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5．肽单元：
在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2）位于同一平面，被称为肽单元（肽键平面）。
6．蛋白质变性作用：
在某些理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构受到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质的改变及生物学活性的丧失，这种作用称为蛋白质的变性作用。
7．蛋白质等电点：
当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，净电荷为零，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
8．肽键：
一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子的水，所形成的酰胺键称为肽键。
9．透析：
利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称为透析。
10．α-螺旋：
多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
11．亚基：
在具有四级结构的蛋白质分子中，其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基，亚基和亚基之间以非共价键相连接。
12．结构域：
分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
13．蛋白质的一级结构：
蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序。
14．蛋白质的三级结构：
是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
15．蛋白质沉淀：
分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象。
问答题
1．分子伴侣在蛋白质分子折叠中的作用：
分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，随后松开，如此重复进行，可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣在蛋白质二硫键的正确配对中也起重要作用。
2．蛋白质的结构与功能的关系：
一级结构是空间结构和功能的基础。
一级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的生物学功能；
一级结构不同，其功能也不同；
一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由2条α链和2条β链组成，正常人β链的第6位谷氨酸换成了缬氨酸，这就导致分子病——镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞携氧能力下降，易溶血。
空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与生物学活性也改变。
如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，生理功能也丧失或恢复。
变构效应也说明空间结构改变，功能改变。
3．分离纯化蛋白质的主要方法及其原理：
蛋白质分离纯化的方法主要有盐析、透析、凝胶过滤（分子筛）、电泳、离子交换层析（色谱）、超速离心等。
各自原理如下：
（1）盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同，向蛋白质溶液加入中性盐，破坏水化膜和电荷两个稳定因素，使蛋白质沉淀。
（2）透析和凝胶过滤均根据分子大小不同而设计。
透析是利用仅有小分子化合物能通透半透膜，使大分子蛋白质与小分子化合物分离，达到除盐目的。
凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗粒，样品中小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白质不能进入，由于二者路径长短不同，故大分子先于小分子流出柱，可将蛋白质按分子量大小不同而分离。
（3）蛋白质是两性电解质，在不同pH溶液中所带电荷种类和数量不同，故在电场中向相反的电极方向泳动，电泳的速度取决于场强、蛋白质所带电荷数量和其分子大小与形状。
（4）在层析柱内，带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂相结合，然后用盐溶液洗脱，随着盐浓度增加，带电荷少与多的蛋白质先后被洗脱出来，分部收集洗脱液，达到分离蛋白质的目的。
（5）根据不同蛋白质的密度与形态区别，可用超速离心法，使其在不同离心力作用下沉降，达到分离目的。
4．蛋白质或多肽链的N末端或C末端分析方法：
多肽链的N末端和C末端分析，均可用化学法和酶法。
N末端分析可用2,4-二硝基氟苯法、二甲基氨基萘磺酰氯法、丹伯磺酰氯法（Dabsyl-CL）和Edman降解法，以及氨基肽酶法。
C末端分析可用肼解法和羧基肽酶法。
5．沉淀蛋白质的主要方法有：
盐析、有机溶剂、某些酸类、重金属盐、加热凝固。
上述方法的特点：
中性盐破坏蛋白质的水化膜和电荷，采用不同浓度盐可将不同蛋白质分段析出，盐析得到的蛋白质具有生物学活性。
有机溶剂可破坏蛋白质的水化膜使其沉淀，常温下操作，蛋白质无活性，低温下操作，则有活性。
某些酸类如钨酸、三氯醋酸等的酸根与带正电荷的蛋白质结合而沉淀，前提是溶液的pH值小于PI。
该法得到的蛋白质无活性。
与酸类相反，重金属离子Pb2+等可与带负电荷的蛋白质结合而沉淀，故要求溶液pH大于PI。
该法得到的蛋白质也无活性。
在等电点时加热蛋白质可形成凝块沉淀。
该法得到的是变性蛋白质。
6．酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸。
碱性氨基酸包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
7．必需氨基酸：
苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸。
8．引起变性的因素有：
物理因素如高温、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡等；
化学因素如强酸、强碱、尿素、去污剂、重金属、浓酒精等。
变性后：
①生物学活性丧失；
②溶解度下降；
③粘度增加；
④易被蛋白酶水解。
9．多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构，连接一级结构的键是肽键。
蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链构象，二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
氢键是维系二级结构最主要的键。
三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。
次级键维持其稳定，最主要的键是疏水键。
四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。
其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基，一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。
维持其稳定的是次级键，如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。
10．①Gly参与合成谷胱甘肽（GSH）。
GSH的活性基团是半胱氨酸巯基（-SH），GSH在体内的重要功能之一是保护某些蛋白质或酶分子中的-SH不被氧化，从而维持各自的生物学功能。
②甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团”。
“一碳基团”的主要生理功能是作为合成嘌呤和嘧啶的原料。
③Gly和琥珀酰CoA及Fe2+合成血红素，而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基，在氧的运输和贮存中发挥极其重要的作用。
④Gly可以和游离型胆汁酸（胆酸、鹅脱氧胆酸）结合，形成结合型胆汁酸－甘氨胆酸和甘氨鹅脱氧胆酸。
胆汁酸是界面活性物质，他们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。
另外，甘氨酸和其他氨基酸都是蛋白质、肽类合成的原料。
蛋白质、肽具有重要的生理功能。
尤其是结构蛋白胶原中，甘氨酸含量特别多。
第二章核酸的结构与功能
1．23.410外内
2．单核苷酸3’,5’-磷酸二酯键
3．双螺旋含氮碱氢键
4．单股双螺旋三叶草
5．CHONP磷9%～10%磷
6．氢键碱基堆积力
7．降低升高
8．CGAT
9．嘌呤嘧啶共轭双键
10．二氢尿嘧啶（DHC）反密码TψC额外
11．结合氨基酸辨认密码子
12．91糖苷11糖苷
13．5’末端的7-甲基鸟嘌呤与三磷酸鸟苷的帽子结构、3’末端的多聚A尾
14．分子大小G＋C比例
15．酶的催化RNA可用于肿瘤和病毒治疗
16．作为生物遗传信息复制的模板基因转录的模板蛋白质
17．缓慢冷却退火高短
18．有一定数量的碱基彼此互补（或不完全互补）DNA-DNADNA-RNARNA-RNA
19．核小体
20．氢一级
1．碱基互补规律：
核酸分子中，腺嘌呤与胸腺嘧啶；
鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对，这称为碱基互补配对规律。
2．核苷酸：
核苷分子中戊糖的羟基与1分子磷酸以酯键相连形成的化合物，统称为核苷酸。
3．核酸的变性：
在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。
4．复性：
热变性的DNA溶液经缓慢冷却，可使原来两条彼此分离的链重新缔合，重新形成双螺旋结构，这个过程称为复性。
5．增色效应：
核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。
这是判断DNA变性的一个指标。
6．DNA的一级结构：
在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为DNA的一级结构。
7．稀有碱基：
机体内除常见5种碱基A、G、C、U、T外，还有一些修饰过的或微量的其他碱基称为稀有碱基，如DHU、X、I、ψ、mG、mA。
8．核苷：
戊糖与碱基缩合成的化合物统称为核苷
9．核小体：
是真核细胞染色质的基本结构单位。
核小体由DNA与组蛋白共同组成。
组蛋白H2A、H2B、H3和H4各2分子组成八聚体，外缠140bpDNA组成核心颗粒；
组蛋白H1和60～100bpDNA组成连接区。
核心颗粒和连接区构成一个核小体。
10．Tm值：
DNA变性过程中，其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度（或称变性温度、融点），用Tm表示，一般70～85℃。
11．核酸分子杂交：
如果把不同的DNA链放在同一溶液中作变性处理，或把单链DNA与RNA放在一起，只要有某些区域有成立碱基配对的可能，它们之间就可形成局部的双链。
这一过程称为核酸分子杂交。
12．核酶：
具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
1．核酸热变性后，使其温度缓慢下降时，同种可完全互补的变性DNA的两条多核苷酸链重新相连，形成原有的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，这种现象称为复性。
不同来源热变性后的DNA片段在进行复性时，只要有一定数量的碱基彼此互补，就可形成双链结构。
这种不完全互补的二链在复性时的结合称为杂交。
杂交种类有DNA-DNA、RNA-DNA、RNA-RNA。
因此可以说杂交是一种特殊的复性。
应用被标记已知碱基序列的单链核酸分子为探针，在一定条件下与待测样品DNA单链进行杂交，可检测出DNA分子中是否含有与探针同源的碱基序列。
应用此原理对细菌、病毒、肿瘤、心血管和分子病进行诊断称为基因诊断。
2．核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对260nm波长的紫外光有最大吸收峰，碱基平时在DNA双螺旋的内侧。
当DNA变性后，氢键破坏，成为两股单链DNA，在螺旋内侧的碱基暴露出来，故出现增色效应。
3．一个二倍体细胞DNA的总长度约为2m（10bp的长度为3.4nm，二倍体）。
在真核生物内DNA以非常致密的形式存在于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。
染色体的基本单位是核小体。
核色体是由DNA和组蛋白构成的，是DNA的超级结构形式。
组蛋白分子构成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。
核小体的核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠状的结构。
在此基础上，核小体又进一步旋转折叠，经过形成30nm纤维状结构、300nm襻状结构，最后形成棒状的染色体。
这样，以染色体的形式使共计1m长的DNA分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。
4．成熟的真核生物mRNA的结构特点：
（1）大多数的真核mRNA在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。
这种结构称为帽子结构。
帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。
（2）在真核mRNA的3’末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。
一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。
因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。
随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。
因此，目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
5．所谓解链温度是指核酸在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的50%的温度，也称为Tm值。
Tm值的大小与DNA分子中碱基的组成、比例和DNA分子的长度有关。
在DNA分子中，如果G—C含量较多，Tm值则较大，A—T含量较多，Tm值则较小，因G—C间有3个氢键，A—T间有2个氢键，G—C较A—T稳定。
DNA分子越长，在解链时所需的能量也越高，所以Tm值也越大。
6．RNA和DNA在分子组成及结构上的异同点：
（1）分子组成上的异同点：
DNA和RNA都含有碱基、戊糖和磷酸。
DNA中戊糖为脱氧核糖，碱基为A、T、G、C；
RNA中的戊糖为核糖，碱基为A、U、G、C。
（2）分子结构上的异同点：
基本结构单位都是单核苷酸，都是以3’,5’-磷酸二酯键相连而成。
DNA的一级结构指脱氧核糖核苷酸在多核苷酸链中的连接方式、数量和排列顺序；
二级结构为双螺旋结构；
三级结构为超螺旋结构。
RNA的一级结构指核糖核苷酸在多核苷酸链中的连接方式、数量和排列顺序；
二级结构以单链为主，也有少部分卷曲成局部双螺旋结构，进而形成发夹结构，tRNA典型的二级结构为三叶草型结构；
三级结构为倒L型结构。
7．DNA双螺旋结构的要点：
（1）DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成3个氢键（G≡C）。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’，另一链的走向就一定是3’→5’。
（2）DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°
。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
8．tRNA二级结构为三叶草型，其特点为：
（1）氨基酸臂：
3’末端为—C—C—A—OH。
（2）二氢尿嘧啶环：
环中有二氢尿嘧啶。
（3）反密码环：
环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子。
（4）额外环，是tRNA分类标志。
（5）TψC环：
环中含胸苷，假尿苷和胞苷。
9．RNA的种类及其生物学作用：
（1）RNA有3种：
mRNA、tRNA和rRNA
（2）生物学作用：
rRNA与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
tRNA携带运输活化了的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。
mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成的模板。
10．具有催化作用的RNA被称为核酶。
核酶的发现一方面推动了对于生命活动多样性的理解，另外在医学上也有其特殊的用途。
研究发现，不同的核酶都具有锤头状结构，人们根据自我剪切的结构特点，设计并合成出各种核酶，用于剪切破坏有害基因转录出的mRNA使其不能翻译成蛋白质，因此，核酶被广泛用来尝试作为新的肿瘤和病毒治疗技术。
第三章酶
1．不变
2．催化基团结合基团结合基团催化基团活性中心
3．酶原酶原的激活
4．酶浓度底物浓度温度pH激动剂抑制剂
5．非共价键透析
6．降低反应的活化能
7．①酶的特征性酶的性质酶浓度②不同也不同酶的最适底物③酶对底物亲和力的大小酶对底物的亲和力越大④不同
8．高效性专一性高度的不稳定性可调控性
9．HM四LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5
10．活细胞蛋白质
11．不是降低
1．同工酶：
催化相同的化学反应，但其理化性质、生物学活性以及免疫学活性均不相同的一组酶。
2．竞争性抑制：
抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制了酶促反应的速度，此种抑制作用称为竞争性抑制。
3．不可逆性抑制：
抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合，使酶失活，不能用一般物理方法将它除去，这种抑制作用称为不可逆抑制作用。
4．酶的特异性：
一种酶只能催化一种或一类底物或一种化学键，产生一定的产物，这种为酶的特异性。
5．酶的共价修饰：
酶蛋白肽链上某些氨基酸残基，在另一种酶的催化下，发生可逆的共价修饰，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为化学修饰调节。
6．变构（酶）调节：
体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节，受变构调节的酶称为变构酶。
7．酶：
是由活细胞内产生的具有高效催化作用的蛋白质。
8．酶的活性中心：
必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。
9．酶原：
有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。
10．酶原的激活：
酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
1．全酶是由酶蛋白和辅助因子组成的结合酶。
酶蛋白是全酶的蛋白质部分，它决定反应的特异性。
辅助因子是和酶蛋白结合的金属离子和小分子有机化合物。
金属离子的作用有：
①稳定酶分子的构象；
②连接酶与底物的桥梁；
③降低反应中静电斥力；
④作为酶催化中心的必需基团参与催化反应；
⑤传递电子。
小分子有机化合物作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子质子和一些基团。
2．Km值是指当反应速度等于最大反应速度一半时的底物浓度。
生理意义：
①当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，值近似于ES的解离常数Ks。
在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。
此时，Km值值越大，酶与底物的亲和力越小；
Km值越小，酶与底物的亲和力越大；
Km值和Ks值的涵义不同，不能互相代替使用。
②Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（温度、pH值和离子强度）有关，与酶的浓度无关。
3．影响酶促反应速度的主要因素有酶浓度、底物浓度、温度、pH值、激动剂和抑制剂。
4．竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂的浓度和底物浓度的相对比例。
在抑制剂浓度不变的情况下，增加底物浓度能减弱抑制剂的抑制作用；
在底物浓度不变的情况下，抑制剂只有达到一定浓度才能起抑制作用。
利用竞争性抑制作用原理可阐明一些药物的作用机制。
例如磺胺类药物抑制某些细菌的生长，是因为这些细菌的生长需要利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸，而磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸极其相似，可竞争性的抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而防碍了二氢叶酸的合成，由于这些细菌只能利用二氢叶酸合成四氢叶酸，而不能直接利用叶酸，所以对氨基苯磺胺可造成四氢叶酸的缺乏而影响核酸的合成，从而影响细菌的生长繁殖。
根据竞争性抑制的特点，在使用磺胺类药物时，必需保持血液中药物的浓度远高于对氨基苯甲酸的浓度，才能发挥有效地抑菌作用。
5．酶是由活细胞内产生的具有高效催化作用的蛋白质。
酶促反应的特点：
高效性、专一性、高度的不稳定性、可调控性。
6．有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。
其实质是活性中心形成或暴露的过程。
意义：
保护消化器官本身不受酶的水解破坏，保证酶在特定的部位和环境发挥催化作用。
7．酶是生物催化剂，其本质是蛋白质。
温度对酶促反应具有双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶变性的机会。
温度升高到60℃时，酶开始变性；
80℃时，多数酶的变性已不可逆。
使酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
8．竞争性抑制剂：
抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。
Km值增大，Vm不变。
非竞争性抑制剂：
非抑制剂结构与底物不相似或完全不同，它只与活性中心外的必需基团结合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。
该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关，Km值不变，Vm下降。
第二篇物质代谢及其调节
第四章糖代谢
1．丙酮酸脱氢酶硫辛酸乙酰转移酶二氢硫辛酸脱氢酶
2．TPPFADNAD+硫辛酸辅酶A
3．4231
4．异柠檬酸酸脱氢酶α-酮戊二酸脱氢酶柠檬酸合酶异柠檬酸酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶
5．3638
6．线粒体乙酰COA草酰乙酸柠檬酸草酰乙酸CO2H12
7．肝脏肾脏
8．磷酸戊糖途径核苷酸
9．6-磷酸葡萄糖脱氢酶NADPH+H+5-磷酸核糖
10．UDPG
11．糖原葡萄糖磷酸戊糖
12．葡萄糖-6-磷酸酶
13．丙酮酸羧化酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
14．肾上腺素胰高血糖素甲状旁腺素生长素
1．糖原合成：
由葡糖糖合成糖原的过程叫糖原合成。
2．糖异生：
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
3．血糖：
血液中的葡萄糖称为血糖，正常水平为3.89～6.11mmol/L
4．乳酸循环：
在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖。
葡糖糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
5．巴斯德效应：
糖的有氧氧化抑制糖酵解的现象。
6．肝糖原分解：
肝糖原分解生成葡萄糖的过程。
7．糖酵解：
在缺氧的情况下，葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。
8．糖酵解途径：
葡糖糖分解成丙酮酸的过程，为糖酵解的第一解阶段。
9．葡萄糖的有氧氧化：
在有氧情况下葡萄糖彻底氧化生成水和CO2的反应过程。
10．三羧酸循环：
由乙酰COA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。
1．三羧酸循环（TAC）的特点及生理意义：
（1）特点：
①TAC中有4次脱氢2次脱羧及1次底物水平磷酸化；
②TAC中有3个不可逆反应和3个关键酶（异柠檬酸酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶、柠檬酸合酶）；
③T
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