解产生的乳酸来合成糖原。
这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。
**糖异生、过程及意义
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生（gluconeogenesis）。
该代谢途径主要存在于肝及肾中。
糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。
由丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径（gluconeogenispathway）。
1．丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸：
经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。
2．1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP）→6-磷酸果糖（F-6-P）：
由果糖双磷酸酶-1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。
3．G-6-P→G：
由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。
糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。
乙酰CoA羧化酶和丙酮酸羧化酶的共同点是：
以生物素为辅酶。
生物素是羧化酶的辅酶。
糖异生的意义：
1、空腹或饥饿时将非糖物质异生成糖维持血糖浓度稳定；2、是肝糖元补充和恢复储备的重要途径；3、肾糖异生促进泌氨排氢维持酸碱平衡。
乳酸循环（Cori循环）**及意义
肌肉收缩（尤其式氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散入血，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环。
形成原因：
肝和肌组织中酶的特点所致。
肝：
糖异生活跃，葡萄糖-6-磷酸酶水解6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖；肌：
糖异生活性低，无葡萄糖-6-磷酸酶。
乳酸循环的意义：
①
升级会员 