中国药科大学生物化学Word文件下载.docx

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甲硫、缬、赖、色、苏、苯丙、亮、异亮。

婴儿期所需：

精、组

10、氨基酸的分离方法：

①溶解度和等电点法②特殊沉淀剂法③离子交换法④电渗析法

11、氨基酸的分析方法：

①纸色谱法②薄层色谱③高效液相色谱④离子交换色谱⑤氨基酸自动分析仪法⑥质谱

12、氨基酸的生产方法：

1）水解法：

①酸水解法：

6-10M的盐酸，在110-120℃下水解12-24小时；

优：

水解彻底，氨基酸不消旋；

缺：

色氨酸完全被破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺去氨化。

②碱水解法：

4-6M氢氧化钠或2-4M的氢氧化钡在100-110℃水解6-24小时；

水解完全，色氨酸不被破坏；

氨基酸易消旋，丝氨酸、精氨酸、苏氨酸、胱氨酸等大部分被破坏。

③酶水解法：

蛋白酶，；

反应条件温和，氨基酸不被破坏，不消旋；

水解被彻底。

2）微生物发酵法3）化学合成法：

产物为消旋体，需进行拆分4）酶合成法：

化学合成法配制基质，利用酶促反应

13、肽键：

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键。

多肽：

是由氨基酸通过肽键连接而成的多聚化合物。

多肽分子中肽键数等于失去的水分子数。

肽单位：

由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面，也称肽平面。

14、肽：

氨基酸通过肽键相连形成的化合物。

10个以内aa连成的肽称寡肽，10个以上多肽。

15、共价主链：

多肽链中的骨干是由氨基酸的羧基与氨基形成的肽键部分有规则地重复排列而成，成为共价主链。

R基部分成为侧链。

氨基酸残基：

组成肽链的氨基酸在参与形成肽键之后，脱水而结构不完整，此部分称·

·

多肽链的结构具有方向性，从氨基端开始到羧基端。

16．、多肽的物理性质：

相对分子量低于一万的成多肽，高于一万的称蛋白质，界限不是很严格。

水溶性大于蛋白质，旋光性等于各个氨基酸残基的旋光度之和。

17、化学性质：

两性电离和等电点；

紫外吸收；

侧脸金属螯合；

呈色反应：

茚三酮反应；

双缩脲反应：

含两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与硫酸铜作用呈紫色；

米伦；

酚试剂。

18、重要多肽：

血液中的谷胱甘肽具有抗氧化和解毒作用；

加压素具有抗利尿、调节心血管功能、增强记忆、镇痛、促进肝糖原分解；

促甲状腺释放因子（TRF）由下丘脑合成分泌的促进垂体活性物质释放的因子，刺激脑垂体促甲状腺激素细胞释放促甲状腺激素。

第二章蛋白质化学

1、蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键级肽键缩合而成，具有较稳定的构想和一定生物功能的大分子。

存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。

细胞中含量最丰富。

2、分类：

1）球状蛋白：

功能蛋白，不对称常数接近1；

2）纤维状蛋白：

结构蛋白，不对称常数大于10；

3）椭圆形：

对称常数介于中间。

蛋白质是分子量很大的生物分子。

3、功能：

①生物催化：

酶类②代谢调节：

部分激素③免疫保护：

抗体、干扰素④物质的转运和贮存：

载体蛋白⑤运动与支持：

肌肉、骨骼、鞭毛⑥控制生长和分化：

基因表达调控⑦接受和传递信息：

配体和受体⑧构成生物膜

4、蛋白质的元素组成：

含氮有机化合物，某些还含有P、Fe、Cu、Zn、I。

蛋白质的含量=蛋白质的含氮量×

100／16=蛋白质的含氮量×

6.25

5、蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸残基的种类、数量及排列顺序。

包含的共价键主要指肽键和二硫键。

氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构。

蛋白质的一级结构是其高级结构和生物学功能的基础，但并不是决定高级构象的唯一因素。

6、测定以经济结构的要求：

1）样品必须纯（＞97%）2）知道蛋白质的分子量3）知道蛋白质由几个亚基组成4）知道氨基酸组成

7、蛋白质的测定步骤：

①多肽链的拆分:

由多条多肽链组成的蛋白质分子,必须先进行拆分,可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍或高浓度盐处理。

②测定蛋白质分子中多肽链的数目:

通过测定末端氨基酸残基的摩尔数③二硫键的断裂④测定每条多肽链的氨基酸组成

8、N-末端氨基酸的分析：

1）二硝基氟苯法2）丹磺酰氯法3）本异硫氰酸酯法4）氨肽酶

C-末端氨基酸的分析：

1）肼解法2）羧肽酶法

9、蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列，或规则的几何走向、旋转及折叠。

只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键，主要有α-螺旋、β折叠、β-转角

10、α-螺旋是由肽键平面盘旋形成的螺旋状结构。

结构要点：

1）天然蛋白质螺旋的方向为右手螺旋。

2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与螺旋长轴平行，嗜热菌蛋白酶中有部分左手螺旋。

3）相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的-CO基与第四个氨基酸残基的-NH基形成氢键。

是稳定螺旋的主要作用力。

氢键是α螺旋稳定的主要次级键。

4）链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部，其形状、大小及电荷等均影响其形成和稳定性。

11、β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的台联平行排列，通过链间氢键交联形成.肽链的主链呈锯齿状折叠构象。

要点：

1）肽键平面呈锯齿状排列,侧链Ｒ基团交错分布在片层平面的两侧。

2）由链间氢键维持稳定.其方向与折叠的长轴接近垂直。

3）有两种类型:

平行式,即所有肽链的N-端都在同一边:

反平行式,即相邻肽链的方向相反。

4）每一个氨基酸在主轴上所占的距离,平行的是0.325nm,反平行的是0.35nm.反平行式更稳定。

12、β-转角：

也称b-回折或发夹结构，存在于球状蛋白中。

1）在b-转角部分，由四个氨基酸残基组成2）弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键，维持构象.3）经常出现在连接反平行β-折叠片的端头.

13、蛋白质的超二级结构又称模块或模序，是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。

超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域。

14、结构域：

多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球形的结构,具有部分生物功能.是球状蛋白质的折叠单位。

1）结构域一般由100-200个aa组成,氨基酸可以连续,也可以不连续．2）结构域之间常形成裂隙,比较松散,往往是蛋白质优先被水解的部位.酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上．3）可作为结构单位进行相对独立的运动,水解后仍能维持稳定的结构,甚至保留某些生物活性。

4）对于较小的蛋白质分子,结构域与三级结构等同,即这些蛋白为单结构域.5）结构域有时也称功能域,功能域是指有功能的部分.功能域可以是一个结构域,也可以是两个或两个以上的结构域组成.

15、蛋白质的三级结构指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠,从而生成特定的空间结构.包括主链和侧链的所有原子的空间排布．一般非极性侧链埋在分子内部,形成疏水核，极性侧链在分子表面。

16.维持蛋白质构象的化学键：

氢键、疏水键、离子键、配位键、二硫键、范德华

17、①维系蛋白质分子的一级结构：

肽键、二硫键；

②维系蛋白质分子的二级结构：

氢键；

③维系蛋白质分子的三级结构：

疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键；

④维系蛋白质分子的四级结构：

范德华力、盐键

18、研究蛋白质构象的方法：

1）X射线晶体衍射：

三维结构2）圆二色谱法分析二级结构3）核磁共振（NMR）：

三维结构

19、每一个具有独立三个级结构的肽链,称为亚基，它一般由一条肽链构成,无生理活性,只有当这些亚基，聚合成一个完整的蛋白质分子后,才具有生物活性。

由2-10个亚基组成的蛋白称为寡聚体，更多亚基组成的蛋白称多聚体。

由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象称为四级结构。

20、一级结构决定高级结构进而决定功能：

1）一级结构相似的蛋白质具有相似的功能蛋白质的同源性，如血红蛋白、胰岛素（蛋白质同源性是指由同一基因进化而来的一类蛋白质）2）一级结构不同,生物学功能各异3）一级结构中关键部分变化,其生物活性也改变4）一级结构可以提供重要的生物进化信息5）一级结构的变化可引起分子病

21、变构作用：

又称别构效应,指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化。

22、一级结构未变，高级结构改变引起的疾病。

错误折叠引起蛋白相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀致病。

这类疾病包括：

老年痴呆，疯牛病，人纹状体脊髓变性病等。

23、参与体内多肽链折叠过程的蛋白质：

1）分子伴侣:

作用是防止新生肽链的错误折叠和聚集，而本身并不成为其天然结构的一部分。

分类：

热休克蛋白和伴侣素。

2）折叠酶：

二硫键异构酶和肽酰脯氨酸顺反异构酶

24、蛋白质的变性指蛋白质受物理或化学因素的影响,使蛋白质分子原有的特定的空间构象发生改变,从而导致蛋白质性质的改变以及生物活性的丧失.但一级结构未遭破坏。

25、蛋白质的性质：

1）变性蛋白质的特性：

①变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失②溶解度降低,易形成沉淀析出,粘度增加而扩散系数减小，结晶能力丧失,分子形状改变,肽链松散,反应基团增加,易被酶消化。

2）胶体性质：

如布朗运动、光散射现象、不能透过半透膜、具有吸附能力。

蛋白质的亲水胶体溶液相当稳定：

1’蛋白质表面具有水化层2’表面具有同性电荷。

3）蛋白质的两性电离与等电点4）蛋白质的沉淀反应：

当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时,蛋白质就会从溶液中析出的现象。

方法：

1’盐析法：

向蛋白质溶液中加入大量中性盐。

低浓度中性盐：

盐溶作用；

高浓度中性盐：

盐析作用。

（常用的中性盐：

硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）作用原理:

盐离子与水亲和力极强,夺去蛋白质的水化层,减少分子间静电斥力。

特点：

不破坏蛋白质的构象,蛋白质不发生变性。

2’有机溶剂沉淀法：

原理:

使蛋白质脱去水化层导致白质分子聚集而沉淀.（常用有机溶剂:

甲醇、乙醇、丙酮）缺点：

常会使蛋白质变性。

注意事项:

低温下操作,尽量缩短处理时间。

3’重金属盐沉淀法:

若溶液pH大于蛋白质的pI,重金属离子如Hg2+、Ag+、Pb2+等能与蛋白质分子中带负电基团结合,生成不溶性的重金属蛋白盐而沉淀。

缺点：

此法常使蛋白质变性失活。

4’加热:

变性导致沉淀.等电点时效果最好。

5’生物碱试剂和某些酸类沉淀法：

生物碱试剂蛋白质结合生成不溶性的盐而沉淀.注意事项:

反应溶液的pH<

pI,确保蛋白质以阳离子形式存在。

5）蛋白质的颜色反应：

茚三酮、双缩脲、酚试剂6）蛋白质的免疫学性质

26、变性因素：

物理因素：

高温、紫外线、X射线、超声波和剧烈震荡等；

化学因素：

强酸、强碱、蛋白变性剂、重金属盐、有机溶剂等

27、蛋白质的复性:

除去变性因素后,有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性的现象

28、蛋白质的提取：

1）材料的选择：

含目的蛋白多,来源方便,注意处理过程2）组织细胞破碎：

有机械方法、超声法等3）提取分离：

合适的溶剂和方法、防止酶解.

29、蛋白质的分离与纯化技术方法：

1）根据溶解度不同的分离纯化方法：

（1）等电点沉淀法

（2）盐析沉淀法（3）低温有机溶剂沉淀法（4）温度对蛋白质溶解度的响

2）根据分子大小不同的分离纯化:

（1）透析和超滤法

（2）分子排阻色谱（3）密度梯度离心

3）根据电离性质不同的分离方法：

（1）电泳：

带电颗粒在电场中向着所带电荷相反方向移动称为电泳。

根据支持物的不同，可分为：

薄膜电泳，凝胶电泳。

聚丙烯酰胺凝胶电泳法（-PAGE）：

SDS-十二烷基硫酸钠,变性剂。

使蛋白质分子均带负电。

（2）离子交换层析

4）根据配基特异性的分离纯化方法：

亲和层析法-蛋白质和相应配基的亲和力具有高度特异性和可逆性特点。

30、蛋白质的纯度的鉴定：

1）层析法（色谱法）：

高压液相层析法（HPLC）2）电泳法高压毛细管电泳法（HPCE）3）免疫化学法：

放射免疫分析（RIA）、酶标记免疫分析法（ELISA）4）N－末端测序

31、分子量测定的方法：

根据氨基酸的数目：

20种氨基酸的平均分子量为128，肽键个数=缩合失水分子数=氨基酸分子总个数－肽链条数。

较精确测定分子量的主要方法有超速离心法、分子筛层析法、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳、生物质谱法等

32、蛋白质的含量测定：

1）凯氏定氮法2）福林-酚试剂法：

25～250μg/mL3）双缩尿法：

0.5～10mg/mL4）紫外分光光度法280nm有最大吸收。

蛋白质浓度（mg/mL）=（1.55×

A280-0.75×

A260）×

稀释倍数。

5）BCA法：

蛋白质将Cu2+还原为Cu+再和BCA（4,4-二羧酸-2,2-二喹啉钠）反应生成紫色物质.562nm读数.10-1000μg/mL6）Bradford法.考马斯亮蓝G-250与蛋白质结合后由淡红色变成蓝色化合物,595nm读数.25-200μg/mL.速度快重复性好，读数法都要做标准曲线

第三章糖化学

1、糖类（saccharide）:

是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。

最初,糖类化合物用Cn（H2O）m表示,统称碳水化合物

2、糖类生物学意义：

1）生物体内主要能源物质2）生物体的结构成分3）在生物体内转变为其他物质:

脂类、蛋白、核酸4）细胞识别的信息分子：

神经活动、细胞识别和信息传递

3、糖的分类：

1）单糖:

不能水解的最简单糖类,组成糖类物质的基本结构单位。

）2寡糖:

有2～10个分子单糖缩合而成,水解后产生单糖。

3）多糖:

由多分子单糖或其衍生物所组成,水解后产生原来的单糖或其衍生物.

4、单糖的物理性质：

1）不对称碳原子2）构型：

有D-及L-型3）旋光性：

存在不对称碳原子。

变旋现象：

一个有旋光性的溶液放置后,其比旋光度改变的现象.

5、单糖的重要衍生物：

磷酸糖、脱氧糖、氨基糖、糖醇、糖酸

6、化学性质：

1）与酸2）与碱-异构化3）形成糖苷（缩醛）4）单糖的氧化单糖的还原性

7、二糖：

1）蔗糖：

最丰富的二糖。

物理性质：

白色结晶,易溶于水,很甜。

有旋光性,无变旋现象。

化学性质：

无还原性。

2）麦芽糖：

淀粉水解释放。

2分子D-葡萄糖通过α-1,4-糖苷键连接而成。

3）纤维二糖：

纤维素水解可得。

2分子D-葡萄糖通过β-1,4-糖苷键连接

而成。

4）乳糖：

奶中主要的糖。

由1分子D-半乳糖和1分子D-葡萄糖通过β-1,4糖苷键连接而成。

8、多糖的共同特性:

1）分子量一般很大,几万以上.水中不能形成真溶液,有的根本不溶于水,如纤维素。

2）物理性质：

有旋光性,但无变旋现象.无甜味。

3）化学性质：

无还原性

9、分类：

1）按来源：

植物多糖、动物多糖、微生物多糖、海洋生物多糖、人工合成多糖

2）按在生物体内生理功能：

（1）贮存多糖：

淀粉、糖原

（2）结构多糖：

纤维素、几丁质

3）按组成：

（1）单纯多糖：

均一多糖、不均一多糖

（2）复合多糖：

糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂、脂多糖（3）黏多糖也称糖胺聚糖

10、淀粉：

高等植物的贮存多糖。

天然淀粉有两种结构，即直链（以α-1,4糖苷键连接

）与支链（分支点为α-1,6糖苷键），都是由α-D-葡萄糖缩聚而成。

直链淀粉遇碘产生蓝色，支链淀粉遇碘产生紫红色。

淀粉的水解过程：

淀粉（蓝色）→紫色糊精（紫色）→红色糊精（红色）→无色糊精（无色）→麦芽糖（无色）→葡萄糖（无色）。

淀粉与碘的呈色反应与淀粉糖苷链的长度有关：

链长小于6个葡萄糖基,不能呈色；

链长为20个葡萄糖基,呈红色；

链长大于60个葡萄糖基,呈蓝色。

11、糖原：

遇碘棕红色。

动物体内糖类化合物的储存形式。

结构与支链淀粉相似,由D-葡萄糖以α-1,4和α-1,6糖苷键相连,有肌糖原和肝糖原之分。

12、纤维素：

天然植物纤维的主要成分。

由β-D-葡萄糖基以β-1,4糖苷键连接的没有分支的同多糖。

纤维素是无色无味白色丝状物，不溶于水，稀酸、稀碱和有机溶剂。

同时是反刍动物的主要饲料。

13、琼胶：

又称琼脂。

9分子D-半乳糖以α-1,3糖苷键连接成短链再和1分子L-半乳糖以α-1,4糖苷键,L-半乳糖C6硫酸化。

用于细菌培养的固体平板制备。

14、几丁质：

又壳多糖、甲壳素、甲壳质。

由N-乙酰氨基葡萄糖以β-（1,4）糖

苷键缩合成的同多糖。

功能：

1）促进创伤皮肤的再生，促进创伤的愈合2）抗肿瘤和促进免疫3）用作生物医学材料4）用于食品工业

15、葡聚糖：

又称右旋糖酐。

是D-葡萄糖以α-（1,6）糖苷键缩合为主链骨架,以α-（1,3）和α-（1,4）糖苷键构成支链,整个分子形成网状。

其凝胶可用作分子筛，代血浆

16、黏多糖：

1）透明质酸：

又称玻璃酸。

存在于动物结缔组织、眼球玻璃体等,具有较强的吸水性、能粘合和保护细胞.由D-葡萄糖醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖以β-（1,3）糖苷键缩合成二糖单位,后者再以β-（1,4）糖苷键同下一个二糖单位缩合。

润滑、保水、大离子。

2）硫酸软骨素：

弱的抗凝血、降血脂、可显著减轻关节炎的炎症反应，保护骨关节、免疫调节、抗氧化、加速伤口愈合和抗肿瘤等3）肝素：

抗凝血和抗血栓、调血脂。

17、细菌多糖：

1）肽聚糖：

菌细胞壁的主要成分2）脂多糖：

致病部分

第四章脂类的结构与功能

1、脂类（lipids）:

由脂肪酸与醇生成的酯及其衍生物.不溶于水而溶于非极性溶剂。

元素组成：

碳、氢、氧、氮、磷、硫。

1）单纯脂类:

仅含脂酸和醇,分为:

1’脂：

室温下固态，甘油和3分子脂肪酸组成2’油：

室温下呈液态的脂，含不饱和脂酸和低分子脂酸3’蜡：

一般含24-26个偶数碳原子的长链的脂肪酸和含有16-36个偶数碳原子的长链脂肪醇组成的酯的混合物（和石蜡的区别：

石蜡是石油中得到的直链烷烃）

2）复合脂类：

含有非脂分子。

磷脂:

含磷酸和含氮碱基 

糖脂:

含糖

3）衍生脂类：

由单纯脂和复合脂衍生的固醇类，萜类，一些维生素等

3、脂类的生理功能：

1）储存能量.（油脂37KJ/1g;

糖或蛋白17KJ/1g）2）构建生物膜。

3）有些脂类具有维生素和激素的功能.主要是类固醇和萜.如:

类固醇激素，脂溶性维生素4）脂类作为细胞表面的物质，与细胞识别、免疫等密切相关5）保护作用和御寒作用

4、脂肪：

一分子甘油与三分子高级脂肪酸组成的脂肪酸甘油三酯.

5、皂化值（价）:

皂化1g脂肪所需KOH的mg数。

6、脂肪酸：

由一条长的烃链（尾）和一个末端羧基（头）组成的羧酸.

脂肪酸的种类:

饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸、单不饱和脂肪酸、多不饱和脂肪酸

7、天然脂肪酸的结构特点：

1）偶数（合成与代谢）2）多数为12-24#16-183）不饱和脂肪酸（9及12、15）,顺式多数4）动物多饱和，植物含较多不饱和

8、必需脂肪酸：

指对人体的功能不可缺少,但必须由膳食提供的两个多不饱和脂肪酸，亚油酸和亚麻酸。

9、不饱和脂肪酸的性质：

1）氢化2）卤化：

碘值（价）100g脂肪能吸收碘的克数3）温和条件下的氧化4）酸败：

酸值（价）中和1克油脂中的自由脂酸所需KOH的毫克数。

10、磷脂（复合脂）：

含有磷酸基的复合脂,分为两大类：

1）甘油磷脂:

甘油，生物膜中最丰富的脂。

重要的甘油磷脂：

1’卵磷脂：

组成细胞膜最丰富，作用：

抗脂肪肝2’脑磷脂：

参与凝血3’磷脂酰丝氨酸4’磷脂酰肌醇5’缩醛磷脂6’二磷脂酰甘油：

脂质中唯一有抗原性的；

2）鞘磷脂:

鞘氨醇。

11、糖脂（复合脂）：

是糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。

1）甘油醇糖脂2）N-酰基鞘氨醇糖脂（神经酰胺糖脂）：

组成：

醇（鞘氨醇）、脂酸、糖。

根据糖基的不同，可分为两大类：

（1）脑苷脂：

糖基为中性糖

（2）神经节苷脂：

酸性糖脂

12、胆固醇：

作用：

1）细胞的重要组成成分2）一些激素的前体3）胆汁酸的前体。

（在动脉粥样硬化中阻塞动脉的蚀斑的主要成分，是心脏病发作和中风的潜在因素。

）

第五章酶

1、酶：

由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

包括蛋白质和核酸。

核酶具有高效、特异催化作用的核酸，是一类新的生物催化剂，主要参与RNA的剪接。

2、酶的催化特性：

1）高效性2）专一性：

一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。

立体化学专一性包括立体异构专一和几何异构专一；

非立体化学专一包括键专一、基团专一和绝对专一3）反应条件温和4）易失活5）活力可调节控制：

①酶浓度的调节②激素的调节③共价修饰调节④酶原激活调节⑤抑制剂和激活剂调节⑥反馈调节⑦变构调节⑧限制性蛋白酶水解调节⑨金属离子的调节

3、酶的分类：

1）按催化反应的类型：

氧化还原、转移、水解、裂合、异构、合成

2）按特点和分子大小：

单体酶、寡聚酶、多酶体系

4、酶的辅助因子包括辅酶和辅基。

辅酶与酶蛋白结合的比较松，可用透析方法除去。

辅基与膜蛋白结合的紧密，不能用透析法除去。

按化学本质分为无机金属元素、小分子的有机物、蛋白质辅酶。

辅酶和辅基在酶促反应中主要起着递氢、传递电子或转移某些化学基团作用。

5、无机离子对酶的作用：

稳定酶的构象、直接参与反应、酶与底物的桥梁、利用电荷影响酶的活性。

6、维生素可分为脂溶性和水溶性两大类。

脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用；

水溶性维生素通过转变成辅酶对代谢起调节作用。

7、酶的活性中心：

酶分子中直接与底物结合，冰河酶催化作用直接有关的部位，也称活性部位。

必需基团：

酶表现催化活性不可缺少的基团。

8、有时只要酶活性中心各基团的空间位置得以维持就