生化.docx
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生化
课程编号：
3011003
基础生物化学教学大纲
BasicBiochemistryTeachingProgram
课程的性质
生物化学是研究生命现象化学本质的科学，它从化学的角度理解生命现象，探索和解释生命的规律。
生物化学是生命科学领域的一门十分重要的学科，是高等农业院校各专业的一门重要基础课。
适用专业：
植物种植类、生物类、环境资源类各专业。
先行、后续课程情况：
先行课：
植物学、普通化学、有机化学：
后续课：
植物生理学、遗传学。
学分数：
3.5
任课教师：
陈疏影、叶尚红、赵昶灵、于虹漫、梁艳丽、曾千春、刘涛
一、课程的目的与任务
本课程着重阐述生物化学的基本理论和基本概念，注意反映现代生物化学的新进展，并注意适当联系农业生产实际，通过与该课程相配合的实验课使学生掌握生物化学的基本实验方法和技术，为其它学科提供必要的生物化学基础知识。
二、课程的基本要求
授课时教师应着重讲授基础生物化学的基本理论以及基本知识，适当反映本学科的新进展，内容上贯彻少而精的原则，在深度和广度上注意专业的适用性，采用启发式教学，注意培养学生应用知识去分析问题和解决问题的能力。
有些内容可指定给学生自学，不必在课堂讲授。
教学过程中应在课外学时中布置2-3次作业并批改记录成绩。
三、课程教学内容
第一章生物化学导论
1、该章的基本要求与基本知识点
通过学习明确三个问题：
（1）什么叫生物化学（定义、内容、发展）；
（2）为什么要学（与其它学科的关系、学习目的）；
（3）如何学（学习方法及要求）
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
（1）生物化学的概念、研究对象和内容。
*
（2）生物化学的发展简史。
（3）生物化学与其它学科的关系。
*（4）生物化学的应用和发展前景。
（5）怎样学习生物化学（复习生化中涉及的一些基本知识:
作用力、水、缓冲系统）。
3、教学重点与难点
生物化学的概念与内容
4、习题课安排：
5分钟
第二章核酸化学
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）掌握两类核酸在分子结构上的异同点
（2）掌握核酸的理化性质及应用
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
前言：
核酸的种类和生物学功能
第一节核苷酸
一．核酸分子中基本核苷酸的化学组成与命名
1．核苷酸的化学组成：
核糖、碱基、磷酸。
2．核苷酸的命名、符号。
*二．细胞内游离核苷酸及其衍生物：
多磷酸核苷、环核苷酸、辅酶类核苷酸。
第二节核酸的分子结构
一．DNA的分子结构
1．DNA的一级结构：
脱氧核苷酸之间的连接方式，排列顺序及表示方法。
2．DNA的二级结构：
Chargaff规则，Watson-Crick双螺旋模型的要点和稳定双螺旋结构的力；简介DNA二级结构的多态性、DNA的三股螺旋（*）。
3．DNA的三级结构
二．RNA的分子结构
1．tRNA的二级结构（三叶草型）和三级结构（倒L型）
2．rRNA的结构
3．mRNA的结构
第三节核酸的理化性质及其应用
一．两性解离、等电点及电泳
二．紫外吸收特征
三．变性、复性与分子杂交
四．核酸的沉降特征
*第四节核酸与蛋白质的复合体──核蛋白体
一．病毒和噬菌体
二．染色体
3、教学重点与难点
讲授DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。
4、习题课安排：
10分钟
第三章蛋白质化学
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）掌握蛋白质的基本概念及功能
（2）了解氨基酸的结构、分类及理化性质
（3）掌握蛋白质的1、2、3、4级结构及结构与功能的关系
（4）掌握蛋白质的重要性质及应用
（5）明确蛋白质的分类
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
前言：
蛋白质的概念、生物学意义和化学组成。
第一节氨基酸
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸。
一．蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类：
20种基本氨基酸的结构、命名和缩写符号；按R基团分为非极性或疏水的氨基酸，极性或亲水的氨基酸（又划分成带正电荷的、带负电荷的和不带电荷的）。
二．氨基酸的理化性质
1．两性解离与等电点（酸碱滴定和等电点计算不要求）
2．吸收光谱
3．重要的化学性质：
茚三酮反应、*桑格尔反应、*艾德曼反应。
第二节蛋白质的结构
一．蛋白质的一级结构：
一级结构的含义和重要性；肽键、肽链、二硫键。
二．蛋白质的二级结构：
肽键的双键性质；酰胺平面；a-螺旋、B-折叠（平行和反平行）；维持二级结构的作用力。
*三．超二级结构和结构域：
概念、实例。
四．蛋白质的三级结构：
概念、特点、举例（如肌红蛋白）。
五．蛋白质的四级结构：
亚基的概念；四级结构的概念（如血红蛋白）。
第三节蛋白质结构与功能的关系
一．一级结构与功能的关系（举1-2个例子）。
二．空间结构与功能的关系（举例，如核糖核酸酶的变性──复性）。
第四节蛋白质的重要性质
一．蛋白质的两性解离、等电点、电泳。
二．蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀：
盐折和盐溶。
三．蛋白质的变性与复性：
变性的概念、原因、机理及其应用。
四．蛋白质的紫外吸收。
五．蛋白质的呈色反应。
*六．蛋白质分子量的测定：
沉降法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳。
第五节蛋白质的分类
一．按分子形状分类。
二．按组成和溶解度分类。
三．按功能分类。
3、教学重点与难点
讲授蛋白质的分子结构、重要性质。
4、习题课安排：
10分钟
第四章酶
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）明确酶的定义、特性及组成（特别是辅因子）。
（2）掌握酶的活性中心、诱导契合学说、中间产物学说、降低活化能等概念。
（3）掌握影响酶活力的六个因素，了解Km值的含义及意义以及酶抑制作用分类。
（4）了解酶的命名、分类及别构酶、同工酶的概念。
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节酶的概念及特点
一．酶的概念：
活细胞产生的，具有催化活性的蛋白质；还发现有催化活性的核糖核酸（Ribozyme）。
二．酶的催化特点：
高效性、专一性、易变性、可调控性。
第二节酶的组成与辅助因子
一．酶的组成：
简单蛋白质、结合蛋白质（辅助因子概念）。
二．重要的辅因子及作用：
烟酰胺、核黄素、吡哆醛、辅酶A、硫胺素、硫辛酸、铁卟啉。
三．单体酶、寡聚酶、多酶体系。
第三节酶的命名与分类
一．酶的命名：
习惯命名法、国际系统命名法。
二．酶的分类：
根据酶的催化反应类型分为六大类。
第四节酶的作用机理
一．酶的活性中心：
结合部位、催化部位、必需基团。
二．酶与底物分子的结合：
中间产物学说、锁钥学说、诱导契合学说、过渡态中间物。
三．分子活化能与降低酶促反应活化能有关的因素：
邻近和定向效应；底物分子敏感键扭曲变形；共价催化；酸碱催化；活性中心低介电微环境；举例说明酶的催化机理。
第五节影响酶促反应速度的因素
一．酶促反应速度的测定与酶的活力单位。
二．底物浓度的影响：
米氏方程式、米氏常数的意义（补充计算,双倒数做图法不要求）。
三．酶浓度的影响。
四．温度的影响，最适温度。
五．pH的影响，最适pH值。
六．抑制剂的影响，抑制作用的类型。
七．激活剂的影响。
第六节别构酶和同工酶
一．别构酶的概念，*别构酶活性调节机理（齐变模型和序变模型）。
二．同工酶的概念和应用。
3、教学重点与难点
讲授酶催化作用的特点、作用机理、影响酶反应的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
4、习题课安排：
15分钟
第五章生物膜的结构与功能
1、该章的基本要求与基本知识点
掌握生物膜的化学组成和结构
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节生物膜的组成和结构
一．生物膜的化学组成：
膜脂的种类和膜脂双分子层；膜蛋白（整合蛋白和外周蛋白）；糖类。
二．生物膜的结构：
流动镶嵌模型及其发展。
第二节生物膜的功能（简介）
一．物质运输：
被动运输和主动运输。
二．能量转换。
三．信息传递：
第二信使的概念。
3、教学重点与难点
讲授生物膜的组成与结构
第六章糖类代谢
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）了解植物体内重要的糖类物质。
（2）了解单糖的生物合成，掌握蔗糖、淀粉合成的主要途径，参与酶类。
（3）掌握蔗糖、淀粉酶促降解的主要途径
（4）重点掌握单糖分解代谢三条途径的化学过程、能量利用、生理意义。
熟练掌握EMP-TCA
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
前言：
新陈代谢的概念；植物体内重要的糖类物质简介。
第一节双糖和多糖的酶促降解
一．蔗糖的降解（蔗糖酶）。
二．淀粉的降解（水解和磷解的酶类）。
*三.纤维素的降解。
第二节糖酵解
一．糖酵解的概念
二．糖酵解的生化历程：
细胞定位；反应步骤；有关的酶和辅因子；能量产生、底物水平磷酸化的概念。
三．糖酵解的化学计量与生物学意义。
四．糖酵解的调控：
调控位点。
五．丙酮酸的去向：
（有氧条件下）彻底氧化；（无氧条件下）乳酸发酵、乙醇发酵。
第三节三羧酸循环
一．丙酮酸的氧化脱羧：
丙酮酸脱氢酶多酶复合物的组成。
二．三羧酸循环：
概念；细胞定位；反应历程；有关的酶和辅因子。
三．三羧酸循环中ATP的形成。
四．三羧酸循环的调:
控调控位点。
五．草酰乙酸的回补反应。
六．三羧酸循环的生物学意义。
第四节磷酸戊糖途径
一．磷酸戊糖途径的简单过程及特点。
二．磷酸戊糖途径的生理意义。
第五节单糖的生物合成
*一．葡萄糖的生物合成（Ｃ3途径）简介。
二．糖异生作用：
糖异生的概念、反应历程、生物学意义。
第六节蔗糖和多糖的生物合成
一．活化的单糖供体及其相互转化。
二．蔗糖的合成：
蔗糖合成酶、蔗糖磷酸合成酶。
三．淀粉的合成：
直链淀粉（Ｄ-酶、淀粉合成酶）；支链淀粉（Ｑ-酶）。
*四．纤维素的合成。
3、教学重点与难点
讲授糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；糖异生作用；蔗糖及淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
4、习题课安排：
15分钟
第七章生物氧化与氧化磷酸化
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）掌握自由能的概念及有关的计算方法，了解高能磷酸化合物的种类、性质。
（2）明确呼吸链组分的结构和功能，了解不同底物在呼吸链氧化时生成ATP的数目。
（3）掌握氧化磷酸化机理——化学渗透学说
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节生物氧化概述
一．生物氧化的概念、特点、方式，生物氧化中CO2和H2O的生成。
二．氧化还原电位和自由能概念及两者的关系（通过ΔE0′.求ΔG0′）。
三．高能磷酸化合物：
高能磷酸化合物的类别，ATP在能量转换和磷酸基团转换中的作用。
四．生物氧化的生物学意义。
第二节电子传递链
一．电子传递链概念、部位及组成。
二．电子传递链：
电子传递体的排列顺序。
三．电子传递抑制剂。
第三节氧化磷酸化
一．氧化磷酸化的偶联部位和P/O比。
二．氧化磷酸化的机理：
化学渗透学说。
三．氧化磷酸化的抑制。
四．线粒体外NADH的氧化：
磷酸甘油穿梭系统、植物线粒体外NADH的氧化。
五．能荷。
3、教学重点与难点
讲授电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的联系。
4、习题课安排：
10分钟
第八章脂类代谢
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）了解生物体内脂类物质的功能及种类
（2）了解脂肪合成代谢的情况，主要掌握饱和脂肪酸的从头合成。
（3）了解脂肪分解代谢的概况，特别是脂肪酸的β-氧化、能量计算、乙醛酸循环。
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节生物体内的脂类
一．单纯脂质：
中性油脂和蜡。
二．复合脂质：
磷脂和糖脂（可将“生物膜”一章合并于此）。
*三．非皂化脂质：
类固醇和前列腺素。
第二节脂肪的降解
一．脂肪的酶促水解。
二．甘油的降解及转化。
三．脂肪酸的氧化分解。
１．脂肪酸的β-氧化：
β-氧化的概念；β-氧化反应历程及有关的酶；β-氧化过程中的能量计算。
２．脂肪酸α-氧化的概念。
*３．脂肪酸的ω-氧化。
*4.不饱和脂肪酸的氧化
四．乙醛酸循环：
乙醛酸循环及两个关键的酶（异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶）；油质种子萌发时脂肪转化为糖。
第三节脂肪的生物合成
一．磷酸甘油的生物合成。
二．脂肪酸的生物合成：
１．饱和脂肪酸的从头合成：
Ｃ2单位的来源；丙二酸单酰CoA的生成；脂肪酸从头合成的反应历程；脂肪酸合成酶多酶体系；脂肪酸合成的化学计量。
２．脂肪酸碳链延长的概念。
３．不饱和脂肪酸的合成的概念。
三．三酰甘油的生物合成。
*第四节类脂的代谢
一．甘油磷脂的降解与生物合成。
二．糖苷脂的降解与生物合成。
三．胆固醇的合成与转化。
3、教学重点与难点
讲授脂肪酸的β-氧化和脂肪酸的从头合成，明确糖代谢与脂类代谢的联系。
4、习题课安排：
10分钟
第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）掌握蛋白质的酶促降解及氨基酸分解代谢的共同途径，重点掌握氧化脱氨及α-酮酸的进一步代谢。
（2）了解固氮酶的反应及所需条件，掌握NO3还原为NH3的反应及高等植物氨同化的主要途径。
（3）掌握转氨作用及各族氨基酸合成的前体物质及产生的途径。
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节蛋白质的酶促降解
蛋白酶的种类和专一性；肽酶的种类和专一性；蛋白质的酶促降解。
第二节氨基酸的分解与转化
一．脱氨基作用：
氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用。
二．脱羧基作用：
直接脱羧基作用。
三．氨基酸分解产物的去向。
第三节氨及氨基酸的生物合成
*一．氮素循环。
二．生物固氮：
生物固氮的意义；固氮酶的结构；固氮酶促反应及反应条件；*固氮过程中的氢代谢。
三．硝酸还原作用：
硝酸还原酶和亚硝酸还原酶。
四．氨的同化：
谷氨酸生成的两种途径（谷氨酸脱氢酶途径和谷氨酸合成酶途径）；氨甲酰磷酸的生成。
五．氨基酸的生物合成：
１．转氨基作用：
由α-酮戊二酸与氨基化合成谷氨酸，氨基酸相互转化。
２．各族氨基酸的合成：
丙氨酸族；丝氨酸族；天冬氨酸族；谷氨酸族；组氨酸族和芳香族氨基酸族。
3、教学重点与难点
讲授蛋白质及氨基酸的酶促降解，氨的同化与氨基酸的合成，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。
4、习题课安排：
10分钟
第十章核酸的酶促降解和核苷酸代谢
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）了解核酸及核苷酸分解代谢的概况和主线索，分清参与分解的酶类。
（2）掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径的特点、参与物质和重要中间物。
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节核酸和核苷酸的酶促降解
一．核酸的酶促降解：
简介水解核酸的酶（限制性内切酶）。
二．核苷酸的降解。
三．嘌呤的降解：
不同生物体内嘌呤分解的最终产物不同。
四．嘧啶的降解：
生成H2O、CO2、NH3和β-氨基酸。
第二节核苷酸的合成代谢
一．核糖核苷酸的合成：
１．嘌呤核苷酸的合成：
从头合成途径（原子来源、合成特点、合成简式）,*补救途径。
２．嘧啶核苷酸的合成：
从头合成途径（原子来源、合成特点、合成简式）,*补救途径。
二．脱氧核糖核苷酸的合成：
１．核糖核苷酸的还原。
２．脱氧核苷酸的相互转变。
３．补救途径。
三．核苷酸转变成核苷三磷酸和核苷二磷酸。
3、教学重点与难点
讲授核酸的酶解和核苷酸合成的概况。
4、习题课安排：
5分钟
第十一章核酸的生物合成
1、该章的基本要求与基本知识点
掌握DNA的复制方式、参与酶及复制过程，掌握RNA合成过程及RNA与DNA合成的特点。
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
中心法则
第一节ＤＮＡ的生物合成
一．复制：
１．半保留复制的概念,*实验证据。
２．参与大肠杆菌DNA复制的酶类和蛋白质因子：
引物酶、DNA聚合酶、DNA连接酶、DNA解链酶、DNA旋转酶、单链结合蛋白等。
３．原核细胞的DNA复制过程：
复制起点、引发体的组装、复制眼和复制叉、RNA引物、先导链和后续链、冈崎片段。
４．真核细胞的DNA复制的概念：
真核生物的DNA聚合酶的种类、多部位起点、双向复制。
二．逆转录：
逆转录酶及其催化特征；逆转录过程；cDNA。
*三．DNA突变：
碱基置换、插入、缺失。
*四．DNA的损伤与修复：
１．造成DNA损伤的因素。
２．DNA损伤的修复：
光复活、切除修复、重组修复。
第二节ＲＮＡ的生物合成
一．转录：
转录的不对称性；转录单位和顺反子的概念；有意义链（非模板链）和反意义链（模板链）。
１．大肠杆菌的RNA聚合酶：
全酶与核心酶的组成和性质。
２．原核细胞的转录过程：
起始与启动子；延伸；终止与ρ因子；终止子。
*３．真核生物的RNA聚合酶。
二．转录后的加工：
rRNA前体的加工；tRNA前体的加工；真核细胞mRNA前体的加工；内含子与外显子。
第三节DNA重组技术简介
一．基因工程的概念。
二．基因工程的操作技术：
１．目的基因制备；
２．基因载体；
３．目的基因与基因载体的重组；
４．重组体的转化、筛选和目的基因的表达。
三．基因工程的应用与前景。
3、教学重点与难点
讲授DNA复制和RNA转录，明确其生物合成的特点。
题课安排：
15分钟
第十二章蛋白质的生物合成
1、该章的基本要求与基本知识点
掌握三种RNA在蛋白质生物合成中的作用及蛋白质生物合成过程
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节蛋白质合成体系的组成
一．mRNA：
蛋白质合成的模板。
密码子的概念和密码表的破译；密码表的基本特征（无间断、简并性、变偶性、通用性和例外）；起始密码子和终止密码子。
二．tRNA：
蛋白质合成的运载工具。
反密码子的概念；同工受体tRNA；起始tRNA。
三．rRNA：
蛋白质合成的场所。
核糖体的结构与功能。
四．辅助因子简介：
起始因子；延伸因子；终止和释放因子。
第二节蛋白质合成过程
一．氨基酸的活化：
氨酰tRNA合成酶的性质和反应机理。
二．肽链合成的起始。
三．肽链的延伸：
进位、肽键形成、移位。
四．肽链合成的终止与释放。
五．多核糖体。
六．蛋白质的翻译后加工及运输简介。
3、教学重点与难点
讲授蛋白质生物合成过程，明确其特点以及与核酸的关系。
4、习题课安排：
15分钟
第十三章代谢调节
1、该章的基本要求与基本知识点
（1）掌握四大物质代谢的联系。
（2）重点掌握酶合成调节中的操纵子模型。
（3）掌握酶的区域化分布及酶活性调节中的酶原激活、反馈抑制、前馈激活、能荷调节的概念。
2、要求学生掌握的基本概念、理论、原理
第一节物质代谢的相互联系
一．糖代谢与脂类代谢的相互联系。
二．糖代谢与蛋白质代谢的相互联系。
三．脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系。
四．核酸代谢与糖、脂类和蛋白质代谢的相互联系。
第二节代谢调节
一．代谢调节的不同水平。
二．酶水平的调节：
１．酶定位的区域化。
２．酶活性调节的概念：
①共价修饰调节酶、级联放大系统；②酶原激活；③反馈抑制；④前馈激活。
３．酶合成的调节（转录水平的调控）：
诱导酶和可阻遏酶；酶合成的诱导和阻遏；操纵子模型
*三．激素调节：
第二信使cAMP，IP3／DG，CaM
四．辅因子调节：
能荷，NADH／NAD+
*五．金属离子的调节。
3、教学重点与难点
讲授酶活性的调节的概念和酶合成的调控机理，明确这两种调节在代谢上的重要性。
4、习题课安排：
10分钟
复习（2学时）
根据考试大纲复习。
四、课程学时分配
课程学时分配
内容
课堂讲授
（学时）
习题课时间
（分钟）
课外学时
第一章生物化学导论
2
5
第二章核酸化学
3
5
第三章蛋白质化学
5
10
第四章酶
8
15
1
第五章生物膜的结构与功能
1
5
第六章糖类代谢
8
15
第七章生物氧化与氧化磷酸化
5
10
期中考试
2
第八章脂类代谢
5
10
第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
3
10
第十章核酸的酶促降解和核苷酸代谢
2
5
第十一章核酸的生物合成
4
15
第十二章蛋白质的生物合成
4
15
1
第十三章代谢调节
4
10
复习
2
总计
56
4
五．成绩考核
期中考试由教师单独组织期中考试，期末考试为全校统一考试。
学生成绩以平时30%（包括期中考试、作业、纪律及考勤等），期末考试70%进行综合评定。
六．选用教材及参考资料
以王金胜主编《生物化学》为教材（科学出版社，2007年），同时参考近年全国农科院校的其他十五或十一五教材。
七．教学大纲编制说明
本大纲根据全国高等农林院校十五规划教材《生物化学》拟订，共三部分：
第一部分为静态生化部分，重点介绍生物大分子和生物膜；第二部分为动态生化部分，重点介绍糖类、脂类、氨基酸和核苷酸的基本代谢以及能量代谢；第三部分重点介绍信息代谢和代谢调控。
大纲中凡带“*”号的章节可根据情况扼要讲解，或在教师指导下由学生自学。
本课程课堂讲授学时为56（包含习题课学时），课外学时4（两次作业和期中考），3.5学分；与理论教学相配合的实验课程独立设置，32学时（见《基础生物化学实验教学大纲》），1.5学分。
本课程宜安排在学生学完植物学、普通化学、分析化学及有机化学等课程之后的二年级下学期开出。
农学与生物技术学院生物技术系
基础生物化学课程组修订
2008.1
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