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练习题
1.蛋白质分子中的螺旋结构靠氢键维持,每转一圈上升()个氨基酸残基。
2.胶原蛋白是由()股肽链组成的超螺旋接的大分子蛋白质,并含稀有的()与()残基,这两种氨基酸残基是在翻译后经()作用加工而成的。
3.胰岛素的分子质量大约是()。
4.在糖蛋白中,糖经常与蛋白质的()﹑()﹑和()残基相连接。
5.谷氨酸三个解离基团,它们的pK分别为1.98、5.67和9.02。
市售味精是谷氨酸的单钠盐,它在水溶液中的pI为()。
6.()不是真的氨基酸,它经常改变肽链折叠的方式。
7.现欲分离某蛋白质溶液中的四个蛋白质成分,它们分子质量和等电点列于表内。
如不考虑次要因素,它们在葡聚糖凝胶G-75柱上分离时,流出的先后次序将是:
()最先,()()其次,最后流出的蛋白质将是()。
如选用羧甲基纤维素柱分离这四个蛋白质,并用盐浓度梯度洗脱,则流出的先后次序将是:
()、()、()和()。
蛋白成分
Mr
pI
A
12000
10
B
62000
4
C
28000
7
D
9000
5
8.蛋白质中主要两种二级结构的构象单元是()和()。
9.维持蛋白质构象的次级键主要有()、()和()。
10.肽链的N末端可以用()法()法()法和()法测定,而()法和()法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。
11.分离蛋白质混合物的各种方法,主要依据蛋白质在溶液中的下列性质:
()、()、()、()。
12.蛋白质磷酸化是可逆的,蛋白质磷酸化时,需要()酶,而蛋白质去磷酸化需要()。
13.确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用(),然后用()技术分离水解后的混合肽段。
14.蛋白质分子的二级结构和三级结构之间经常存在两种结构组合体,称为()和(),它们都可充当三级结构的组合配件。
15.影响酶促反应速度的因素有()()( )()( )( )
16.在酶的Km值和Vmax值测定的双倒数作图中,直线在纵轴上的截距为(),在横轴上的截距为()
17.有机磷杀虫剂是胆碱酯酶的()抑制剂,磺胺类药物是二氢叶酸合成酶的()抑制剂。
18.酶活力的两个单位之间的换算关系是1Kat=()IU
19.胰蛋白酶只水解有()和()的羧基形成的肽键。
20.酶的活性中心由()和()两部分构成,前者决定酶的(),后者决定酶的()
21.高温促使酶促反应速度减慢的原因是()
22.根据酶催化的反应类型,可以把酶分为六大类,这六大类酶分别为()()()()()()
23.酶的比活力是指(),比活力愈高,表明()
24.若同一种酶有n种底物就有()个Km,其中Km最小的底物,一般为该酶的()
25.1926年Summer从刀豆中得到了()酶结晶,确立酶是蛋白质的观念,其具有蛋白质的一切性质。
判断
1.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体,前者是一个典型的别构蛋白因而与氧结合过程中呈现正协同效应,而后者却不是。
2.脯氨酸与茚三酮反应成紫色产物。
3.胰蛋白酶专一地切在多肽链中碱性氨基酸的N端位置上。
4.镰刀型红细胞贫血症是一种先天遗传性的分子病,其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。
5.在蛋白质和多肽分子中,连接氨基酸残基的共价键除肽键外,还有就是二硫键。
6.羧肽酶A不能水解C末端是碱性氨基酸残基和脯氨酸残基的肽键。
7.蛋白质在小于等电点的PH溶液中,向阳极移动,而在大于等电点的PH溶液中,将向阴极移动。
8.形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键(—CO—NH—)中的四个原子以及和它相邻的两个a-碳原子处于同一平面。
9.所有a-氨基酸中的a-碳原子都是一个不对称的碳原子。
10.硫—硫键既可用氧化剂,也可用还原剂进行断裂。
11.组成酶活性中心的基因在一级结构和空间结构上都必须相互靠近。
12.乳酸脱氢酶的不同形式具有组织特异性。
13.同一种酶对于不用的底物Km值不同,因此Km不是酶的特征常数。
14.酶能加快化学反应达到平衡时的速度,但不改变平衡常数。
15.核酶(ribozyme)只能以RNA为底物进行催化反应。
16.所有的抑制剂都是作用于酶的活性中心。
选择
1.结合酶的辅基是指:
A.经透析易与酶蛋白分离者
B.经透析不易于酶蛋白分离者
C.与酶蛋白结合牢固的金属离子
D.与酶蛋白结合牢固的B族维生素的衍生物
2多酶复合体的含义是:
A某生物体内所有的酶
B.某细胞内所有的酶。
C.某一细胞器内所有的酶
D.催化某一代谢途径中的几种酶构成的复合体。
3.下列酶中不以酶原形式分泌的是
A.胃蛋白酶B胰蛋白酶
C胰凝乳蛋白酶D葡萄糖激酶
4.酶与底物结合的诱导契合学说是指:
A.底物改变酶的构象
B.酶改变底物的构象
C抑制剂改变酶的构象
D活化剂改变酶的构象
5.酶制剂纯度的主要指标是
A蛋白质的浓度B酶的总量C酶的总活性D酶的比活性
6.下列关于酶活性中心的叙述,正确的是:
A所有酶都具有活性中心B所有酶的活性中心都含有辅酶
C酶的必需基团都位于活性中心之中D所有抑制剂都作用于酶的活性中心
7.下列辅酶不含腺嘌呤的是
A.FADB.NADC.CoAD.FMN
8丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于
A反馈抑制B非竞争性抑制C竞争性抑制D底物抑制
9.在测定酶活力时,用下列哪种方法处理酶和底物才合理?
A其中一种用缓冲液配置即可B分别用缓冲液配制,然后混合进行反应
C先混合,然后保温进行反应D分别用缓冲液配制,再预保温两者,最后混合进行反应
10.酶原激活的生理意义是:
A加速代谢B恢复酶活性C促进生长D避免自身损伤
11.超过滤与凝胶过滤是:
A﹑两种性质不同,用处不同的蛋白质制备方法
B、同一种性质,但表现方法不同的蛋白质制备方法
C﹑同一种方法的两种名词
四﹑问答题
1.概述血红蛋白的结构。
这种结构和它的功能有什么关系?
血红蛋白和氧的结合受哪些因素的影响?
2.有一个广告,说某厂生产的一种补品含有17种氨基酸,其中有几种是必需氨基酸等。
你读了这一广告,有何感想?
3.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线,并加以简单说明。
4.蛋白质变性过程中,有哪些现象出现?
举出三种能引起蛋白质变性的试剂。
5.用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原?
如要打牛胰核糖核酸酶链内的二硫键,则在反应体系中还必须加入什么试剂?
蛋白质变性时为防止生成的—SH基重新被氧化,可加入什么试剂来保护?
答案
填空题
1.3.6
2.3,羟脯,羟赖
3.5610
4.Asn,Ser,Thr
5.6.77
6.Pro
7.BACD,BDCA
8.螺旋无β折叠
9.氢键,疏水作用,盐键∕离子键
15.酶浓度,底物浓度,温度,酸碱度,活化剂,抑制剂。
16.1/Vmax,-1/Km
17.不可逆,竞争性。
18.6X107
19.赖氨酸,精氨酸
20.结合中心,催化中心,结合专一性,催化专一性。
21.使酶变性
22.氧化还原酶类,转移酶类,水解酶类,裂合酶类,异构酶类,合成酶类。
23.每毫克酶蛋白所具有的酶活力,该酶制剂愈纯。
24.n,最适底物或天然底物。
25.脲
判断
1-10√××√√√×√×√11F12T13F14T15F16F
选择
1B2D3D4A5D6A7D8C9D10D11A
问答:
1.血红蛋白含有2个亚基和2个亚基,每个亚基均有一个血红素。
每个血红素都可以和一个氧分子结合。
但是4个亚基和氧分子结合的能力有所不同。
每一个亚基和氧分子结合后,这个亚基就会发生构象改变,使得其他亚基和氧分子结合更容易,呈现亚基间的协同效应。
除了亚基间的协同效应可影响亚基和氧的结合外,氢离子和二氧化碳可以促进和血红蛋白结合的氧分子的释放,即所谓“波尔效应”。
2,3-二羟基甘油磷酸和亚基结合后,也可以抑制血红蛋白和氧的结合。
2.这一广告不科学。
首先对人体有营养保健作用的物质是多方面的,仅有氨基酸并不是对任何人都有效果的。
其次,仅就氨基酸而论,人体必需的氨基酸只有8种(L,I,V,M,T,K,W,F),另外2种(H,R)是半必需的,即在某种情况和某些条件下是大量需要的。
因此,补品中所谓的17种氨基酸,对人体可能起到作用的只有其中的一半。
再者,人体所需的氨基酸的含量在这17种氨基酸中占得比例对这补品的价值也是至关重要的。
3.肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线的差别是,前者是双曲线形式,后者是S形曲线。
原因是肌红蛋白是单个亚基的氧结合蛋白,不存在协同效应;而血红蛋白是含有4个亚基的氧结合蛋白,彼此间存在着协同效应。
4.蛋白质的变性过程,通常伴随着有序结构的破坏和生物活性的丧失。
有序结构的破坏包括了亚基间的解离、二级和三级结构的改变,多数情况是肽链的松散,原来包埋在内部的残基(主要是疏水性残基)的暴露。
活性丧失,除了和配体的结合能力的丧失,还有抗原性的改变。
极端的pH、尿素和盐酸胍等破坏氢键的试剂和不同类型的去垢剂都是能引起蛋白质变性的试剂。
5.最常用的打开二硫键的方法是使用巯基试剂,例如巯基乙醇,可使参与二硫键的2个半胱氨酸还原为带有游离巯基的半胱氨酸。
为了使还原反应能顺利进行,通常加入一些变性剂,如高浓度的尿素等。
加入过量的还原剂可以防止还原所得的巯基被重新氧化。
如果不准备使肽链重新氧化,而是进一步进行化学结构的研究,可以将巯基转化为其他的修饰形式,例如和羧甲基化等烷化剂反应。
除了羧甲基化还原法,还有过甲酸氧化法和亚硫酸还原法等。