5酶化学生物化学习题汇编sqh.docx

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5酶化学生物化学习题汇编sqh

一、填充题

1、全酶由()[]和()[]组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中()[]决定酶的专一性和高效率,()[]起传递电子、原子或化学基团的作用。

2、辅助因子包括()[],()[]和()[]等。

其中()[]与酶蛋白结合紧密,需要()[]除去,()[]与酶蛋白结合疏松,可用()[]除去。

3、酶是由()[]产生的,具有催化能力的()[]。

4、酶活力的调节包括酶()[]的调节和酶()[]的调节。

5、T.R.Cech和S.Alman因各自发现了()[]而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。

6、1986年,R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的()[],称()[]。

7、根据国际系统分类法,所有的酶按所摧化的化学反应的性质可以分为六大类()[]、()[]、()[]、()[]、()[]和()[]。

8、按国际酶学委员会的规定,每一种酶都有一个惟一的编号。

醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1,EC代表()[],4个数字分别代表()[]、()[]、()[]和()[]。

9、根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为()[]专一性、()[]专一性和()[]专一性。

10、关于酶作用专一性提出的假说有()[]、()[]和()[]等几种。

11、酶的活性中心包括()[]和()[]两个功能部位,其中()[]直接与底物结合,决定酶的专一性,()[]是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。

12、酶活力是指()[],一般用()[]表示。

13、通常讨论酶促反应的反应速度时,指的是反应的()[]速度,即()[]时测得的反应速度。

14、常用的化学修饰剂DFP可以修饰()[]残基,TPCK常用于修饰()[]残基。

15、酶反应的温度系数Q10一数为()[]。

16、调节酶包括()[]和()[]等。

17、解释别构酶作用机理的假说有()[]模型和()[]模型两种。

18、固定化酶的优点包括()[],()[],()[]等。

19、固定化酶的理化性质会发生改变,如Km()[],Vmax()[]等。

20、同工酶是指()[],如()[]。

21、pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面:

影响()[],影响()[],影响()[]。

22、温度对酶活力影响有以下两方面:

一方面()[],另一方面()[]。

23、脲酶只作用于尿素,而不作用于其它任何底物,因此它具有()[]专一性;甘油激酶可以催化甘油磷酸化,仅生成甘油-1-磷酸一种底物,因此它具有()[]专一性。

24、酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为()[],纵轴上的截距为()[]。

25、磺胺类药物可以抑制()[]酶,从而抑制细菌生长繁殖。

26、谷氨酰胺合成酶的活性可以被()[]共价修饰调节;糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被()[]共价修饰调节。

27、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的()[]和()[]。

二、是非题

1、酶可以促成化学反应向正反应方向转移。

[]

2、对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。

[]

3、酶的化学本质是蛋白质。

[]

4、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

[]

5、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。

[]

6、酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

[]

7、酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。

[]

8、从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)。

则已糖激酶对果糖的亲和力更高。

[]

9、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。

[]

10、Km是酶的特征常数,在任何条件下,Km是常数。

[]

11、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。

[]

12、一种酶有几种底物就有几种Km值。

[]

13、当[S]>>Km时,v趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加v.[]

14、酶的最适pH值是一个常数,每一种酶只有一个确定的最适pH值。

[]

15、酶的pH值-酶活性曲线均为钟罩形。

[]

16、酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。

[]

17、酶反应的温度系数高于一般反应的温度系数。

[]

18、金属离子作为酶的激活剂,有的可以相互取代,有的可以相互拮抗。

[]

19、增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。

[]

20、正协同效应使酶促反应速度增加。

[]

21、正协同效应使酶与底物亲和力增加。

[]

22、正协同效应使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。

[]

23、竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。

[]

24、由1g粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂,那么酶的比活较原来提高了100倍。

[]

25、酶反应的最适pH值只取决于酶蛋白本身的结构。

[]

26、负协同性不能用MWC(齐变模型)理论来解释。

[]

三、选择题(下列各题有四个或五个备选答案,试从其中选出一个)

1、利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设?

()[]

(A)在反应的初速度阶段,E+P→ES可以忽略

(B)假设[S]>>[E],,则[S]-[ES]≈[S]

(C)假设E+S→ES反应处于平衡状态

(D)反应处于动态平衡时,即ES的生成速度与分解速度相等。

2、用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用,在一反应系统中,加入过量S和一定量的I,然后改变[E],测v,得v-[E]曲线,则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂?

()[]

(A)1(B)2(C)3(D)不可确定

3、在一反应体系中,[S]过量,加入一定量的I,测v-[E]曲线,改变[I],得一系列平行曲线,则加入的I是()[]

(A)竞争性可逆抑制剂(B)非竞争性可逆抑制剂(C)反竞争性可逆抑制剂

(D)不可逆抑制剂(E)无法确定

4、竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关?

()[]

(A)作用时间(B)抑制剂浓度(C)底物浓度

(D)酶与抑制剂的亲和力的大小(E)酶与底物的亲和力的大小

5、下图中I代表了()[]

(A)竞争性可逆抑制剂(B)非竞争性可逆抑制剂(C)反竞争性可逆抑制剂

(D)不可逆抑制剂(E)无法确定

6、哪一种情况可用增加[S]方法减轻抑制程度?

()[]

(A)不可逆抑制作用(B)竞争性可逆抑制作用(C)非竞争性可逆抑制作用

(D)反竞争性可逆抑制作用(E)无法确定

7、酶的竞争性可逆抑制剂可以使()[]

(A)Vmax减小,Km减小(B)Vmax增加,Km增加(C)Vmax不变,Km增加

(D)Vmax不变,Km减小(E)Vmax减小,Km增加

8、下列常见抑制剂中,除哪个外都是不可逆抑制剂?

()[]

(A)有机磷化合物(B)有机汞化合物(C)有机砷化合物(D)氰化物

(E)磺胺类药物

9、溶菌酶在催化反应时,下列因素中除哪个外,均与酶的高效率有关?

()[]

(A)底物形变(B)广义酸碱共同催化(C)邻近效应与轨道定向

(D)共价催化(E)无法确定

10、下图中哪条曲线是负协同效应别构酶的v-[S]曲线?

()[]

(A)1(B)2(C)3(D)无法确定

11、假定Rs=(酶与底物结合达90%饱和度时的底物浓度)/(酶与底物结合达10%饱和度时的底物浓度),则正协同效应的别构酶()[]

(A)Rs>81(B)Rs=8l(C〕Rs<8l(D)Rs≥81(E)Rs≤81

12、以Hill系数判断,则具负协同效应的别构酶()[]

(A)n>l(B)n=1(C)n<1(D)n≥1(E)n≤1

13、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于()[]

(A)反馈抑制(B)底物抑制

(C)竞争性可逆抑制(D)非竞争性可逆抑制

(E)反竞争性可逆抑制

14、酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上?

()[]

(A)天冬氨酸(B)脯氨酸(C)赖氨酸(D)丝氨酸(E)甘氨酸

15、测定酶活性时,通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度?

()[]

(A)0.1%(B)0.5%(C)1%(D)2%(E)5%

16、在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体?

()[]

(A)His的咪唑基(B)Lys的ε氨基

(C)Arg的胍基(D)Cys的巯基(E)Trp的吲哚基

17、对于下列哪种抑制作用,抑制程度为50%时,[I]=Ki?

()[]

(A)不可逆抑制作用

(B)竞争性可逆抑制作用(C)非竞争性可逆抑制作用

(D)反竞争性可逆抑制作用(E)无法确定

18、在一酶反应体系中,若有抑制剂I存在时,最大反应速度为V′max,没有抑制剂I存时,最大反应速度为Vmax,若V′max=Vmax(E0-I0)/E0,则I为()[]

(A)竞争性可逆抑制剂(B)非竞争性可逆抑制剂

(C)反竞争性可逆抑制剂(D)不可逆抑制剂

(E)无法确定

四、简答题

1、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。

[]

2、简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的。

[]

3、写出催化下列反应的酶的分类名称(类型)。

[]

4、试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。

(1)脲酶(只催化尿素NH2CONH2的水解,但不能作用于NH2CONHCH3)

(2)β-D-葡萄糖苷酶(只作用β-D葡萄糖形成的各种糖苷,但不能作用于其他的糖苷,例如果糖苷)

(3)酯酶(作用于RCOOR2的水解反应)

(4)L-氨基酸氧化酶(只作用于L-氨基酸,而不能作用于D-氨基酸)

(5)反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸(延胡索酸),而不能作用于顺丁烯二酸(马来酸)]

(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化,生成甘油-1-磷酸)[]

5、甘油醛-3-磷酸脱氢酶,相对分子质量4万,由4个相同亚基组成,每个亚基上有一个活性位点,在最适条件下,5μg纯酶制品每分钟可以催化2.8μmol甘油醛-3-磷酸转化为甘油酸-3-磷酸。

请计算酶的比活力和单个活性位点的转换数。

[]

6、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液,取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml溶液测酶活力,结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸,假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量,请计算:

(1)酶溶液的蛋白浓度及比活。

(2)每克纯配制剂的总蛋白含量及总活力。

[]

7、decamethonium[

]是一种用于肌肉松弛的药物,是乙酰胆碱酯酶的抑制剂,这种抑制作用可以通过增加乙酰胆碱的浓度来逆转或解除。

请问这种药物是否与酶共价结合?

属于哪种类型的抑制剂?

并解释为什么可以通过增加乙酰胆碱的浓度来解除抑制。

[]

8、乙酰胆碱酯酶也可以被DFP失活,因为DFP可以与酶的Ser残基共价结合,但是decamethonium可以对酶起保护作用。

在一定量的酶和DFP存在时,decamethonium可以使酶失活的速度降低,请解释。

[]

9、试比较Km与Ks的定义及其相互关系。

[]

10、Vmax和米氏常数可以通过作图法求得,试比较v~[S]图,双倒数图,v~v/[S]作图,[S]/v~[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点。

[]

11、指出下列反应式分别代表了哪种机制的双底物双产物反应。

[]

12、

(1)为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶,胰蛋白酶消化?

(2)为什么蚕豆必需煮熟后食用,否则容易引起不适?

[]

13、α-糜蛋白酶(Mr24000)可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。

比活为45.0μmol/min/mg酶。

已知α-糜蛋白酶只有一个活性位点。

求转换数。

[]

14、α-胰凝乳蛋白酶可以催化N-乙酰-L-Phe-p-硝基苯酯的水解,在不同的底物浓度下测反应初速度得到一组实验数据,见下表。

求Km和Vmax。

[]

[S]μmol/L

V0μmol/L/min

[S]μmol/L

V0μmol/L/min

10

11.7

35

22.3

15

15.0

40

23.3

20

17.5

45

24.3

25

19.4

50

25.0

30

21.0

15、使用下表数据,作图判断抑制剂类型(竞争性还是非竞争性可逆抑制剂)。

[]

[S]mmol/L

2.0

3.0

4.0

10.0

15.0

每小时形成产物的量(μmol)(没有抑制剂)

13.9

17.9

21.3

31.3

37.0

每小时形成产物的量(μmol)(有抑制剂)

8.8

12.1

14.9

25.7

31.3

16、甘油醛-3-磷酸脱氢酶(Mr150000)的活性位点有一个Cys残基,假定为使5ml1.2mg/ml的酶溶液完全失活,需要3.0×10-2mg碘乙酰胺(Mr185),计算酶的催化亚基的数目。

[]

17、对活细胞的实验测定表明,酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近。

请解释其生理意义。

为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢?

[]

18、有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释。

[]

19、

(1)对于一个遵循米氏动力学的酶而言,当[S]=Km时,若v=35μmol/min,Vmax是多少μmol/min?

(2)当[S]=2×10-5mol/L,v=40μmol/min,这个酶的Km是多少?

(3)若I表示竞争性抑制剂,KI=4×10-5mol/L,当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时,v是多少?

(4)若是非竞争性抑制剂,在KI、[S]和[I]条件与(3)中相同时,v是多少?

(5)大致绘出此酶v-[S]关系的曲线图形。

a.没有抑制剂存在时;

b.有竞争性抑制剂存在时如(3);

c.有非竞争性抑制剂存在时如(4)。

[]

20、在不同底物浓度的反应体系中,分别测有无抑制剂存在时的v,数据如下:

[S]

无I

有I(2.2×10-4mol/L)

mol/L(×10-4)

v(μmol/min)

v(μmol/min)

1.0

17

1.5

28

23

2.0

36

29

5.0

43

50

7.5

65

61

求有无抑制剂存在时的Vmax和Km(K′m),并判断这种抑制剂是什么类型的抑制剂。

[]

21、在一组10ml的反应体系中,加入不同浓度的底物。

分别测反应初速度,得数据如下:

[S]mol/L

v(μmol/min)

5.0×10-7

0.0096

5.0×10-6

0.071

5.0×10-5

0.20

5.0×10-4

0.25

5.0×10-3

0.25

5.0×10-2

0.25

不作图计算:

(1)Vmax和Km。

(2)计算[S]=1.0×10-6mol/L和[S]=1.0×10-1mol/L时的v。

(3)计算[S]=2.0×10-3mol/L或[S]=2.0×10-6mol/L时最初5min内的产物总量。

(4)假如每一个反应体系中酶浓度增加至4倍时,Km,Vmax是多少?

当[S]=5.0×10-5mol/L时,v是多少?

[]

22、在很多酶的活性中心均有His残基参与,请解释。

[]

 

[][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][][]

αβεγδθλμπρσωφ°′→×÷±≈

参考文献

1、生物化学习题解析第二版陈钧辉等编2001,89-102

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