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生物化学复习提纲
绪论
一、生物化学概念
牛物化学是研究牛物体的化学组成和化学变化的科学，即研究牛命活动化学本质的学科。
二、生物化学研究内容
1.生物体物质的化学组成、结构、性质和功能（静态生化）
2.生物体内的物质代谢、能量转换和代谢调控（动态生化）
三、生物化学的发展
（一）起始阶段
（二）快速发展阶段
（三）分子生物学的崛起阶段
也可分为：
1静态生物化学时期（二十世纪二十年代以前）：
研究內容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。
2动态生物化学时期（二十世纪前半叶）：
物质代谢途径及动态平衡、能量转化，光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等的代谢
3机能生物化学及分子生物学时期（二十世纪五十年代以后）：
生命的本质和奥秘：
运动、神经、内分泌、牛长、发育、繁殖等的分子机理
说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规倖。
解答：
生物大分子在元素组成上有相似的规律性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质，使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基、羟基、拨基、竣基、毓基、磷酸基等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N端一C端），蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核昔酸，核莒酸通过3',5'-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性（5'、一3，），核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性姪长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖昔键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
第一章蛋白质化学
1.蛋白质的生物学意义
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质
2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几乎所有的生命活动过程
1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用
4）物质的转运和存储
5）运动与支持作用
6）参与细胞间信息传递
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象
2.蛋白质的元素组成
C（50-55%\H（6~8%）、O（20-23%kN（15~18%）、S（0~4%）、...
N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础：
蛋白质含量=蛋白氮X6.25
3.蛋白质的组成
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为a-氨基酸。
每个氨基酸的a-碳上连接一个竣基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成（牢记三字符号）。
氨基酸的重要理化性质：
（1）一般物理性质：
无色晶体，熔点极高（200°C以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。
酪氨酸，色氨酸具有紫外吸收性质（280nm）。
（2）两性解离和等电点：
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的一COO负离子，为两性电解质。
调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子上的-NH3+基和一COCT基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pl）。
（3）化学性质：
①与前三酮的反应：
Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。
②与甲醛的反应：
氨基酸的甲醛滴定法，可以用来直接测定氨基酸的浓度和蛋白质水解程度；③与异硫氟酸苯酯（PITC）的反应，重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”。
氨基酸的分类：
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四人类：
非极性R基氨基酸（9种）；不带电荷的极性R基氨基酸（6种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种。
酸性氨基酸：
？
含径基氨基酸：
？
能形成二硫键氨基酸：
？
4.肽
肽是一个氨基酸的a-竣基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物。
氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。
肽链写法：
游离a-氨基在左，游离a-竣基在右，氨基酸之间用“一”表示肽键。
5.蛋白质的结构
（一）蛋白质的一级结构
一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核昔酸序列决定的。
一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。
（二）蛋白质的空间结构
是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。
由于拨基碳-氧双键的靠拢，允许存在共振结构，碳与氮之间的肽键有部分双键性质，由CO-NH构成的肽单元呈现相对的刚性和平面化，肽键中的4个原子和它相邻的两个a-碳原子多处于同一个平面上。
1.蛋白质的二级结构：
指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
（1）a-螺旋:
Pauling和Corey于1965年提出。
结构要点：
1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100°。
2）每个肽键的拨基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键，氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。
3）R侧链基团伸向螺旋的外侧。
4）Pro的N上缺少H,不能形成氢键，经常出现在a-螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋。
（2）0-折叠结构：
是一种肽链相当伸展的结构。
肽链按层排列，依靠相邻肽链上的拨基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。
肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。
B-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。
（3）0-转角：
蛋白质分子的多肽链在形成空间构象时，多肽链经常出现180。
的回折，在回折角上的结构就称0-转角。
通过折叠多肽链成紧密的球状。
（4）无规则卷曲：
没有一定规律的松散肽链结构。
酶的活性部位。
结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。
超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。
2.蛋白质的三级结构
指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
主要的化学键
疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。
单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级结构。
3.蛋白质的四级结构
多肽亚基的空间排布和相互作用。
亚基间以非共价键连接。
（三）蛋白质结构中的共价健和次级键
6.蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1.种属差异
蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。
根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。
2.分子病
蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。
（二）蛋白质构象与功能的关系
别（变）构作用：
含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。
因别构而产生的效应称别构效应。
如血红蛋白是别构蛋白，02结合到一个亚基上以后，影响与其它亚基的相互作用。
7.蛋白质的性质
（一）蛋白质的相对分子量
蛋白质相对分子量在10000-1000000之间。
测定分子量的主要方法有渗透压法、超离心法、凝胶过滤法、聚丙烯酰胺凝胶电泳等。
最准确可靠的方法是超离心法（Svedberg于1940年设计）：
蛋白质颗粒在25~50X104g离心力作用下从溶液中沉降下来。
沉降系数的单位常fnS,1S=1XW13（s）
（二）蛋白质的两性电离及等电点
蛋白质在偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点时为两性离子。
电泳：
带电颗粒在电场中移动的现象。
分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。
（三）蛋白质的胶体性质
布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力。
蛋白质溶液稳定的原因：
1）表面形成水膜（水化层）；2）带相同电荷。
（卩L|）蛋白质的变性
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。
变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。
溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，肽链松散，反应基团增加，易被酶消化。
变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。
有些蛋白质的变性作用是可逆的，其变性如不超过一定限度，经适当处理后，可重新变为天然蛋白质。
变性因素：
物理因素：
高温，紫外线，X射线，超声波，剧烈震荡等（任两个均可）
化学因素：
强酸，强碱，尿素，去污剂，重金属，三氯醋酸等
（一）名词解释
1.氨基酸等电点（pl）:
指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pl表示。
2.蛋白质的一级结构：
指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键”
3.肽键：
氨基酸间脱水后形成的键称肽键（酰氨键），其中的氨基酸单位称氨基酸残基。
4.蛋白质的二级结构：
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链沿一定方向盘绕和折叠的方式，主要的化学键是氢键。
5.结构域：
是球状蛋白质的折叠单位，是多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球状的结构。
6.蛋白质的三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键是次级键。
7.蛋白质的四级结构：
指由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键连相互作用形成的三维空间结构。
主要的化学键是次级键。
8.必需氨基酸：
指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
包括：
纟颉氨酸异亮氨酸蛋氨酸色氨酸苯丙氨酸苏氨酸赖氨酸亮氨酸协议两本单色素来
1、在tRNA分子中，除四种基本碱基（A、G、C、U）夕卜，还含有稀有碱基。
（J）
2、一种生物所有体细胞的DNA,其碱基组成均是相同的，这个碱基组成可作为该类生物种的特征。
V
3、米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。
V
4、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残
基被纟颉氨酸残基所置换。
V
5、DNA是遗传物质，而RNA则不是。
X
6、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
X
7、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
V
8、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。
V
9、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。
X
10、本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂X
11、胞液中的NADH通过甘油-a-磷酸穿梭作用进入线粒体，其P/0比值约为2。
V
12、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H作为还原反应的供氢体。
V
13、蛋白质生物合成所需的能量都由ATP直接供给。
X
14、真核生物蛋白质合成起始氨基酸是N-甲酰甲硫氨酸。
X
15、DNA复制是两条互补链的合成方向不同，一条从5'-3，,另一条从3'-5\
16、天冬氨酸酸中可以通过转氨作用生成a—酮戊二酸。
X
17、合成RNA时，DNA两条链同时都具有转录作用。
（X）
18、脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸氧化反应的逆反应。
（X）
19、胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒休，其P/O比值约为2。
（X）
20、用凝胶过滤法分离蛋白质时，总是分子量大的蛋白质首先被洗脱下来。
（7）
21、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈人。
（«）
22、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
（X）
23、酶活性中心是酶分子的一小部分。
24、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。
（X）
25、三竣酸循环的中间产物可以形成谷氨酸。
（V）三竣酸循环的中间产物-酮戊二酸经转氨作用生成谷氨酸。
26、柠檬酸循环是分解与合成的两用途径。
（7）
三、判断题:
判断下列各题是否正确，正确的划V,错误的划X写出下列缩写符号的
中文名称并例举一项生物学功能
1.HMG-CoA
羟甲基戊二酸单酰辅酶A
是脂肪酸，酮体，胆固醇代谢的共同中间产物
2.GABA
Y-氨基丁酸
谷氨酸脱竣产物，对中枢神经的传导有抑制作用。
3.FAD
黄素腺瞟吟二核昔酸
在生物氧化过程中起传递氢的作用
4.fMet
甲酰甲硫氨酸
原核生物蛋白质合成的起始氨基酸。
5.IMP
次黄瞟吟单核昔酸
联合脱氨过程中起传递氨基的作用，或由IMP生成AMP和GMPo
6.ACP
脂酰载体蛋白
脂酰基和乙酰基的载体
7.Gly
甘氨酸
在体内可生成一碳单位。
8.CoQ
辅酶Q
呼吸链的组成成分，参与电子传递。
9.tRNA
转运RNA
将氨基酸运到核糖体-mRNA复合物的相应位置用于蛋白质的合成。
10.Cys半胱氨酸
在体内可合成牛磺酸。
可形成二硫键。
11.THFA（tetrahydrofolicacid）四氢叶酸。
四氢叶酸的N5和Ng位可与多种一碳单位结合作为它们的载体。
THFA是转一碳基团酶系的辅酶。
（一、）名词解释：
1.必需脂肪酸：
为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。
在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
2.脂肪酸的0-氧化：
脂肪酸的0-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在a碳原子和0碳原子之间断裂，卩碳原子氧化成竣基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。
名词解释：
半保留复制：
DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
cDNA：
利用反转录酶人工合成与任何RNA模板的殓基序列互补的DNA,这种DNA称为互补DNA（cDNA）。
限制性核酸内切酶：
原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶。
冈崎片段：
DNA在复制时，随从链的合成是一段一段的，由随从链所形成的这些子代DNA短链称为冈崎片段。
端粒：
线性染色体的末端DNA称为端粒，端粒的复制由一种特殊的酶-端粒酶催化。
密码子的摆动性：
密码子的专一性主要取决于前两位碱基，第三位碱基重要性较低，可以有一定程度的摆动，称为摆动性或变偶性。
转录的不对称性：
在DNA分子双链上只有某一区段或者一股链用作模板指引转录，另一股链不转录，这称为转录的不对称性
（1）名词解释
1.生物氧化：
生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。
生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。
生物氧化包括：
有机碳氧化变成C02;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成C02和H20的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。
2.呼吸链：
有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源。
3.氧化磷酸化作用：
在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
4.磷氧比：
物质氧化时，毎消耗lmol氧原子所消耗的无机磷酸的mol数（或ADPmol数），即生成ATP的mol数。
如NADH的磷氧比值是3,FADH2的磷氧比值是2。
5.底物水平磷酸化：
在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
（一）名词解释
1.米氏常数（Km值）：
用Cm值表示，是酶的一个重要参数。
Km值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）„米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓
度和酶浓度的影响。
2.辅酶和辅基：
大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。
以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。
3.多酶体系：
由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
4.酶原：
酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
5.活性中心：
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的
活性中心。
6.同工酶：
是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组
（一）名词解释
1.米氏常数（Km值）：
用Cm值表示，是酶的一个重要参数。
Km值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）„米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓
度和酶浓度的影响。
2.辅酶和辅基：
大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。
以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。
3.多酶体系：
由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
4.酶原：
酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
5.活性中心：
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的
活性中心。
6.同工酶：
是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组
（一）名词解释
1.米氏常数（Km值）：
m值表示，是酶的一个重要参数。
Km值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2.辅酶和辅基：
大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。
以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。
3.多酶体系：
由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
4.酶原：
酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
5.活性中心：
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
6.同工酶：
是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组
名词解释：
半保留复制：
DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
cDNA：
利用反转录酶人工合成与任何RNA模板的殓基序列互补的DNA,这种DNA称为互补DNA（cDNA）。
限制性核酸内切酶：
原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶。
冈崎片段：
DNA在复制时，随从链的合成是一段一段的，由随从链所形成的这些子代DNA短链称为冈崎片段。
端粒：
线性染色体的末端DNA称为端粒，端粒的复制由一种特殊的酶-端粒酶催化。
密码子的摆动性：
密码子的专一性主要取决于前两位碱基，第三位碱基重要性较低，可以有一定程度的摆动，称为摆动性或变偶性。
转录的不对称性：
在DNA分子双链上只有某一区段或者一股链用作模板指引转录，另一股链不转录，这称为转录的不对称性
（2）填空题
1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的基和另一氨基酸的基连接而形成的。
2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为---%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为％。
3.在20种氨基酸中，酸性氨基酸有和2种，具有龛基的氨基酸是和
能形成二硫键的氨基酸是
4.蛋白质中的、和3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在
28Onm处有最大吸收值。
5.精氨酸的pl值为10.76,将其滚于PH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的方
向移动。
6.组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪哇环的氨基酸是,含硫的氨基酸有和
7.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是和。
8.a-螺旋结构是由同一肽链的和间的一一键维持的，螺距为,
毎圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为o天然蛋白质分子中的a-
螺旋大都属于——手螺旋。
9.在蛋白质的a-螺旋结构中，在环状氨基酸存在处局部螺旋结构中断。
10.氨基酸与荫三酮发生氧化脱竣脱氨反应生成色化合物，而与荫三酮反应生成黄色化合
物。
11.维持蛋白质的一级结构的化学键有和;维持二级结构靠键；维持三级结构和
四级结构靠键，其中包括、、和
12.稳定蛋白质胶体的因素是和。
13.加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度的中性盐，
当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并，这种现象称为，蛋白质的这
种性质常用于。
14.氨基酸处于等电状态时，主要是以形式存在，此时它的溶解度最小。
15.测定蛋白质分子量的方法有、和o
16.谷氨酸的pKl（a-COOH）=2.19,PK2（a-NH3）=9.67,pKR（R基）=4.25,谷氨酸的等电点为
（3）选择题
1.在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？
A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸
D.蛋氨酸E.异亮氨酸
2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？
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