暨南大学医学院10级深圳班生化思考题改.docx
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暨南大学医学院10级深圳班生化思考题改
生化思考题
第八章核苷酸的代谢（缺）
第一章蛋白质思考题
1.组成人体Pr的AA的名称、结构通式、分类及分类依据。
答：
人体pr的氨基酸名称：
非极性脂肪族AA
（侧链R基含烃链）
中文名
三字符号
一字符号
甘氨酸
Gly
G
丙氨酸
Ala
A
缬氨酸
Val
V
亮氨酸
Leu
L
异亮氨酸
Ile
I
脯氨酸
Pro
P
极性中性氨基酸
（侧链有极性但不带电）
丝氨酸
Ser
S
半胱氨酸
Cys
C
蛋氨酸
Met
M
天冬酰胺
Asn
N
谷氨酰胺
Gln
Q
苏氨酸
Thr
T
芳香族氨基酸
（侧链有芳香基团）
苯丙氨酸
Phe
F
色氨酸
Trp
W
酪氨酸
Tyr
Y
酸性氨基酸
（侧链含有羧基）
天冬氨酸
Asp
D
谷氨酸
Glu
E
碱性氨基酸
（侧链含有氨基、胍基或咪唑基）
赖氨酸
Lys
K
精氨酸
Arg
R
组氨酸
His
H
结构通式：
人体内20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质分为五类：
非极性脂肪族AA（侧链R基含烃链）
极性中性氨基酸（侧链有极性但不带电）
芳香族氨基酸（侧链有芳香基团）
酸性氨基酸（侧链含有羧基）
碱性氨基酸（侧链含有氨基、胍基或咪唑基）
2.AA具有哪些理化性质？
并如何应用于检测中
答：
氨基酸理化性质：
具有两性解离的性质（含有碱基与氨基）
含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
3*.Pr的一、二、三、四级结构的概念及相应的维持力
答：
蛋白质一级结构即蛋白质分子中从N端至C端的氨基酸排列顺序。
其维系的键为肽键与二硫键。
蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，其维系的键为氢键。
包括-螺旋（-helix）、-折叠（-pleatedsheet）、-转角（-turn）、无规卷曲（randomcoil）。
蛋白质三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其维系的键位次级键（疏水键、盐键、氢键及范德华力）
蛋白质四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用.维系的力：
次级键（主要是氢键和离子键）
4.简述Pr二级结构的几种形式及结构特点
答：
肽单元：
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元（peptideunit）。
-螺旋：
多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式盘绕，走向为顺时针方向－－右手螺旋。
AA侧链分布在螺旋外侧，以每3.6个AA残基为一周，螺距为0.54nm.
每个（第一个）肽键的N-H的氢和第四个肽键的C=O的氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行；肽链中全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构.
-折叠（-pleatedsheet）：
多肽链在一空间平面内伸展，各肽链平面间折叠成锯齿状结构.
AA残基的侧链R基交替分布在片层上下.
肽链按层排列，靠链间氢键维持其结构的稳定性，β-折叠结构的氢键是由相邻肽链主链上的N－H上的氢和C＝O上的氧间形成的.
β-折叠可由一条多肽链折返而成，或由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成.
-转角（-turn）：
发生于肽链进行180℃回折时的转角上。
无规卷曲（randomcoil）：
无规律性的肽链结构.
5*.简述模序（motif）、结构域（domain）、蛋白质亚基、蛋白质的等电点、蛋白质变性、盐析
答：
模序（motif）:
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，叫motif.（如结合钙离子motif、锌指结构）
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域（domain）
蛋白质亚基：
在体内有许多Pr分子含有两条或多条多肽链，才能全面地执行功能。
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为Pr的亚基（subunit）。
亚基之间以非共价键相连。
蛋白质的等电点：
当蛋白质溶液处于某一pH时，Pr解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该Pr的等电点.（pHpI，蛋白质带负电 ）
蛋白质变性：
在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间构象破坏,而导致理化性质改变、生物学活性丧失。
（本质：
一级结构不变，空间结构改变.主要二硫键和非共价键的破坏）
盐析：
将（NH４）2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素（中和电荷，破坏水化膜）而沉淀。
6*.以牛核糖核酸酶变性复性实验说明蛋白质的一级结构和功能的关系？
答：
一级结构是高级结构与功能的基础，例如牛核糖核酸酶，其一级结构为124个氨基酸残基组成的氨基酸序列，含有4对二硫键,。
若用尿素和—巯基乙醇处理该酶溶液，则分别破坏次级键与二硫键从而破坏其二级与三级结构而一级结构保持完整，此时该酶活性丧失；当用透析法去除尿素和—巯基乙醇后，松散的多肽链循其特定的氨基酸序列，卷曲折叠成天然酶的空间结构，4对二硫键也正确配对，此时该酶的活性恢复到原来的酶活性。
这就说明一级结构是高级结构与功能的基础，若一级结构尚完整，则该酶的活性就有恢复的机会。
7*.协同效应、变构效应（以Hb结合O2为例，解释此两概念。
）
答：
一个亚基与其配体的结合会影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，此效应称为协同效应。
例如血红蛋白由4个亚基组成，各个亚基与O2结合的能力不同，当血红蛋白中的第一个亚基与O2结合后，可促进第二个及第三个亚基与O2的结合，前三个亚基与O2结合后又大大促进第四个亚基与O2结合。
配体与亚基的结合引起亚基构象变化的效应称为变构效应。
例如脱氧血红蛋白中，由于亚铁离子半径比卟啉环中间的孔大而高出卟啉环平面而靠近F8位组氨酸残基，当第1个O2与血红蛋白结合后，使得亚铁离子半径变小而进入卟啉环中间的小孔，同时也影响了附近肽段的构象，造成两个亚基间盐键断裂，是亚基结合松弛，促进第二个亚基与O2结合，依此方式继续影响第三、第四个亚基与O2的结合，最后使得四个亚基全处于松弛态。
8.蛋白质理化性质及应用
答：
蛋白质理化性质：
蛋白质具有两性电离性质
蛋白质具有胶体性质
蛋白质空间结构破坏而引起变性
蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量：
茚三酮反应：
蛋白质经水解后产生的AA也可与茚三酮试剂作用生成蓝紫色化合物.
双缩脲反应：
蛋白质在碱性条件下与稀硫酸铜反应，出现紫色或紫红色.
酚试剂反应：
在碱性条件下，蛋白质分子中的Tyr,Trp可与酚试剂反应生成蓝色化合物.（酚试剂为磷钨酸—磷钼酸化合物）
9.*蛋白质分离纯化常用方法及原理。
答：
透析：
Pr不能透过半透膜而将Pr与小分子物质分开.
超滤法：
用正压或离心力使Pr透过有一定截流分子量的超滤膜，达到浓缩Pr溶液的目的。
盐析（saltprecipitation）：
将（NH４）2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素（中和电荷，破坏水化膜）而沉淀。
丙酮、乙醇等有机溶剂沉淀：
极性较大的有机溶剂破坏pr水化层导致蛋白质沉淀析出；0～4OC，丙酮10倍于Pr溶液体积，尽快操作，防止变性。
Pr具有抗原性，抗体识别抗原，从Pr混合溶液中分离获取抗原蛋白的方法。
电泳（electrophoresis）：
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中是带电的颗粒，在电场中能向电场的正极或负极移动。
层析：
待分离Pr（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的Pr颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的Pr组分两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离Pr的目的。
超速离心（ultracentrifugation）：
Pr在高速离心时（重力作用），在溶液中逐渐下降，直至其浮力与离心所产生的力相等，此时沉降停止。
由于不同Pr其密度与形态不同，所以不同Pr沉降停止的位置就不同，从而达到分离Pr的目的
第二章核酸
1.核酸的化学组成**,分子间如何连接。
答：
核酸由核苷酸构成，核苷酸又由核苷或脱氧核苷和磷酸构成，核苷或脱氧核苷由碱基和戊糖构成。
核苷酸分子通过3’，5’—磷酸二酯键连接成核酸。
戊糖和碱基通过糖苷键（C-N）缩合而成
**2.组成核酸的5种碱基名称、单字符以及在DNA和RNA中的存在情况,异同点。
答：
腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胸腺嘧啶T、胞嘧啶C和尿嘧啶U。
其中，ATCG存在于DNA中，AUCG则存在于RNA中。
3.核酸的一级结构指的是它的核苷酸排列顺序，为什么又可以称为碱基排列顺序？
答：
核酸的一级结构:
指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5’末端到3’末端的排列顺序－－核苷酸序列，由于核苷酸之间的差异在于碱基的不同，故又称碱基序列。
**4.DNA的双螺旋结构模型要点
答：
DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。
DNA双链间形成了互补碱基对
疏水力（纵向）和氢键（横向）维系DNA双螺旋结构的稳定
5.原核生物和真核生物DNA高级结构
答：
大部分原核生物的DNA都是封闭的环状双螺旋分子。
在细胞内进一步盘绕形（nucleoid）结构。
细菌中DNA超螺旋可相互独立存在，形成超螺旋区。
真核生物中，DNA以非常有序的形式存在于细胞核内；细胞周期的大部分时间以松散的染色质chromatin形式出现；在细胞分裂期形成高度致密的染色体chromosome存在。
**6.RNA主要有哪些类型及结构特点？
它们各自功能如何？
答：
mRNA：
hnRNA经剪接后形成，带帽拖尾，（5’-末端帽结构：
7-甲基鸟嘌呤－三磷酸鸟苷；3’-末端的多聚A尾结构（polyA））；是合成蛋白质的模板。
tRNA：
含稀有碱基；具有茎环结构；3’末端连有AA；tRNA序列中有反密码子。
转运AA
rRNA：
是细胞中含量最多的的RNA，与核糖体蛋白共同构成核糖体。
rRNA和核糖体中蛋白质共同提供肽链合成相互结合的位点和相互作用的环境
snmRNA：
参与真核细胞hnRNA的加工剪接过程。
7.核酸理化性质
**概念：
答：
DNA变性：
指双螺旋DNA在某些因素作用下，H键破坏，成为两股单链DNA的现象。
（一级结构不变）
DNA复性（renaturation）：
变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复双螺旋构象的现象。
增色效应（hyperchromiceffect）：
解链过程中260nm处吸光度随之增加的现象
DNA融解温度（Tm）：
加热使DNA变性时，使DNA双螺旋结构失去一半时的变性温度，又称融解温度，用Tm表示。
限制性内切酶：
一些要求酶切位点具有核酸序列特异性的核酸内切酶。
核酶：
具有催化作用的RNA。
核酸酶：
所有可以水解核酸的酶。
退火（annealing）:
热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性
核酸分子杂交（hybridization）：
存在互补序列的异源单链DNA之间或DNA与RNA之间经退火形成杂化双链的现象。
第三章酶
1.单纯酶与结合酶分子组成区别
答：
单纯酶（simpleenzyme）仅有氨基酸残基构成，而结合酶则由蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）部分构成。
酶蛋白与辅助因子结合形成全酶，只有全酶才有活性。
2.与维生素或维生素类物质相关的辅酶（辅基）及其功能（下页图）
3*.酶的活性中心、必需基团、同工酶、活化能、酶原激活、别构调节
答：
必要基团（essentialgroup）：
与酶活性密切相关的化学基团。
酶的活性中心（activecenter）：
一些必需基团在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异性结合并将底物转化为产物。
同工酶（isoenzyme，isozyme）：
催化相同的化学方应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫性质不同的一组酶。
活化能（activationenergy）：
底物分子从初态转变为过度态所需要的能量。
酶原激活：
在一定的条件下，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程，实质上是一个酶活性中心形成或暴露的过程。
别构调节：
某些代谢物分子能与酶的活性中心以外的某一部位可逆性的结合，使酶变构而改变起催化活性的一种调节方式。
4.酶促反应的特点？
酶如何通过促进底物形成过渡态而提高酶促反应速度？
答：
酶促反应的特点：
具有极高的效率。
具有高度的特异性
具有可调节性
促进底物形成过渡态的方式
1酶比一般的催化剂更有效地降低化学方应的活化能，从而促进了底物向过渡态转变。
2酶与底物结合有利于底物形成过渡态，其具体的作用方式有：
诱导契合作用使酶与底物密切结合；邻近效应与定向排列使诸底物正确地定位于酶的活性中心；表面效应使底物分子去溶剂化。
5*米氏方程公式，并指出何谓Km值、Vm，如何测定？
Km、Vm意义。
其在三种可逆性抑制反应的变化如何？
答：
V=
Km：
酶促反应的速度达到最大速度一半时的底物浓度。
它代表酶与底物的亲和力。
是酶的特征常数之一。
Vm：
是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比。
Km、Vm可通过双倒数作图法求得——对米氏方程取倒数。
竞争性抑制：
Km变大，Vm不变
非竞争性抑制：
Km不变，Vm变小
反竞争性抑制：
Km、Vm都变小。
6.什么是酶的最适pH，酶的最适温度？
答：
酶的最适pH：
酶的催化活性最大时的环境pH。
（optimumpH）
酶的最适温度：
酶的催化活性最大时的环境温度。
（optimumtemperature）
7.从酶促反应的角度阐明重金属及有机磷农药中毒及解救的原理；
答：
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
根据抑制剂与酶的结合紧密程度不同，可将其分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。
重金属和有机磷农药都是酶的不可逆性抑制剂，它们通过与酶共价结合来抑制酶的活性。
有机磷农药能特异性地与胆碱酯酶活性中心的Ser-OH结合，使酶失活。
解磷定（PAM）则可以通过解除有机磷农药对胆碱酯酶的抑制作用来进行解毒。
重金属离子可与酶的巯基结合，从而使酶失活。
解毒剂二硫基丙醇（BAL）富含巯基，当其在体内达到一定的浓度后，可与毒剂结合，从而使酶的活性恢复。
8*.何谓竞争性抑制，请用竞争性抑制的原理解释磺胺类药物抑菌的机制。
答：
竞争性抑制剂：
与底物的结构形似，能与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制剂。
对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内德二氢叶酸合成酶的催化作用下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。
二氢叶酸是核苷酸合成过程中的所需辅酶——四氢叶酸的前体。
磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。
细菌则因此造成核苷酸与核酸合成受阻，从而影响其生长繁殖。
又因为人类能直接利用食物中的叶酸，核酸合成不受磺胺类药物的干扰。
9*.酶活性（快速）调节有几种方式，并简要说明？
答：
变构调节：
某些代谢物分子可与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆性结合，使酶变构并改变其催化活性的调节方式。
酶的共价修饰：
酶蛋白分子上的一些基团与某种化学基团发生可逆性的共价结合，从而改变酶的活性。
最常见的共加修饰方式有磷酸化和去磷酸化。
酶原的激活：
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，这种无活性的前体称为酶原。
在一定的条件下，酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原激活。
10.按酶促反应的性质，酶可分哪几类？
答：
共分为六大类：
1）氧化还原酶类
2）转移酶类
3）水解酶类
4）裂解酶类
5）异构酶类
6）合成酶类
第四章糖代谢
**掌握各代谢途径的概念
**代谢途径及关键酶的英文单词
1.机体内糖（淀粉）的消化吸收主要部位及吸收机制、形式*
答：
消化吸收主要部位：
小肠
吸收机制：
Na＋依赖型葡萄糖转运体SGLT（Na+-dependentglucosetransporter）
吸收形式：
葡萄糖
2.机体内糖代谢的基本概况
答：
葡萄糖经消化吸收后进入了血液，血中的葡萄糖需要在葡萄糖转运体的协助下才能进入细胞。
糖代谢主要指葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应。
这些化学反应主要包括糖的有氧氧化、糖酵解、磷酸戊糖途径、糖原的合成与分解以及糖异生。
**3.自己根据所学糖代谢途径，总结糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能/耗能，CO2及脱氢部位。
（可用图解）
**4.各代谢途径的生理意义
答：
糖酵解的生理意义：
1）为机体迅速提供能量
2）为某些细胞提供能量，如：
成熟的红细胞、骨髓细胞。
3）糖酵解时，1mol葡萄糖生成4molATP，消耗2molATP，净生成2molATP。
TCA循环的生理意义
1）是体内糖、脂肪、蛋白质的最终代谢通路。
三大营养物质都以乙酰辅酶A进入TCA循环进行降解。
TCA循环为氧化磷酸化提供还原当量。
2）TCA是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。
在能量充足时，葡萄糖分解成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A在胞液中合成脂酸；许多氨基酸的碳架是TCA的中间产物。
磷酸戊糖途径的生理意义
1）为核酸的生物合成提供核糖。
2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
如：
为体内许多的合成代谢提供氢；参体内的羟化反应；用于维持谷胱甘肽的还原状态。
糖异生的生理意义
维持血糖水平的恒定，是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。
长期饥饿时，肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。
5.糖酵解与有氧氧化途径之间的关系（**巴斯德效应及机制）
答：
巴斯德效应：
只有氧氧化抑制糖酵解的现象。
机制：
有氧时，NADH+H+可进入线粒体内氧化，丙酮酸进一步氧化而不生成乳酸；缺氧时，NADH+H+不能氧化，丙酮酸作为氢接受体而生成乳酸，且糖酵解途径加强。
**6.磷酸戊糖途径的生理意义
答：
为核酸的生物合成提供核糖。
提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
如：
为体内许多的合成代谢提供氢；参体内的羟化反应；用于维持谷胱甘肽的还原状态。
**7.体内糖原种类及意义
答：
糖原（glycogen）：
是动物体内糖的储备形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。
肌糖原：
主要供肌肉收缩
肝糖原：
维持血糖平衡。
**8.糖原合成与分解的过程，关键酶及调节
答：
糖原合成过程：
葡萄糖在葡萄糖激酶（肝脏）的作用下转化成6-磷酸葡萄糖，再转化为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖与鸟苷三磷酸反应生成鸟苷二磷酸葡萄糖（UDPG）和焦磷酸。
鸟苷二磷酸葡萄糖是葡萄糖的活化形式，是合成糖原时的葡萄糖供体。
最后，在糖原合酶的作用下，UDPG的葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α–1,4糖苷键。
在分支酶的作用下，6-7个葡萄糖基转移至附近糖链，以α-1，6糖苷键相连，形成分支。
糖原分解过程：
在糖原磷酸化酶的作用下，从糖原上分解下一个葡萄糖基，生成1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖再转变成6-磷酸葡萄糖，之后由葡萄糖-6-磷酸酶水解成葡萄糖释放入血。
由于糖原磷酸化酶只能分解α–1,4糖苷键，不能分解α–1,4糖苷键，因此还需要脱支酶（聚糖转移酶和α–1,6葡萄糖苷酶）的作用。
关键酶及调节
糖原合成的关键酶是糖原合酶，糖原分解的关键酶则是糖原磷酸化酶。
两者都可通过共加修饰和变构调节来快速调节酶的活性。
在共加修饰调节中，两种酶磷酸化或去磷酸化后活性的变化相反；糖原合酶的去磷酸化有活性，而糖原磷酸化酶则无活性。
调节有级联放大作用，效率很高。
在变构调节中，血糖升高时，磷酸化酶去磷酸化而失活。
**9.糖异生概念及过程及意义
答：
糖异生（gluconeogenesis）：
从非糖化合物（乳酸、甘油和生糖氨基酸等）转变成葡萄糖或糖原的过程。
过程：
糖酵解途径与糖异生途径的多数反应是可逆反应，但糖酵解中的3个不可逆反应，在糖异生中由另外的反应和酶替代。
1）丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮酸，所需酶有丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。
2）1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，所需酶为果糖双磷酸酶-1。
3）6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖，所需酶为葡萄糖-6-磷酸酶。
乳酸和生糖氨基酸转变为丙酮酸进入糖异生途径，甘油则转变为磷酸二羟丙酮进入糖异生途径。
意义：
1）维持血糖水平的恒定。
2）是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。
3）长期饥饿时，肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。
**10.乳酸循环及意义
答：
乳酸循环（Cori循环）：
肌收缩（缺氧）通过糖酵解生成乳酸，乳酸弥散进入血液，再进入肝，在肝内通过糖异生生成葡萄糖，葡萄糖释入血被肌摄取，这一过程称为乳酸循环。
意义：
一方面可以再利用乳酸，避免乳酸的损失；；另外一方面，可以防止乳酸堆积引起酸中毒。
**11.血糖的来源与去路、调节
调节：
血糖水平保持恒定是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等各器官组织代谢协调的结果。
血糖水平的平衡主要受激素的调节。
其中，胰岛素（insulin）有降血糖的功能，胰高血糖素、肾上腺素和糖皮质激素则有升高血糖的功能。
第五章脂类代谢
1*.脂类物质基本组成（TG/甘油磷脂/鞘磷脂/胆固醇及酯）
答：
脂类物质由脂肪和类脂构成，脂肪即甘油三酯，类脂包括胆固醇及其酯、磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂）和糖脂等。
**2.必需脂酸?
为何需从食物中获取?
答：
动物机体自身不能合成，需从植物油摄取，主要为多不饱和脂肪酸。
如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
3*.食物中脂类物质消化后的吸收形式?
脂类消化中胆汁酸的作用?
参与消化的脂酶种类?
答：
中短脂肪酸和甘油直接进入门静脉。
长链脂酸及甘油一酯则经过甘油一酯合成途径被吸收。
胆汁酸盐一方面使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团，增加消化酶对脂质的接触，利于脂类的消化及吸收；另一方面使肠腔内胰酯酶活性抑制。
参与消化的酶：
胰脂酶、、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶。
4.激素在TG的分解代谢中的作用点?
*如何起作用（脂肪动员）?
答：
脂解激素作用于脂肪细胞膜表面受体，激活腺苷酸环化酶，促进cAMP生成，激活依赖cAMP的蛋白激酶，使胞液内的甘油三酯酯酶磷酸化而活化。
其中，脂解酶有肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素；抗脂解激素有胰岛素、前列腺素Ｅ2。
脂肪动员（fatmobilization）：
储存在脂肪细胞中的TG被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（freefattyacid，FFA）及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
**5.酮体?
酮体生成与利用过程及特点,生理意义?
答：
*酮体：
是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸（acetoacetate）、β-羟丁酸（β-hydroxybutyrate）、丙酮（acetone）。
生成过程：
利用过程：
特点：
在肝中生成，但是在肝外利用。
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