食品化学复习资料Word格式文档下载.docx

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28′要小，成角锥体结构。

O－H键是较强极性键

2.2.2　水分子的缔合作用

因为水分子有大的偶极矩，因此可形成氢键缔合。

每一分子水可与4个水分子缔合。

（温度在0℃以上附近时配位数会增加，升温使邻近水分子平均数增多和使分子间距离增加综合导致在4（3.98）℃时，水密度最大。

）

这是水具有高的沸点、溶点、热容、相变热等的原因。

2.2.3　冰的结构和性质

1、冰是水分子有序排列形成的晶体。

靠氢键连接，形成低密度的刚性结构。

2、是正六方形对称结构

3、水的冰点为0℃，可是纯水并不在0℃就结冰，常常首先被冷却为过冷状态，只有当温度降低到开始出现稳定性晶核时，才会立即向冰晶体转化。

4、食品中结冰温度到低共熔点-55℃左右，冷藏食品常为-18℃。

5、现代冷藏工艺提倡速冻，使冰晶体呈针状，因而品质好。

2.3　食品中水的存在状态

2.3.1水与溶质的相互作用

1、水与离子和离子基团的相互作用（离子水合作用是食品中结合得最紧密的一部分水。

如Na+、Cl-和解离基团-COO-、-NH3+等。

Na+与水分子的结合能力大约是水分子间氢键键能的4倍。

2、水与具有氢键键合能力的中性基团的相互作用（可以与食品中蛋白质、淀粉、果胶物质、纤维素等成分通过氢键而结合。

水与溶质之间的氢键键合比水与离子之间的相互作用弱。

3、水与非极性物质的相互作用（例如烃、稀有气体及脂肪酸、氨基酸、蛋白质的非极性基团，由于它们与水分子产生斥力，从而使疏水基团附近的水分子之间的氢键键合增强。

疏水水合（hydrophobichydration）:

由于非极性基团与水分子相互作用,使疏水基团附近的水分子之间的氢键键合增强,形成特殊的结构,使得熵下降的过程.（R-H2O）

疏水相互作用（hydrophobicinteraction）:

在不相容的水环境中,疏水基团倾向于相互缔合,减少与水的接触面积.（R-R）

笼形水合物（clathratehydrates）

2.3.2水的存在状态：

自由水、结合水

结合水：

指通过化学键结合的水。

根据被结合的牢固程度，有几种不同的形式：

（1）化合水

（2）邻近水（3）多层水

食品中大部分的结合水是和蛋白质、碳水化合物等相结合的。

自由水：

就是指没有被非水物质化学结合的水。

它又可分为三类：

1）滞化水

（2）毛细管水（3）自由流动水

结合水和自由水之间的区分：

1、结合水的量与食品中有机大分子的极性基团的数量有比较固定的比例关系。

2、结合水的蒸气压比自由水低得多。

3、结合水不易结冰（冰点约-40℃）。

4、结合水不能作为溶质的溶剂。

5、自由水能为微生物所利用，结合水则不能。

2.4　水分活度**

2.4.1　水分活度的定义

水分活度是指食品中水的蒸气压和该温度下纯水的饱和蒸气压的比值。

水分活度是从0——1之间的数值，纯水时AW=1，完全无水时AW=0。

食品中结合水的含量越高，食品的水分活度就越低

水分活度与水分含量的关系：

食品中的含水量（自由水）愈高，水分活度也愈大。

但两者之间并没有完全确定的对应关系。

2.4.1测定水分活度的方法

1、冰点测定法

2、相对湿度传感器测定方法

3、恒定相对湿度平衡室法（具体方式见Ｐ２３，实验课再详细介绍）

2.4.2水分活度与温度的关系（了解）

2.5　吸湿等温线**

2.5.1定义和区域

定义：

在恒定温度下，食品的水分含量与它的水分活度之间的关系图称为吸湿（着）等温线（ＭＳＩ）。

区域：

分三区域分析

等温吸湿线三区域

Ⅰ区：

是低湿度范围，水分子和食品成分中的羧基和氨基等离子基团牢固结合，结合水最强，所以Aw也最低，一般在0~0.25之间，相当于物料含水量0~0.07g/g的干物质。

它可以简单地看作为固体的一部分。

这部分水可看成是在干物质可接近的强极性基团周围形成一个单分子层所需水的近似量。

Ⅱ区：

水分占据固形物表面第一层的剩余位置和亲水基团周围的另外几层位置，形成多分子层结合水或称为半结合水，主要靠水—水和水—溶质的氢键键合作用与邻近的分子缔合，同时还包括直径<

1μm的毛细管中的水。

Aw在0.25~0.8之间，相当于物料含水量在0.07g至0.14~0.33g/g干物质。

加速了大多数反应的速度。

Ⅲ区：

是毛细管凝聚的自由水。

Aw在0.8~0.99之间，物料含水量最低为0.14~0.33g/g的干物质，最高为20g/g的干物质。

这部分水是食品中结合最不牢固和最容易流动的水。

其蒸发焓基本上与纯水相同，既可以结冰也可作为溶剂，并且还有利于化学反应的进行和微生物的生长。

表2-4吸着等温线上不同区水分特性（自己画图）

2.5.2滞后现象**

如果向干燥样品中添加水（回吸作用）的方法绘制水分吸着等温线和按解吸过程绘制的等温线并不相互重叠，这种不重叠性称为滞后现象。

在一定Aw时，食品的解吸过程一般比回吸过程时含水量更高。

2.6水分活度与食品的稳定性

2.6.1食品水分与微生物生命活动的关系

不同类群微生物生长繁殖的最低水分活度范围是：

大多数细菌为0.99~0.94大多数霉菌为0.94~0.80大多数耐盐细菌为0.75

耐干燥霉菌和耐高渗透压酵母为0.65~0.60

在水分活度低于0.60时，绝大多数微生物就无法生长。

2.6.2食品水分与食品化学变化的关系

降低食品的Aw，可以延缓褐变，减少食品营养成分的破坏，防止水溶性色素的分解。

但Aw过低，则会加速脂肪的氧化酸败，又能引起非酶褐变。

要使食品具有最高的稳定性所必需的水分含量，最好将Aw保持在结合水范围内。

这样，使化学变化难于发生，同时又不会使食品丧失吸水性和复原性。

2.7冰在食品稳定性中的作用

具有细胞结构的食品和食品凝胶中的水结冰时，将出现两个非常不利的后果：

（1）非水组分的浓度将比冷冻前变大；

（2）水结冰后其体积比结冰前增加9%。

降低温度使反应变得非常缓慢，而冷冻所产生的浓缩效应有时却又导致反应速度的增大。

总之，冷冻可以说是一种有效的保藏方法。

2.8.1水分的位转移

由于温差引起的水分转移，水分可从高温区域沿着化学势降落的方向运动，最后进入低温区域的食品。

这个过程较为缓慢。

由于水分活度不同引起的水分转移，水分从Aw高的地方自动地向Aw低的地方转移。

如果把水分活度大的蛋糕与水分活度低的饼干放在同一环境中，则蛋糕里的水分就逐渐转移到饼干里，使两者的品质都受到不同程度的影响。

2.8.2水分的相转移

（1）水分蒸发：

利用水分的蒸发进行食品的干燥或浓缩可制得低水分活度的干燥食品或中湿食品。

但对新鲜的水果、蔬菜、肉禽、鱼贝及其许多食品，水分蒸发对食品的品质会发生不良的影响。

如会导致外观萎蔫皱缩，原来的新鲜度和脆度受到很大的影响，严重的甚至会丧失其商品价值。

同时，由于水分蒸发，还会促进食品中水解酶的活力增强，高分子物质水解，产品的货架寿命缩短。

（2）水蒸气的凝结：

空气中的水蒸气在食品的表面凝结成液体水的现象。

若食品为亲水性物质，则水蒸气凝聚后铺展开来并与之溶合，如糕点、糖果等就容易被凝结水润湿；

若食品为憎水性物质，则水蒸气凝聚后收缩为小水珠。

如蛋的表面和水果表面的蜡质层使水蒸气在上面凝结为小水珠。

第五章蛋白质

5.1　概述

蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。

蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。

5.1.2　蛋白质的分类

简单蛋白质——完全由氨基酸构成。

结合蛋白质——除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。

1、依据溶解特性简单蛋白质的分类P56

种类

存在部位

溶解特性

清蛋白

球蛋白

动、植物

溶于水、稀酸碱盐，饱和硫酸铵中沉淀

不溶于水，溶于稀酸碱盐，半饱和硫酸铵中沉淀。

谷蛋白

醇溶蛋白

植物种子

不溶于水、乙醇及中性盐，溶于稀酸碱

同上，但溶于70%~80%乙醇

精蛋白

组蛋白

精细胞

细胞核

溶于水和稀酸，缺色、酪，富精、赖

溶于水和稀酸，富精、酪

硬蛋白

动物

不溶

2、根据溶解度对简单蛋白分类

溶解性最差的是硬蛋白。

存在于骨皮壳等。

溶解适应性较强的是清蛋白。

富含酪氨酸、存在于细胞核的是组蛋白。

只溶于稀酸碱的是谷蛋白。

存在于植物种子。

不溶于水但溶于盐的是球蛋白。

存在于肌肉、大豆、血清、乳等。

溶于醇的醇溶蛋白。

缺色氨酸、但富含赖氨酸的是精蛋白。

3、结合蛋白根据结合物不同分为六类

核蛋白类：

与核酸结合。

糖蛋白类：

与糖类结合。

脂蛋白类：

与脂类结合。

血红素蛋白类：

与血红素结合。

磷蛋白类：

与磷酸结合。

金属蛋白类：

与金属结合。

黄素蛋白类：

与黄素腺嘌呤二核苷酸结合。

4、依据蛋白质的外形分类

球状蛋白质：

globularprotein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。

纤维状蛋白质：

fibrousprotein分子类似纤维或细棒。

它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。

5.2氨基酸的物理化学性质

5.2.1一般性质

5.2.1.1结构：

天然氨基酸主要是a-氨基酸。

氨基酸的分类：

蛋白质分子中存在20种氨基酸

含硫氨基酸有胱氨酸　　和　蛋氨酸　。

含羟基氨基酸有　丝氨酸　和　苏氨酸　。

酸性氨基酸有　谷氨酸　和　天冬氨酸　。

环状氨基酸是　脯氨酸　。

最小的氨基酸是　甘氨酸　。

R基的荷电性质（pH6-7下）

极性不带电荷R：

GlySerThrCysTyrAsnGln

非极性R：

AlaValLeuIlePheTrpMet

带负电荷R：

GluAsp带正电荷R：

ArgHisLys

5.2.1.2　氨基酸的酸碱性质

如果要使氨基酸带正电，则要使介质pH<

等电点。

侧链不含电荷基团的氨基酸：

PI=（PKa1+PKa2）/2

酸性氨基酸：

PI=（PKa1+PKa3）/2碱性氨基酸：

PI=（PKa2+PKa3）/2

1、2、3分别指α-羧基、α-氨基、侧链上可离子化的基团

5.2.1.3　氨基酸的疏水性

在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。

具有正ΔG的氨基酸侧链是疏水性的，具有负的ΔG的氨基酸侧链是亲水性的。

5.2.1.4　氨基酸的光学性质

构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区（<

220nm）均有光吸收。

在近紫外区（220-300nm）只有三种氨基酸有吸收光的能力。

5.2.1.5氨基酸的溶解度和旋光性

溶解度各异　　

除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。

比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。

5.2.2氨基酸的化学反应

1）显色反应：

茚三酮

荧光胺

1，2－苯二甲醛

2）氨基的反应P51-52

3）羧基的反应

4）氨基与羧基共同的反应

5）侧链的反应

5.3肽

1、一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。

2、由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。

组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。

3、在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序

通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端N-端；

在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。

4、氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。

四肽的结构

肽键C-N不能自由旋转肽平面：

Ca1CONHCa2

天然存在的重要多肽

在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。

但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。

这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。

如：

脑啡肽；

激素类多肽；

抗生素类多肽；

谷胱甘肽（GSH）；

蛇毒多肽等。

5.4蛋白质的结构:

蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。

5.4.1　蛋白质的分子结构

5.4.1.1　蛋白质的一级结构

1、蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目.

2、多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。

是最重要的

3、以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。

5.4.1.2蛋白质的二级结构

1、蛋白质的二级（Secondary）结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。

2、主要有-螺旋、-折叠、-转角。

5.4.1.3　蛋白质的三级结构

是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

5.4.1.4　蛋白质的四级结构

是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；

各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。

由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；

5.4.2　稳定蛋白质构象的作用力和键

1.二硫键:

：

属于共价键。

是生物大分子分子之间最强的作用力，能量330~380kJ/mol，共价键很难恢复原形，是不可逆过程。

它们既能存在于分子内也能存在于分子间。

2.静电作用：

静电作用是指荷电基团之间的静电吸引力。

能的范围从42~40kJ/mol。

如离子键

3.氢键：

氢键是由两个负电性原子对氢原子的静电引力所形成，是一种特殊形式的偶极-偶极键。

氢键的键能比共价键弱，比范德华力强。

范围在8~40kJ/mol。

4.范德华力

是一个原子的原子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。

它是一种比较弱的作用力。

5.疏水作用

疏水作用是指极性基团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥疏水基团，使疏水基团相互聚集所产生的能量效应和熵效应。

P58表面疏水性与界面张力呈反比；

与乳化活性呈正比。

5.5蛋白质的变性作用

5.5.1定义：

　蛋白质二级及其以上的高级结构状态受到破坏，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。

这种现象称为蛋白质的变性。

5.5.2　变性对其结构和功能的影响

1、溶解度降低2、改变对水结合的能力3、失去生物活性

4、增加对酶水解的敏感性5、特征粘度提高6、结晶能力丧失

对于食品蛋白质，变性通常会导致蛋白质不再溶解和失去某些功能性质。

然而，在某些情况下，蛋白质的变性是期望的。

例如，豆类中胰蛋白酶抑制剂热变性能显著地提高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；

部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有较好的起泡和乳化性质。

热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决条件。

5.5.3　影响蛋白质变性的物理因素

1、热（40~80℃）和低温：

疏水性，干燥程度；

大豆蛋白，卵黄蛋白

2、压力50~1200Kpa：

灭菌，肉的嫩化

3、剪切力：

面团，乳清蛋白值脂肪替代品

4、辐照：

灭菌：

紫外吸收，－S-S－断裂，自由基

界面

凡是在水－空气，水－非水溶液，水－固相等界面上吸附的蛋白质分子一般会发生不可逆性变性。

水的能量水平：

远离界面，低；

靠近界面，高

蛋白质与高能量的水分子作用，蛋白质之间的氢键被破坏

5.5.4　影响蛋白质变性的化学因素

1、酸碱　大多数在pH4~10稳定；

2、金属　CuFeHgAg、CaMg；

阴离子；

浓度

3、有机溶剂降低水与蛋白质的作用；

改变介电常数；

渗入蛋白质疏水区

4、有机化合物水溶液Vc——-S-S-,；

尿素和胍盐——氢键；

十二烷基硫酸钠（SDS）——破坏疏水作用

5.6蛋白质的功能性质

在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。

包括水合性质、溶解性、粘性、胶凝性、织构化、乳化性、起泡性、与风味结合性等。

5.6.1　蛋白质的水合性质

通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的结合水的性质。

影响因素有蛋白质浓度、pH值、温度、离子强度和其它组分以及水化时间等。

例如：

盐溶、盐析

5.6.2　蛋白质的溶解度

平均疏水性越小和电荷频率越大，溶解度越大。

与pH值、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。

5.6.3　蛋白质溶液的黏度

蛋白质溶液不具有牛顿液体的性质，它们的黏度系数随流动速度的增加而降低。

影响蛋白质液体黏度特性的主要因素是溶液中蛋白质分子或颗粒的表观直径：

表观直径越大，黏度越大。

5.6.4　蛋白质的胶凝作用

缔合：

一般是指亚基或分子水平上发生的变化。

聚集：

一般是指形成大的复合物或复合体。

沉淀作用：

引起溶解度全部或部分丧失的—切聚集反应。

絮凝：

蛋白质没有发生强烈结合时的无序聚集反应。

聚结：

由于蛋白质变性而引起蛋白质－蛋白质相互作用超过蛋白质－溶剂相互作用而引起的导致稳定大结块形成聚集反应。

胶凝作用（gelation）

定义:

变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。

胶凝条件：

加热后再冷却，如明胶；

加热，如蛋清；

加二价离子，如豆腐；

部分水解或调整pH，如发酵酸奶、干酪。

5.6.5　蛋白质的织构化

织构化（texturization）：

使蛋白质变为具有咀嚼性和良好持水性的片状或纤维状产品的过程。

织构化方法：

热凝结和形成薄膜，如腐竹；

纤维的形成，如人造肉制品；

热塑性挤压，如用于制作肉糜制品原料的组织蛋白。

5.6.6　蛋白质的乳化性质

蛋白质是天然的两亲物质，从而具有乳化性质（emulsifyingproperties）

影响因素：

pH、离子强度、温度、低分子量的表面活性剂、糖、油相体积分数、蛋白质类型和使用的油的熔点等以及乳化外力。

具有乳状液的蛋白食品如牛乳、蛋黄酱、冰激凌等。

部分影响因素：

疏水性强乳状液稳定

溶解度大增加乳化容量但随后不溶颗粒可增加乳化稳定性

pH等电点时具较好溶解性乳化性佳

加热降低粘度，降低乳化性

表面活性剂竞争降低乳化性

5.6.7　蛋白质的起泡性质

泡沫是气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中的分散体系。

许多加工食品是泡沫型产品，如奶油、蛋糕、面包、冰激凌、啤酒等。

蛋白质能作为起泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性。

影响泡沫形成和稳定性的因素

1.蛋白质的分子性质。

应具有：

快速分散至气－水界面，易于在界面上展开和重排。

取决于蛋白质分子的疏水性、在界面的柔性、水溶性、缺乏二级和三级结构等。

通过分子间相互作用能形成刚性膜。

需要分子质量较大、分子间较易发生相互结合或黏合的蛋白。

稳定性取决于蛋白质膜的流变性质。

2.蛋白质的浓度2%~8%有利。

3.温度　适当加热可提高起泡性。

4.pH　接近等电点，有利于起泡和稳定。

5.盐　不同盐作用各异。

起泡性：

蛋白被盐析时较好，被盐溶时则较差。

6.糖　不利起泡，但改进稳定性。

7.脂　使泡沫稳定性下降。

8.搅打　适当搅打可提高起泡性，过度则不利。

5.6.8　蛋白质与风味物质的结合

风味物质能够部分被吸附或结合在蛋白质中，对于食品有正（如肉香）反（如豆腥味）两面作用。

蛋白质与风味物质结合物质通过各种化学键和物理吸附力。

水促进极性挥发物的结合而对非极性化合物没有影响。

碱性比在酸性更能促进与风味物质的结合。

蛋白变性提高结合风味能力。

食品蛋白质在食品中的功能作用

功能

机制

食品

蛋白质种类

溶解性

亲水性

饮料

乳清蛋白

粘度

水结合，流体动力学分子大小和形状

汤、肉汁、色拉调味料和甜食

明胶

水结合

氢键、离子水合

肉、香肠、蛋糕和面包

肌肉和鸡蛋蛋白质

胶凝作用

水截留和固定、网状结构形成

肉、凝胶、蛋糕、焙烤食品和奶酪

肌肉、鸡蛋和乳蛋白质

粘结粘合

疏水结合、离子结合和氢键

肉、香肠和烘焙食品

肌肉和谷物蛋白质

弹性

疏水结合和二硫交联

肉和焙烤食品

乳化

在界面上吸附和形成膜

香肠、大红肠、肠、蛋糕和调味料

肌肉鸡蛋和乳蛋白质

起泡

界面吸附和形成膜

搅打起泡的浇头，冰淇淋、蛋糕等

鸡蛋和乳蛋白质

脂肪和风味物的结合

疏水结合和截留

低脂烘焙食品和油炸面包圈

乳、鸡蛋和谷物蛋白质

5.7　蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化

一.　热处理**

变性：

分解：

脱氨基脱硫脱二氧化碳

氨基酸氧化：

过氧化脂质与蛋白质反应P92丙二醛反应P95（图3-28）MetCysTrp的氧化P94-95（多酚褐色素）

新酰胺键的形成：

赖谷/天冬氨酸残基

消旋反应：

碳阴离子D－AA（碱或热）P92

交联：

脱氢丙氨