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免疫球蛋白抗体

第三章免疫球蛋白 

1890年德国学者VonBehring和日本学者Kitasato用白喉杆菌外毒素免疫动物，在免疫动物血清中发现能中和白喉外毒素的组分，并称之为抗毒素，这是在血清中发现的第一种抗体。

这种含有抗体的血清即免疫血清。

1938年Tiselius和Kabat用电泳技术研究免疫血清，证明抗体活性与血清丙种（γ）球蛋白组分有关。

此后一系列的研究发现免疫血清中的一部分抗体活性还可存在于α球蛋白和β球蛋白组分内，从而证实抗体是由异质性球蛋白组成的。

1964年世界卫生组织举行专门国际会议，将具有抗体活性的球蛋白或化学结构上与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）。

免疫球蛋白包括抗体球蛋白和骨髓瘤、巨球蛋白血症等病人血清中未证实有抗体活性的异常免疫球蛋白。

免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念。

所有的抗体均属免疫球蛋白，但免疫球蛋白并非都是抗体。

抗体（Antibody，Ab）是指一类在抗原物质刺激机体免疫系统后形成的、具有与相应抗原物质发生特异性结合反应的免疫球蛋白。

抗体是免疫应答的重要产物，主要存在于血液、组织液和外分泌液中，因此将抗体介导的免疫称为体液免疫。

第一节免疫球蛋白的分子结构

一、免疫球蛋白的基本结构

   免疫球蛋白分子由1000个以上的氨基酸残基组成。

1963年Porter提出了IgG的化学结构模式图（图4-1），后经许多学者研究证实，其它几类Ig亦具有相似的基本结构。

  图4-1 IgG的化学结构模式图

   免疫球蛋白的基本结构是由二硫键连接的四条肽链组成的对称结构。

分子量较小的一对肽链称为轻链（Lightchain，L链），每条轻链约由214个氨基酸残基组成，L链共有两型，Kappa（κ）与Lambda（λ）。

同一个免疫球蛋白单体分子上的L链型别完全相同。

分子量较大的一对肽链称为重链（Heavychain，H链），约由450～570个氨基酸残基组成。

不同的重链由于氨基酸残基的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类及数量不同，其抗原性也不同。

根据H链抗原性的差异可将其分为5类：

μ链、γ链、α链、δ链和ε链，每个Ig分子的两条重链亦完全相同。

由上述不同类型H链与L链（κ、λ）组成的完整免疫球蛋白分子分别被称为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE

   免疫球蛋白的两条轻链与两条重链由二硫键连接形成一个四肽链分子，构成免疫球蛋白分子的单体。

免疫球蛋白单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别称为氨基端（N端）和羧基端（C端）。

在Ig单体分子的N端，轻链的1/2与重链的1/4氨基酸排列顺序随抗体特异性不同而变化，故称这个区域为可变区（Variableregion，V区）。

此V区赋予抗体以结合抗原的特异性。

在Ig多肽链的C端，轻链的其余1/2和重链的3/4部分，氨基酸数量、种类、排列顺序及含糖量都比较稳定，故称为恒定区（constantregion，C区）。

恒定区不仅可作为Ig的骨架，还具有许多其他重要的生物学活性。

在V区某些特定位置上，其氨基酸残基的组成和排列顺序比可变区内其他位置上的氨基酸残基更易变化，故称这些部位为超变区（hypervariableregion，HV区），如轻链的第26～32、48～55、90～95三个部位，重链的第31～37，51～68，84～91，101～110四个部位的氨基酸残基变化特别剧烈。

轻链、重链上的超变区位置大致相当。

可变区中其他变化较少的部分称为骨架氨基酸残基（frameworkresidues）。

Ig与特异抗原决定簇结合的位置就在超变区，所以现在又称超变区为互补决定簇区（complementarydeterminantregion，CDR）。

抗体的高变区、抗体的抗原结合部位和抗体的独特型决定簇存在于相同的Ig结构上，即抗体分子可变区球形顶端凹陷的立体结构。

图4-2 V区中VL和VH超变区与抗原决定簇结合

二、免疫球蛋白的功能分区

Ig单体分子的重链与轻链可通过链内二硫键相互连接、折叠成几个球形功能区，每一功能区约有110个氨基酸残基组成。

L链分为两个功能区，即L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）。

IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2、CH3），共有四个功能区；IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3、CH4），共有五个功能区。

Ig不同的功能区具有相应的生物学功能：

①VH和VL是与抗原结合的部位，是V区中与抗原决定簇互补结合的部位；②CL和CH1带有同种异型的遗传标记；③CH2是补体结合点，参与补体激活；母体的IgG可借助CH2区通过胎盘主动传递到胎儿体内；④CH3具有与细胞表面的Fc受体结合的功能；⑤IgE的CH4可与肥大细胞结合，参与Ⅰ型超敏反应。

图4-3Ig功能区的生物学功能

   在Ig的CH1和CH2之间有一个能自由折叠的区域，即绞链区。

绞链区所含氨基酸残基数目不等，此区段富含脯氨酸和双巯键，易于发生伸展和转动，因而①当免疫球蛋白与抗原结合时，此区便发生转动，使抗体分子上的两个抗原结合位点更好地与抗原决定簇相结合；②易于蛋白酶接近，故此区对蛋白酶敏感，使Ig易被蛋白酶水解；③抗体与抗原结合使免疫球蛋白变构，暴露补体结合位点，为补体活化创造了条件。

三、免疫球蛋白的其它成分

1.连结链（joiningchain，J链）是由浆细胞合成分泌的、分子量为20KD的多肽。

通过J链可将Ig单体以二硫键形式共价结合到Ig重链上连接成多聚体，起到稳定Ig多聚体的作用。

分泌型IgA是由J链连接两个IgA单体，加上一个分泌片组成的双聚体。

IgM五聚体是由五个IgM单体和一个J链组成。

J链的成分都相同，即只有一种J链。

2.分泌片（secretorypiece，sp）是由粘膜上皮细胞合成的60～70KD多肽。

当IgA与J链在浆细胞内合成并连接后，IgA双体在通过粘膜上皮细胞的过程中再与分泌片结合形成具有分泌能力的双聚体IgA，即分泌型IgA（secretoryIgA）。

分泌片的功能是保护IgA使之不易受环境中酶的破坏，并介导IgA的转运，但分泌片与IgA的合成无密切关系。

图4-4J链与分泌片

四、免疫球蛋白的水解片段

1959年Poter研究用各种蛋白酶水解免疫球蛋白。

用木瓜蛋白酶水解IgG，可将重链于链间二硫键近N端处切断，得到三个片段，包括两个相同的抗原结合片段（fragmentantigenbinding，Fab）和一个Fc段（fragmentcrystaline，Fc），即可结晶片段。

每一个Fab段含有一条完整的轻链和重链N端的1/2部分，能与一个抗原决定簇发生特异性结合，即一个抗原结合价。

Fab段是Ig具有抗体活性的部分，其结合抗原的部位在VL及VH功能区的超变区。

Fc段在低温下容易结晶，由两条重链C端的一半组成，不能与抗原结合，但具有各类Ig的抗原决定簇及其它生物学活性。

用胃蛋白酶水解Ig，可将IgG重链于链间二硫键近羧基端切断，得到一个具有双价抗体活性的片段，即F（ab）'2段和若干小分子多肽碎片（pFc'），后者无任何生物学功能。

Poter根据上述实验提出：

IgG是由相同的两条重链分子通过链间二巯键连接成Y型，两条相同的轻链通过二巯键连接在重链Y型双臂的两侧。

电镜观察支持Poter的推测，并发现Y型Ig结合抗原分子后其两臂可伸展成180度。

图4-5Ig水解片段

   研究Ig的水解片段，可帮助人们了解免疫球蛋白的结构和功能，从理论上理解抗原抗体反应的原理；在实践中可将酶解免疫球蛋白用于精制抗毒素，白喉抗毒素或破伤风抗毒素经胃蛋白酶消化后精制提纯的制剂可减少超敏反应，其原因就是去掉了Ig重链部分的Fc段。

五、膜型免疫球蛋白

   免疫球蛋白的生物合成规律与一般蛋白质相似。

但在Ig的合成过程中，必须先有抗原刺激以及抗原提呈细胞、T细胞、B细胞等多种免疫细胞的相互作用。

抗原选择并激活相应的B细胞克隆，促使其增殖、分化成为浆细胞，进一步合成和分泌Ig。

除此以外，B细胞表面也携带有Ig分子，B细胞表面的这种Ig称为膜表面免疫球蛋白（surfacemembraneimmunoglobulin，SmIg）。

膜表面Ig和分泌性Ig与抗原结合的特异性是一致的。

膜表面Ig的重链分子结构与分泌型Ig重链存在一定差别，表现在其重链羧基端比游离的Ig多一段疏水性氨基酸残基插入细胞膜并穿过胞膜。

在B细胞不同分化阶段，细胞膜表面可出现SmIgM、SmIgD、SmIgG、SmIgA。

SmIg是B细胞识别抗原、接受抗原刺激的受体。

图4-6膜型免疫球蛋白

第二节免疫球蛋白的分类和分型

根据免疫球蛋白分子的重链和轻链抗原性的差异可将其分为不同类、亚类、型、亚型。

同一种系的不同个体内可同时有数量不等的各类、亚类、型、亚型的免疫球蛋白。

㈠类同种系所有个体内的Ig，根据其重链恒定区抗原特异性的差异，可分为μ、γ、α、δ和ε五类，相应的免疫球蛋白分子，分别被称为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。

                      IgG                               IgM

IgA                              IgD

IgE

㈡亚类由于同一类Ig内氨基酸序列及二硫键的位置和数目存在差异，据此可分为亚类。

IgG有四个亚类：

IgG1、IgG2、IgG3和IgG4。

IgA有IgA1和IgA2亚类；IgM有IgM1和IgM2亚类；至今尚未发现IgD和IgE有亚类。

㈢型根据各类Ig的轻链恒定区抗原性的不同，将Ig轻链分为κ、λ两型。

㈣亚型Igλ轻链的N端恒定区氨基酸序列存在差异，据此可分为亚型。

第三节免疫球蛋白的血清型

免疫球蛋白是具有抗体活性的蛋白分子，它对其他种系的动物或同种系的不同个体也是一种抗原物质，可引起不同程度的免疫反应。

Ig的抗原性可用血清学方法进行测定和分析，故又称为血清型。

Ig分子主要分为三种血清型，即同种型、同种异型和独特型抗原决定簇。

1.同种型（isotype）是指同一物种的所有个体有共同的Ig抗原特异性，因此免疫球蛋白同种型的抗原特异性因种而异。

同种型的抗原特异性主要存在于Ig的C区内，它包括免疫球蛋白的类、亚类、型、亚型。

它不能作为遗传标志。

2.同种异型（allotype）指同一种系的不同个体之间，由于遗传基因不同，同类Ig也有抗原特异性不同的抗原决定簇，且也存在于Ig的C区内。

由于同一物种不同个体有不同的同种异型抗原决定簇，故它可作为一种遗传标志。

多次输入与自己遗传特性不同的Ig可引起超敏反应。

3.独特型（Idiotype，Id）是指在同一个体内，每个抗体形成细胞克隆产生的Ig其V区的超变区抗原性不同。

实质上，独特型的差异是由VL和VH超变区氨基酸序列不同所致，这是抗体特异性的分子基础。

从分子结构上看，Ig的超变区、抗原结合部位和独特型抗原决定簇是免疫球蛋白的同一结构。

除体液中的免疫球蛋白外，T、B细胞表面的抗原受体也具有独特性。

Ig的独特型抗原决定簇不仅能刺激异种、同种异体产生相应的抗体，在自身体内也可诱生抗独特型抗体（Idiotypeantibody）。

体内的独特型和抗独特型抗体组成的独特型抗体网络在免疫调节中具有重要作用。

表3.1免疫球蛋白的抗原性分类

分类

抗原存在部位

血清型

       类

同种型   亚类

       型

         亚型

CH

CH

CL

CL（）

IgG、IgM、IgA、IgD、IgE

IgG1-4、IgA1-2

κ、λ

Kern+Oz+、Kern+Oz-、Kern-Oz+、Mcg

同种异型

CH（）

CH（）

CL（）

Gm1、Gm2-Gm30

A2m1、A2M2

Km1、Km2、Km3

独特型

VH/VL

极多>108

第四节免疫球蛋白的生物学活性

一、免疫球蛋白的生物学功能

   免疫球蛋白的生物学活性取决于其分子中不同功能区的特点。

免疫球蛋白的生物学活性主要表现在以下几个方面：

1.结合特异性抗原 

   抗体作为免疫球蛋白分子，与其他球蛋白分子的区别在于抗体能与相应抗原发生特异性结合，在体外产生抗原抗体反应，在体内导致各种生理或病理效应，这是Ig最显著的生物学特点。

抗体分子可有单体、双体和五聚体。

一个抗原结合位点只能与一个抗原决定簇结合，即一个抗原结合价。

完整的IgG、IgD、IgE及血清型IgA分子为单体，有两个抗原结合点，表现为二价。

分泌型IgA为二聚体，有四个抗原结合点，表现为四价。

IgM由五聚体组成，但由于空间位阻作用，一般仅有五个抗原结合位点能结合抗原。

抗体与抗原结合后，Ig的Fc段发生变构，从而产生其他生物学活性。

2.活化补体

IgM、IgG1、IgG2、IgG3与相应抗原结合后，分子构型发生变化，暴露出重链C区上的补体结合位点，开始活化补体的经典途径。

IgM活化补体的能力比IgG大，一般只要一个和相应抗原结合的IgM分子就能激活补体，而IgG至少需要两个或多个分子才能激活补体。

人体内存在的天然抗体多为IgM，因此由血型不符所致的输血反应发生快而且严重。

凝聚的IgA、IgG4和IgE可通过替代途径激活补体。

3.结合细胞：

   不同的细胞表面可具有不同Ig的Fc受体。

当Ig与相应抗原结合后，由于构型的改变，Ig能通过其Fc段与多种细胞（肥大细胞、嗜碱性粒细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、NK细胞等）表面的Fc受体结合。

不同类别的免疫球蛋白可与不同的细胞结合。

IgM、IgG的Fc段可与巨噬细胞、多形核白细胞的Fc受体结合，这些抗体分子若已经与细菌等颗粒性抗原结合，则可加强吞噬细胞的吞噬作用，此即免疫调理作用。

IgM、IgG与靶细胞结合后，其Fc段可与NK细胞、巨噬细胞中性粒细胞等效应细胞结合，发挥抗体依赖细胞介导的细胞毒效应（Antibodydependentcellmediatedcytoxicity，ADCC）。

由于IgEFc段的结构特异性，和细胞结合的亲和性更强，可在游离条件下与有相应受体的肥大细胞、嗜碱性粒细胞、血小板等的Fc受体结合，故IgE又称为亲细胞抗体。

结合了IgE分子的肥大细胞、嗜碱性粒细胞再与相应抗原结合时，可引起Ⅰ型超敏反应。

4.通过胎盘和粘膜：

①主动通过胎盘：

在人类，IgG是唯一能从母体通过胎盘转移到胎儿体内的免疫球蛋白。

IgG的Fc段和胎盘滋养层细胞膜表面的IgGFc受体能产生可逆性的结合，进而被分泌进入胎儿体液中，形成自然被动免疫，在胎儿期抗感染免疫中发挥重要的作用。

②通过粘膜细胞分泌到外分泌液中：

IgA可通过消化道、呼吸道和乳腺等上皮细胞，形成分泌性IgA（SIgA），分泌至粘膜表面发挥局部免疫作用。

5.结合葡萄球菌A蛋白质 

     IgGFc段能与金黄色葡萄球菌A蛋白（staphylococcalproteinA，SPA）的Fc受体结合，这一特性已广泛应用于免疫学诊断和抗体纯化等技术中。

6.具有抗原性

   免疫球蛋白具有双重性，它既是有抗体活性的球蛋白分子，通过其可变区识别抗原，同时本身又是良好的抗原物质。

由于免疫球蛋白存在抗原性，可被免疫细胞所识别，在异种、同种异体和自体体内激发产生抗免疫球蛋白的抗体。

二、各类免疫球蛋白的特性与功能

㈠IgG

IgG是再次免疫应答产生的主要Ig，是血清中的主要抗体成分，占血清免疫球蛋白的75%～80%，多以单体形式存在，分子量约150KD。

IgG有四个亚类：

IgG1、IgG2、IgG3、IgG4（表3-2人IgG各亚类的生物特性比较）。

IgG主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成，半衰期约23天，是所有Ig中半衰期最长的，所以临床使用免疫球蛋白治疗时，以相隔2～3周注射一次为宜。

IgG在体内含量高，分布广，比其他Ig更宜透过毛细血管壁弥散到组织液中，包括脑脊液在内的所有组织和体液中都存在IgG，具有较强的抗感染、中和毒素和免疫调理作用。

在人类，IgG是唯一能通过胎盘的抗体。

胎盘内IgG含量远比血清浓度高，对新生儿抵抗感染起重要作用。

机体合成IgG的年龄迟于IgM，个体出生后3个月开始合成IgG，5岁左右接近成人水平。

此外IgG还具有ADCC和结合葡萄球菌A蛋白等作用。

由于IgG具有上述特点，因而在机体免疫防御中占有重要地位，大多数抗菌、抗病毒、抗毒素抗体都属于IgG类抗体，但不少自身抗体，如抗核抗体、抗线粒体抗体等，以及引起Ⅲ型超敏反应的免疫复合物中的抗体大都也是IgG类。

㈡IgM

IgM是初次免疫应答早期阶段中产生的主要Ig，其分子量最大（约900KD），是由五个单体和一个J链组成的五聚体，呈花环状，所以又称为巨球蛋白（macroglobulin）。

IgM的产生部位主要在脾脏和淋巴结中，主要分布在血流中，占血清总Ig的5%～10%。

 在生物进化中，IgM是出现最早的Ig。

在人个体发育过程中，无论是B细胞膜表面Ig、还是经抗原刺激后合成分泌到血清中的Ig，IgM都是出现最早的Ig。

在胚胎发育晚期，胎儿就开始具有产生IgM的能力，但是IgM不能通过胎盘。

新生儿脐血中如出现针对某种病原微生物的IgM，则表明胚胎期有相应的病原微生物感染，即宫内感染。

由于IgM在免疫应答早期产生，加上结合补体和活化补体后可通过补体活化片段发挥调理吞噬的作用的能力均较IgG强，因此IgM在机体的早期免疫防御中占有重要地位。

IgM的半衰期短，仅5.1天，而且在感染的早期即已产生，所以检查个体特异性IgM抗体水平可用于传染病的早期诊断。

天然的血型抗体属IgM，所以输入血型不合的血液将引起严重的血管内溶血反应。

 膜表面IgM是B细胞识别抗原的一种主要受体。

成熟的B细胞表面可同时存在SmIgM和SmIgD，当B细胞接受抗原刺激分化成为记忆B细胞时，SmIgM逐渐消失而被其他类型的SmIg所代替。

B细胞膜表面的SmIgM参与浆细胞分泌抗体的调控。

㈢IgA

IgA分血清型和分泌型。

血清型IgA主要由肠系膜淋巴组织中的浆细胞产生，占血清抗体总量的10%～20%，以单体为主，分子量170KD，有IgA1和IgA2两个亚类。

分泌型IgA是由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处粘膜固有层中的浆细胞产生的，在浆细胞内由J链连接成双聚体后分泌出细胞，当双聚体的IgA通过粘膜上皮细胞向外分泌时，与上皮细胞合成的分泌片结合形成完整的SIgA，释放到分泌液中，分布于粘膜表面。

SIgA主要存在于唾液、泪液、初乳、胃肠液、尿液、汗液和鼻、支气管的分泌液中，其不易被蛋白酶所破坏，故可通过阻抑微生物和抗原物质粘附、调理吞噬、溶菌、中和毒素和病毒等作用，在粘膜局部发挥重要的抗感染和抗过敏作用。

若SIgA合成低下或障碍，则易发生呼吸道、胃肠道、泌尿道感染和过敏反应。

IgA不能通过胎盘，出生后4～6个月血中才出现IgA。

新生儿可从母乳中获得SIgA防止胃肠道感染。

㈣IgE

IgE分子量为190KD，血清中含量极少，仅占血清总Ig的0.002%。

在个体发育过程中合成较晚。

IgE主要由鼻咽部、扁桃体、支气管、胃肠道等粘膜固有层的浆细胞产生，这些部位是变应原进入机体的主要门户，也是许多超敏反应的好发场所。

IgE不能通过胎盘，也不能通过经典途径激活补体。

IgE为亲细胞抗体，其CH3、CH4极易与组织中的肥大细胞及血液中的嗜碱性粒细胞细胞膜上的IgE-FcR结合。

当变应原再次进入机体，与已固定在上述细胞上的IgE结合时，可引起Ⅰ型超敏反应。

㈤IgD

IgD在血清中含量仅占Ig总量的1%。

IgD为单体，分子量175KD，血中半衰期为2.8天。

IgD绞链区较长，极易被蛋白酶水解。

IgD功能尚不甚清楚。

IgD是B细胞的重要标志。

B细胞在分化过程中，细胞膜上先出现SmIgM，然后出现SmIgD，它们与抗原结合的特异性相同，都是B细胞的抗原受体，并在B细胞向浆细胞分化中起调节作用。

第五节免疫球蛋白的水平及其临床意义

一、血清中免疫球蛋白的正常水平

正常人血清中免疫球蛋白含量波动范围较大，随年龄、性别、血型、人种等因素而波动，但在正常成人血清中含量还是相对恒定的。

当患某些疾病时，血中Ig含量可发生变化，Ig含量超出正常值范围时，称高免疫球蛋白血症，低于正常范围者称低免疫球蛋白血症。

血清免疫球蛋白生理性波动可见于下列情况：

①新生儿通过胎盘从母体获得IgG，所以血清含量较高，与成人水平相近，出生以后逐渐减少，至出生三个月时降低到最低值，以后随着自己合成IgG能力增强，IgG水平又逐渐增加，5岁左右达成人水平；②新生儿血清中仅含微量IgA，以后逐渐增加，在4～12岁达到成人水平；③IgM在新生儿血清中仅有10mg/100ml，出生后迅速上升，到6个月～1岁即可达到成人水平。

二、免疫球蛋白含量异常与疾病

㈠免疫球蛋白含量降低

1.原发性免疫球蛋白缺陷

由于遗传因素或先天因素使B细胞缺陷或分化受阻，导致机体内无浆细胞，血中无免疫球蛋白，如先天性丙种球蛋白缺乏症等。

2.继发性免疫球蛋白低下

由于其他疾病使免疫球蛋白合成不足或大量消耗，导致继发性免疫球蛋白低下。

主要分为以下三类：

①淋巴组织疾病，如恶性淋巴瘤、何杰金病、慢性淋巴细胞白血病等；②蛋白丧失性疾病，如肾病综合症，由于从肾脏排出大量Ig而导致免疫球蛋白低下；蛋白丧失性胃肠病则是由于大量Ig进入消化道而导致低Ig血症，如小肠淋巴管扩张症，并发淋巴管破裂。

③在肿瘤、糖尿病、再生障碍性贫血、应用免疫抑制剂、电离辐射、脾切除术后等情况下亦可发生血中Ig降低。

㈡多克隆性增高

血流中多种免疫球蛋白含量均可增高，但主要是IgG、IgA、IgM，常见于各种慢性感染、慢性肝病、肝癌、淋巴瘤和某些自身免疫性疾病，如系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎等。

㈢单克隆性增高

单克隆性增高指仅有某一种免疫球蛋白增高，而其他种类Ig不增高或减低。

主要见于免疫增殖性疾病，如分泌型多发性骨髓瘤，可分别有IgG型、IgA型、IgD型、IgE型。

在过敏性皮炎、特应性哮喘、寄生虫病等患者体内亦可见单克隆性IgE增高。

第六节人工制备抗体的类型

一、多克隆抗体

多克隆抗体（Polyclonalantibody，PcAb）是由多克隆B细胞群产生的、针对多种抗原决定簇的混合抗体。

因为天然抗原是由多种抗原分子组成的，每种抗原分子又含有许多抗原决定簇，每一种抗原决定簇可激活相应的B细胞克隆，进而分化、成熟并合成相应的抗体。

二、单克隆抗体

单克隆抗体（monoclonalantibody，McAb）是指由一个B细胞活化、增殖、分化产生的子代细胞克隆分泌的、针对一个抗原决定簇的抗体，即由单一B细胞克隆合成的均一抗体。

一种单克隆抗体的Ig氨基酸排列顺序完全相同，其抗原特异性、和相应抗原结合的亲和性也完全相同。

1975年Koehler和Milstein采用细胞融合技术将小鼠免疫脾细胞与小鼠骨髓瘤细胞融合，形成杂交瘤细胞。

这种杂交瘤细胞既保存了骨髓瘤细胞无限繁殖的特性，又具有免疫B细胞合成和分泌特异性抗体的能力。

然后运用有限稀释法等技术可从杂交瘤细胞中挑选出能稳定分泌抗体的单个细胞，进一步促进其增殖成为一个细胞克隆，分泌出均一性的单克隆抗体。

杂交瘤技术的建立不仅使人们生产大量均一单克隆抗体的愿望成为了现实，而且为抗体生成理论和抗体遗传控制的研究提供了有效手段。

 由于单克隆抗体具有纯度高、特异性强、