酶相关知识题库Word文档下载推荐.docx

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A．脱羧酶B．脱氢酶C．转氨酶D．羧化酶E．羟化酶

12．下列哪个酶含有Bı

A．丙酮酸脱氢酶系B．乳酸脱氢酶C．异柠檬酸脱氢酶

D．谷氨酸脱氢酶E．苹果酸脱氢酶

13．下列酶中含有VitB2的是

A．琥珀酸脱氢酶B．乳酸脱氢酶C．6-磷酸葡萄糖脱氢酶

D．苹果酸脱氢酶E．异柠檬酸脱氢酶

14．下列哪些是VitB6的辅酶形式

A．VitB6B．磷酸吡哆醛C．吡哆胺D．吡哆醛吡哆醇

15．一碳单位转移酶的辅酶是

A．NADPH+H+B．FH4C．CoAD．FMNE．FH2

16．下列哪个维生素参与辅酶A的组成

A．尼克酰胺B．泛酸C．钴胺素D．生物素E．叶酸

17．激活胰蛋白酶原的物质是

A．HClB．胆汁酸C．肠激酶D．端粒酶E．胃蛋白酶

18．下列哪项不是酶促反应特点?

A．酶有敏感性B．酶的催化效率极高

C．酶能加速热力学上不可能进行的反应D．酶活性可调节

E．酶有高度的特异性

19．胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意义是

A．抑制蛋白酶的分泌B．促进蛋白酶的分泌C．保护自身组织

D．保证蛋白质在一定时间内发挥消化作用E．以上都不对

20．诱导契合学说是指

A．酶原被其他酶激活B．酶的绝对特异性C．酶改变底物构象

D．酶改变抑制剂构象E．底物与酶相互诱导，改变构象

21．关于竞争性抑制作用叙述正确的是

A．抑制剂与活性中心以外的部位结合B．抑制剂结构与底物的不相似

C．增加底物浓度对抑制作用无影响D．Km增大，Vmax不变

E．Vmax与Km均不变

22．关于关键酶的描述，下列哪项错误

A．关键酶常位于代谢途径的第一个反应或分支处

B．关键酶的活性最高，对整个代谢途径的速度起决定性作用

C．关键酶常受变构调节

D．关键酶也可受化学修饰调节

E．受激素调节的酶常是非关键酶

23．关于变构调节的叙述错误的是

A．变构调节是一种迟缓调节B．变构剂结合于调节部位

C．变构调节有酶蛋白构象改变D．变构酶多为寡聚酶

E．酶变构后活性发生改变

24．关于酶的化学修饰调节正确的是

A．调节过程消耗ATP，但是经济有效B．调节过程无共价键改变

C．调节过程无逐级放大作用D．甲基化为最常见的修饰方式

E．此调节不需要消耗能量

25．细胞水平的调节通过下列机制实现，但下列哪项应除外

A．化学修饰B．变构调节C．酶含量调节

D．激素调节E．同工酶调节

26．真核细胞内酶分布特点是

A．全部酶都集中在细胞核内B．全部酶都在线粒体内

C．全部酶都分布在细胞液内

D．各酶有一定的布局，相互有关的酶多集中分布在某一部位

E．以上都不对

27．底物对酶含量的影响，通常是

A．诱导酶蛋白的合成B．阻遏酶蛋白的合成C．抑制酶蛋白的降解

D．促进酶蛋白的降解E．以上全不是

28．在代谢途径中成为限速酶可能性最小的是

A．在细胞内催化反应接近平衡状态的酶B．代谢途径的起始或分支点上的酶

C．催化不可逆反应的酶D．具有高Km值而活性低的酶

E．反应速度很慢的酶

29．磺胺类药物是下列哪个酶的抑制剂

A．二氢叶酸合成酶B．二氢叶酸还原酶C．四氢叶酸合成酶

D．四氢叶酸还原酶E．一碳单位转移酶

30．乳酸脱氢酶加热后活性大大降低的原因是

A．酶蛋白与辅酶分离B．酶蛋白变性C．亚基解聚

D．辅酶失去活性E．酶活性受抑制

31．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用是

A．可逆性抑制B．竞争性抑制C．非竞争性抑制

D．不可逆抑制E．以上都不是

32．唾液淀粉酶对淀粉起催化作用，对蔗糖不起作用这一现象说明了酶有

A．高度的催化效率B．高度的特异性C．高度的敏感性

D．可调节性E．以上都不对

33．急性肝炎时血中转氨酶升高是由于

A．酶排泄受阻B．组织受损伤或细胞通透性增加

C．酶活性受抑D．酶合成量减少E．酶合成增加

34．严重肝病时血清凝血酶原降低是由于

35．酶蛋白与辅助因子组成的全酶称

A．必需基团B．活性中心C．催化基团

D．结合基团E．结合酶

36．与酶活性密切相关的基团称

37．凡能使酶蛋白变性的物质是

A．抑制剂B．激活剂C．蛋白变性剂

D．竞争性抑制剂E．非竞争性抑制剂

38．使酶原转变为酶的物质是

39．增加底物可解除抑制作用的是

40．酶促反应速度最快

A．0℃~40℃B．大于80℃

C．最适温度D．小于0℃E．以上都不是

【多选题】

41．酶促反应特点是

A．高度的催化效率B．高度的特异性

C．高度的不稳定性D．酶活性的可调节性E．改变化学反应的平衡点

42．酶的辅助因子可以是

A．某些小分子有机化合物B．各种无机和有机化合物

C．金属离子D．维生素E．非金属元素

43．关于酶活性中心的叙述错误的是

A．是酶分子表面的一个区域B．其空间构象改变酶活性不变

C．具有催化基团和调节基团D．底物在此转变为产物

E．辅助因子存在于此处

44．初分泌时以酶原形式存在的是

A．胰淀粉酶B．胰蛋白酶C．胃蛋白酶D．凝血酶E．纤溶酶

45．关于LDH1和LDH5的描述正确的是

A．均催化乳酸与丙酮酸之间的化学反应，但生理意义不同

B．对同一底物Km相同

C．对同一底物Km不同

D．可用电泳法分离它们

E．两者在心肌和骨骼肌分布不同

46．核黄素参与组成的辅酶有

A．NAD+B．FMNC．FADD．NADP+E．CoA

47．下列哪些辅酶中含有腺苷酸

A．NAD+B．FMNC．FADD．NADP+E．CoA

48．可用于治疗巨幼红细胞性贫血的维生素有

A．维生素DB．维生素B12C．叶酸

D．维生素KE．维生素C

49．关于维生素的描述，正确的有

A．维生素是一类小分子有机化合物

B．维生素是构成机体组织细胞的成分

C．维生素的生理功能包括氧化供能

D．维生素在人体内不能合成或合成量不足

E．较多的维生素参与构成了酶的辅助因子

50．属于水溶性维生素的有

A．维生素DB．维生素B12C．泛酸

51．下列哪些维生素不作为辅酶形式

A．维生素B6B．维生素AC．维生素D

D．硫胺素E．钴氨素

52．影响酶促反应速度的因素有

A．酶浓度B．底物浓度C．温度D．pHE．抑制剂

53．测定酶活性的理想条件应该有

A．最适温度B．含有激动剂C．最适pH

D．底物浓度过量E．含有抑制剂

54．关于Km的意义正确的是

A．1/Km越小，酶与底物的亲和力越大B．Km单位是mol/L

C．Km越小，反应速度越大D．当v=1/3Vmax时，Km=[S]

E．Km不是酶的特征性常数

55．pH对酶促反应速度的影响主要是由于

A．改变必需基团的解离状态B．改变酶蛋白空间结构

C．改变介质分子的解离状态D．改变辅酶的结构

E．影响酶-底物复合物的解离状态

56．下列哪些物质在体内可引起竞争性抑制作用

A．丙二酸B．哇巴因C．磺胺类药物

D．5-FUE．草酰乙酸

57．由于体内酶的缺陷导致的疾病有

A．蚕豆病B．白化病C．糖尿病D．苯丙酮尿症E．佝偻病

58．变构调节的特点是

A．变构剂通常是体内某些代谢物B．多有调节亚基和催化亚基

C．使酶蛋白构象发生改变，从而改变酶活性

D．变构调节都产生正效应，即加快反应速度

E．变构剂与酶分子上的非催化部位特异结合

59．酶的化学修饰特点是

A．有放大效应B．消耗能量C．这类酶存在有活性与无活性两种形式

D．引起酶蛋白发生共价变化E．化学修饰变化是一种酶促反应

60．关于变构调节的正确描述是

A．变构调节是生物体内快速调节酶活性的主要方式

B．变构酶常有两个以上的亚基

C．单体酶、寡聚酶都可有变构调节现象

D．变构剂都是酶的底物或酶促反应的终产物

E．酶的变构作用表现为酶分子亚基发生聚合、解聚和（或）构象发生改变

二、名词解释

1．酶2．酶的特异性3．酶的活性中心4．酶原

5．酶原的激活6．辅酶7．辅基8．同工酶

9.水溶性维生素10．米氏常数11．不可逆性抑制12．变构调节

13．化学修饰调节14．最适温度15．最适pH16．酶的竞争性抑制

17．酶的非竞争性抑制

三、填空题

1．酶促反应特点为、、、。

2．酶有高度的催化效率是因为，这一效应可用学说来解释。

3．结合酶类必需由和相结合后才具有活性，前者的作用是，后者的作用是。

4．酶活性中心的必需基团可分为、两种。

5．维生素PP在体内的活性形式有及。

6．维生素B1的活性形式为，它是及的辅酶。

7．叶酸在体内的活性形式为，它是的辅酶。

8．甲基钴胺素是的辅酶，当其缺乏时可引起。

9．维生素B6的活性形式为、，它是及的辅酶。

10．维生素B2的活性形式为、，它是的辅酶。

11．Km是酶的常数，它与有关，而与无关。

不同的酶，Km；

同一种酶有不同的底物时，其Km值。

12．抑制剂不改变酶的Km；

抑制剂不改变酶的Vmax。

13．酶结构的调节分为和调节。

14．别构酶的结构中有位和部位；

酶最常见的化学修饰方式是和

修饰。

15．低温保存酶制剂、疫苗和菌种的机制是。

使酶促反应速度最快时的环境温度称为。

16．磺胺类药物抑制某些细菌的生长，是竞争性抑制细菌体内的从而妨碍了

的合成。

17．高等生物代谢调节在、、三种不同水平上进行。

18．细胞水平的调节实质上是，是最基本的调节方式，包括和的调节，其中快速调节又可分为和两种调节方式。

19．整条代谢途径中催化反应速度最慢的酶称为。

20．最常见的化学修饰调节方式是和。

21．变构酶是寡聚酶，其分子中含有和部位，当酶分子同变构剂结合后可发生变化，从而改变。

四、是非题（在题前括号内打√或×

）

（）1．酶是生物催化剂，其化学本质为蛋白质。

所以，生物催化剂均为蛋白质类物质。

（）2．酶原激活常是酶的活性中心的构象发生变化所致。

（）3．酶的必需基团都位于活性中心内，它们可分为结合基团和催化基团。

（）4．酶活性中心的功能基团可分为结合基团和催化基团，但结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用。

（）5．酶在过酸或过碱条件下都将降低或失去活性。

（）6．酶具有特异性，所以结合蛋白酶的酶蛋白和辅酶或辅基的数目大致相等。

（）7．同工酶不仅催化相同反应，而且理化性质、免疫学性质也相同。

（）8．酶之所以能加快化学反应速度是因为它能向反应体系提供能量。

（）9．维生素与正常生命活动密切相关，因此应多多摄入。

（）10．维生素B1与糖代谢密切相关，缺乏时可引起佝偻病。

（）11．维生素B2的活性形式是NAD+或NADP+。

（）12．维生素B6与氨基酸代谢密切相关，是因为它广泛参与了氨基酸的羧化反应。

（）13．泛酸来源广泛，很少缺乏。

（）14．维生素B12与叶酸缺乏都可引起巨幼红细胞性贫血。

（）15．酶活性调节有变构调节和化学修饰调节两种，对多种关键酶，这两种调节常相互协作，增强调节因子的作用。

（）16．底物浓度和酶促反应速度的关系曲线为矩形双曲线。

（）17．根据米-曼方程式，Km值越大，酶与底物亲和力越小。

（）18．酶的最适温度是一个常数，如人体内酶的最适温度就较恒定为37℃

（）19．大多数酶的最适pH接近中性。

（）20．在竞争性抑制中，抑制剂与底物竞争性结合酶的活性中心外的必须基团，从而降低酶促反应速度。

（）21．在竞争性抑制中，增加底物的浓度能减弱抑制剂的抑制作用。

五、简答题

1．简述酶促反应中酶蛋白与辅助因子的相互关系。

2．简述金属离子作为酶的辅助因子的作用。

3．简述小分子有机化合物作为酶的辅助因子的主要作用。

4．按作用不同可将酶的必需基团分为哪些种类，其有何作用？

5．简述同工酶及其检测意义

6．叶酸和维生素B12缺乏时为什么会造成恶性贫血？

7．米氏常数有何意义？

8．简述温度对酶促反应速度的影响。

9．简述pH对酶促反应速度的影响。

10．竞争性抑制有哪些特点？

六、论述题

1．试述酶与一般催化剂的异同点。

2．以胰蛋白酶原的激活过程为例说明酶原激活的实质与酶原存在的生物学意义。

3．变构调节与共价修饰调节有何异同点？

4．举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

5．试述水溶性维生素与辅酶的关系。

参考答案

1．D2．C3．B4．B5．D6．B7．C8．C9．A

10．C11．D12．A13．A14．B15．B16．B17．C18．C

19．C20．E21．D22．E23．A24．A25．D26．D27．A28．A29．A30．B31．D32．B33．B34．D35．E36．A37．C38．B39．D40．C

41．ABCD42．ACD43．BC44．BCDE45．ACDE

46．BC47．ACDE48．BC49．ADE50．BCE

51．BC52．ABCDE53．ABCD54．ABC55．AE

56．ACDE57．ABD58．ABCE59．ABCDE60．ABE

1．活细胞合成的具有催化作用的蛋白质。

2．酶对作用底物的选择性，即一种酶只作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物的现象，也称酶的专一性。

3．在酶分子表面，由酶的必需基团集中构成的具有特定空间结构区域，是酶与底物结合并使底物转化为产物的部分。

4．无活性的酶的前身物称酶原。

5．在一定条件下，无活性的酶原转变为有活性的酶，这一过程称酶原的激活。

6．与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法可将其与酶蛋白分开的辅助因子。

7．与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤方法可将其除去的辅助因子。

8．催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。

9．溶于水的一类维生素，包括维生素B族和维生素C两类，B族维生素又包括维生素B1、B2、PP、B6、生物素、泛酸、叶酸、B12等。

10．当酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

11．抑制剂与酶活性中心上的必需基团以共价键结合使酶失去活性，且不能用透析．超滤等方法去除。

12．小分子化合物与酶的活性中心以外的某一特异部位结合，使酶的空间构象发生改变，进而改变酶的活性。

这种调节方式称为变构调节或别构调节

13．酶蛋白肽链上的一些基团在其它酶的催化下，可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径，这一过程称化学修饰调节。

14．使酶促反应速度最快时的环境温度。

15．使酶促反应速度最快时的环境pH。

16．由于抑制剂的结构和底物结构相似，可与底物竞争同一酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合，使酶促反应速度减慢，这种抑制称竞争性抑制。

17．抑制剂与底物的结构不相似，抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与酶的活性中心以外的必需基团结合，使酶活性降低，这种抑制称非竞争性抑制。

1．高度的催化效率、高度的特异性、高度的不稳定性、酶活性的可调节性。

2．酶能大幅度地降低反应所需的活化能、中间产物。

3．酶蛋白、辅助因子、决定酶的特异性、决定催化反应的种类和性质。

4．结合基团、催化基团。

5．NAD+、NADP+。

6．TPP、α-酮酸氧化脱羧酶系、转酮醇酶。

7．FH4、一碳单位转移酶。

8．甲基转移酶、巨幼红细胞性贫血。

9．磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺、转氨酶、氨基酸脱羧酶。

10．FMN、FAD、许多氧化还原酶即黄素蛋白或黄酶。

11．特征性；

酶的结构、酶催化的底物和反应环境有关；

酶的浓度；

不同；

也不同。

12．非竞争性、竞争性。

13．变构调节、共价修饰调节。

14．催化、调节、磷酸化、脱磷酸化。

15．低温使酶的活性降低但不破坏酶、温度回升后、酶又能恢复活性、最适温度。

16．二氢叶酸合成酶、二氢叶酸。

17．细胞水平、激素水平、整体水平。

18．酶水平的调节、快速调节、迟缓调节、变构调节、化学修饰调节。

19．限速酶。

20．磷酸化与脱磷酸化。

21．调节部位、催化部位、构象、酶活性。

四、是非题

1．×

2．×

3．×

4．√5．√6．×

7．×

8．×

9．×

10．×

11．×

12．×

13．√14．√15．√16．√17．√18．×

19．√20．×

21．√

1．答：

二者的关系为：

酶促反应中，它们的作用分别是酶蛋白决定了反应的特异性；

而辅助因子决定了反应种类和性质；

一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合生成一种全酶催化一定的化学反应；

而一种辅助因子可与多种酶蛋白结合构成不同的全酶，催化不同的化学反应。

2．答：

金属离子作为酶的辅助因子的作用在于维持酶分子活性的特定空间构象；

或参与电子的传递；

或在酶与底物间起连接作用；

或中和阴离子降低反应中的静电斥力等。

3．答：

起辅助因子作用的小分子有机化合物是一些化学性质稳定的、分子结构中常含有维生素或维生素类物质，它们的主要作用是参与酶的催化过，在酶促反应中起着传递电子、质子或转移基团的作用。

4．答：

酶的必需基团的种类及其作用：

结合基团：

参与活性中心的组成，能直接与底物结合；

催化基团：

参与活性中心的组成，催化底物发生化学变化并将其转化为产物；

活性中心外必需基团：

维持酶活性中心应有的空间构象。

5．答：

同工酶：

催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。

检测意义：

协助临床诊断相应疾病、观察疗效、判断疾病愈后。

因为体内同工酶在不同器官组织细胞的分布、含量、活性不同，当某组织病变时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，使血清中同工酶谱改变。

6．答：

叶酸在体内转变为FH4，后者是一碳单位的载体。

当体内叶酸缺乏时，影响FH4的生成，使DNA的合成受抑制，骨髓幼红细胞的体积增大，但分裂降低，不能成熟，易被破坏，从而造成巨幼红细胞性贫血。

维生素B12是甲基转移酶的辅酶，催化N5-CH3-FH4的甲基转给同型半胱氨酸生成蛋氨酸，并释放出游离的FH4。

当维生素B12缺乏时，影响FH4的再生，使一碳单位代谢受阴，抑制了DNA的合成，也引起巨幼红细胞性贫血。

7．答：

米氏常数的意义为：

①Km值等于酶促反应速度为1/2Vmax时的底物浓度，其单位为mol/L。

②Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构．酶催化的底物和反应环境（如pH．温度等）有关，与酶浓度无关。

③Km可用来表示酶对底物的亲和力。

Km愈小，酶与底物的亲和力愈大。

反之，Km愈大，酶与底物的亲和力则愈小。

8．答：

温度对酶促反应速度存在两方面的影响：

一方面，升高温度使化学反应速度加快；

另一方面，酶是蛋白质，升高温度则使酶蛋白变性加速，使反应速度减慢。

低温使酶的活性降低但并不使酶破坏，温度回升后，酶又能恢复活性。

9．答：

环境pH通过影响酶分子中，特别是酶活性中心的许多可解离基团的解离状态，以及底物与辅助因子的解离，从而影响了它们的结合，使中间产物生成受到影响,酶促反应速度发生改变。

10．答：

竞争性抑制作用特点表现为：

①竞争性抑制剂的结构与底物的结构相似，能与底物竞争同一酶的活性中心；

②抑制作用强弱取决于抑制剂的浓度与底物浓度的相对比例；

③Vmax不变,Km增大。

共同点：

①都作为催化剂，在化学反应前后没有质和量的改变；

②只能催化热力学上允许的化学反应；

③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点；

④需要量都很少。

不同点：

酶作为生物催化剂其特点有：

催化效率高；

特异性高；

可调节性；

酶活性的不稳定性。

胰蛋白酶原在胰腺组织刚合成及初分泌时，以无活性的胰蛋白酶原形式存在，当其到达肠道后，在肠激酶和胰蛋白酶等的作用下，水解掉N端的六肽后，其空间结构发生改变，使相距较远的异亮氨酸残基．缬氨酸残基．甘氨酸残基．组氨酸残基．丝氨酸残基聚集在一起，形成了胰蛋白酶的活性中心，最终实现了胰蛋白酶原的激活。

由此说明酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

胰蛋白酶原的这一存在形式及激活过程保证了胰蛋白酶在胰腺组织不起作用，从而对胰腺组织起到保护作用，同时使其只在肠腔水解外源性蛋白质。

因此酶原存在的生物学意义在于避免了组织细胞产生的蛋白酶对其进行自身消化，从而对组织细胞有自身保护作用，同时使相应酶能在特定部位和特定时间与特定环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行；

酶原还可视为酶的贮存形式

相同点：

二者均通过改变细胞内酶的活性来调节物质代谢速度，均属于细胞水平的物质代谢调节的一种——快速调节。

不同点：

变构调节是通过小分子变构剂与酶的调节亚基经非共价键结合，使酶构象改变，导致其活性改变。

共价修饰调节是酶蛋白在另一酶的催化下发生共价键变化（带上某个基团或去除某个基团），使酶活性发生改变；

能进行共价修饰调节的酶大多数