西北大学历年期末考试大题总结doc.docx

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西北大学历年期末考试大题总结doc

一、天然脂肪酸的结构特点

1.脂肪酸链长1224个碳原子占多数；饱和脂肪酸最普遍为：

软脂酸和硬脂酸（16和18个碳原子）；不饱和脂肪酸为油酸和亚油酸。

2.天然脂肪酸骨架的碳原子数目几乎都是偶数。

3.高等植物和低等动物中，不饱和脂肪酸含量大于饱和脂肪酸；植物脂肪酸除含烯键外，可含炔键、羟基、酮基、环氧基等。

4.不饱和脂肪酸的熔点比同等碳链的饱和脂肪酸的熔点

低，且构象十分不同。

5.高等动植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第9

10个碳原子之间，多不饱和脂肪酸的第一个双键也位于第

9~10个碳原子之间，而且两个双键之间往往隔着一个亚甲

基。

6.不饱和脂肪酸几乎都具有几何异构型，而且都是顺式

（cis）。

7.细菌中脂肪酸种类比高等动植物多，大多数是饱和的，

少数为单烯酸。

二、类固醇的结构特点

类固醇也称甾类（steroid），以环戊烷多氢菲为基础。

其结构特点是：

1.甾核的C3上常为羟基或酮基；

2.C17上可以是羟基、酮基或其它各种形式的侧链；

3.C4-C5和C5-C6之间常是双键；

4.A环在某些化合物中是苯环，如雌酮，这类类固醇无C19-角甲基。

三、血浆脂蛋白的主要功能

血浆脂蛋白都是球状颗粒，有一疏水脂组成的核心和一

个极性脂与载脂蛋白参与的外壳层构成。

其功能表现为

（1）作为疏水脂类的增溶剂；

（2）作为脂蛋白受体的识别部位。

在生物体内的具体功能为：

（1）VLDL：

转运内源性脂肪，由肝细胞合成；

（2）IDL：

转运磷脂和胆固醇，来自肝脏，颗粒最小；

（3）LDL：

转运胆固醇和磷脂，来自肝脏；

（4）HDL：

运转游离脂肪酸；

（5）乳麋微粒：

转运外源性脂肪，小肠上皮细胞合成。

四、α-螺旋、β折叠、β-转角、β-凸起的主要结构特征

α-螺旋：

（1）肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；

（2）螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n＋4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用。

被氢键封闭的环含有13个原子，因此α-螺旋也称为3.613-螺旋；

（3）每隔3.6个残基，螺旋上升一圈。

每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100º，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm。

螺旋的半径为0.23nm。

Φ角和Ψ角分别－57 º和－47 º；

（4）α-螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α-螺旋主要是右手螺旋；

（5）氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形

成。

但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。

β-折叠：

β-折叠是肽链的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状展开。

其主要特征包括：

（1）肽段几乎完全伸展，肽平面之间成锯齿状；

（2）肽段呈现平行排列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中的每一股肽段被称为β-股；

（3）侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠片层的两侧；

（4）肽段平行的走向有平行和反平行两种，前者指两个肽段的N-端位于同侧，较为少见，后者正好相反。

由于反平行折叠所形成的氢键N-H-O三个原子几乎位于同一直线上，因此，反平行β-折叠更稳定。

（5）反平行β-折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm，正平行的每一个氨基酸残基上升0.325nm。

β-折叠的二面角（ф,ψ）等于（－119º，+113º）。

β-转角：

指伸展的肽链形成180 º的U形回折。

β-转角具有如下特征：

（1）肽链骨架以180 º回折而改变了肽链的方向；

（2）由肽链上四个连续的氨基酸残基组成，其中n位氨基酸残基的-C=O与n＋3位氨基酸残基的-NH形成氢键；

（3）Gly和Pro经常出现在这种结构之中；

（4）有利于反平行β-折叠的形成，这是因为β-转角改变了肽链的走向，促进相邻的肽段各自作为β-股，形成β-折叠。

β-凸起：

β-凸起是由于β-折叠股中额外插入一个氨基酸残基，使原来连续的氢键结构被打破，从而使肽链产生的一种弯曲凸起结构。

β-凸起主要发现在反平行β-折叠之中，只有约5%的β-凸起出现在平行的β-折叠结构之中。

β-凸起也能改变多肽链的走向，但没有β-转角那样明显。

五、球状蛋白质三维结构的特征

（1）球状蛋白质分子含多种二级结构元件；

（2）球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次；

（3）球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体；

（4）球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲

水侧链暴露在分子表面；

（5）球状蛋白质分子的表面有一个空穴（也称

裂沟、凹槽或口袋）。

六、蛋白质结构与功能的关系

（1）每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。

一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。

（2）蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。

（3）蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。

（4）一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。

（5）功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的亲缘关系，这是研究分子进化的基础。

（6）许多疾病是蛋白质三维结构异常引起，属于构象病。

（例如囊性纤维变性，镰状红细胞贫血和疯牛病）

七、肌红蛋白和血红蛋白比较

类别

肌红蛋白（Mb）

血红蛋白（Hb）

来源

肌肉组织

红细胞

种类

一种

三种：

HbA1（成人98％）、HbA2（成人2％）和HbF（胎儿）

一级结构

单条肽链，153个aa，其中的83个aa为保守序列

四条肽链,α-亚基约141aa,β亚基约146aa；HbA1：

α2β2；HbA2:

α2δ2；HbF：

α2γ2

二级结构

75％α-螺旋，有A、B、C、D、E、F、G和H共8段螺旋，中间由无规卷曲和转角来连接

每条链同Mb

三级结构

典型的球蛋白，分子表面形成一个疏水口袋，血红素即藏在其中

每条链同Mb

四级结构

无

4个亚基占据着4面体的4个角，链间以离子键结合，一条α链与一条β链形成二聚体，Hb可以看成是由2个二聚体组成的（αβ）2，在二聚体内结合紧密，在二聚体之间结合疏松。

辅基

血红素（Fe2＋），结合氧气

每个亚基结合一分子血红素（Fe2＋），一分子血红蛋白可结合四分子氧气

协同效应

无

正协同效应

Hill系数（n）

1

2.8

氧合曲线

双曲线

S曲线

2,3-BPG

很难结合

两条β链之间可结合一分子BPG

Bohr效应

无

有

功能

肌肉组织中储存氧气；运输氧气到线粒体

在血液中运输氧气

八、利用SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测定分子量

SDS（十二烷基硫酸钠）是去污剂，是一种有效的变性剂。

它能破裂蛋白质的氢键和疏水相互作用，而巯基乙醇能打开二硫键，因此蛋白质成舒展状态。

SDS与蛋白质结合带来两个结果：

（1）由于SDS是阴离子，使得多肽链覆盖相同的负电荷，该电荷远超过蛋白质原有的电荷，因而掩盖了不同蛋白之间的电荷差别。

结果所有的SDS-蛋白质复合物，电泳是以相同的电荷/蛋白质向正极移动。

（2）改变了蛋白质的构象，SDS-蛋白质在水溶液中被认为是雪茄烟状。

九、蛋白质纯化的一般注意事项

（1）操作尽可能置于冰上或者冷库内进行；

（2）不要太稀，蛋白质浓度维持在μg/ml~mg/ml；

（3）合适的pH，除非是进行聚焦层析，所使用的缓冲液pH避免与pI相同；

（4）使用蛋白酶抑制剂，防止蛋白酶对目标蛋白的降解；

（5）避免样品反复冻融和剧烈搅拌，以防蛋白质变性；

（6）缓冲溶液成分尽量模拟细胞环境；

（7）在缓冲溶液加入0.1~1mmol/LDTT（或β-巯基乙醇），防止蛋白质的氧化

（8）加1~10mmol/LEDTA金属螯合剂，防止重金属对目标蛋白的破坏；

（9）使用灭菌溶液，防止微生物生长。

十、酶与非酶催化剂的异同

共同性质：

只能催化热力学允许的反应，反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用，对正反应和逆反应的催化作用相同，不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。

酶特有的催化性质：

1.高效性

2.酶在活性中心与底物结合

3.专一性

4.反应条件温和

5.对反应条件敏感（最适温度、最适PH），容易失活。

6.受到调控

7.许多酶的活性还需要辅助因子存在，作为辅助因子的多为维生素或其衍生物。

十一、活性中心的主要特征

（1）活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成

（2）活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1％～2%）

（3）活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基酸残基，以便底物结合和进行催化。

（4）与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范德华力；

（5）底物结合的特异性在一定程度上取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性；

（6）活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔性。

十二、酶与底物形成中间物的学说的实验证明

（1）ES复合物已被电子显微镜和X射线晶体结构分析直接观察到。

（2）许多酶和底物的光谱性质在形成ES复合物后发生变化。

（3）酶的物理性质，如溶解度或热稳定性，经常在形成Es复合物后发生变化。

（4）已分离得到某些酶与底物相互作用生成Es复合物的结晶。

（5）超离心沉降过程中，可观察到酶和底物共沉降现象。

十三、米氏方程成立需要满足的三个条件

（1）反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；

（2）酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；

（3）符合质量作用定律。

十四、米氏常数在实际应用中的重要意义

①Km是酶的一个特征常数，Km的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。

②Km值可以判断酶的专一性和天然底物，

1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。

③Km与Ks：

Km=k2+k3/k1，Ks=k2/k1

④若已知某酶的Km值，就可以计算在某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax的百分率。

⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。

十五、PH值对酶反应速率的影响

pH影响酶活力的原因可能有以下几个方面：

（1）过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。

（2）当pH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响。

（3）pH影响维持酶分子空间结构的有关基团解离，从而影响了酶活性部位的构象，进而影响酶的活性。

十六、酶活性的别构调节、共价修饰和水解激活调节的异同。

性质

别构调节

共价修饰

水解激活

可逆性

是

是

否

全或无

否

是

是

酶调节

否

是（蛋白质激酶和磷蛋白磷酸酶）

是（蛋白酶）

十七、别构酶的性质

1.速度/底物浓度曲线为S型

S形曲线显示了底物与酶结合的正协同性。

在底物浓度很低的时候，只有少数酶活性中心与底物结合，这时底物与酶的亲和性很低，即使提高底物浓度，也只能导致反应速度很小的增加。

然而，随着更多的底物与酶结合，正协同效应开始起作用，致使酶与底物的亲和性大增，反应速度随之猛升。

当底物浓度提高到一定水平的时候，别构酶就像双曲线酶一样被底物饱和，速度接近Vmax。

2.具有别构效应物

别构酶除了含有活性中心以外，还有别构中心。

别构中心是底物以外的分子结合的位点，这些分子被统称为别构效应物。

其中起激活酶活性的物质被称为别构激活剂相反起抑制作用的被称为别构抑制剂。

3.对竞争性抑制的作用表现双相反应。

4.温和变性可导致别构效应的丧失。

5.通常是寡聚酶。

6.与非别构酶相比，别构酶占少数。

十八、脂溶性维生素与水溶性维生素的比较

类别

脂溶性维生素

水溶性维生素

溶解性质

不溶于水，溶于有机溶剂

溶于水

吸收

先进入淋巴循环，然