生物化学上复习可以Word格式.docx
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若分子中离羰基碳最远的那个手性碳原子的构型与D-甘油醛相同，则为D型。
第2章
蛋白质的构件-氨基酸
酸水解：
H2SO4或HCI能使蛋白质完全水解；
不引起消旋作用，但色氨酸完全被破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基；
碱水解：
NaOH能使蛋白质完全水解；
色氨酸稳定，但大多数氨基酸遭破坏并引起消旋现象；
酶水解：
部分水解；
不产生消旋，不破坏氨基酸；
主要用于蛋白质一级结构分析，如：
胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等。
等电点：
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
茚三酮反应：
茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的氧化脱氨、脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应，生成紫色物质。
蛋白质的化学修饰：
在温和条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂发生特异反应，引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
外消旋物：
D-型和L-型的等摩尔混合物。
层析法的基本原理
层析法是利用混合物中各组分物理化学性质的差异（如吸附力、分子形状及大小、分子亲和力、分配系数等），使各组分在两相（一相为固定的，称为固定相；
另一相流过固定相，称为流动相）中的分布程度不同，从而使各组分以不同的速度移动而达到分离的目的。
分配层析法原理：
主要根据被分析的样品（如aa混合物）在两种互不相溶的溶剂中分配系数的不同而达到分离的目的
柱层析：
将固定相装于柱内，使样品沿一个方向移动而达到分离。
纸层析：
用滤纸做液体的载体，点样后，用流动相展开，以达到分离鉴定的目的。
薄层层析：
将适当粒度的吸附剂铺成薄层，以纸层析类似的方法进行物质的分离和鉴定。
离子交换层析：
是以离子交换剂为固定相，以特定的含离子的溶液为流动相，利用离子交换剂对需要分离的各种离子结合力的差异，而将混合物中不同离子进行分离的层析技术。
第3章
蛋白质的通性、纯化和表征
对某一种蛋白质来说，在某一pH，它所带的正电荷和负电荷恰好相等，也即净电荷为零，这一pH称为蛋白质的等电点。
盐溶：
是指在适当浓度的中性盐溶液中，蛋白质溶解度会提高的现象，称盐溶。
盐析：
向蛋白质溶液中加入大量中性盐（高盐浓度）时，会破坏蛋白质分子表面的水化层（即破坏了蛋白质在水溶液的稳定性因素）导致蛋白质的溶解度降低发生沉淀析出，称盐析。
电泳：
在电场的作用下，带电荷的蛋白质或核酸分子将向与其电荷符号相反的电极方向移动的现象称为电泳。
沉降系数（sedimentationcoefficient）：
单位离心场沉降分子的沉降速度。
s=v/ω2x
SDS--聚丙烯酰胺凝胶电泳基本原理：
以聚丙烯酰胺凝胶为支持物，根据被分离物质在电场的作用下产生不同的移动速度而分离的方法。
聚丙烯酰胺凝胶由单体—丙烯酰胺和交联剂—甲叉双丙烯酰胺在催化剂的作用下聚合而成。
网状的大小决定于丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺的浓度及两者的比例。
若在聚丙烯酰胺凝胶系统中加入SDS，SDS是一种阴离子表面活性剂，几乎能破坏蛋白质中所有的非共价键，从而使多亚基蛋白质解聚，并使多肽链呈伸展状态，消除了蛋白质形状对迁移率的影响；
SDS带有很多负电荷，与蛋白质结合以后，使变性蛋白质带上大量的净负电荷，远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，蛋白质分子原有的电荷就变得无足轻重了，因而掩盖了不同蛋白质间原有的电荷差别，所以在同一电泳条件下，分子量成为决定蛋白质移动速度的唯一因素。
分子量越大，受到阻力越大，泳动越慢。
SDS可将蛋白质解离成亚基，所以测出的分子量是亚基的分子量。
稳定蛋白质胶体溶液的主要因素：
（1）蛋白质表面的亲水基团形成的水化层将蛋白质颗粒彼此隔开，不会互相碰撞凝聚而沉淀；
（2）两性电解质非等电状态时，带同种电荷，互相排斥不致聚集沉淀
透析法：
将样品装在透析袋里，半透膜阻留pr分子，以达到除去蛋白质溶液中小分子（盐、低分子酸等）。
超过滤法：
施以一定的压力强迫小分子物质通过半透膜，而按半透膜的筛孔大小截留相应的蛋白质分子。
等电聚焦原理：
根据蛋白质分子的等电点进行分离。
利用这种技术分离蛋白质混合物是在具有pH梯度的介质中进行，在外加电场作用下，各种蛋白质将移向并聚集（停留）在等于其等电点的pH梯度处，并形成一个很窄的区带。
层析原理：
利用被分离物质的电荷与层析载体电荷的相互作用达到分离纯化。
亲和层析：
利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，建立起来的一种有效的纯化方法。
第4章蛋白质的共价结构
单体蛋白质：
蛋白质仅由一条多肽链组成。
肽：
一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
双缩脲反应：
是指蛋白质和多肽分子与CuSO4碱性溶液反应生成紫红色或蓝紫色的复合物的反应。
是肽和蛋白质所特有的。
游离氨基酸无此反应。
肽键的结构特点：
（1）肽键即-C－NH-这种结构是蛋白质分子中的主要共价键，其中C-N键具有约40%的部分双键性质，故不能自由旋转。
（2）组成肽键的4个原子和它相邻的两个α-碳原子（Cα）都处于同一个平面内，此平面称为肽平面（或酰胺平面）。
（3）在肽平面内，两个Cα原子及其氨基酸的侧链R互相远离形成反式构型，肽链中的肽键一般是反式构型，反式构型比顺式稳定。
蛋白质测序的策略
（1）确定蛋白质分子中多肽链的数目
（2）多肽链的拆分
（3）断开多肽链内的二硫键
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成
（5）鉴定多肽链的N－末端和C－末端残基
（6）裂解多肽链成较小片段
（7）测定各肽段的氨基酸序列
（8）重建完整多肽链的一级结构（氨基酸序列）
（9）确定原多肽链中二硫键的位置
肽的命名
Ø
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；
在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
N-末端氨基酸测定：
二硝基氟苯（DNFB）法
Sanger法：
2,4-二硝基氟苯（Sanger试剂）在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物。
在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。
该产物能够用乙醚抽提分离。
不同的DNP-氨基酸可以用层析法进行鉴定。
丹磺酰氯（DNS）法
在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-端氨基发生酰基化作用，得到丹磺酰-氨基酸。
此法的优点是丹磺酰-氨基酸有强烈的荧光基团，检测灵敏度比DNFB法高100倍。
C-末端氨基酸测定：
羧肽酶法
羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的C-端逐个水解。
根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸残基释放量作动力学曲线，从而推断蛋白质的C-末端残基。
Edman反应（Edman化学降解法）：
（苯异硫氰酸酯，PITC法）是测定蛋白质一级结构的方法，主要是从蛋白质或多肽氨基末端进行分析，能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。
第5章蛋白质的三维结构
二级结构：
指蛋白质多肽主链本身折叠形成的由氢键维系的局部构象，包括α螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α螺旋（α-helix）：
α螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件，肽链主链骨架围绕螺旋轴盘绕成螺旋状称为α螺旋。
β-折叠（β-pleatedsheet）：
两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的N－H和C=O之间形成氢键，这样的多肽构象就是β-折叠片。
β-转角（β-turn）：
非重复性结构，球状蛋白质分子中出现的180°
回折。
无规则卷曲（randomcoil）：
指尚没有确定规律性的多肽链主链骨架构象。
经常构成酶活性部位和蛋白质的特异功能部位，往往与生物活性有关。
超二级结构：
由两个以上的二级结构元件（主要是α-螺旋和β-折叠）组合在一起，彼此相互作用，相互聚集形成的有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，有3种基本组合形式：
αα、βαβ和ββ。
三级结构（TertiaryStructure）：
是指多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，进一步地盘绕、折叠，形成的特定的整个空间结构。
三级结构是多肽链中所有原子和基团的构象。
结构域：
在二级结构和超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成的相对独立的球状实体。
是介于二级和三级结构之间的另一种结构层次。
α螺旋的结构特征：
（1）蛋白质多肽链象螺旋状盘曲，每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，每上升一圈沿螺旋轴方向上升0.54nm（螺距），即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨基酸残基绕螺旋轴旋转100°
；
（2）α螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧；
螺旋的直径约为0.5nm；
（3）α螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的。
相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行；
从N-末端出发，氢键是由每个肽键上的C=O氧与它前面第3个肽键上的N-H氢间形成的；
肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此α螺旋相当稳定。
R侧链对α螺旋的影响：
（1）多肽链上连续出现带同种电荷的氨基酸残基，不能形成稳定的α螺旋，如多聚Lys、多聚Glu。
（2）R基庞大的（如Ile、Phe、Trp）集中排列的肽段，由于存在空间位阻不能形成α螺旋。
（3）Pro（吡咯环，不具有酰胺氢，不能形成链内氢键）中止α螺旋。
在多肽链中只要出现pro，α-螺旋就被中断，产生一个弯曲或结节。
（4）Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的两面角，所以和Pro一样也是α-螺旋的最大破坏者。
总之，R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α螺旋的形成。
如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α螺旋。
β-折叠特点：
（1）氢键与肽链的长轴接近垂直；
（2）多肽主链呈锯齿状折叠构象；
（3）侧链R基交替分布在片层平面的两侧。
β转角的特征：
（1）由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成；
（2）第一个a.a残基的C=O与第四个a.a残基的N-H生成氢键，稳定结构；
（3）主链骨架以180°
旋转折叠；
（4）pro和Gly常出现在β转角。
结构域的结构特点：
（1）结构域是球状蛋白的独立折叠单位；
常见的结构域一般有100－200氨基酸残基。
（2）结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的铰链区，使结构域之间可以发生相对移动。
（3）较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的，结构域即三级结构，如：
红氧还蛋白、核糖核酸酶、肌红蛋白等；
而较大的球状蛋白三级结构往往由多个结构域缔合而成，如免疫球蛋白等。
（4）结构域可以承担一定的生物学功能，几个结构域协同作用，可体现出蛋白质的总体功能。
例如，脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为结合NAD+结构域，一个是起催化作用的结构域，两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。
（5）结构域间的裂缝，常是活性部位，也是反应物的出入口，一般情况下，酶的活性部位常位于结构域之间。
三级结构的特点：
（1）许多在一级结构上相差很远的aa残基在三级结构上相距很近。
（2）大的球形蛋白（200aa以上），常常含有几个结构域，结构域是一种密实的结构体，典型情况下常常含有特定的功能（如结合离子和小分子）。
驱使球状蛋白质折叠形成三维结构的主要动力
（1）肽链必须折叠以便埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降低至最小程度。
（2）使多肽链的极性基团和周围水分子间形成氢键，从而处于有利的能量状态。
球状蛋白质三维结构特征
（1）含有丰富的二级结构元件
（2）具有明显的折叠层次
（3）分子呈现球状或椭球状
（4）疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面：
球状蛋白质是水溶性的
（5）分子表面常常有空穴，这种空穴常常是结合配体（底物、效应物等）并行使生物功能的活性部位。
四级缔合在结构和功能上的优越性
（1）四级结构在空间排布的几何形状，一般为球状，降低比表面积，增加蛋白质的稳定性。
（2）提高基因编码的效率和经济性。
（3）使酶的催化基团汇集，提高催化效率。
（4）具有别构效应，实现对酶活性的调节。
蛋白质折叠（proteinfolding）意义
结构上：
使伸展的肽链形成特定的三维结构。
功能上：
使无活性的分子成为具有特定生物学功能的蛋白质。
分子伴侣功能是帮助其它含多肽结构的物质在体内进行正确的非共价的组装。
分子伴侣的作用是防止新生肽链的错误折叠和聚集，而自身并不成为其最后结构的一部分。
第6章蛋白质的功能与进化
波耳效应：
增加CO2的浓度或降低pH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+和CO2。
别构蛋白质：
由多个亚基构成的蛋白质，因一个亚基构象变化引起其它亚基构象变化并进而改变蛋白活性的现象，称为别构效应（或变构效应），具有这种效应的蛋白质叫别构蛋白。
同促效应：
正常配体本身作为调节物，对别构蛋白的调节作用，称为同促效应。
所有的别构蛋白都有此效应。
包括正协同效应和负协同效应。
正协同效应：
提高了别构蛋白的活性。
配体的结合促进后续配体的结合，S型配体结合曲线。
负协同效应：
一种配体的结合抑制后续配体的结合，降低了别构蛋白的活性。
异促效应：
其它配体分子作为调节物对别构蛋白的调节作用称为异促效应。
分子病：
由基因突变引起的某个功能蛋白的某一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代，从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失，引起疾病。
同源蛋白质：
在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
同源蛋白质的特点：
（1）序列同源性；
（2）不变残基，不变残基高度保守，是必需的；
可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能；
（3）多肽链长度相同或相近。
运用所学生化知识，简述蛋白质结构与功能的关系。
一级结构是空间结构和功能的基础。
一级结构相似其功能也相似,例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似,仅有个别氨基酸差异,故他们都具有胰岛素的生物学功能；
一级结构不同,其功能也不同；
一级结构发生改变,则蛋白质功能也发生改变,例如血红蛋白由2条α链和2条β链组成,正常人β链的第6位谷氨酸换成了缬氨酸,就导致分子病-镰刀状红细胞贫血的发生,患者红细胞带氧能力下降,易溶血。
空间结构与功能的关系也很密切,空间结构改变,其理化性质与生物学活性也改变。
如核糖核酸酶变性或复性时,随之空间结构破坏或恢复,生理功能也丧失或恢复。
变构效应也说明空间结构改变,功能改变。
BPG（二磷酸甘油酸）调节机理
BPG进一步提高了血红蛋白的输氧效率。
在肺部，P（O2）超过100torr，血红蛋白几乎全被O2饱和,因此，BPG是否存在与氧合关系不大。
而在组织中，P（O2）低，BPG降低血红蛋白的氧亲和力，加大血红蛋白的卸氧量。
氧的S形曲线结合、Bohr效应以及BPG效应物的调节使血红蛋白的输氧能力达到最高效率，同时使体内氧压、pH维持在一个稳定水平。
第7章糖类和糖生物学
单糖：
不能被水解成更小分子的糖。
寡糖：
2-20个单糖分子脱水缩合而成。
差向异构体：
构造相同的含多个手性碳原子的不同旋光分子中,若只有一个手性碳原子的构型相反，而其它手性碳原子的构型完全相同，则把这些异构体称为差向异构体。
异头物：
单糖由开链结构变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C-1差向异构化，产生两个非对映体，这种羰基碳上形成的差向异构体称异头物。
变旋现象：
在溶液中，糖的链状结构和环状结构之间是可以相互转变的，从而会发生旋光度的改变，最后达到一个动态平衡，此称为变旋现象。
成脎反应：
还原糖与苯肼反应生成含苯腙基（=N－NH－C6H5）的衍生物，即糖脎。
-异头物：
异头碳上的羟基与最末的手性碳原子的羟基在链同侧。
异头碳上的羟基与最末的手性碳原子的羟基在链异侧。
解释变旋现象
葡萄糖的环状半缩醛结构可以解释变旋现象
由于形成环状半缩醛，原来没有手性的羰基变成了手性中心，结果生成两种不同的环状半缩醛:
α、β两种异构体。
当把葡萄糖溶于水中，它可通过开链结构进行半缩醛形式的相互转化，最终达到平衡。
混合物中α-异构体占36%，β-异构体占64%，开链结构占0.01%;
比旋光度为+52.5º
。
糖苷：
环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）称为糖苷或苷。
糖苷与糖的区别：
糖苷不显示醛的性质，不与苯肼发生反应，不能还原Fehling试剂，无变旋现象。
糖苷对碱溶液稳定，但易被酸水解成原来的糖和配基。
肽聚糖：
由一种基本结构单位—胞壁肽重复排列构成。
胞壁肽由一个二糖单位（N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰胞壁酸通过β-1，4糖苷键连接）和一个四肽侧链组成。
糖缀合物：
由糖类与蛋白质或脂类等其它生物分子以共价键连接而成的糖复合物，如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂等。
糖蛋白（glycoprotein）：
是由糖链与蛋白质多肽链共价结合而成的球状高分子复合物。
糖肽键：
寡糖链与多肽链（蛋白质）中的氨基酸以多种形式共价连接，构成糖蛋白的糖肽连接健，简称糖肽键。
糖肽键主要有两种类型：
N-糖肽键和O-糖肽键。
N-糖肽键：
糖链的N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）的糖环C1原子与多肽链上天冬酰胺的酰胺基N原子共价连接。
O-糖肽键：
糖链的N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）的糖环C1原子与多肽链上丝氨酸（Ser）或苏氨酸（Thr）的-OH基O原子共价连接。
蛋白聚糖：
一类特殊的糖蛋白，由糖胺聚糖通过共价键与一个核心蛋白共价相连接而成。
第8章
（一）脂质
三酰甘油：
甘油和脂肪酸形成的三酯。
类固醇：
也称甾类化合物，基本单位是环戊烷多氢菲；
包括：
固醇和固醇衍生物。
皂化反应：
指脂类在碱催化下水解，产生醇和脂肪酸盐的过程。
皂化价：
完全皂化1克油脂所需KOH的毫克数。
血浆脂蛋白：
由脂类和蛋白质以非共价键（疏水作用、范德华力和静电引力）结合而成的复合物。
血浆脂蛋白的分类
电泳法分类：
依据各类脂蛋白颗粒中蛋白质含量不同而有不同的表面电荷，在电场下产生不同的迁移率。
电泳法将血浆脂蛋白分为四类：
乳糜微粒、-脂蛋白、前-脂蛋白、-脂蛋白
密度梯度超速离心法分类：
依据各脂蛋白颗粒中脂类含量不同而有不同的密度，超离心时有不同的沉降率（梯度介质：
蔗糖密度梯度系统）。
血浆脂蛋白依密度分为：
（1）乳糜微粒；
（2）极低密度脂蛋白（VLDL）；
（3）中间密度脂蛋白（IDL），介于VLDL与LDL中间；
（4）低密度脂蛋白（LDL）；
（5）高密度脂蛋白（HDL）。
血浆脂蛋白的结构：
球状颗粒
I.核心（疏水脂，包括三酰甘油和胆固醇酯）
II.外壳层
A.极性脂（磷脂和游离胆固醇）
B.载脂蛋白
载脂蛋白的功能：
（1）作为疏水脂质的增溶剂，构成并且稳定脂蛋白的结构；
（2）作为脂蛋白受体的配体，决定脂蛋白和细胞膜上的脂蛋白受体的结合及其代谢过程。
血浆脂蛋白的功能：
运载脂类
（1）乳糜微粒，从小肠运输甘油三酯和胆固醇及其它脂类到血浆和其它组织；
（2）极低密度脂蛋白（VLDL），在肝脏中生成，将甘油三酯和胆固醇运输到靶组织中；
（4）低密度脂蛋白（LDL），胆固醇的主要载体；
（5）高密度脂蛋白（HDL），在肝脏和小肠中生成，清除残余的脂类。
碘值：
（不饱和程度）100克油脂卤化吸收碘的克数。
酸值：
（酸败程度）中和1克油脂中的游离脂肪酸所消耗的KOH毫克数。
简单脂质（simplelipid）：
脂肪酸与醇类形成的酯。
复合脂质（compoundlipid）：
除含有脂肪酸和醇外，还含有其它非脂成分。
衍生脂质（derivedlipid）：
由单纯脂质和复合脂质衍生而来的。
结构脂质：
主要由磷脂、胆固醇和糖脂构成生物膜的脂双层结构。
活性脂质：
活性脂质属小量的细胞成分，但其有专一的重要的生物活性。
包括数百种类固醇和萜。
蜡：
长链脂肪酸和长链一元醇和固醇形成的酯。
脂肪酸多为饱和脂肪酸。
蜡有很弱的极性头部和非极性尾部，所以蜡完全不溶于水。
鞘磷脂：
也叫鞘氨醇磷脂，存在高等动物的脑髓鞘和红细胞膜，植物种子。
主要由鞘氨醇，脂肪酸，磷酸胆碱组成。
糖脂：
指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂类连接的化合物。
鞘糖脂（神经酰胺糖脂）：
单糖或寡糖通过O-糖苷键与神经酰胺相连。
胆固醇功能：
1.胆固醇是生物膜的重要成分，保证膜在低温时的流动性及正常功能。
2.胆固醇是血中脂蛋白复合体成分，与动脉粥样硬化有关。
3.胆固醇是合成胆汁酸、类固醇激素、维生素D等生理活性物类的前体。
4.肾上腺皮类激素、雌激素、雄激素是从胆固醇衍生而来的。
第8章
（二）生物膜的组成与结构
生物膜（biomembranes）：
是包括细胞膜在内的细胞中全部膜结构的统称。
膜蛋白：
生物膜中含有多种不同的蛋白质，通常称为膜蛋白，根据它们在膜上的定位情况可以分为膜周边蛋白质和膜内在蛋白质。
膜周边蛋白质：
分布于双层脂膜的外表层，主要通过静电引力或范德华力与膜结合。
膜周边蛋白质与膜的结合比较疏松，容易从膜上分离出来。
膜内在蛋白质：
蛋白的部分或全部嵌在双层脂膜的疏水层中。
这类蛋白的特征是不溶于水，主要靠疏水键与膜脂相结合，而且不容易从膜中分离出来。
9章引论
酶：
是一类具有高效率、高
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