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第二章：
脂类的结构与性质
本章主要内容
一、什么是脂质？
二、脂肪酸三、三酰甘油四、脂质过氧化五、磷脂六、糖脂七、萜和类固醇八、脂蛋白九、脂质的提取、分离
具体问题
1、什么是蜡？
2、生物膜中脂双层的结构
3、脂肪酸简写符号及代表性的脂肪酸
4、人体必需脂肪酸与多不饱和脂肪酸家族
5、前列腺素与阿司匹林
6、磷脂酸、甘油磷脂与鞘磷脂的结构与极性；
鞘糖脂的结构
7、卵磷脂、脑磷脂、心磷脂；
神经酰胺与脑苷脂、神经节苷脂
8、磷脂酶的分类及作用部位
9、胆固醇的结构及其衍生物
10、血浆脂蛋白的结构、分类与功能
第三章：
氨基酸（重点）
氨基酸的酸碱性
根据酸碱质子理论，HAA-＋H+；
氨基酸是两性电解质，既是质子供体，又是质子受体。
当氨
基酸完全质子化时，可看作是多元酸；
COOH和NH3+可以发生解离，用Ka表示它们的解离常数；
在氨基酸溶液中，pH值计算公式如下：
pH=pKa＋lg（质子受体/质子供体）
当pH大于等电点时，氨基酸带净负电荷；
当pH小于等电点时，氨基酸带净正电荷！
在一定的pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点愈远，氨基酸所携带的净电荷愈大。
第四章：
蛋白质的结构与性质（重点）
免疫球蛋白：
人类具有5类免疫球蛋白，每一类别的生物学功能不同。
最丰富的是IgG类，它由4条多肽链组成，2条重链，2条轻链。
通过二硫键连接成Y形结构的分子。
靠近Y的两臂顶端的结构域是可变区，形成两个抗原结合部位。
其它抗体有IgA：
主要存在于人体分泌物中如唾液、泪、乳中；
IgM：
只存在于血液中，抵制入侵血液的细菌；
IgG：
血液中最丰富的抗体，也是唯一能通过胎盘而进入人体的抗体；
IgE：
在过敏反应中起重要作用的抗体。
蛋白质的分离纯化
蛋白质的分离和纯化主要是利用蛋白质之间各种特性的差异，包括蛋白质分子的酸碱性质、分子的大小和形状、溶解度、吸附性质和对配体分子的特异亲合力。
蛋白质的酸碱性质：
蛋白质是两性电解质。
在蛋白质分子中，可解离基团主要来自侧链上的功能团，此外还有少数的末端α-羧基和α-氨基。
可以把蛋白质分子看作是一个多价离子，所带电荷的性质和数量是由蛋白质分子中的可解离基团的种类和数目以及溶液的pH所决定的。
对某一种蛋白质来说，在某一pH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这一pH称蛋白质的等电点。
蛋白质的等电点在中性盐存在下可发生明显的变化，这是由于蛋白质分子中的可解离基团可与中性盐中的阳离子或阴离子相结合。
在没有其他盐类干扰时，蛋白质的质子供体基团解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的pH称为蛋白质的等离子点。
蛋白质分子的形状：
测定蛋白质分子的形状或构象，最精确的方法是X射线晶体结构分析，但这种方法只能测定晶体状态的蛋白质空间结构。
对于溶液中的蛋白质分子的形状，只能借助间接的方法来描述蛋白质分子构象的轮廓。
蛋白质的胶体性质：
蛋白质溶液属于胶体系统，其具备形成胶体系的条件：
分散相（蛋白质分子颗粒）的质点大小在1~100nm，能在分散介质中作布朗运动；
分散相的质点带同种电荷，不易凝聚成大颗粒而沉淀；
分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层如水化层而不易凝聚。
蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的，相对的。
如果条件改变，则蛋白质就会从溶液中沉淀出来，如改变质点大小、电荷或水化层等。
沉淀蛋白质的方法如下：
蛋白质含量测定与纯度鉴定：
测定蛋白质含量的常用方法有：
凯氏定氮法、双缩脲法、Folin-酚试剂法（Lowry法，标准测定方法）、紫外吸收法、染料（考马斯亮蓝）结合法、胶体金法（带负电的疏水胶体，洋红色，遇蛋白质变蓝色，灵敏度最高）
蛋白质纯度的鉴定方法：
采用物理化学方法如电泳、离心沉降、HPLC和溶解度分析等。
纯的蛋白质电泳时，其电泳图谱只呈现一个条带或峰，离心时以单一的沉降速度移动；
纯的蛋白质在一定的溶剂系统中具有恒定的溶解度，即溶解度曲线只有一个折点，在折点以前直线斜率为1，在折点以后斜率为零；
此外，N-末端分析也用于纯度鉴定（单体蛋白质而言）。
必须指出，采用任何单独的一种方法鉴定纯度只能作为蛋白质均一性的必要条件而非充分条件，即蛋白质往往在一种鉴定中表现为均一性，而在另一种鉴定中又表现为不均一性。
第五章：
酶（重点）
酶单位（U）——在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
酶的含量用每克酶制剂或酶毫升酶制剂含有多少酶单位表示（U/g或U/ml）。
国际单位（IU）：
在最适反应条件下（温度25℃）下，每分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量为一个酶活力单位，即1IU=1umol/min。
Katal单位（Kat）：
在最适条件下，每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需的酶量定为1Kat单位。
酶的比活力——每mg蛋白质所含的酶的活力单位数表示，其代表酶的纯度，也可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力。
转化数——在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转化底物的微摩尔数。
抗体酶——一种具有催化能力的免疫球蛋白（抗体），即抗体具有酶的属性，也称催化性抗体。
核酶（ribozyme）——某些具有催化功能的RNA，即为核酶。
核酶的发现，开辟了生物化学研究的新领域，提出了生命起源的新概念：
即RNA可能早于蛋白质和DNA，是生命起源中首先出现的生物大分子。
酶的专一性——即酶对底物的高度选择性，酶一般只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类底物。
酶的专一性可分为结构专一性和立体异构专一性，用“诱导契合说”解释酶的专一性已被广泛认同。
酶的分离纯化——是酶学研究的基础，大多数酶的本质是蛋白质，故可用分离纯化蛋白质的方法纯化酶。
但要选择合适的材料，操作条件要温和，且在制备过程中，每一步都要测定酶的总活力和比活力，以了解酶的回收率和提纯倍数。
酶工程——是将酶学原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术，是生物工程的重要组成部分，并必将成为一个很大的生物技术产业。
v酶促反应动力学：
底物浓度与酶促反应速率的关系呈双曲线，即当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度呈正比关系，表现为一级反应；
当底物浓度逐渐增加时，反应速率不再按正比关系升高，反应表现为混合级反应；
当底物浓度达到足够高时，反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大反应速率，表现为零级反应。
米氏方程——1913年Michaelis和Menten在前人工作基础上，根据酶反应的中间复合物学说，即：
E＋SES→E＋P
假定E＋SES迅速建立平衡，底物浓度远大于酶浓度下，ES分解成产物的逆反应忽略不计，推导出一个数学方程式来表示底物与酶反应速率之间的定量关系，称为米氏方程，表达式如下：
υ＝Vmax·
［S］/（Km＋［S］）
式中Km为米氏常数，其物理意义是当酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L，与底物浓度的单位一样。
米氏常数Km的意义如下：
①Km是酶的一个特征常数，其大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关；
②Km值随测定的底物、反应温度、pH及离子强度而改变，即Km作为常数只是针对一定的底物、温度、pH和离子强度而言；
③Km值可以判断酶的专一性和天然底物：
有的酶可作用于几种底物，因此就有几个Km值，其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。
Km值随不同底物而异的现象可以帮助判断酶的专一性；
④若已知某个酶的Km值，可以计算出在某一底物浓度时的反应速率相当Vmax的比例；
⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径：
同一种底物往往可以被几种酶作用，催化不同的反应走不同的途径，究竟走哪一条途径决定于Km值最小的酶，只有Km值小的酶反应比较占优势。
利用作图法测定Km和Vmax值：
Km值可用公式计算求得，Km＝（k2＋k3）/k1；
当k3远小于k2时，Km≈k2/k1＝Ks，在此时，Km相当于ES复合物的解离常数Ks！
Vmax=k3·
Et（Et为总酶浓度）；
Km和Vmax可根据实验数据通过作图法直接求得：
即将米氏方程进行变换，使其成为直线方程，然后用图解法求出Km与Vmax值。
例如，Lineweaver-Burk双倒数作图法：
1/υ＝Km/Vmax·
1/［S］＋1/Vmax，横轴截距为-1/Km，纵轴截距为1/Vmax；
酶的抑制：
酶主要是蛋白质，使酶蛋白变性而导致酶活力丧失的作用称为失活作用；
若由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶并未变性，而引起酶活力的降低或丧失称为抑制作用。
引起抑制作用的物质称为抑制剂。
抑制类型如下：
可逆抑制剂：
最重要和最常见的是竞争性抑制剂。
这类抑制剂与天然代谢物在结构上十分相似，能选择性抑制病菌或癌细胞在代谢过程中的某些酶，故称之为抗代谢物。
如磺胺药，对氨基苯磺酰胺，它是对氨基苯甲酸的结构类似物，而对氨基苯甲酸是叶酸结构的一部分，细菌不能直接利用外源的叶酸，只能在二氢叶酸合成酶的作用下，利用对氨基苯甲酸为原料合成二氢叶酸，继而合成四氢叶酸————嘌呤核苷酸合成中重要的辅酶！
因此，可利用竞争性抑制的原理设计药物。
此外，过渡态底物类似物也可作为竞争性抑制剂：
所谓过渡态底物是指底物和酶结合而形成的中间复合物被活化后的过渡形式。
过渡态底物对酶的亲和力远大于底物，因此可将抑制剂的化学结构设计成类似于过渡态底物，从而一起酶的强烈抑制。
目前报道的过渡态底物类似物都是竞争性抑制剂，其抑制效率比基态底物类似物高的多。
温度、pH、激活剂对酶活性的影响：
存在酶反应的最适温度、最适pH；
凡能提高酶活性的物质都称为激活剂，它对酶的作用具有一定的选择性，即一种激活剂对某种酶起激活作用，而对另一种酶可能起抑制作用。
③酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而是在结合过程中二者发生一定的构象变化后才互补的：
此动态的辨认过程称为诱导契合；
④酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子或底物分子的一部分结合到裂缝内并发生催化作用；
⑤底物通过次级键结合到酶上：
酶与底物形成ES复合物主要靠氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用；
⑥酶活性部位具有柔性或可运动性：
活性部位更易被破坏；
酶活性部位的研究方法：
酶分子侧链基团的化学修饰法（巯基、氨基、羧基、羟基、咪唑基、胍基等）；
X射线晶体结构分析法；
定点诱变法（改变编码蛋白质基因中的DNA顺序来研究酶活性部位必需氨基酸的变化）等。
补充：
酶的催化作用是由氨基酸侧链上功能基团和辅因子为媒介的，主要的有His、Ser、Cys、Lys、Glu、Asp的侧链常直接参加催化过程；
辅因子对于酶的催化具有协同作用；
对于多底物的酶促催化反应，存在着1个以上的底物结合部位，在活性部位存在1个以上的催化基团，能进行协同催化；
与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些，故活性部位通常包围着底物。
别构调节——酶分子的非催化部位（别构部位）与某些化合物可逆地、非共价结合后使酶的构象发生改变，进而改变酶活性（增加或降低），称之为酶的别构调节。
具有这种调节作用的酶称为别构酶（变构酶）。
使酶分子发生别构作用的物质称为效应物或别构剂，它包括正效应物（别构激活剂）和负效应物（别构抑制剂）。
别构调节普遍存在于生物界，许多多谢途径的关键酶就是利用别构调节来控制代谢途径之间的平衡。
别构调节现象不仅存在于别构酶，还存在于其它的别构蛋白质如血红蛋白；
此外，操纵子中的调节蛋白也是别构蛋白质。
关于别构酶：
①别构酶的酶促反应大多不符合Michaelis-Menten动力学，即不符合米氏方程，其酶促反应曲线为S型（正协同）或双曲；
②效应物（别构剂）与调节亚基（调节部位）结合后导致酶构象的改变，引起酶催化部位的活性增加或降低；
③具活性中心和别构中心，且二中心处在酶蛋白的不同亚基或同一亚基的不同部位，即调节部位不同于催化部位；
④许多别构酶常处于代谢途径的起始部位或受控部位，代谢途径的终产物常作为别构酶的负效应物抑制这些酶；
⑤所有的别构酶均为寡聚酶；
⑥存在同促效应和异促效应：
底物分子本身对别构酶的调节作用称同促效应；
非底物分子对别构酶的调节作用称异促效应；
为了区分符合米氏方程的酶和正协同效应的别构酶及负协同效应的别构酶，Koshland建议用协同指数（cooperativityindex，CI）来鉴别不同的协同作用以及协同的程度。
CI是指酶分子中的结合位点被底物饱和90%和饱和10%时底物浓度的比值。
故协同指数又称饱和比值（Rs）。
CI=Rs=811/n，n为协同系数（Hill系数），存在下列不同的Rs值：
典型的米氏方程酶：
Rs=81；
正协同效应的别构酶：
Rs＜81，且Rs愈小，正协同效应愈显著；
负协同效应的别构酶：
Rs＞81,且Rs愈大，负协同效应愈显著；
此外，也常用Hill系数来判断酶属于哪一种类型：
米氏方程酶n=1；
正协同别构酶n＞1；
负协同别构酶n＜1；
调节酶——凡能通过构象变化或亚基解聚或亚基修饰等方式来改变酶活性而对代谢起调节作用的酶称为调节酶。
酶原激活——是不可逆共价修饰，指酶前体（酶原）经过蛋白水解酶作用后释放出肽段，构象发生变化，形成酶的活性部位，变成有活性的酶。
同工酶——指催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫功能等方面不同的一组酶，称为同工酶。
关于同工酶的几点说明：
①同工酶的产生可能是基因分化的产物，而基因分化又可能是生物进化过程中为适应不同的代谢方式而引起的，故为适应不同的代谢方式，同工酶在不同组织或不同细胞中分布不同，底物特异性不同和动力学特性不同，这决定了同工酶在体内的功能是不同的，同工酶只做相同的工作，不一定有相同的功能；
②同工酶是由不同基因编码的单体亚基通过不同的比例聚合成不同的多聚体，使得同工酶在催化同一反应时以不同的多聚体形式存在；
③同工酶是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个体发育、细胞分化和细胞癌变的有力工具，在酶学、医学和生物学研究中具有重要地位。
第六章：
维生素、抗生素与激素
维生素（Vitamin）——维生素是维持生物体正常生长发育和代谢所必需的一类微量有机物质，不能由机体合成或合成量不足，必须靠食物供给。
维生素在生物体内的作用不同于糖类、脂类和蛋白质，它不是作为碳源、氮源或能源物质，不是用来供能或构成生物体的组成部分，但却是代谢过程中所必需的，即绝大多数的维生素是作为酶的辅酶或辅基的组成部分，在代谢中起到重要作用。
维生素缺乏症——由于各种维生素的生理功能不同，因而缺乏不同的维生素将产生不同的疾病，即由于维生素缺乏而引起的疾病称为维生素缺乏症。
如缺乏维生素A导致夜盲症，缺乏维生素B1导致脚气病，维生素C缺乏导致坏血病等等。
维生素的分类——维生素都是小分子有机化合物，它们在化学结构上无共同性，有脂肪族、芳香族、脂环族、杂环和甾类化合物。
通常根据维生素的溶解性质分为脂溶性和水溶性两大类。
分类如下：
抗生素
抗生素——抗生素是生物在其生命活动过程中产生的一种次生代谢产物或其人工衍生物，它们在很低浓度时就能抑制或影响它种生物的生命活动。
抗生素是一类最重要的化学治疗剂（还有抗代谢物、中草药的有效成分），第一个抗生素——青霉素在上世纪40年代问世，至今已寻找到9千多种新的抗生素和合成过7万多种半合成抗生素，但其中只有50~60种是临床上常用的抗生素。
抗生素产生者包括微生物、昆虫、寄生虫、癌细胞等多种生物。
抗生素种类很多，其化学结构、作用机制和抗菌谱各异，在医疗、农业、畜牧业等方面应用十分广泛。
抗生素的化学结构——化学结构多样，如氨基酸衍生物、寡肽类、多肽类、多肽-大环内脂类、含嘌呤或嘧啶类、糖苷类、糖苷-大环内脂类、乙酸或丙酸衍生物、多烯或多炔类抗生素等。
抗菌谱——抗生素的作用对象有一定的范围，称之为抗菌谱。
分为广谱抗生素（如氯霉素、金霉素、土霉素、四环素等）和窄谱抗生素（如青霉素、多粘菌素等）。
抗生素的抗菌性能具有选择性作用、选择性毒力和引起细菌的耐药性。
抗生素的作用机制——抑菌或杀菌的机理：
抑制细胞壁的形成、影响细胞膜的功能、干扰蛋白质的合成、阻碍核酸的合成。
微生物的抗（耐）药性——随着抗生素的广泛应用，某些病原微生物出现日益严重的抗药现象，给疾病的治疗带来一定的困难。
抗药性的原因：
产生使抗生素失效的酶、改变被抗生素作用的部位、改变细胞膜的透性等。
生物膜——细胞的外周膜（质膜）和内膜系统统称为生物膜。
生物膜结构是细胞结构的一种基本形式。
生物膜具有多种功能，如物质运送、能量转换、细胞识别、信息传递、神经传导、代谢调控以及药物作用、肿瘤发生等等都与生物膜有关。
生物膜的结构——主要由蛋白质（包括酶）、脂质（主要是磷脂）和糖类组成。
生物膜的主要组分（蛋白质、脂质、糖类）在膜两侧的分布都是不对称的，这对于膜功能的表现是必要的。
生物膜在一般条件下都呈脂双层结构，但在某些生理条件下（如细胞的胞吞与胞吐、细胞融合、蛋白质跨膜运输等）有可能出现非脂双层结构，这称为膜脂的多态性。
生物膜的流动性是生物膜结构的主要特征，它包括膜脂和膜蛋白的运动。
磷脂的运动方式多样，膜蛋白的运动可分分为侧向扩散和旋转扩散。
关于生物膜分子结构模型有多种，其中“流体镶嵌”模型得到广泛认可。
生物膜中分子间作用力主要有静电力、疏水作用、范德华力。
膜蛋白约占细胞蛋白的1/4。
其中70%~80%为膜内在蛋白（如受体、离子通道、离子泵、膜酶、运送载体等）。
第七章：
代谢概况、生物能学、生物膜与物质运输
代谢概况
新陈代谢（代谢）——是生物体内一切化学变化的总称，是生命活动的重要特征之一。
代谢是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
代谢的基本要略是形成ATP、还原力和构造单元。
代谢可分为分解代谢和合成代谢，也可分为物质代谢和能量代谢。
两用代谢途径——分解代谢和合成代谢可以共同利用的代谢环节称为两用代谢途径。
如柠檬酸循环是典型的两用代谢途径，即氨基酸分解代谢的产物如草酰乙酸、α-酮戊二酸又是柠檬酸循环中的中间物，这些中间物又可用来合成氨基酸。
代谢中间物——在代谢过程中连续转变着的酶促产物称为代谢中间物。
代谢过程中的个别步骤、个别环节称为中间代谢。
各种物质在体内经过代谢最终都转变为终产物。
自由能——能够用以做功的能量称为自由能。
生物体的一切生命活动都需要能量，如果没有能量来源，生命即停止。
太阳能是所有生物最根本的能量来源。
机体利用自由能做功是在常温常压下进行的。
机体内捕获和储存自由能的分子是ATP。
机体在分解代谢中产生自由能的过程大致可分为3个阶段：
第一阶段，由营养物的大分子如淀粉、蛋白质、脂肪等分解成较小的分子如葡萄糖、氨基酸、脂肪酸等；
第二阶段，小分子进一步转变为少数几种共同物质如乙酰辅酶A等；
第三阶段，由柠檬酸循环（产生NADH和FADH2）和氧化磷酸化产生大量的ATP，这是产能的主要阶段。
ATP（腺苷三磷酸）——是生物体最重要的传递能量的分子，是生物体内能量流通的“货币”。
ATP不断地处于动态平衡的周转之中（ADP和AMP），ATP提供的能量主要用于：
生物合成、肌肉收缩、营养物质的逆浓度跨膜运输等。
在生物体中，能够提供能量的核苷酸分子除ATP外，还有GTP、UTP、CTP等。
所有的核苷三磷酸的高能磷酸基都由ATP转移而来。
NAD+（辅酶Ⅰ）、NADP+（辅酶Ⅱ）——营养物在分解代谢中释放的化学能，除用于合成ATP外，还可以以氢原子和电子的形式将将自由能转移给生物合成的需能反应。
具有高能的氢原子是由脱氢酶催化的脱氢反应产生的，脱氢酶将脱下的高能氢和电子传递给NAD+（辅酶Ⅰ）和NADP+（辅酶Ⅱ），形成NADH和NADPH，其中NADPH是生物合成的主要还原力。
而NADH可通过电子传递再氧化并释放大量的自由能而合成ATP。
此外，FMN和FAD都能接受两个氢原子和两个电子，在电子传递链中起到传递氢原子和电子的作用。
生化反应的机制——4类反应机制，即基团转移反应（如转醛基、转酮基、转酰基、转糖基、转磷酰基等），氧化还原反应（电子的得失），消除、异构化和重排反应，碳-碳键的形成或断裂反应（亲核体进攻亲电体）。
亲核体——富电子的化合物称为亲核体，它带负电荷，即带有未共用的电子对，与缺电子中心很易形成共价键。
常见的亲核基团有：
氨基、羟基、咪唑基及巯基等。
亲电体——缺电子的化合物称为亲电体。
常见有：
H+、金属离子、羰基碳原子等。
生物体内的代谢有着完整精密的调节机制如酶的活性调节，神经和激素的调节等等，代谢的研究方法有多种多样，在测定中最为常用的手段是同位素示踪法。
而核磁共正振波谱法是新型的研究方法。
内能焓燃烧热熵自由能变化标准自由能变化标准生成自由能化学反应与自由能关系高能磷酸化合物能荷
内能——指体系内部质点能量的总和，通常用U或E表示。
体系内部各质点的能量与体系的状态有关，因此，内能是体系状态的函数。
如果体系的状态确定，内能就成为某一个固定值。
焓（H）——指一个体系的内能与其全部分子的压力和体积总变化之和。
焓也是体系的一个状态函数。
△H=△U+△PV；
熵（S）——一个体系中能量分散的程度是该体系中大量质点进行的各种运动综合表现出来的一种宏观性质，这种性质可以用一种状态函数来表示，它代表着体系能量分散的程度，这个状态函数称之为熵。
△S（总）=△S（体系）+△S（环境）；
当△S（总）=0时，体系所进行的过程是是可逆的，此时体现处于平衡状态；
当△S（总）＞0时，体系发生的过程是自发进行的，且是不可逆的。
用熵作为衡量一个生物化学过程是否能够自发进行是困难的，必须要知道环境熵变和体系熵变。
自由能变化的计算公式Ⅰ：
△G=△H－T△S；
标准自由能变化（△G0）——在标准条件下发生的化学反应的自由能变化即为标准自由能变化，标准条件指反应的温度位25℃，即298K，大气压为101,325Pa（1atm），且反应物和生成物的浓度均为1mol/L。
对于生物化学反应，标准条件还要求pH=7，此时的标准自由能变化用△G0’；
△G与△G0的区别——△G0是在特定条件下一个化学反应的常数，所以每一
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